Introduction métabolisme (cours4) Flashcards

métabolisme, travail cellulaire, ATP,rx enzymatiques, structure enzyme, sites enzymes, régulation activité enzymatique

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1
Q

à quoi sert le métabolisme?

A
  1. Quess que les petites cellules font pour vivres
  2. vise maintient de l’équilibre énergétique
  3. rassemble deux réactions anabolisme et catabolisme
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Q

qu’est-ce que métabolisme?

A

somme des rx chimiques se produisant chez un être vivant

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3
Q

qu’est-ce que catabolisme?

A

hydrolyse pour libérer énergie

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4
Q

anabolisme?

A

utilise é pour condensation

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5
Q

quess voie métabolique?

A

séquence d’étapes modifiant une molécule = produit | implique pls enzymes (e: faire un nain de jardin)

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6
Q

l’enzyme peut-elle faire pls choses?

A

non, enzyme = spécifique à une rx

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7
Q

voie métabolique de digestion des protéines: estomac

A

enzyme: pepsine
effet: protéines -> plypeptides
(estomac dégrade la protéine)

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8
Q

voie métabolique de digestion des protéines: duodénum

A

enzyme: trypsine (libérée par le pancréas)
effet: polypeptide -> dipeptides
(1ere section intestin grêle enzyme pancréatiques)

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9
Q

voie métabolique de digestion des protéines: jéjunum

A

enzyme: dipeptidase (surface des cellules intestinales)
effet: dipeptides -> acides aminés libres
(partie centrale intestin grêle)

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10
Q

pk on transforme les protéines en acides aminés?

A

Pour pouvoir les absorber?

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11
Q

anabolisme, catabolisme
hydrolyse ou condensation?

A

anabolisme - condensation
catabolisme - hydrolyse

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12
Q

quoi 3 types de travail celluaire?

A
  1. mécanique
  2. transport
  3. chimique
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13
Q

travail cellulaire mécanique

A
  • déplacement cellulaire, mouvement
  • contraction musculaire, rotation du flagelle, …
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14
Q

qu’est-ce que l’amide et particularité?

A

amide est protiste défait sa membrane plasmique pour avancer = truc mécanique dmd atp)

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15
Q

travail cellulaire transport

A

passage de molécules à travers la membrane plasmique

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16
Q

travail cellulaire chimique

A

(favorise rx chimies)
transformation de molécules

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17
Q

quess que couplage énergétique?

A

énergie fournie par le catabolisme permet l’anabolisme et inversement
cata donne atp à ana fait complexe pour cata prenne é (atp)

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18
Q

composants atp

A

3 groupements phosphates, 1 ribose, 1 adénine
« adénosine triphosphate »
molécule de transfert d’énergie

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19
Q

quess que adénosine?

A

adénine + ribose

20
Q

qu’est-ce que la phosphorylation

A

transfert d’un groupement phosphate à une molécule

21
Q

comment phosphorylation fonctionne type travaux cellulaires

A

mécanique: quand phosphate vient bouge et quand part revient position de départ
transport: ouvert vers le bas et donc prend nutriments et quand phosphate part revient vers le haut et donc expulse nutriments
chimique: en phosphorylant favorise rx chimique

22
Q

explication cycle ATP

A
  1. on a ADP (donc 2 phosphate)
  2. grâce nourriture un phosphate supplémentaire vient être condensé ce qui donne ATP
  3. Puisque c peu stable, il va y avoir hydrolyse pour retirer 3eme phosphate ce qui libère de l’énergie
23
Q

nom des réactifs en bio

A

substrats

24
Q

biologiquement, qu’est-ce qu’une enzyme

A

catalyseur biologique
¤ catalyseur
¤ hautement spécifique (1job)
¤ facteurs influencent son efficacité

25
Q

catalyseur (caract)

A

-change vitesse de rx
-n’est pas affecté (réutilisable après la rx)
-abaisse é activation

26
Q

quel facteurs influencent efficacité enzyme

A

température (+haute, mieux c), ph (variation), concentration de substrat (+ = mieux), concentration d’enzymes (nb enzyme limité)

27
Q

explication substrats dans site actif

A
  1. substrats dans site actif (forme complémentaire)
  2. forme change quand substrat se ploque
  3. quand change de forme modifie alignement substrats = favorise transformation produits
  4. libère les produits
  5. enzyme re prend forme de départ pr accueillir nouvelles molécules
28
Q

qu’est-ce que l’enzyme active fonctionnelle

A

holoenzyme (apoenzyme + cofacteur)

29
Q

qu,est-ce que scorbut?

A

manque vitamine c = enzymes fabriques pu collagène

30
Q

qu’est-ce que apoenzyme

A

protéine inactive

31
Q

qu,est-ce que cofacteur&coenzyme

A

métal, éléments inorganiques

molécules organiques (vitamine)
NÉCESSAIRE À L’ACTIVITÉ ENZYMATIQUE

32
Q

exemple de coenzyme

A

navette d’électron vers un autre substrat, réutilisable

33
Q

effet ph sur estomac

A

ph2
avantage: digestion protéines, détruire les micros organismes
ph optimal pour le travail de la pepsine
ph faible = dénaturation des protéines alimentaires

34
Q

effet ph duodénum

A

ph 7,5
ph optimal pour travail trypsine
pancréas déverse des sucs pancréatiques

35
Q

effet quantité de e et s

A

les deux jouent rôle sur vitesse rx
+ ya de substrat, + formation rapide
+ ya denzymes + formation produit rapide

36
Q

éléments activation d’enzyme

A

site actif complet
conformation fonctionnelle (3D)
ex: hormone site allostérique

37
Q

inhibition compétitive

A

site actif occupé par inhibiteur
effet variable en fct de qté de substrats/inhibiteur
ex: si corps pas besoin d qqchose, inhibe pour économiser é

38
Q

site allostérique:

A

région éloignée du site actif où des activatuers ou inhibiteurs peuvent se fixer afin de rendre le site actif plus ou moin adapté à la reconnaissance de substrat

39
Q

inhibiteur non-compétitif

A

site allostérique
modifie site actif
qté substrat aucun effet

40
Q

a quoi sert la régulation allostérique

A

permet le contrôle du métabolisme

41
Q

comment comformation stabilisé actife et inactive

A

active= activateur
inactive = inhibiteur

42
Q

si veut arrêter enzyme fonctionner

A

met inhibiteur pour garder en forme fermée pour empêcher enzyme de fonctionner (inversement pour activateur)

43
Q

Comment fontionne régulation d’une voie métabollique

A

rétro inhibition: inhibition non-compétitive provenant du produit créer (sert à bloquer si pas besoin d’en former plus)

44
Q

chequer résumé des sites de l,enzye dernière diapo

A
45
Q
A