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Cellule Eucaryote > Intra > Flashcards

Intra Flashcards

1
Q

Membrane plasmique

A

La frontière séparant la cellule de son environnement, très mince et fragile

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2
Q

Fonction membranaire (7)

A

Compartimentation: clôture les organistes intracellulaires
Support pour les activités biochimique: structure pour les enzymes pour s’organiser et interagir
Barrière à perméabilité sélective: réguler l’échange de substances entre les compartiments
Transport des solutés: des protéines qui facilite le mouvement des substance entre compartiments
Réponse au signaux externe: récepteur membranaire transduisent les signaux de l’extérieur de la cellule en réponse a divers ligand
Interaction entre les cellule: médiation de la reconnaissance et des interactions entre cellule voisine
Transduction d’énergie: transformer une forme d’énergie en une autre et emmagasinée de l’énergie

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3
Q

Composition des membrane (7)

A

Lipide: phospholipide, sphingolipide, cholestérol. Glucide: glycolipide. Protéines: intrinsèque, périphérique, ancré au lipide

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4
Q

Phospholipide

A

Les plus abondant, groupement polaire a la tête, deux queue hydrocarboné non-polaire. Tête composée de glycérol et phosphate et un groupement hydrophobe interchangeable

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5
Q

Phosphatidyl ethanolamine, PE

A

Tête hydrophobe des phospholipide, forme la membrane, PE est moins hydrophobe donc il peut faire courber la membrane

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6
Q

Phosphatidyl-choline, PC

A

Tête hydrophobe des phospholipide, formation de la membrane

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7
Q

Phosphatidyl-serine, PS

A

Tête hydrophobe des phospholipide, principalement dans la couche interne mais peut flippe pour attirer les macrophage et déclencher la phagocytose et la mort de la cellule par apoptose

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8
Q

Phosphatidyl-inositol, PI

A

Tête hydrophobe des phospholipide, principalement dans la couche interne, génère des messager secondaire pour transmettre des message de l’extérieur

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9
Q

Sphingolipide

A

Le région hydrophile, la queue, n’est pas fait de glycérol, moins abondant, pour le système nerveux et les groupe sanguin.

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10
Q

Cholestérol

A

Chaîne hydrocarboné a quatre cycle. Les 4 cycle (rond) est plane et rigide, un bout est polaire l’autre bout est a 5 carbone. Interfère avec la mobilité et empaquetage des phospholipide, augment la durabilité en diminuant leur perméabilité, vient remplir les trou et coincer tout le monde.

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11
Q

Membrane asymétrique

A

Membrane intra et extra cellulaire sont de composition différente, caractéristiques différentes, remplit différent rôle comme les PE, PI, PC, PS. Le SM faire la protection à l’extérieur et le CI (cholestérol) est egal des deux côtés.

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12
Q

Mosaïque fluide membrane (4)

A

Modifier par la nature des lipide (saturation des queue), longueur des acide gras, présence de cholestérol, la température. Capacité des phospholipide d’échanger de place sur la même ligne ou de flop sur l’autre ligne

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13
Q

Protéines intrinsèque

A

Passe a travers les deux couche de lipide dans un domaine hydrophobe, principalement une hélice alfa. Sur un profil hydrophobicite on peut voir un grand pic d’hydrophobicité chaque pic est un domaine, un passage dans la membrane.

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14
Q

Protéines périphériques

A

Relier a la membrane par de faible lien facilement solube, situer à l’extérieur ou intérieur de la membrane, liée par des lien non-covalent

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15
Q

Protéines ancrées par des lipide

A

Ancre lipidique, externe si il sont ancré au GPI peuvent être relâchés par des lipase. Les interne sont attaché a des longues chaînes dhydrocabone

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16
Q

Déplacement a travers la membrane

A

La bicouche bloc la plus part des molécules polaire. Laisse passer: molécule hydrophobique, un peu de petite molécule non-charger. Pas de grosse molécule non-charger, pas d’ions.

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17
Q

Diffusion

A

Déplacement passif d’une substance d’une région où sa concentration est élevé vers une région ou elle est base. Petite molécule, sans aide de transport, énergie du gradient.

