Les Acides Amines

Question 1

définition d’un acide aminé ?

Answer 1

molécule organique caractérisée par la présence d’un groupement carboxylique (COOH) et d’un groupement amine (NH2).

Question 2

Comment se forme la liaison peptidique ?

Answer 2

La liaison peptidique est une liaison covalente qui s’établit entre la fonction carboxyle portée par le carbone α d’un acide aminé et la fonction amine portée par le carbone α de l’acide aminé suivant dans la chaîne peptidique.

Question 3

Quels sont les deux types de protéines ?

Answer 3

Il existe des protéines holoprotéines, composées uniquement d’acides aminés, et des protéines hétéroprotéines, qui comprennent une partie protéique (apoprotéine) et une partie non protéique (groupement prosthétique).

Question 4

Quelle est la structure primaire d’une protéine ?

Answer 4

La structure primaire d’une protéine correspond à la séquence d’acides aminés liés par des liaisons peptidiques.

Question 5

Quelle est la structure tertiaire d’une protéine ?

Answer 5

L a structure tertiaire d’une protéine est l’organisation tridimensionnelle de la chaîne peptidique, avec un cœur hydrophobe et des chaînes extérieures hydrophiles.

Question 6

Qu’est-ce qu’une protéine quaternaire ?

Answer 6

Une protéine quaternaire est une association de plusieurs sous-unités (chaînes polypeptidiques) dans le cas de protéines oligomériques ou multimériques.

Question 7

Quelle est la fonction principale de l’hémoglobine ?

Answer 7

L’hémoglobine est responsable du transport de l’oxygène dans le sang.

Question 8

Comment peut-on déterminer la structure primaire d’une protéine ?

Answer 8

La structure primaire d’une protéine peut être déterminée par des méthodes de séquençage des acides aminés, telles que la méthode d’Edman ou des méthodes enzymatiques.

Question 9

Quelle est la structure quaternaire de l’hémoglobine ?

Answer 9

L’hémoglobine est une protéine quaternaire composée de quatre sous-unités : deux chaînes alpha et deux chaînes bêta.

Question 10

Quelle est la structure secondaire d’une protéine ?

Answer 10

La structure secondaire d’une protéine est constituée de motifs réguliers tels que les hélices alpha et les feuillets bêta, formés par des liaisons hydrogène entre les atomes d’azote et d’oxygène des liaisons peptidiques.

Question 11

Comment la structure tertiaire d’une protéine est-elle stabilisée ?

Answer 11

La structure tertiaire d’une protéine est stabilisée par des interactions telles que les liaisons hydrogène, les liaisons ioniques, les liaisons covalentes, et les forces de van der Waals.

Question 12

Qu’est-ce qu’une protéine fibreuse ?

Answer 12

Une protéine fibreuse est une protéine dont la structure est allongée et principalement constituée de structures en hélice alpha, comme la kératine dans les cheveux.

Question 13

Qu’est-ce qu’une protéine globulaire ?

Answer 13

Une protéine globulaire est une protéine dont la structure est plus compacte et sphérique, comme l’albumine dans le sang.

Question 14

Qu’est-ce qu’un groupement prosthétique dans une protéine hétéroprotéique ?

Answer 14

Un groupement prosthétique est la partie non protéique d’une protéine hétéroprotéique, nécessaire à son activité fonctionnelle, comme le groupement héminique de l’hémoglobine

Question 15

Quelle est la fonction principale des protéines membranaires ?

Answer 15

Les protéines membranaires sont impliquées dans le transport de molécules à travers les membranes cellulaires et servent de récepteurs pour les signaux extracellulaires.

Question 16

Quel est le rôle de la myoglobine dans les muscles ?

Answer 16

La myoglobine stocke de l’oxygène dans les muscles et le libère lorsque nécessaire pour la contraction musculaire.

Question 17

Qu’est-ce qu’une liaison disulfure ?

Answer 17

Une liaison disulfure est une liaison covalente formée entre les atomes de soufre de deux résidus de cystéine dans une protéine, stabilisant ainsi sa structure.

Question 18

Quelle est la principale différence entre les protéines intégrales de membrane et les protéines périphériques de membrane ?

Answer 18

Les protéines intégrales de membrane traversent complètement la bicouche lipidique, tandis que les protéines périphériques de membrane sont associées à la surface de la membrane.

Question 19

Quelle est la structure quaternaire des enzymes multimériques ?

Answer 19

Les enzymes multimériques ont une structure quaternaire composée de plusieurs sous-unités identiques (homomères) ou différentes (hétéromères) qui interagissent pour former une enzyme fonctionnelle.

Question 20

Comment la dénaturation des protéines affecte-t-elle leur structure ?

Answer 20

La dénaturation des protéines entraîne la perte de leur structure tridimensionnelle, notamment de leurs structures secondaires, tertiaires et quaternaires, en raison de la rupture des liaisons non covalentes.

Question 21

Quelle est la fonction des protéines chaperonnes ?

Answer 21

Les protéines chaperonnes aident d’autres protéines à atteindre leur structure tridimensionnelle correcte en les protégeant de l’agrégation et en favorisant leur repliement.

