Introduction Flashcards
Qu’est-ce qu’un échantillon?
Matière prélevée qui doit être analysée.
• Homogène ou hétérogène
• Doit être représentatif du système
Qu’est-ce qu’un analyte?
Constituant de l’échantillon devant être déterminé. Les analytes sont les composants de l’échantillon auxquels on s’intéresse (ex., Pb dans le sol; cocaïne dans les cheveux; aspartame dans le cola diète…). Plusieurs composants d’un échantillon ne sont pas des analytes (ex., la silice dans un sol; les protéines dans les cheveux; les colorants dans les colas…).
Qu’est-ce qu’un matrice?
Tout le reste de l’échantillon : Peu contenir des espèces interférentes.
Vrai ou faux?
Un échantillon est analysé pour déterminer la quantité d’analyte.
Qu’est-ce que la chimie analytique?
englobe l’ensemble des méthodes utilisées pour déterminer la composition chimique d’échantillons. La chimie analytique est la science du mesurage
Qu’est-ce que la bioanalyse?
c’est la science du mesurage pour les biomolécules
Quelle est la différence entre les méthodes qualitatives et les méthodes quantitatives?
Méthodes qualitatives : fournissent des informations relatives à la nature des espèces moléculaires (ou encore des groupements fonctionnels présents dans l’échantillon).
Ex: Identifier un composé
Méthodes quantitatives : fournissent des informations numériques telles que la quantité relative d’un ou de plusieurs composants.
Ex : Dose ce composé
En quoi consiste l’analyse simple (colorant alimentaire par exemple)? (3)
1- Système à deux composantes
2- Séparation simple, mais inutile
3- Caractérisation direct du composé
En quoi consiste l’analyse complexe (mélange de colorants par exemple)? (3)
1- Système à plusieurs composantes
2- Séparation nécessaire et possible
3- Caractérisation post-séparation des composés
En quoi consiste les analyses biochimiques complexes?
1- Systèmes biologiques à haute complexité
2- Isolation et séparation nécessaire avec travail multiétapes
3- Caractérisation post-séparation des composés
Trouvez l'intrus parmis les choix suivants concernant les analyses biochimiques complexes ? 1- Sucres complexes 2- Venin 3- Neurotransmetteur 4- ADN 5- Chlorophylle 6- Protéines
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Quels sont les deux types de méthodes bioanalytiques ?
1- Méthodes classiques
2- Méthodes instrumentales
Les méthodes classiques comprennent :
A) la séparation des composants (analytes)
B) L’identification (analyse qualitative) par traitement avec un réactif.
C) Quantification
Nommez minimum deux exemples de méthodes pour chaque fonction des méthodes classiques.
A) Séparation des composants (analytes) :
1- Précipitation
2- Extraction
3- Distillation
B) L’identification (analyse qualitative) par traitement avec un réactif :
1- T° d’ébullition ou de fusion
2- Odeur
3- Solubilité des solvants
C) Quantification :
1- Pesée (gravimétrie)
2- Titrages
Quelle est la fonction des méthodes instrumentales et nommez des exemples?
Exploitation des propriétés physiques des analytes—la conductivité, le potentiel d’électrode, l’absorption ou l’émission de lumière, le rapport entre la masse et la charge—pour analyser quantitativement des composés inorganiques, organiques et biochimiques
Avec le temps, que pouvons-nous remarquer entre les méthodes classiques et instrumentales bioanalytiques?
Les méthodes classiques sont encore utilisées dans l’industrie et la recherche, mais des techniques efficaces instrumentales (ex: chromatographie et électrophorèse) ont remplacé progressivement les méthodes de distillation, d’extraction et de précipitation.
Qu’est-ce que l’étalonnage, son objectif?
L’étalonnage est un dosage préalable à tout titrage demandant une certaine précision. L’objectif de cet étalonnage est donc de déterminer la concentration la plus précise possible du titrant utilisé pour doser la solution de titre inconnu.
Pour étalonner une solution de concentration connue approximativement, on utilise une substance étalon.
Que nécessitent la majorité des propriétés physiques à exploiter pour provoquer une réponse mesurable d’un analyte?
L’utilisation d’une source d’énergie
Quels sont les trois opérations d’un appareil de mesure d’analyse?
