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Bioquímica > Introducción > Flashcards

Introducción Flashcards

1
Q

Nombre de las células que recubren el intestino delgado. Contiene micro vellosidades y absorben nutrientes

A

Enterocitos

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Q

¿Cuántos aminoácidos tiene un polímero de proteínas? ¿Qué tipo de enlace tiene?

A

22 aminoácidos, unidos por enlaces covalentes

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3
Q

Aminoácidos esenciales:

A

Se adquieren a través de la dieta

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4
Q

Aminoácidos “no esenciales”:

A

Producidos en el organismo

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5
Q

¿Qué enzima cataliza un enlace peptídico?

A

Enzima peptidil transferasa

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6
Q

¿Cómo se constituye o genera un enlace peptídico?

A

Unión de dos aminoácidos mediante la pérdida de una molécula de agua entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo del otro

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7
Q

¿Cuáles son los niveles estructurales de las proteínas?

A

Estructuras primarias
Estructuras secundarias
Estructuras terciarias
Estructuras cuaternarias

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8
Q

Menciona las característica de las estructuras primarias:

A

-Secuencia de aminoácidos de una cadena polipeptídica.
-Es el nivel más sencillo

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9
Q

Menciona las características de las estructuras secundarias:

A

-Tiene hélices alfa y hojas/ láminas beta
-Estructura plegada por la interacción de los átomos del esqueleto proteico.

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10
Q

¿Cómo se mantienen unidas las hélices alfa y láminas beta de las estructuras secundarias?

A

Mediante puentes de hidrógeno, que se forma entre el O del grupo carbonilo de un aminoácido y el H+ del grupo amino de otro.

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11
Q

Menciona las características de las estructuras terciarias:

A

-Estructura tridimensional de una proteína debido a las interacciones entre sus cadenas laterales (grupo R)

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12
Q

Tipos de interacciones del grupo R que contribuyen a la estructura terciaria:

A

Puentes de hidrógeno
Enlaces iónicos
Interacciones dipolo-dipolo
Fuerzas de dispersión de London
Fuerzas de Van Der Waals
Puentes disulfuro

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13
Q

Menciona las características de las estructuras cuaternarias:

A

Proteínas compuestas por más de una cadena aminoácidos (subunidades).

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14
Q

¿Qué tipo de reacción del metabolismo es no favorable?

A

Anabolismo

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15
Q

Proceso catalizador de una enzima (pasos):

A

1.Enzima reconoce a sustrato
2.La enzima se une al sustrato
3.Enzima libera el / los productos

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16
Q

¿Qué necesitamos para que se lleven a cabo reacciones no favorables?

A

Enzimas (catalizadores)

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17
Q

Modelo de llave-cerradura

A

-El sustrato entra exacto,
-El sitio activo está rígido
-Es más tardado
-Implica una interacción altamente específica

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18
Q

Modelo de ajuste inducido

A

-El sustrato entra y luego se ajusta
-El sitio activo es flexible
-Puede inducir cambios en la molécula para mejor adaptación.

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19
Q

¿Qué parte de la estructura de las enzimas casi siempre son vitaminas?

A

Coenzimas

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20
Q

¿En qué ayuda un cofactor en la catálisis?

A
  1. Estabilizar cargas negativas, para favorecer el plegamiento de proteínas
  2. Atraer y fijar el sustrato para convertirlo en producto
  3. Participar en reacciones oxido reducción
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21
Q

Características de un cofactor:

A

-Compuesto químico no protéico
-Son minerales con carga (+).
-Hierro,magnesio y calcio

22
Q

¿Qué es una apoenzima (apoproteína) ?

A

-Parte proteica de la enzima donde se coloca el cofactor

23
Q

¿Qué es una haloenzima?

A

-Parte proteica (apoenzima) + cofactor
-Conforma a la enzima

24
Q

¿Para qué sirve el sitio activo de una enzima?

A

-Sirve para unir el sustrato a la enzima
-Aquí sucede la “acción” catalítica

25
Q

¿Qué son los cosustratos?

A

-Tipo de coenzimas que participan en las reacciones enzimáticas y son transformados sin ser regenerados. (NAD a NADH)
-Actua como un portador o transportador de algún grupo químico específico

26
Q

¿Qué son los grupos prostéticos?

