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Biochimie nutritionnelle NUT1971 > INTRA ( partie I, II et III) > Flashcards

INTRA ( partie I, II et III) Flashcards

1
Q

Qu’est-ce qui compose un acide aminé? (5)

A
  • Carbone chiral alpha
  • Fonction amine (NH2)
  • Fonction acide (COOH)
  • 1 hydrogène
  • 1 chaîne latérale (R)
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Q

Dans quel conformation retrouvent-on les acides aminés chez l’humain?

A

Cα = Conformation L (gauche)

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3
Q

Qu’est-ce qui caractérise un acide aminé avec un chaîne latéral hydrophobe (non-polaire) ?

A

Il n’y a que des groupements méthyle (C et H)

À l’exception de la méthionine qui a un Souffre coincé entre des groupements méthyle, donc inaccessible pour les pont H.

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4
Q

Qu’est-ce qui caractérise un acide aminé avec un chaîne latéral polaire non chargé ?

A

Présence de groupement OH qui réagit avec l’eau.

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5
Q

Qu’est-ce qui caractérise un acide aminé avec un chaîne latéral polaire basique ?

A

Charge positive créé par la présence d’amine supplémentaire. (NH2+)
=Lys, Arg, His

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6
Q

Qu’est-ce qui caractérise un acide aminé avec un chaîne latéral polaire acide ?

A

Charge négative crée par le présence d’O-.

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7
Q

Qu’est-ce que l’enthalpie ?

A

L’énergie d’un liaison ou la quantité d’énergie pour briser le lien.

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8
Q

Qu’est-ce qu’une liaison covalente ?

A

Une liaison forte où il y a le partage d’électrons de valence.

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9
Q

Qu’est-ce qu’une liaison électrostatique ?

A

Force faible où les les charges négatives sont attirés par les charges positives.

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10
Q

Qu’est-ce qu’une liaison de Van der Waals?

A

Force faible créé par l’interactions dipôle-dipôle.

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11
Q

Qu’est-ce qu’une liaison hydrophobes ?

A

Force faible créé par l’interaction entre molécules hydrophobes de type Van der Waals.

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12
Q

Qu’est-ce qu’une liaison hydrogène ?

A

Force faible où le proton (H+) est attiré par les atomes chargés négativement. Force plus forte que les liaisons Van der Waals, plus stable.

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13
Q

Qu’est-ce qu’un pont disulfure?

A

Une liaison covalente entre 2 atome de soufre.

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14
Q

Classer en ordre croissant les structures des protéines.

A

Acide aminé < Peptide < Oligopeptide < Polypeptide < Protéine

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15
Q

À quoi correspond la structure primaire des protéines?

A

La formation de liaison peptique entre les acides aminés (réaction entre la fonction acide carboxylique COOH a.a #1 et la fonction amine NH2 a.a#2 + libération H2O)
C’est toujours un lien α et on écrit toujours, par convention, de l’amine vers l’acide.

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16
Q

dans quel conformation pouvons-nous retrouver le lien peptidique? Quelle conformation est la plus stable et donc la plus fréquente ? Pourquoi ?

A

Cis ou trans.
La conformation la plus fréquente est la trans car il y a un mouvement constant d’électrons qui crée un double liaison partielle. Le lien est planaire ( pas de rotation) et l’arrangement des groupement autour du lien est celle avec le moins d’encombrement stérique.

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17
Q

Qu’est-ce que la structure secondaire ?

A

Une section bien définies d’une protéine, un repliement locale de la chaîne polypeptidique

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18
Q

Quelle sont les 2 types de conformation secondaire?

A

Hélice α et feuillet plissé β

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19
Q

Qu’est-ce qu’une hélice α ?

A

Un enroulement de la chaîne polypeptidique dans une conformation hélicoïdale à droite.

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20
Q

À quoi est dû la rotation de chacun des plans dans une hélice α ?

A

L’encombrement stérique, chaque plan se décale un peu ( même torsion à chaque Cα) et forme une hélice.

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21
Q

Qu’est-ce qui stabilise l’hélice α?

A

Les pont H entre la fonction amine et la fonction acide, donc chaque acide aminé participe à 2 ponts H.

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22
Q

Quel est la configuration des chaînes latérales dans une hélice α ?

A

Elles pointent vers l’extérieur, ce qui diminue l’encombrement stérique ainsi que l’interférence avec le squelette polypeptidique.

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23
Q

Qu’est-ce qui compose un feuillet plissé β et quelles sont les liaisons impliquées ?

A

2 chaînes polypeptidiques ou plus de la même protéine relié par des pont H entre la fonction amine et la fonction acide.

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24
Q

Quelles sont les 2 conformations possibles d’un feuillet plissé β et laquelle possède des liaison plus forte ?