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18
Q

Osmose

A

Déplacement de l’eau vers les régions concentrée en soluté

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19
Q

Canal

A

Transport passif de substance, ouvert ou fermer

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20
Q

Transporteur

A

Transport passif ou actif, sélectif, différencie les solutés par propriété chimique

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21
Q

Pompe

A

Transport actif nécessitant de l’énergie sous forme dATP

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22
Q

Pore

A

Canaux de fuite, toujours ouvert

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23
Q

Mode de régulation des canaux ionique (4)

A

Canaux voltage dépendant: différence de potentiel entre la couche interne et externe fait ouvrir les porte

Canaux chimio-dependant, ligand-dependant: hormone, ligand vient prendre leur place sur les côtés soit à l’intérieur ou extérieur de la membrane, ouvre les porte

Canaux mécano dépendant: étirement de la membrane fait ouvrir la porte

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24
Q

Transporteur uniporteur

A

Transporteur de glucose, ouvert à l’extérieur, dépendant de la liaison de la molécule pour déclencher le mouvement. Pour le glucose c’est l’insuline qui encourage le glucose a vouloir passer et rentrer dans le transporteur

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25
Q

Transporteur actif primaire

A

Pompe Na/k ATP déplace le Na à l’extérieur et le K a intérieur. Trois Na rentre, ATP vient donner son phosphate qui s’attache a la pompe, la pompe change de forme, libert la Na, 2 K rentre dans la pompe, le phosphate est libère, la pompe change de forme, libert les K

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26
Q

Transport actif secondaire

A

L’énergie vient du gradient électrochimique d’une pompe primaire. Deux substance sont transporter dans le même sens, un dans son gradient lautre contre son gradient grâce au mouvement crée. Fait par les symporter et les antiporter (sens opposés). Le Na et glucose est un exemple de symporter. Le Na est très concentré à l’extérieur donc veut aller à l’intérieur. Le glucose profite de ce mouvement pour rentrer dans le transporteur, ne demande pas ATP directement mais on a besoin de la pompe NaK pour faire ce gradient de Na

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27
Q

Survol du système membranaire cellulaire

A

Réticulum endoplasmique, appareil de Golgi, lysosome, vacuole fonction en un tout. Tout les organelle avec double membrane viennent du RE. Les cargo se promènent entre les organelle dans des vésicule, les vésicules se promènent via des protéines moteur sur des microtubule du cytosquelette.

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28
Q

Voie biosynthetique

A

Les protéines sont synthétisées dans le RE, modifiées dans le Golgi et transporter a leur destination finale

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29
Q

Voie de sécrétion

A

Les protéines synthétisées dans le RE sont exocytose de la cellule

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30
Q

Sécrétion constitutive

A

Les cargo sont transporter dan sales vésicule de sécrétion et relâcher de manière continue

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31
Q

Sécrétion contrôlée

A

Les cargo sont entreposés dans des vésicules et relâcher en réponse a un stimulus

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32
Q

Routage co-traductionnel

A

Les protéines sont synthétisées dans le RER par des ribosome. Elle vont se diriger vers le réseau endomembranaire, voie de sécrétion et lysosome. La protéine reçoit un peptide signal qui va s’attacher pour l’amener a la bonne place.

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33
Q

Routage post-traductionnel

A

Les protéines sont synthétisées dans le cytologies par des ribosome cytosolique libre. La protéine va être dirigée vers les organelle comme mitochondries, noyau et peroxyde. Elle reçoit un peptide signal qui va les guider vers les bon organelle et faire contact avec eux pour les faire rentrer

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34
Q

Réticulum endoplasmique lisse

A

Synthèse de lipide, phospholipide et stéroïde. Dégradation de toxine comme acetaldehyde et benzopyrene. Dan sales cellule musculaire il fait l’entreposage de Ca

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35
Q

Réticulum endoplasmique rugeux fonction 1

A

Synthèse des protéines destinées a la voie endomembranaire. Commence sur un ribosome, un petit bout est traduit, il est reconnu par la particule de reconnaissance du signal (PRS), pause dans la traduction. Le PRS interagit avec le récepteur PRS une protéine membranaire. Le polypeptide naissant est inséré dans le translocon, cela débouche le pore et permet au peptide d’être inséré dans la lumière du RE. La traduction peut continuer, le peptide est recueilli par une protéine chaperon qui laide a bien se replier.

Les protéines intrinsèque est le même principe, on commence par la partie hydrophile, puis la partie hydrophobe, a ce moment là le translocon libère la protéine et elle peut faire la deuxième partie hydrophile à l’extérieur de la membrane.

