Introducción Flashcards
Nombre de las células que recubren el intestino delgado. Contiene micro vellosidades y absorben nutrientes
Enterocitos
¿Cuántos aminoácidos tiene un polímero de proteínas? ¿Qué tipo de enlace tiene?
22 aminoácidos, unidos por enlaces covalentes
Aminoácidos esenciales:
Se adquieren a través de la dieta
Aminoácidos “no esenciales”:
Producidos en el organismo
¿Qué enzima cataliza un enlace peptídico?
Enzima peptidil transferasa
¿Cómo se constituye o genera un enlace peptídico?
Unión de dos aminoácidos mediante la pérdida de una molécula de agua entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo del otro
¿Cuáles son los niveles estructurales de las proteínas?
Estructuras primarias
Estructuras secundarias
Estructuras terciarias
Estructuras cuaternarias
Menciona las característica de las estructuras primarias:
-Secuencia de aminoácidos de una cadena polipeptídica.
-Es el nivel más sencillo
Menciona las características de las estructuras secundarias:
-Tiene hélices alfa y hojas/ láminas beta
-Estructura plegada por la interacción de los átomos del esqueleto proteico.
¿Cómo se mantienen unidas las hélices alfa y láminas beta de las estructuras secundarias?
Mediante puentes de hidrógeno, que se forma entre el O del grupo carbonilo de un aminoácido y el H+ del grupo amino de otro.
Menciona las características de las estructuras terciarias:
-Estructura tridimensional de una proteína debido a las interacciones entre sus cadenas laterales (grupo R)
Tipos de interacciones del grupo R que contribuyen a la estructura terciaria:
Puentes de hidrógeno
Enlaces iónicos
Interacciones dipolo-dipolo
Fuerzas de dispersión de London
Fuerzas de Van Der Waals
Puentes disulfuro
Menciona las características de las estructuras cuaternarias:
Proteínas compuestas por más de una cadena aminoácidos (subunidades).
¿Qué tipo de reacción del metabolismo es no favorable?
Anabolismo
Proceso catalizador de una enzima (pasos):
1.Enzima reconoce a sustrato
2.La enzima se une al sustrato
3.Enzima libera el / los productos
¿Qué necesitamos para que se lleven a cabo reacciones no favorables?
Enzimas (catalizadores)
Modelo de llave-cerradura
-El sustrato entra exacto,
-El sitio activo está rígido
-Es más tardado
-Implica una interacción altamente específica
Modelo de ajuste inducido
-El sustrato entra y luego se ajusta
-El sitio activo es flexible
-Puede inducir cambios en la molécula para mejor adaptación.
¿Qué parte de la estructura de las enzimas casi siempre son vitaminas?
Coenzimas
¿En qué ayuda un cofactor en la catálisis?
- Estabilizar cargas negativas, para favorecer el plegamiento de proteínas
- Atraer y fijar el sustrato para convertirlo en producto
- Participar en reacciones oxido reducción
Características de un cofactor:
-Compuesto químico no protéico
-Son minerales con carga (+).
-Hierro,magnesio y calcio
¿Qué es una apoenzima (apoproteína) ?
-Parte proteica de la enzima donde se coloca el cofactor
¿Qué es una haloenzima?
-Parte proteica (apoenzima) + cofactor
-Conforma a la enzima
¿Para qué sirve el sitio activo de una enzima?
-Sirve para unir el sustrato a la enzima
-Aquí sucede la “acción” catalítica
¿Qué son los cosustratos?
-Tipo de coenzimas que participan en las reacciones enzimáticas y son transformados sin ser regenerados. (NAD a NADH)
-Actua como un portador o transportador de algún grupo químico específico
¿Qué son los grupos prostéticos?
Tipo de cofactor.
Son el componente no protéico que forma parte de la estructura de las heteroproteínas o proteínas conjugadas
Ejemplo de un grupo prostético mencionado en clase:
El grupo hemo de una hemoglobina
¿Qué consecneuncia puede generar un exceso de cofactores? ¿Por qué?
Una interrupción del correcto funcionamiento de la enzima. Porque todos estos cofactores quieren actuar al mismo tiempo y la enzima se “traba”.
Factores que influyen en la actividad enzimática:
-PH
-Temperatura (el aumento de temp. (energía) modifica la interacción de los enlaces entre las estructuras terciarias)
-Exceso de cofactores
¿Qué es la inhibición enzimática?
Proceso mediante el cual la actividad de una enzima se reduce o detiene por la presencia de un compuesto específico llamado inhibidor
¿Qué es un inhibidor enzimático?
Una molécula que se une a la enzima y disminuye su actividad.
Ej. disminuir la actividad de cofactores para que no haya exceso
Tipos de inhibición enzimática:
-Competitiva
-Acompetitiva
-Mixta
-Alostérica
¿La unión de un inhibidor enzimático a la enzima es reversible o no reversible?
Reversible, , la más común en el caso de fármacos.
Irreversible,suele ser por xenobióticos
de alta capacidad tóxica como lo son muchos pesticidas
Inhibición competitiva:
-El inhibidor y el sustrato compiten por entrar al sitio activo
-El de alta concentración tiene más posibilidades que el de baja
¿Qué tipo de inhibidor enzimático tiene una estructura parecida a la de un sustrato?
El de inhibición competitiva
Inhibición acompetitiva:
-El inhibidor no se une en el mismo sitio que el sustrato
-El inhibidor se une a otro sitio, cambiando la estructura terciaria de la enzima.
-El cambio en la estructura afecta el buen funcionamiento de la enzima y su sustrato, por lo que se inhibe la actividad.
Inhibición mixta:
-El inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo que el sustrato
-La unión del inhibidor afecta la unión del sustrato, y viceversa
Inhibición alostérica:
-Hay un sitio alostérico, donde se une el inhibidor donde cambia la forma de la enzima y reduce su actividad catalítica.
-Tiene un “atajo”
¿Qué tipo de inhibición enzimática es la más fuerte?
Alostérica
Composición de un carbohidrato:
carbono, hidrógeno y oxígeno
Tipos de carbohidratos simples o azúcares:
Monosacáridos:
-Glucosa
-Fructosa
¿Cuáles son los carbohidratos complejos?
Polisacáridos: almidón, celulosa, quitina, glucógeno.
Oligosacáridos
Tipos de disacáridos (2 monosacáridos)
Sacarosa
Lactosa
¿Qué es el estado postprandial?
Estado fisiológico que se induce por la ingesta de alimentos
¿Qué es la hiperglucemia transitoria?
Estado temporal donde los niveles de glucosa (azúcar) en la sangre son más altos de lo normal.
¿Los jugos de fruta son un tipo de carbohidrato simple o complejo?
Simple
¿Por qué los pacientes con diabetes no tienen hiperglucemia transitoria?
Su cuerpo no produce insulina, la cual ayuda a disminuir los niveles de glucosa en sangre. Tienen hiperglucemia crónica.
¿La celulosa puede ser degradada por humanos?
No, porque contiene enlaces beta 1,4. Estos no pueden ser degradados por humanos.
¿Qué es el glucógeno?
Estructura más ramificada que la amilopectina con cadenas de 11-18 unidades de alfa-glucopiranosa unidos por enlaces alfa [1 4] y ramificaciones con enlaces [ 1 6 ]
¿Qué es la Glicosidasa?
Enzima que corta azúcares