A

Conformation parallèle ou antiparallèle. La conformation antiparallèle est plus stable et les liaisons O-H sont plus forte car les atomes sont plus près un de l’autre (face à face VS en angle).

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25
Q

Vrai ou faux. Les feuillet plissé β sont plus étirées que les hélice α ?

A

Vrai.

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26
Q

Qu’est-ce qu’il y a de particulier avec l’hélice du collagène ? (3)

A
  • Hélice à gauche où les pont H se font entre les chaînes latérales.
  • Ne peut pas faire de pont H entre les a.a car il y a présence d’hydroxyproline, où l’amine est secondaire.
  • 1 hélice de collagène seule ne peut être considéré comme une structure secondaire, elle doit être combiné à au moins 2 autres hélices pour former une superhélice, une structure quaternaire.
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27
Q

S’il n’y a pas de conformation possible, ni hélice α ni feuillet plissé β, que se passe-t-il ?

A

La conformation est dite aléatoire = une pelote statique (random coil )

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28
Q

Qu’est-ce qu’une structure tertiaire des protéines ?

A

Le repliement en 3 dimensions de la chaîne polypeptidique dans l’espace, fait par les liaisons entre les chaînes R (H, électrostatique, hydrophobe, pont disulfure).

Correspond à la structure native ou biologiquement active.

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29
Q

Qu’est-ce que la structure quaternaire des protéines ?

A

L’union de 2 ou plus chaînes de protéines (=sous-unité) distinctes pour former la protéines finale.

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30
Q

Est-ce que toutes les protéines ont des structures quaternaires ?

A

Non.

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31
Q

Qu’est-ce qui peut dénaturer une protéine ?

A

Le pH modifie l’état de protonation des a.a
La température augmente l’énergie, l’agitation des molécule et entraîne le bris des liaisons faibles.
Sels
Composés chimiques

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32
Q

Est-ce que la dénaturation des protéines est réversibles ?

A

Habituellement oui, à moins de dommage permanent ou de solidification.

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33
Q

Quelles sont les 3 types de protéines ?

A

Cytosolique
Sécrétées
Membranaire

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34
Q

Qu’elle sont les 3 possibilité pour dégrader les protéines cellulaires ?

A

1) Par les hydrolases lysosomiales
2) Par les caspases
3) Par un protéasome

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35
Q

Qu’est-ce que la dégradation par un protéasome ?

A

Ubiquitination d’une protéine à dégrader. La protéine ubiquitinée est reconnu par le protéasome, la protéine est dégradée + couplé à l’hydrolyse de l’ATP et l’ubiquitine est relâchée

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36
Q

Quels sont les 9 acides aminés essentiels ?

A

Histidine, Isoleucine, Leucine
Lysine, Méthionine, Phénylalanine
Théonine, Tryptophane, Valine

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37
Q

Quels sont les 5 acides aminés non-essentiels semi-indispensables?

Qu’est ce qu’un a.a semi-indispensable ?

A

Arginine, Cystéine, Glutamine
Proline, Tyrosine

Un a.a que le corps ne produit pas en assez grande quantité ou que sa formation requiert un a.a. essentiel

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38
Q

Quels sont les 6 acides aminés non-essentiels ?

A

Acide aspartique, Acide glutamique,
Alanine, Asparagine,
Glycine, Sérine

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39
Q

Pourquoi est-ce plus avantageux de se procurer les a.a dans l’alimentation plutôt de les synthétiser de novo ?

A

Beaucoup trop coûteux en ATP de les synthétiser.

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40
Q

Quelles sont les fonctions des protéines ? (6)

A 
Structure
Enzyme
Hormone
Protéines contractiles
Fonction immunitaire
Transport
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41
Q

Quels sont les procédés de digestion et les enzymes au niveau de la bouche ?

A

Homogénéisation, hydratation et hydrolyse de l’amidon

AMYLASE ( sécrété par les glandes salivaires )

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42
Q

Quels sont les procédés de digestion et les enzymes au niveau de l’estomac ?

A

Dénaturation et hydrolyse des protéines

PEPSINE A ( pepsinogène A activé par la pepsine et le pH acide causé par le HCL )

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43
Q

Quels sont les procédés de digestion et les enzymes au niveau du pancréas ? Quels sont le type d’enzyme pancréatique ?

A

Rétablir le pH via la sécrétion de bicarbonate (HCO3- )

Tous des hydrolase.
Trypsinogène —-> Trypsine ( principale qui active les autres hydrolases pancréatiques), activé par l’entéropeptidase
Chymotrypsinogène —> Chymotrypsine
Proélastase —> Élastase
Procarboxypeptidase A & B —> Carboxypeptidase A & B

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44
Q

Pourquoi y a-t-il plusieurs hydrolases pancréatiques ?

A

Elles sont spécifiques aux différentes chaînes latérales des différents acides aminés.

