Kapitel 3 Zellorganellen&vesikulärer Transport Flashcards
Welche Funktionen besitzt das Endoplasmatische Retikulum?
Proteinsynthese (raues ER)
Lipidsynthese (glattes ER)
Ca2+ Speicher
In welche Abschnitte lässt sich der Golgi-Apparat gliedern?
Der Golgi-Apparat lässt sich wie folgt gliedern: cis-Golgi-Netzwerk, cis-Zisterne, mediale Zisterne, trans-Zisterne, trans-Golgi-Netzwerk.
Nenne die jeweils wichtigste Funktion von Lysosomen und Peroxisomen.
Lysosomen: Abbau von Organellen und Molekülen bei saurem pH.
Peroxisomen: Ort oxidativer Prozesse
Die Position von Organellen in der Zelle ist immer zufällig. R/F
Falsch. Organellen werden oft durch das Cytoskelett in charakteristischen Positionen innerhalb der Zelle verankert.
Wie lässt es sich erklären, dass Mitochondrien bzw. Chloroplasten ein eigenes Genom besitzen?
Sie waren ursprünlich eigenständige prokaryotische Organismen, welche von einer anderen Zelle endocyotisch aufgenommen wurden und mit dieser eine Endosymbiose eingegangen sind.
Welche der folgenden Kompartimente sind toplogisch äquibalent?
Cytoplasma, Golgi, Vesikel, ER, Nucleoplasma, Extrazellulärraum, Lysosom.
Topologisch äquivalent sind einerseits das Cytosol und das Nucleoplasma und andererseits ER, Golgi, Vesikel, Extrazellulärraum und Lysosom.
Wie verläuft die Synthese von löslichen Proteinen ins Endoplasmatische Retikulum.
Eine N-terminale ER-Signalsequenz eines entstehenden Proteins wird von einem Signalerkennungspartikel (SRP) erkannt und die Translation kurzfristig unterbrochen. Ein SRP-Rezeptor bindet darauf hin den SRP-Ribosom-Komplex und lenkt ihn zu einem Translokationskanal (Sec61), in welchen das Protein als Schlaufe eingefädelt wird. In der Folge löst sich das SRP ab, die Translation wird reinitiiert und das Protein cotranslational ins ER transloziert. Eine lumenal orientierte Signalpeptidase schneidet die Signalsequenz noch während der Translation ab und das Protein wird unmittelbar nach seiner Fertigstellung ins ER-Lumen entlassen.
Wie kann ein Transmembranprotein in die ER-Membran inseriert werden?
Einfach-transmembrane Proteine benötigen eine N-terminale ER-Signalsequenz sowie eine interne hydrophobe Stopp-Transfer-Sequenz. Tritt diese ins Translokon ein, ändert dieses seine Konformation und entlässt das Protein nach Abtrennung der N-terminalen Signalsequenzen lateral in die Lipiddoppelschicht.
Mehrfach-transmembrane Proteine besitzten mehrere ER-Signalsequenzen (“Start-Transfer-Sequenzen”) und mehrere Stopp-Transfer-Sequenzen. Interne Signalsequenzen werden nicht abgetrennt.
Proteine werden gefaltet ins ER importiert und werden vor dem Transport zum Golgi nicht weiter modifiziert. R/F
Falsch. Proteine werden umgefaltet und cotranslational ins ER importiert und müssen dort korrekt gefaltet werden. Dabei werden bespielsweise Disulfidbrücken gebildet (so können Untereinheiten von Proteinkomplexen zusammengebaut werden); Chaperone unterstützen das Protein in seinem intrinsischen Faltungsprogramm. Die meisten Proteine bekommen zudem ein Zuckerbäumchen an Asparagine angehängt (d.h. sie werden N-glykosiliert).
Welche Rolle spielen Hüllproteine wie Clathrin oder COPI/COPII bie der Vesikelbildung?
Sie sind für die Wölbung der Membran bei der Vesikelbildung verantwortlich und binden über Adaptermoleküle an transmembrane Frachtrezeptoren, welche lumenal Frachtmoleküle gebunden haben. Damit die Zielinformation des Vesikels zugänglich ist, zerfällt die Hülle nach der Abschnürrung des Vesikels durch Dynamin wieder.
Wie läuft die Fusion eines Vesikels mit seiner Zielmembran ab?
Membrangebundene Rab-GTPasen des Vesikels interagieren mit Tethering-Proteinen (“Ankett-Proteine”) auf der Zielmembran und sorgen so für ein erstes Andocken. Die so ermögliche Proximität zwischen Vesikel- und Zielmembran erlaubt es den SNARE-Proteinen (3 t-SNARes und 1 v-SNARE) durch Ausbildung eines helikalen Bündels (Coiled-Coil) die Fusion der beiden Membrane zu katalysieren.
Wie wird die Spezifität des vesikulären Transport sichergestellt?
Rab-GTPasen
Tethering-Proteine (Rab-GTPase-Effektoren) an der Zielmembran
SNARE-Proteine auf Vesikel- (1 v-SNARE) und Zielmembran (3 t-SNAREs)
Phosphatidylinositide (Identitätsmarker verschiedner Organellen)
Nenne die Stationen eines Proteins im Biosynthese-Sekretiosweg.
Cytoplasma => ER => Golgi => Vesikel=> Plasmamembran
Welche Proteinmodifikation werden im Golgi vorgenommen?
Glykosylierung (Trimmen des im ER angehängten Zuckerbäumchens und terminale Glykosylierung) der meisten sekretorischen Proteine zum Schutz vor Abbau und zur Erkennung.
Proteolytische Prozessierung z.B von Proinsulin.
Welche zwei Hauptwege lassen sich bei der zellulären Sekretion unterscheiden?
Konstitutive Sekretion:Signal-unabhängige, stetige Ausscheidung (z.B Insulinrezeptor).
Regulierte (Signal-vermittelte) Sekretion: Ausschüttung wird durch Signale reguliert (z.B Insulinausschüttung aus beta-Zellen des Pankreas bei erhöhtem Blutzuckerspiegel).