1- Stimulus (source d’énergie.
2- Système étudié
3- Réponse (information analytique)
Vrai ou faux? Les appareils d’analyse instrumentale transforment les informations présentes dans les propriétés physiques de l’analyte en information qui peut être manipulées et comprises par l’homme.
Faux. Les appareils d’analyse instrumentale transforment les informations présentes dans les propriétés physiques ET CHIMIQUES de l’analyte en information qui peut être manipulées et comprises par l’homme.
Entre quoi les appareils d’analyse instrumentale effectue une communication?
Entre le système étudié et l’opérateur. Ex: Voltage continue.
Nommez trois grandes classes de techniques bioanalytiques.
1- Méthodes spectroscopiques
2- Méthodes de séparation
3- Électrodes sélectives et biocapteurs
Associez les énoncés suivants à les méthodes bioanalytiques.
1) Électrophorèse
2) Fluorescence et chimiluminescence
3) Spectrométrie de masse
4) Centrifugation
5) Absorption UV-Vis
6) Chromatographie
A) Méthodes spectroscopiques
B) Méthodes de séparation
A) : 2) et 5)
B) : 1), 3), 4) et 6)
Quelle est la différence entre l’électrophorèse sur gel et capillaire (CE)?
L’électrophorèse sur gel est principalement utilisée pour les protéines, ADN et ARN tandis que l’électrophorèse capillaire est une méthode pour très petites molécules comme cations et anions.
Qu’est-ce qu’un chromophore ?
Un chromophore est un groupement d’atomes comportant une ou plusieurs doubles liaisons, et formant avec le reste de la molécule une séquence de doubles liaisons conjuguées, c’est-à-dire une alternance de doubles et de simples liaisons. Molécule absorbant la lumière et utile pour la spectrométrie.
Vrai ou faux? Molécules avec polarité relative est une affinité pour la chromatographie.
Vrai. Polarité relative impliquant l’hydrophobicité et l’hydrophilicité.
Si on utilise des biomolécules chargées, quelles techniques de bioanalyse allons-nous utilisé? (2)
1- Chromatographie
2- Électrophorèse
Quelles sont les deux propriétés qui permettent de contrôler une charge d’une biomolécule? (2)
1- L’acidité
2- Le pH
La masse molaire des biomolécules a un impact sur quelles techniques de bioanalyse? (3)
1- Chromatographie
2- Électrophorèse
3- Spectrométrie de masse
Quelle technique bioanalytique allons-nous emprunter s’il y a de l’oxydation et de la réduction?
L’électroanalyse.
Vrai ou faux? Les réactions biochimiques dépendent des conditions de l’environnement : l’acidité du milieu (ex., le pH) et la teneur en potassium (ex., la force ionique).
Faux. Les réactions biochimiques dépendent des conditions de l’environnement : l’acidité du milieu (ex., le pH) et la teneur en SEL (ex., la force ionique).
Pourquoi les enzymes sont très sensibles au pH? (3)
- Les enzymes sont les protéines (catalyseurs) et sont constituées d’acides aminés
- Les acides aminés sont dans la classe d’acides faibles (groupements acides et basiques)
- La charge d’un acide faible dépend du pH
Selon la classification de Bronsted-Lowry:
A) Un acide est un donneur de proton et une base est un accepteur de proton.
B) Un acide est un accepteur de proton et une base est un donneur de proton.
C) Un acide est un donneur d’électron et une base est un accepteur de d’électron.
D) Un acide est un accepteur d’électron et une base est un donneur de d’électron.
A)
Que représente le pH d’une solution? Comment calcule-t-on le pH?
C’est une mesure de la concentration des protons dans la solution.
À haute concentration : pH = -log a de H3O+
À faible concentration : pH = -log [H+]
Lequel de ces énoncés est vrai ? Les acides alpha-aminés naturels…
A) Sont majoritairement tous non chirals et de configuration D.
B) Sont majoritairement tous non chirals et de configuration (L ou S).
C) Sont majoritairement tous chirals et de configuration D.
D) Sont majoritairement tous chirals et de configuration (L ou S).
D)
Quel acide alpha-aminé n’est pas chiral?
Le glycine.