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45
Q

Quels sont les procédés de digestion et les enzymes au niveau de la bordure en brosse de l’intestin (entérocytes) ?

A

Absorption des acides aminés, dipeptides et tripeptides.

Aminopeptidases
Dipeptidases
Entéropeptidases

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46
Q

Comment peut-on jugée de la qualité alimentaire des protéines ?

A

En fonction de leur capacité à fournir des acides aminés à l’organisme.

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47
Q

Qu’est-ce qu’un acide aminé limitant ?

A

Un a.a essentiel dont les besoins sont le moins bien assuré par une protéine alimentaire.

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48
Q

Qu’est-ce qu’une protéine complète ?

A

Une protéine qui contient tous les a.a. essentiels en bonne quantité.
(presque toutes les protéines animales le sont par contre, les protéines végétales sont plus diversifiés )

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49
Q

Quels sont les 4 indices pour déterminer la qualité alimentaire d’une protéine ?

A

1) Score chimique: Proportion d’un a.a limitant par rapport à la proportion dans les protéines d’oeuf.
2) Valeur biologique: % Azote ABSORBÉ retenu par l’organisme ( Valeur de référence: Oeuf = 100%)
3) L’utilisation protéique nette: % Azote INGÉRÉ retenu par l’organisme. ( toujours inférieur ou égale à la valeur biologique)
4) Rapport d’efficacité protéique: Le gain de poids engendré par la consommation de cette protéine par rapport au poids totale ingéré.

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50
Q

Pourquoi faire l’études analytiques des protéines ? (4)

A

1) Identifier les protéines présentes
2) Quantifier une fonction biologique
3) Déterminer une quantité totale de protéine dans une échantillon
4) Isoler une protéine pour la caractériser

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51
Q

Quelles sont les 4 étapes de l’étude analytique des protéines ?

A

1) Solubiliser les protéines
2) Quantifier
3) Détermination d’une activité biologique
4) Purification (par charge, par taille, par affinité, par hydrophobicité)

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52
Q

Vrai ou faux.

Une enzyme est une protéine donc tous les protéines sont des enzymes ?

A

FAUX.

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53
Q

Quel est le rôle d’une enzyme ?

A

Catalyser une réaction biochimique, augmenter sa vitesse de réaction.

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54
Q

En quoi les enzymes peuvent être un outil diagnostique ?

A

Par la caractérisation de la concentration d’une enzyme dans le sérum.
Ex: Mort cellulaire = libération du contenu intracellulaire.

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55
Q

Quels sont les différents types d’impacts d’une déficience en enzyme ?

A

Faible (ex: absence pigmentation de la peau)
Au niveau de la diète (ex:Phénylcétonurie)
Létale = aucun traitement possible

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56
Q

quels sont les 2 localisations des enzymes dans l’organisme ?

A

Cellulaire : participe aux réactions métaboliques, de synthèse et de dégradation.

Plasma : participe à la coagulation

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57
Q

Quels sont le 2 modèles pour expliquer la complémentarité entre le substrat et le site actif ? Lequel est le modèle favori ?

A

Modèle Emil Fischer:
Complémentarité géométrique ET électrostatique
(Clé-serrure)

Modèle Daniel Koshland ( modèle favori)
Changement de conformation après la liaison avec le substrat
(gant-main)
=Transition de conformation pour l’enzyme ET le substrat

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58
Q

La plupart des réactions enzymatiques sont bidirectionnelle. Dans quel cas est-elle unidirectionnelle ?

A

Un réaction qui utilise de l’ATP et donc crée un nouveau lien covalent.

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59
Q

Qu’est-ce qui dicte le sens de la réaction ?

A

L’accumulation des substrats.

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60
Q

Qu’est-ce que l’enzyme modifie au niveau de la réaction ?

A

-Augmente la vitesse d’atteinte de l’équilibre.

=Change l’énergie d’activation mais pas l’énergie de la réaction.

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61
Q

Qu’est-ce que l’enzyme ne modifie pas au niveau de la réaction ?

A

-Elle n’affecte pas l’état d’équilibre

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62
Q

Vrai ou Faux.

Le ∆H est le même pour une réaction catalysé qu’une réaction non catalysé.

A

VRAI!

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63
Q

Quel est la règle générale pour classifier les enzymes ?

A

Le suffixe -ase est ajouté.

Les premières enzymes ont été nommées sur la base de leur fonction ou de la réaction catalysée.

64
Q

Quelles sont les 6 classes d’enzymes ?

A

1) Oxydoréductase
2) Transférase
3) Hydrolase
4) Lyase
5) Isomérase
6) Ligase

65
Q

Que fait une oxydoréductase ? Définir l’oxydation, la réduction, un agent oxydant et un agent réducteur.