A

Tipo de cofactor.
Son el componente no protéico que forma parte de la estructura de las heteroproteínas o proteínas conjugadas

27
Q

Ejemplo de un grupo prostético mencionado en clase:

A

El grupo hemo de una hemoglobina

28
Q

¿Qué consecneuncia puede generar un exceso de cofactores? ¿Por qué?

A

Una interrupción del correcto funcionamiento de la enzima. Porque todos estos cofactores quieren actuar al mismo tiempo y la enzima se “traba”.

29
Q

Factores que influyen en la actividad enzimática:

A

-PH
-Temperatura (el aumento de temp. (energía) modifica la interacción de los enlaces entre las estructuras terciarias)
-Exceso de cofactores

30
Q

¿Qué es la inhibición enzimática?

A

Proceso mediante el cual la actividad de una enzima se reduce o detiene por la presencia de un compuesto específico llamado inhibidor

31
Q

¿Qué es un inhibidor enzimático?

A

Una molécula que se une a la enzima y disminuye su actividad.
Ej. disminuir la actividad de cofactores para que no haya exceso

32
Q

Tipos de inhibición enzimática:

A

-Competitiva
-Acompetitiva
-Mixta
-Alostérica

33
Q

¿La unión de un inhibidor enzimático a la enzima es reversible o no reversible?

A

Reversible, , la más común en el caso de fármacos.
Irreversible,suele ser por xenobióticos
de alta capacidad tóxica como lo son muchos pesticidas

34
Q

Inhibición competitiva:

A

-El inhibidor y el sustrato compiten por entrar al sitio activo
-El de alta concentración tiene más posibilidades que el de baja

35
Q

¿Qué tipo de inhibidor enzimático tiene una estructura parecida a la de un sustrato?

A

El de inhibición competitiva

36
Q

Inhibición acompetitiva:

A

-El inhibidor no se une en el mismo sitio que el sustrato
-El inhibidor se une a otro sitio, cambiando la estructura terciaria de la enzima.
-El cambio en la estructura afecta el buen funcionamiento de la enzima y su sustrato, por lo que se inhibe la actividad.

37
Q

Inhibición mixta:

A

-El inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo que el sustrato
-La unión del inhibidor afecta la unión del sustrato, y viceversa

38
Q

Inhibición alostérica:

A

-Hay un sitio alostérico, donde se une el inhibidor donde cambia la forma de la enzima y reduce su actividad catalítica.
-Tiene un “atajo”

39
Q

¿Qué tipo de inhibición enzimática es la más fuerte?

A

Alostérica

40
Q

Composición de un carbohidrato:

A

carbono, hidrógeno y oxígeno

41
Q

Tipos de carbohidratos simples o azúcares:

A

Monosacáridos:
-Glucosa
-Fructosa

42
Q

¿Cuáles son los carbohidratos complejos?

A

Polisacáridos: almidón, celulosa, quitina, glucógeno.
Oligosacáridos

42
Q

Tipos de disacáridos (2 monosacáridos)

A

Sacarosa
Lactosa

43
Q

¿Qué es el estado postprandial?

A

Estado fisiológico que se induce por la ingesta de alimentos

44
Q

¿Qué es la hiperglucemia transitoria?

A

Estado temporal donde los niveles de glucosa (azúcar) en la sangre son más altos de lo normal.

45
Q

¿Los jugos de fruta son un tipo de carbohidrato simple o complejo?

A

Simple

46
Q

¿Por qué los pacientes con diabetes no tienen hiperglucemia transitoria?

A

Su cuerpo no produce insulina, la cual ayuda a disminuir los niveles de glucosa en sangre. Tienen hiperglucemia crónica.

47
Q

¿La celulosa puede ser degradada por humanos?

A

No, porque contiene enlaces beta 1,4. Estos no pueden ser degradados por humanos.

48
Q

¿Qué es el glucógeno?

A

Estructura más ramificada que la amilopectina con cadenas de 11-18 unidades de alfa-glucopiranosa unidos por enlaces alfa [1 4] y ramificaciones con enlaces [ 1 6 ]

49
Q

¿Qué es la Glicosidasa?

A

Enzima que corta azúcares

Bioquímica (2 decks)

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