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#1 Biocell 1 > Intra 2 cours 1 > Flashcards

Intra 2 cours 1 Flashcards

1
Q

Quelle est l’étape limitante de la synthèse des lipides à partir acétyl-CoA?

A

2 enzymes qui contrôle la transformation de l’acétyl-CoA en malonyl CoA ce dernier sera pris pour faire de palmitate chaîne à 16 carbones par l’acide gras synthase (FAS) par la suite le palmitate pourra subir des changement commes des élongation de chaîne ou des insaturations

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2
Q

Qu’est que l’acide gras synthase (FAS)?

A

-Enzyme multifonctionnelle:
Catalyse 6 réactions biochimiques
Domaine Acyl Carrier Protein (ACP)
-Synthétise des acides gras (palmitate, 16C) à partir d’acétyl-CoA et de Malonyl-CoA

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3
Q

Qu’est-ce que la protéine SRP fait ?

A

C’est une protéine cytosolique qui reconnait la séquence signale hydrophode d’une protéine qui doit aller au RE et arrête la traduction de la protéine

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4
Q

Expliquer les 5 étapes pour synthétiser une protéine qui doit aller au RE.

A
  1. Séquence signal n-terminal
  2. Reconnu par SRP
  3. Inhibe la traduction de la protéine
  4. Amène protéine avec ribosome et attache à la surface du RE
  5. Attaché= libération de SRP
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Q

Qu’est-ce que le complexe Sec61

A

Permet le transfert à travers la membrane du polypetide

La séquence signale cause l’ouverture du pore suivant son relâchement du SRP

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6
Q

Quelles sont les trois étapes suivant la translocation du polypeptide pour qu’il soit replié correctement?

A
  1. Glycosylation
  2. Formation de ponts disulfures(PDI)
  3. Repliage de la chaîne peptidique

** les protéines qui n’atteignent pas leur conformation native sont retournées dans le cytosol pour dégradation

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7
Q

Quelles sont les deux types de glycosylation?

A
  • Lié à O (sur OH de sérine et thréonine)
    Plus rare , se produit dans Golgi, généralement 1-4 résidus
  • Lié à N ( sur un NH3 de asparagine)
    Le plus fréquent, structure complexe, début à partir d’un oligosaccharide préformé, sur séquence Asn-X-Ser
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8
Q

Quels sont les rôles de la glycosylation?

A
  1. Protège de l’environnement acide et des protéases

2. Savoir que la protéine est prête à être repliée

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9
Q

Quelles sont les deux sources d’acides gras pour la synthèse de lipides?

A

Triglycérides importés (dans goutellettes lipidiques)

Synthétisé à partir d’acétyl-CoA (citrate)

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10
Q

Quels sont les deux types de transport endomembranaire?

A
  1. Adressage de protéines basé sur une séquence signale
    >entrée des protéines du cytosol vers la voie endomembranaire
  2. Transport vésiculaire
    >transport des protéines et lipides entre les organites
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11
Q

Quels sont les trois grands rôle du RE?

A

> Synthèse, glycosylation et contrôle de la qualité des protéines
Rôle majeur dans la régulation du Ca2+
Synthèse de lipides cellulaires

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12
Q

où se trouve les enzymes qui synthétise les lipides?

A

à la surface du RE

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13
Q

Comment l’acétyl-CoA peut-il sortir de la mitochondrie pour aller faire du cholestérol ou pour allonger des chaînes d’acides gras ?

A

changement en citrate (va donner un acétyl-CoA et 1 oxaloacétate)

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14
Q

Quels sont les étapes de la synthèse des lipides qui se passe à la surface du RE?

A

FAS: palmitate
Élongation
Insaturation

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15
Q

Qu’Est-ce que la FAS synthétise et à partir de quoi?

A

acides gras à 16C (palmitate) à partir d’acétyl-CoA et de Malonyl-CoA

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16
Q

Combien de réactions biochimiques fait la FAS, combien a-t-elle de domaine et lequel sert à l’acide gras de un à l’autre?

A

catalyse 6 rx biochimiques
ACP
7 domaines au total

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17
Q

Qu’Est-ce que fait le domaine ACP sur FAS?

A

Transporte l’acide gras d’un domaine à l’autre

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18
Q

Où se trouve FAS?

A

Surface du RE

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19
Q

Jusqu’à combien de carbone peut-on faire la chaîne d’acides gras avec les autres enzymes que FAS?

A

24C

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20
Q

Quel est le nom de l’enzyme qui introduit des doubles liaisons sur les chaîne d’acides gras synthétisé par FAS?

A

Désaturases

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21
Q

Quels sont les deux acides gras que l’on ne peut pas synthétiser chez l’humain?

A

alpha-linolénique(oméga-3)

acide linoléique(oméga-6)

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22
Q

Les acides gras qui sont essentiels ont leur doucle liaison proche de l’Acide carboxylique ou à l’autre extrémité ?

A

opposée au COOH (le plus loin)

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23
Q

Comment les acides gras préexistant (dans les gouttelettes lipidiques) sont transporté et modifier pour arriver au mm stade que les acides gras synthétisée sur la face cytosolique du RE?

A

Doivent être transporté de la gouttelette lipidique dans le cytosol vers le Re sur une protéine de liaison au acides gras (FABP) et doit ensuite être conjugué à un CoA

24
Q

Quels sont les étapes pour la formation de phospholipides?