A

Enzyme qui catalyse une oxydoréduction.
Oxydation = Perte d’électron
Réduction= Gain d’électron
Un agent oxydant ( accepteur ) accepte les électrons et devient réduit.
Un agent réducteur (donneur) donne ses électrons et sera oxydé.

66
Q

Que fait une transférase ?

A

Transfert d’un groupement, d’un donneur vers un accepteur

Pas d’ATP impliqué

67
Q

Que fait une hydrolase ?

A

Couper un lien à l’aide d’une molécule d’eau.

68
Q

Que fait une lyase ?

A

Soit éliminer(couper) ou Former une double liaison.

69
Q

Que fait une isomérase ?

A

Déplacement d’un groupement à l’intérieur d’une molécule( Isomère)

70
Q

Que fait une ligase ?

A

Ajout d’un groupe (liaison) couplée à l’hydrolyse de l’ATP = Formation d’un lien covalent et source d’énergie.

71
Q

Qu’est-ce que la spécificité d’une réaction enzymatique ?

A

Une enzyme catalyse toujours le même type de réaction. Mais une enzyme peut être très permissive, donc reconnaître plusieurs substrats ou l’être peu et ne reconnaître qu’un seul substrat.

72
Q

Qu’est-ce qu’une isoenzyme ou isozyme ?

A

un groupe d’enzymes qui catalysent la même réaction , donc qui agissent sur les mêmes substrats, mais avec des propriétés différentes.
Les isoenzymes sont régulés par différents facteurs.
(ex: Hexokinase ou Glucokinase)

73
Q

Qu’est-ce que la stéréospécificité d’une réaction enzymatique?

A

La configuration stériques de la molécule doit être compatible avec celle de l’enzyme ! Molécule L pour enzyme L.

74
Q

Qu’est-ce qu’un cofacteur?

A

Petite molécule/Ion qui participe à l’attachement du substrat ou à la catalyse, essentiel à la réaction.

75
Q

Quel sont les 3 types de cofacteurs/coenzymes et leurs caractéristiques ?

A

1) Ion: soit lié fermement pour les métallo-enzyme
soit libre pour les enzyme métallo-dépendante

2) Coenzyme libre: petite molécule organique lié de façon transitoire à l’enzyme ( NAD, CoA)
3) Coenzyme lié ou groupe prosthétique: groupe associé en permanence à la partie protéique de l’enzyme par une liaison covalente. (FAD)

76
Q

Quel est le rôle des coenzymes ?

A

Transporter des groupes chimiques d’un substrat à l’autre.

La réaction peut changé le coenzyme mais il est généralement régénéré.

77
Q

Cinétique d’une réaction: Le Vmax est proportionnel à .. ?

A

La concentration de l’enzyme

78
Q

Cinétique d’une réaction: À quoi correspond le Km ?

Que veut dire un Km élevé pour l’affinité pour le substrat et sa concentration.

A

Km= 1/2 Vmax
Le Km est le coefficient d’affinité pour le substrat.
Un Km élevé = affinité faible pour le substrat, besoin de concentration élevée de substrat.
Un Km faible = affinité forte pour le substrat, besoin de concentration faible de substrat.

79
Q

Quels sont les 3 facteurs influençant la vitesse de réaction ?

A

Les complexes multi-enzymatiques (augmente efficacité en canalisant les réactants)
Les enzymes multi-fonctionnelles
Les facteurs environnementaux ([S], [enzyme], T°C, pH, Force ionique)

80
Q

Que représente la loi Michaelis-Menten? Quels sont les critères ?

A

La relation entre la [S] et la vitesse d’une réaction.
il faut connaitre la vitesse initiale, avoir un [S] ­­­»> [enzyme] et constante, connaitre les constantes Km et Vmax pour l’enzyme spécifique.

V= (Vmax * [S] ) / (Km + [S])

81
Q

À quoi sert l’équation de Lineweaver-Burk ?

A

Équation d’une pente permet de déterminer précisément les constantes Vmax et Km.

82
Q

Qu’est-ce qu’un inhibiteur ? Quel est son rôle ?

A

Une molécule qui diminue ou réprime l’activité d’une enzyme.

Régulation de la quantité de produits formés
Antagonistes

83
Q

Quels sont les 4 types d’inhibitions et leurs effets sur la Vmax et le Km ?

A

1) Inhibition compétitive: S et I entrent en compétition pour le site actif (exclusion mutuelle)
Vmax ne change pas, Km augmente proportionnellement à la [S].

2) Inhibition non compétitive: I peut se lié à la fois avec autant d’affinité sur l’enzyme libre qui E+S. ( pas de compétition et pas d’influence sur la reconnaissance) Toutefois, lorsque I est lié E+S, il modifie la conformation du site actif et empêche la transformation de S en P.
Vmax diminue proportionnellement à [I], Km ne change pas.

