Les Enzymes Flashcards
Principe
Principe: clé-serrure
Serrure = Site actif de l‘enzyme
Clé = Substrat
Enzymes
Biocatalyseurs, protéines permettant le déroulement des réactions biochimiques à une vitesse élevée en agisstant en quantités infimes et sans être modifiées par la réaction
Quand est-ce une catalyse est impossible?
1) Modification de la séquence des acides aminés
2) Variation du pH
3) Variation de la température
4) Variation de la concentration des ions
L‘influence de la température sur l‘activité des enzymes
Chaque enzyme présente une température optimale d‘activité.
Si la température est plus basse ou plus élevée, la vitesse de la catalyse diminue. Il y a donc moins de produit formé, donc l‘enzyme est moins active.
Si la température est trop élevée, la structure de l‘enzyme est définitivement dénaturée (=détruite irréversiblement), donc l‘enzyme devient inactive.
L‘influence de la température et du pH sur l‘activité des enzymes (en général)
La température et le pH influent sur l‘activité enzymatique en modifiant la structure spatiale de la molécule, donc en modifiant sa capacité de se à un substrat.
Énergie d‘activation Ea
Dans une réaction chimique, l‘énergie nécessaire à la rupture des liaisons des réactifs est l‘énergie d‘activation. Les enzymes abaissent la barrière Ea.
Catalyse
Réaction chimique accélérée par un catalyseur
Mise en évidence d‘un sucre réducteur par…
Le réactif liqueur de Fehling
Les enzymes sont spécifiques d‘un seul substrat ET ont une spécificité d‘action. Expliquer.
Les enzymes ne catalysent qu‘un seul type de réaction chimique.
Déroulement de la catalyse enzymatique
E + S —> ES —> E + P
L‘enzyme E est spécifique d‘un substrat S, car son site actif a une forme complémentaire à la forme de la molécule du substrat.
L‘enzyme se lie donc spécifiquement au substrat.
Il y a formation d‘un complexe temporaire enzyme-substrat ES qui permet le déroulement de la catalyse:
La transformation du substrat en produit(s) par rupture et nouvelle formation de liaisons chimiques.
Dissociation de l‘enzyme et des produits formés:
Libération des produits P et de l‘enzyme intacte.
L‘enzyme peut être recyclé, c‘est-à-dire utilisée encore pour d‘autres catalyses.
L‘influence du pH sur l‘activité des enzymes
Chaque enzyme présente un pH optimal.
Le pH a une influence pour des valeurs extrêmes pour la structure de l‘enzyme. Il y a alors modification de la charge ionique des acides aminés. Ainsi la structure de l‘enzyme est aussi modifiée. L‘enzyme devient dénaturée et inactive.
Pour des valeurs intermédiaires de pH, la vitesse de la catalyse diminue. Il y a sonc moins de produit formé, donc l‘enzyme est moins active.
L‘influence de la modification de la structure de l‘enzyme sur la catalyse.
La structure tridimensionnelle d‘une protéine/enzyme dépend de la séquence des acides aminés.
Cette séquence des acides aminés peut être modifiée à cause de mutations géniques ce qui pourra influencer l‘activité de l‘enzyme.
1) Si la modification touche une zone extérieure au site actif, la structure de l‘enzyme peut être modifiée mais le site actif garde sa forme spatiale. L‘activité enzymatique peut être conservée. L‘enzyme est fonctionnelle.
2) Si la modification touche le site actif, deux conséquences sont possibles:
La forme du site est modifiée. L‘enzyme ne peut plus se lier au substrat. La catalyse est impossible. L‘enzyme est non-fonctionnelle.
La forme est conservée mais la modification concerne un acide aminé catalytique. L‘enzyme peut se lier au substrat mais la catalyse demeure impossible. L‘enzyme est non-fonctionnelle.
Les propriétés des enzymes (biocatalysateurs)
1) Accéleration des réactions en diminuant leur énergie d‘activation
2) Agir en faible concentration
3) Se retrouver intactes après la réaction de catalyse
4) Catalyser uniquement des réactions qui se déroulent aussi sans leur intervention et
ne pas changer la bature ni le rendement de celles-ci
Le site actif se subdivise en 2 zones:
La catalyse est possible grâce au site actif de l‘enzyme qui se subdivise en 2 zones:
1) La zone de reconnaissance du substrat complémentaire
2) La zone catalytique qui possède des acides aminés ou des ions catalytiques qui assurent la transformation du substrat en produit(s) de catalyse.
Catalyseur
Agent chimique capable d‘accélérer une réaction chimique tout en restant inchangé