A
  1. on prend 2 acides gras dans la membrane du RE et on ajoute un glycérol-3-phosphate en échange des 2 CoA
  2. on enlève le groupement phosphate et on ajoute une tête polaire (ex:choline)

***si c’est un acide gras qui provient d’une gouttelette lipidique, on doit d’abord mettre un CoA sur l’acide gras

25
Qu'Est-ce qui est différent avec les sphingolipides des autres phospholipides au niveau des étapes de formation?
Début de la synthèse dans le RE et fin de la synthèse dans Golgi
26
pourquoi a-t-on besoin d'enzyme pour faire translocation à travers le feuillet et quels sont leur nom ?
au départ les phospholipides sont tous synthétisé du mm côté (face cytosolique ) scramblase et flippase
27
Quelle est l'étape limitante de la synthèse de cholestérol à partir d'acétyl coA et où se passe cette étape (RE ou cytosol)?
HMG-CoA réductase qui fait passer en mevalonic acid mais qui est inhibé par les statines lorsqu'il y en a trop se passe dans le cytosol
28
à partir de quoi on fait les hormones stéroïdes?
Cholestérol une partie dans le RE et d'autre fini dans mitochondrie
29
Quels sont les protéines qui séquestre le calcium dans le RE?
Calnexine et calréticuline
30
la calréticuline a une faible affinité pour le calcium ce qui fait que aussitôt qu' il y a stimulus, le calcium sera libéré Le calcium est aussi nécessaire pour sont activé chaperonne
.
31
Quels sont les différents signaux qui activent l'entré du calcium dans le cytosol ?
>signaux chimiques: IP3 et autres agonistes des IP3R | >signaux électriques: dépolarisation - muscle, neurone
32
Quels sont les deux types de récepteur qui activent les canaux dans le RE (RS) qui laisse passer la calcium ?
>récepteurs de l'IP3 (IP3R) | >Récepteurs de la Ryanodine (RyR - tissu excitable)
33
Quels sont les rôle du calcium?
> Active diff. enzymes cytosoliques(PKC, Calcineurine, CamK, Calpaines...) >Stimule la production d'ATP
34
Comment se fait la régulation du calcium lorsqu'il sort dans le cytosol (où peut-il aller)? (3 moyens)
>retourné dans le RE (pompe SERCA) >Envoyé au mitochondries (MCU) > Pompé hors de la cellule
35
Comment les piques de calcium sont traduit par la cellule?
plus la fréquence est grande, plus la réponse physiologique est grande aussi
36
Quel est le signal qui dit d'envoyer les protéines au RE ?
Signal hydrophobe du côté N-terminal de la protéine
37
Qu'Est-ce que fait SRP?
>reconnaît la séquence hydrophobe >bloque la traduction >emporte protéine jusqu'au RE sur le port
38
Quels sont les étapes de la synthèse de protéine ayant une séquence hydrophobe?
1. séquence hydrophobe reconnu par SRP 2. SRP emporte protéine et ribosome sur RE qui sera reconnu par le récepteur du SRP 3. SRP se décroche et le port s'ouvre pour continuer la traduction
39
Qu'Est-ce que le complexe Sec?
pore aqueux qui permet le transfert a travers la membrane des protéines
40
Quelles sont les étapes de translocation d'une protéine soluble?
Séquence signal agit comme un signal de début de transfert Séquence signal est clivée par une peptidase à un site spécifique La protéine est relâchée dans la lumière du RE
41
Quelles sont les trois étapes suite à la translocation de la protéine?
>Glycosylation >Formation de ponts disulfure (PDI= enzyme qui catalyse réaction) >Repliage de la chaîne peptidique
42
Que se passe-t-il avec les protéines qui n'atteignent jamais leur conformation native dans le RE ?
retournées dans le cytosol pour dégradation
43
Quels sont les deux buts généraux de la glycosylation?
1. protection contre l'environnement acide des protéases et lysosomes 2. savoir si protéine est bien repliée
44
où se passe la glycosylation ?
exclusivement dans le Golgi
45
Sur qu'elle acides aminées se fait la glycosylation liée à N ?
Asparagine
46
Par quoi est catalysé la réaction de glycosylation liée à N?
oligosaccharyl transférase
47
Qu'Est-ce que fait la calnexine et calréticuline avec N-glycosylation?
Reconnaisse l'oligosaccharide avec un seul glucose et les aident à se replier (chaperonnes)
48
Qu'Est-ce qui ajoute un glucose pour dire que la protéine n'est pas encore dans son état natif?
Glycosyl transférase
49
Qu'Est-ce qui enlève un glucose après l'action des chaperonne sur N-glycosylation ?
glucosidase
50
Que se passe-t-il précisément avec les protéines mal repliées
>réexporté dans le cytoplasme pour être dégradé (ERAD) >Les protéines qui restent mal repliées ont un oligosaccharides modifié (mannosidase1) reconnu par EDEM et OS-9, nécessite p97(AAA-ATPase) >Protéines déglycosylées dans le cytosol >Protéines ubiquitinées et dégradées par le protéasome
51
Qu'Est-ce que le protéasome?
>complexe servant à la dégradation des protéines >cylindre creux dans lequel les substrat sont dégradés >substrat marqué par ubiquitination
52
Qu'Est-ce que l'ubiquitine?
petite protéine de 76 a.a. qui sert à marquer les protéines
53
Quelles sont les trois étapes de l'ubiquitination?
ubiquitine va sur E1 , E1 s'associe avec E2 et E3 qui sont spécifiques pour chaque substrat, transfère de l'ubiquitine sur E2, association avec substrat et transfère de ubiquitine de E3 à substrat
54
Quels sont les rôles de l'ubiquitination?
peut servir de signal pour endocytose ou d'autre truc pas seulement dégradation
55
Quelles sont les réaction de la cellule face à une augmentation de protéines non repliées?
>augmente chaperonne >inhibe synthèse de protéine >peut amener la mort cellulaire si trop

#1 Biocell 1 (5 decks)

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