3) Inhibition incompétitive: I ne peut se lié à l’enzyme que lorsqu’il est complexé au substrat. ESI = pas de formation de produit.
Vmax diminue proportionnellement à [I], Km diminue

4) Inhibition irréversible: La liaison de I est permanente et entraîne soit la dégradation de l’enzyme par le protéasome ou bien confère une nouvelle fonction à l’enzyme.

84
Q

Quel sont les 2 types d’enzymes allostériques ?

Quelles sont les caractéristiques de ces enzymes ?

A

On/Off ou rhéostat

  • Elles ne suit pas la cinétique Michaelis-Menten mais une courbe sigmoïde.
  • Enzyme clé du métabolisme (+++ point de contrôle)
85
Q

Nommer les types de régulation rapide.

A 
Liaison non-covalente ( effecteurs allostériques )
Liaison covalente ( Phosphorylation )
86
Q

nommer les types de régulation à long terme ou irréversible.

A

Activation par clivage
Dégradation ( via ubiquitine)
Synthèse (différent point de contrôle de dégradation)

87
Q

Quels est le rôle des macronutriments et leur proportion ?

A

Glucides: 50% —> Rôle énergétique
Lipides : 30% —> Rôle fonctionnelle
Protéine —> Interaction gène-nutriment ( contrôle d’expression des gènes )

88
Q

Parmi les diverses formes d’énergie lesquelles s’appliquent le plus au contexte de la cellule.

A

Électrique et chimique

La plus utilisée par la cellule est la chimique.

89
Q

Nommer trois formes de travail biologique qui nécessitent de l’énergie

A

travail mécanique (ex: Contraction)
travail chimique (ex: synthèse glycogène)
travail de transport (ex: transport actif)

90
Q

Quelle est la 1ère loi de la thermodynamique ?

A

CONSERVATION DE L’ÉNERGIE: Dans un système isolé, l’énergie interne est constante donc rien ne se crée, rien ne se perd!

91
Q

Quelle est la 2e loi de la thermodynamique ?

A

L’UNIVERS TEND VERS UN DÉSORDRE MAXIMAL: Dans un système isolé, les processus spontanées s’accompagnent d’une augmentation du désordre.

1+2 = Rien ne se crée, rien ne se perd, tout se transforme!

92
Q

Qu’elle la différence entre un système isolé, fermé et ouvert ? La cellule correspond à quel type de système ?

A

Isolé: pas d’échange ni d’énergie, ni de matière

Fermé: Échange d’énergie seulement

Ouvert: Échange d’énergie et de matière

La cellule = système OUVERT

93
Q

Qu’est-ce que l’énergie libre de Gibbs (G)?

A

.Énergie entreposée dans une molécule et qui peut servir à effectuer un travail.

94
Q

Définir une réaction exergonique ou exothermique.

A

C’est une réaction spontanée où le Gr est plus grand que le Gp ayant alors une petite énergie d’Activation nécessaire. Ces réactions
dégagent de l’énergie sous forme de chaleur.

95
Q

Définir une réaction endergonique ou endothermique.

A

C’est une réaction qui nécessite de l’énergie, où le Gréactifs est plus petit que le Gproduit. C’est réaction sont non-spontanée étant donné
leur énergie d’activation très grande et sont souvent irréversible.

96
Q

Définir le G d’une réaction chimique.

A

nergie dégagée ou absorbée sous forme de chaleur au courant d’une réaction chimique
=Énergie du réactif - Énergie du produit

97
Q

Caractériser le G d’une réaction exergonique, d’une réaction à l’équilibre et d’une réaction endergonique

A

Exergonique: <0
À l’équilibre: =0
Endergonique: >0

98
Q

Quelle est la différence entre le ∆G et ∆H ?

A

Le ∆H est le dégagement de chaleur alors que le ∆G tient compte de la T°C et l’entropie.

99
Q

Que représente le Go et Go’ d’une réaction chimique ?

A 
ΔG0= ΔG en conditions standards chimiques: 1 ATM, 25C, 1M, ph 7
ΔG0'= en conditions standards biochimiques: 1ATM, 37C, concentration < 1M (= CONSTANTE )
100
Q

Définir la loi d’action de masse. À quoi sert-elle ?

A

“Tout écart de l’équilibre met en branle un processus qui tend à rétablir l’équilibre.” Le sens de la réaction sera toujours celui qui ramène l’équilibre.

Elle permet de prédire le sens de la réaction , celui qui ramène à l’équilibre.

101
Q

Pour la série de réactions chimiques ABCD, comment pouvons-nous obtenir le G de la réaction globale A –> D ?

A

Le ΔG global est la somme des ΔG individuels

ΔG(A->D)=ΔG(A->B)+ΔG(B->C)+ΔG(C->D)

102
Q

Qu’est ce que l’ATP ?