Question 22

Qu’est-ce que la glycosylation des protéines ?

Answer 22

La glycosylation des protéines est l’ajout de chaînes d’hydrates de carbone (glycannes) aux protéines, ce qui peut affecter leur stabilité, leur fonction et leur localisation cellulaire.

Question 23

Que sont les acides aminés essentiels ?

Answer 23

Les acides aminés essentiels sont ceux que l’organisme ne peut pas synthétiser et qui doivent être apportés par l’alimentation. Ils comprennent des acides aminés tels que la lysine, la méthionine et la thréonine.

Question 24

Comment les protéines peuvent-elles être dégradées dans la cellule ?

Answer 24

Les protéines peuvent être dégradées par le protéasome, une structure cellulaire responsable de la dégradation sélective des protéines, ou par la lysosome, qui dégrade les protéines dans des vésicules d’endocytose

Question 25

Quelle est la principale utilité de la chromatographie d’exclusion (gel filtration) en biochimie?

Answer 25

La chromatographie d’exclusion est principalement utilisée pour déterminer la masse moléculaire de différentes molécules dans un échantillon en fonction de leur volume d’élution.

Question 26

Quelle est la signification du terme “volume mort” (Vm ou Vo) en chromatographie d’exclusion?

Answer 26

Le volume mort est le volume d’élution d’une molécule non retardée, exclue du gel en raison de sa taille supérieure à celle des billes du gel.

Question 27

Quelles sont les principales étapes du Western-blot (immunoblotting) et de l’ELISA (Enzyme-Linked ImmunoSorbent Assay)?

Answer 27

Pour le Western-blot, les principales étapes sont SDS-PAGE, transfert sur une membrane, hybridation avec un anticorps primaire, hybridation avec un anticorps secondaire couplé à une enzyme, et révélation. Pour l’ELISA, les principales étapes sont le dépôt de l’échantillon, l’hybridation avec un anticorps primaire, l’hybridation avec un anticorps secondaire couplé à une enzyme, et la révélation.

Question 28

Quelle est la différence principale entre le Western-blot et l’ELISA?

Answer 28

Le Western-blot est principalement qualitatif, permettant de détecter la présence d’une protéine spécifique, tandis que l’ELISA est une technique quantitative qui permet de doser la quantité de la protéine dans un échantillon.

Question 29

Citez au moins trois fonctions biologiques des protéines.

Answer 29

Les protéines remplissent diverses fonctions biologiques, notamment la structure (collagène, kératine), la contraction (actine, myosine), le transport (albumine, hémoglobine), l’immunité (immunoglobulines, cytokines), les hormones (insuline, adrénaline), la transduction du signal (récepteurs, protéines G), la régulation de l’expression des gènes (facteurs de transcription), et l’enzymatique (peptidase, catalase)

Question 30

Qu’est-ce que la spectrophotométrie, et comment est-elle utilisée pour déterminer la concentration d’une molécule dans un échantillon?

Answer 30

La spectrophotométrie est une technique basée sur l’absorbance de la lumière par une molécule. Pour déterminer la concentration d’une molécule, la loi de Beer-Lambert est utilisée : A = εlc, où A est l’absorbance, ε est le coefficient d’absorption molaire, l est la largeur de la cuve, et C est la concentration de la molécule.

Question 31

Quel exemple d’application de la spectrophotométrie a été mentionné dans le cours?

Answer 31

Un exemple d’application est le dosage des protéines par le test Bradford à 595 nm en utilisant l’albumine de sérum bovin (BSA) comme protéine étalon.

Question 32

Quelle est la différence entre l’électrophorèse sur gel de polyacrylamide (PAGE) en conditions non dénaturantes et l’électrophorèse SDS-PAGE en conditions dénaturantes?

Answer 32

En électrophorèse sur gel de polyacrylamide (PAGE) en conditions non dénaturantes, la vitesse de migration dépend de la taille et de la charge nette des protéines, tandis qu’en SDS-PAGE en conditions dénaturantes, la séparation se fait uniquement en fonction de la masse moléculaire, car les protéines sont toutes chargées négativement grâce au SDS.

Question 33

Comment la technique de l’électrophorèse est-elle utilisée pour déterminer la masse moléculaire d’une protéine?

Answer 33

En utilisant l’électrophorèse SDS-PAGE et des protéines de masses moléculaires connues comme référence, on peut établir une relation linéaire entre les mobilités relatives et le logarithme des masses moléculaires. Cela permet de déterminer la masse d’une protéine monomérique de masse inconnue ou celle des sous-unités si la protéine est multimérique.

Question 34

Quels sont les deux dimensions de l’électrophorèse à deux dimensions?

Answer 34

Les deux dimensions de l’électrophorèse à deux dimensions sont :
* Dimension 1 : L’électrofocalisation (isoelectric focusing = IEF), basée sur le gradient de pH, sépare les protéines selon leur point isoélectrique (pI).
* Dimension 2 : L’électrophorèse en conditions dénaturantes (SDS-PAGE), sépare les protéines selon leur masse moléculaire.