Vrai ou faux? Un transfert de proton d’un acide fort permet une dissociation complète.
Vrai.
Les acides aminés sont amphotères. Qu’est-ce que cela signifie?
Ils possèdent à la fois un groupement acide (acide carboxylique, pKa ≈ 1.8 - 2.5) et un groupement basique (amine, pKa ≈ 8.7 - 10.7).
Quel groupement sur l’acide aminé se déprotonne en premier?
Le groupement acide carboxylique (-COOH) étant plus acide que le groupement amino (-NH3+) se déprotonne en premier.
Qu’est ce que le point isoélectrique?
C’est le pH auquel la molécule est neutre, donc sa charge est nulle (neutre).
Sous quelle forme retrouve-t-on le point isoélectrique d’une molécule?
Sous la forme zwitterionique.
Vrai ou faux? Les pKa au début et à la fin de la chaîne peptidique sont identiques, puisque c’est sur la même molécule.
Faux. Les pKa au début et à la fin de la chaîne peptidique sont différents. (groupement amine VS carboxyle)
Associez les énoncés suivants afin qu’ils soient véridiques.
1) Protéine chargée négativement
2) Protéine chargée positivement
A) pH < pI
B) pH > pI
A) et 2)
B) et 1)
À partir de quelle structure de protéine la séquence d’acides aminés est reliée par des ponts H?
Structure secondaire.
À partir de quelle structure de protéine il existe certaines attractions entre les hélices alpha et les feuillets bêta?
Structure tertiaire.
Qu’est-ce qui définit la structure primaire d’un polypeptide?
La séquence et l’ordre d’enchaînement des acides aminés dans une protéine.
Trouvez le mot manquant. Les acides aminés sont reliés entre eux par un lien ________.
Un lien amide.
Comment appelle-t-on le lien entre deux peptides?
Lien peptidique.
Par quoi se caractérise la formation d’un lien peptidique? (2)
1- Lien entre extrémité carboxyle d’un peptide et l’extrémité amino d’un autre peptide.
2- Perte d’une molécule d’H2O.
Vrai ou faux. Dû à son caractère de double lien partiel, il y a une rotation du lien C-N.
Faux. Il n’y a pas de rotation du lien C-N.
Associez les énoncés.
1) NH-CO
2) NH-C alpha
3) CO-C alpha
A) Lien rigide
B) Lien rotatif
A) → 1)
B) → 2) et 3)
La structure 3-D est thermo-dynamiquement stable dans un domaine restreint de température, pH et force ionique. Que se passe-t-il si la protéine se retrouve hors d’un domaine semblable?
La protéine peut se déplier et perdre son activité biologique (dénaturation).
De quoi est composée une molécule d’hémoglobine?
Quatre chaînes polypeptidiques : deux alpha et deux bêta, ainsi que de quatre groupements hèmes qui contiennent chacun une molécule de fer.
Quelle est la composition d’un nucléotide? (3)
1- Une base hétérocyclique
2- Un monosaccharide (sucre)
3- Un acide phosphorique
Dans quel sens se forme une liaison phosphodiester entre deux nucléotides?
3’→5’
Quelles sont les caractéristiques de l’hélice régulière? (3)
1- Environ 10 paires de bases par tour complet
2- pas de l’hélice est de 34 Å
3- diamètre extérieur est de 24 Å
Nommez une façon de dénaturer l’ADN.
Si on chauffe une solution d’ADN, à une certaine température, les ponts d’hydrogène qui assurent la cohésion des deux brins appariés se rompent et les deux brins se séparent.
Par quoi est caractérisée la dénaturation de l’ADN?
Par la température de dénaturation (ou Td).
Quel est l’impact d’une augmentation du nombre de bases G-C sur la température de dénaturation de l’ADN?
La température de dénaturation augmente, car G-C ont 3 ponts H.
La dénaturation de l’ADN s’accompagne de modifications physico-chimiques. Lesquelles? (3)
1- Augmentation de l’absorption UV-vis
2- Diminution de la viscosité
3- Augmentation de la densité.
Quelle est la composition d’un monosaccharide (soit les groupements chimiques)?
Un aldéhyde ou une cétone contenant au moins deux groupes hydroxyles.