A

Adénine + ribose + 3 phosphates.
Transporteur universel de l’énergie dans l’organisme.
Souvent complexé au MG2+ pour son hydrolyse ( -30 KJ/mole)

103
Q

Qu’est ce que le cycle ATP-ADP?

A

Le mode fondamental d’échange d’énergie dans les systèmes biologiques.
ATP -> ADP = Hydrolyse, Exo
ADP -> ATP = Phophorylation, Endo

104
Q

Que représente la créatine phosphate ?

A

Une réserve énergétique pour la cellule, complémentaire à l’ATP.
La CP libère plus d’énergie (-43,1 kj/mole) que l’ATP mais ses réserves sont limitées.

105
Q

De quelle façon une réaction fortement endergonique ou endothermique peut-elle se produire spontanément dans la cellule ?

A

En se couplant à une réaction exergonique ( ex: hydrolyse de l’ATP)

106
Q

Quels sont les 2 processus métaboliques qui permettent de rephosphoryler l’ADP en ATP ?

A

Phosphorylation au niveau du substrat + Phosphorylation oxydative ( ou photophosphorylation)

107
Q

Comment est synthétiser la créatine phosphate et quels organes peuvent synthétiser la créatine ?

A

La créatine est phosphorylé par la créatine kinase, à partir de l’ATP.

Foie, pancréas, rein

108
Q

Quel est le rôle de l’apport alimentaire en créatine sur les réserves musculaires de cet acide aminé ?

A

La synthèse endogène de la créatine s’ajuste à l’apport alimentaire ( provient uniquement des viandes )

109
Q

Quels sont les effets d’un supplément alimentaire en créatine sur les performances physiques des individus ?

A

un supplément alimentaire en créatine augmenterait la force mais pas l’endurance musculaire.

110
Q

Définir le quotient respiratoire.

A

Le Quotient Respiratoire (QR) est le rapport entre le volume de CO2 produit et le volume de O2 consommé par unité de temps

111
Q

Quelle différence observons-nous dans le quotient respiratoire de l’oxydation des glucides par glycolyse aérobie et de l’oxydation des acides gras ?

A

Consommation d’oxygène pour les glucides : 0,16 mole O2/ mole ATP
Consommation d’oxygène pour les lipides : 0,18 mole O2/ mole ATP
=L’oxydation des lipides pour la production d’ATP nécessite une plus grande consommation d’O2 ( 11x plus que les glucides )

112
Q

Que représente le VO2max d’un individu ?

A

Volume maximal d’O2 qui peut être consommé par minute par un individu.

113
Q

Quelles sont les 4 caractéristiques principales des voies métaboliques ?

A

1) IRRÉVERSIBLE
2) possède une réaction d’engagement
3) elles sont toutes régulées
4) ont lieu dans des sites intracellulaires spécifiques

114
Q

Identifier les 4 étapes principales qui décrivent le métabolisme des nutriments en vue de la production d’énergie

A

1) Hydrolyse des macronutriments en monomères
(++ Lipides et glucides, a.a = faible contribution)

2) Transformation en acétyl-coA ( glycolyse, beta-oxydation)
3) Oxydation de l’Acétyl-CoA en Co2 + Formation de transporteurs d’électrons réduits ( Cycle de Krebs)
4) Génération de l’ATP via phosphorulation oxydative.

115
Q

Quel est le rôle des dérivés du coenzyme A. ?

A

Transfert des groupements “acyles” activés.

116
Q

La glycolyse c’est..

A
  • La transformation du glucose en pyruvate en 10 étapes, dont 3 irréversibles (1,3 et 7)
  • Régulée par le G6P ( engagement )
  • un voie qui a lieu dans le cytoplasme et qui ne requiert pas d’oxygène.

BILAN NET: 2 ATP, 2 pyruvate

117
Q

La beta oxydation des acides gras c’est…

A
  • La production d’un acide gras à 2C de moins et 1 acétyl-CoA à partir d’un acyl-CoA.
  • un voie qui a lieu dans la mitochondrie (exception rx de départ) qui ne requiert pas d’oxygène.
  • Nombre de C/ 2 = nombre d’acétyl CoA produit.
118
Q

Donner des synonymes du cycle de Krebs

A

Cycle de l’acide citrique, cycle des acides tricarboxyliques

119
Q

Pourquoi le cycle de Krebs est-il important ?

A

Car toutes les voies du catabolisme des nutriments débouchent dans la cycle de Krebs.

120
Q

Quelle est l’importance métabolique de l’acétyl-CoA ?

A

carrefour métabolique = Produit commun du catabolisme des nutriments + Point de départ du cycle de Krebs

121
Q

Quel est le point de contrôle du cycle de Krebs ?

A

La pyruvate déshydrogénase ( Transformation du pyruvate en Acétyl CoA )

122
Q

Le cycle de krebs c’est…

A
  • fonctionnel uniquement en condition aérobie
  • 8 étapes qui génèrent des équivalents réduits et de l’ATP
  • un cycle qui se déroule dans la matrice mitochondriale.
123
Q

Quelles sont les réactions du cycle de Krebs qui sont irréversible ?

A

1: citrate synthase
3a: Isocitrate déshydrogénase
4: 2-cétoglutarate déshydrogénase.

124
Q

Quelle étape produit du GTP dans le cycle de Krebs ?

A

5: Succinate thioKINASE

125
Q

Quelles étapes du cycle de Krebs produit du NADH ?

A

3a
4
8
=OXYDORÉDUCTION

126
Q

Quelle étape produit du FADH2 ?

A

6
=oxydoréduction
enzyme dans la membrane interne ( = CII chaîne phospho. )

127
Q

Quel est le bilan du cycle de Krebs ?

A

3 NADH + 1 FADH2 + 1GTP

= 12 ATP

128
Q

Qu’est-ce qui contrôle le flux métabolique du cycle de Krebs ?

A
  • Les enzymes limitantes (1, 3b, 4)
  • La concentration des substrats, enzymes, coenzymes et produits
  • CYCLE OXIDATIF
  • Régulations allostériques
129
Q

Régulation allostérique de plusieurs enzymes du cycle de Krebs. Quel molécules ?

A

INHIBITEURS: accumulation d’ATP, NADH, ou du produit des réactions irréversibles (1, 3b, 4) =
ACTIVATEURS: accumulation ADP, Ca2+ ou du réactif des réactions réversibles

130
Q

Définir amphibolique et anaplérotique.

A

Amphibolique = Catabolisme ET anabolisme

Anaplérotique = Ajustement de cycle pour réapprovisionner en intermédiaires.

131
Q

Comment expliquer que le cycle de Krebs fonctionne qu’en conditions aérobies bien que les réactions d’oxydoréduction de ce cycle n’utilisent pas l’oxygène comme substrat ou accepteur d’électrons.

A

Si la cellule est en anaérobie, la pyruvate subit une fermentation tandis qu’en condition aérobie, le pyruvate est converti en acétyl-CoA par le complexe de la pyruvate déshydrogénase. ET couplé à la chaine ! si chaine fonctionne pas, cycle de krebs non plus

132
Q

Quelle voie sont stimulé/inhibé en situation postprandial ?

A

Stimulé : Glycolyse, synthèse acide gras
(citrate transféré dans le cytosol ou il peut être retransformé en Acétyl-CoA)

Inhibé: Beta-oxydation

133
Q

Quelle voie sont stimulé/inhibé en situation de jeun ?

A

Stimulé: Lipolyse , Beta-oxydation

Inhibé: Glycolyse ( conserver pour cerveau)

134
Q

Donner 2 autres noms pur la chaîne respiratoire.

A

Chaîne de transfert d’électrons, Phosphorylation oxidative

135
Q

Donner la définition de la chaîne respiratoire.

A

chaîne de transport d’électrons réalisant l’oxydation des coenzymes réduites issues de la dégradation de composés organiques ou minéraux qui produit la majorité d’ATP ( a lieu dans la membrane interne de la mitochondrie)

136
Q

Quelles sont les composantes de la mitochondrie ?

A

” centrale énergétique” M. EXTERNE: Perméable au composé de moins de 10 Kda, M. INTERNE: perméable à l’O2, CO2 et eau + transport via transporteurs et navette, complexe chaine R, MATRICE: ARN(mit+ribo.+mess), Enzyme cycle de Krebs,

137
Q

Que représente le Eo pour un couple d’oxydoréduction ?

A

Potentiel de la réaction en conditions standards ( concentration 1M)

138
Q

Quel type de relation existe entre le G d’une réaction d’oxydoréduction et son potentiel standard d’oxydoréduction?

A

Il existe une relation inverse entre le potentiel standard d’oxydoréduction ΔE et le ΔG
ΔE positif = ΔG négatif = exergonique
ΔE négatif = ΔG positif = endergonique

139
Q

Que représente l’équation de Nernst ?

A

Le potentiel redox (force électromotrice) est utilisé pour prédire la séquence d’une voie métabolique de transfert d’électrons.

140
Q

Comment calculer un potentiel standard de réduction ?

A

1) Décomposer la réaction en 2 demi-réaction de RÉDUCTION.
2) Établir quel E°’ est le plus négatif ( négatif vers positif )
3) Écrire la réaction global
4) Faire la somme du E°’global = E° accepteur - E° donneur

141
Q

Quelles sont les 4 catégories d’enzymes qui catalysent des réactions d’oxydoréduction ?

A

1) Oxydases : réduit O2 en H2O
2) Déshydrogénases : réduit O2 en H2O en retirant un H+ à un autre substrat.
(aérobie ou anaérobie)
3) Hydroperoxydases : détruit H2O2
4) Oxygénases : fixation de l’O2 sur un substrat.

142
Q

De quelle façon sont agencées les réactions d’oxydoréduction dans la chaîne respiratoire si l’on considère la valeur du potentiel d’oxydoréduction?

A

Du ΔEo le plus négatif au plus positif ( I > II >III > IV > ATP synthase)

143
Q

De quel vitamine sont synthétisé les nucléotides à nicotinamide (NAD, DAPH) et à flavine (FAD,FMN)?

A

nicotinamide = Niacine ( B3)

Flavine = B2 ( riboflavine)

144
Q

Quels sont les 3 autres composantes de la chaîne autres que les complexes enzymatiques ? (composante et rôle)

A 
Cytochrome : Déshydrogénase (sauf c oxydase ) 
Ubiquinone (coenzyme Q10) : constituant des lipides mitochondriaux, intermédiaire entre CI, CII et CIII
ATP synthase ( complexe 5): catalyse la phosphorylation de l'ADP -> ATP .
145
Q

Quelles sont les 2 étapes principales de la chaîne ?

A

1) Transfert des électrons du NADH et FADH2 à l’oxygène ( = accepteur final)
2) Synthèse ATP

146
Q

Quelles sont les étapes de transfert d,électrons dans la chaîne ?

A

A) Entrée des électrons: soit au CI puis transféré au NADH vers la Q10
soit au CII puis transféré au FADH2 vers la Q10.

B) Cytochrome c réductase (CIII) transfère les électrons de la Q10 vers le cyt c.

C) Cytochrome c oxydase (CIV) catalyse la réduction de l’O2.

147
Q

Quel est le mécanisme proposé pour le couplage de la respiration (consommation d’oxygène) et phosphorylation de l’ATP? En d’autres mots, expliquer la théorie de Mitchell. Quel processus permet ce phénomène ?

A

Hypothèse chimiosmotique = transport de H+ vers l’Espace intermembranaire, formation d’un gradient électrochimique, dissipation du gradient produit énergie utilisée par l’ATP synthase pour phosphoryler l’ADP.

La perméabilité sélective de la membrane mitochondriale.

148
Q

Quels complexes exportent des protons au travers de la membrane mitochondriale? Ce processus est-il endergonique ou exergonique?

A

I, III et IV. C’est un processus endergonique

149
Q

L’hypothèse de Mitchelll est encore incertaine, au niveau du nombre de protons impliqués et de la quantité d’ATP formé. Qu’est-ce que cela engendre ?

A

Une correction au niveau du nombre de molécules d’ATP produit à partir de cofacteurs réduits.
NADH = 2,5 (pas 3)
FADH2= 1,5 (pas 2)

150
Q

La membrane interne mitochondriale étant imperméable aux métabolites dont le NADH et l’ATP ou l’ADP, par quel processus ces métabolites sont-ils transférés entre le cytosol et la mitochondrie ?

A

Par les transporteurs mitochondriaux tel que la translocase ADP-ATP, la navette glycérol-3-phosphate et la navette malate-aspartate.

151
Q

Donner cinq facteurs qui contrôlent la vitesse de la respiration cellulaire.

A

La régulation de l’ATP ( Rapport ADP/ATP) = augmentation de la demande en énergie , la disponibilité en oxygène, la présence d’inhibiteur de la chaîne, la présence d’agent découplant, production NADH/FADH2.

152
Q

Quelle est la différence entre un inhibiteur de la chaîne respiratoire et un agent découplant ?

A

L’inhibiteur agit directement au niveau d’un complexe (inhibition ) ex: cyanure, CO

L’agent découplant court-circuit la chaîne sans inhiber directement la chaîne
ex: Dinétrophénol qui capte les protons et dissipe le gradient électrochimique= empêche la formation d’ATP.

153
Q

Qu’est-ce que la thermogénine (UPC1) et de quel phénomène est-elle responsable ?

A

C’est une protéine découplante endogène présente dans les mitochondries de la graisse brune où a lieu la thermogenèse.

154
Q

Définir la thermogenèse et dans quelles conditions physiologiques est-elle particulièrement active.

A

La thermogenèse est la production de chaleur afin de maintenir la température corporelle
Elle est particulièrement active en conditions postprandiale

155
Q

Expliquer le mécanisme d’activation des protéines découplantes.

A

Activation via la sécrétion d’adrénaline par le système sympathique : Diminution température corporelle = Sécrétion Adrénaline = Activation UCP1 = permet le passage d’ions H+ au travers de la membrane interne =dissipation du gradient électrochimique = énergie dissipé en chaleur plutôt que transféré à l’ATP synthase.

Biochimie nutritionnelle NUT1971 (2 decks)

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