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36
Q

Réticulum endoplasmique rugueux fonction 2

A

Synthèse de la membrane plasmique. Commence dans le RE et se poursuit dans les autre compartiment. Les vésicules endomembranaire fusionne avec la membrane plasmique, contribue à l’asymétrie membranaire.

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37
Q

Réticulum endoplasmique rugueux fonction 3

A

Maturation des protéines. A: modification chimique post-traductionnelle. B: repliement et assemblage de multimere. C: formation de pont disulfure. D: clivage spécifique.
A: ajout d’une chaine de sucre (oligosaccharide). Ajouter a la protéine dans la lumière du RE donc va se retrouver à l’extérieur de la membrane.
B: les chaperons sont des protéines qui assistent d’autres protéines dans leur mutation, repliement tridimensionnel, empêche agrégation.
C: pont disulfure est lappariement entre deux résidu cysteine. Contribue a la structure protéique en stabilisant le repliement. Accomplie par une enzyme dans le RE: protéine disulfure isomère
D: certaine protéine demande le clivage pour être active, remaniement de la protéine.

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38
Q

Appareils de Golgi

A

Former d’un réseau de sac membranaire: citerne. Fait la glycosylation des protéines: continue a ajouter des sucre et enlever dans sucre des protéines.
Les citerne migrent du cis au trans, des nouvelle citerne sont constamment formées avec le fusion des vésicules

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39
Q

Vésicule de transport (3)

A

Vésicule de COP11: du RE au cis Golgi et trans
vésicule COP1: trans au cis Golgi vers RE
vésicule de clathrine: trans Golgi vers endosmose, lysosome et vacuole
Composée d’une double membrane entourée de protéines COP11

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40
Q

Guidage de vésicule, arrivée

A

La vésicule a un Rab et un Vsnare. La membrane a un Rab et un Tsnare. Les deux Rab assemble des protéines pour faire un liaison c’est l’accrochage. Le vsnare va venir se coller au tsnare c’est l’arrimage. Cela va créer des lien très fort d’hélice alfa, les membranes vont pouvoir fusion ensemble car la liaison rendre l’intérieur hydrophobe.

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41
Q

Voie endocytaire

A

Endocytose: absorption de molécules de l’extérieur par des vésicules via linvagination de la membrane: tapissée la membrane de clathine pour la faire courber. Des récepteur vont attraper les molécules, la vésicule se referme. C’est un endosome pre précoce, il pert ses clathrine c’est un endosome precose, plusieurs precose s’attache ensemble c’est un endosome tardif. On va recycler les récepteur en les revoyant a la membrane. Le contenu du tardif va aller dans un lysosome pour faire filtrer.

42
Q

Lysosome

A

Organelle digestive, plusieurs enzyme, pH acide, pH maintenue avec pompe a H. Utilisent l’autophagie: destruction contrôlée

43
Q

Phagocytose

A

Semblable a lendocytose mais pour les grosse molécule, déformations de la membrane. Accomplie par les macrophage

44
Q

Cytosquelette (3)

A

Offre de la mobilité, structure, transport intracellulaire et une organisation spatiale des organelles. Composée de protéine polymère. Type: microfilaments, filament intermédiaire et microtubule

45
Q

Microtubule

A

Structure cylindrique creux. Former de protéines individuelles en ranger de protofilament. Un microtubule a 13 protofilament. Chaque protofilament est composée de dimere a et b tubuline. B est positif et a est negatif, cela crée une polarité

46
Q

Microtubule assemblage et désassemblage

A

Assemblage: le dimere a et b libre se lie a des GTP, la fermeture du tube demande l’hydrolyse du GTP, demande de l’énergie
Désassemblage: l’élongation et construire se faire dans le vide, elle va ensuite cherche un point d’attachement pour se stabiliser, si il ne trouve rien, le GDP au bout va courber, très fragile. Les MAP peuvent venir stabiliser quand il y a des moment de stress comme la division cellulaire

47
Q

Centrosome

A

Centre organisateur de MT, MTOC. Les microtubule sont nucléé au MTOC, il sont ensuite projeter. Tout les MT sont dans la même orientation vers le centrosome. Centrosome est composée de 2 centrioles et d’une matière pericentriolaire. Il sont perpendiculaires, composée de 9 fibrille en roue, se dupliquent a chaque cycle cellulaire.

48
Q

Tubuline y

A

Amorce la synthèse de nouveau microtubule au centrosome. Forme la tour avec des protéines pericentriolaire, la base est donc négative. Une fois la base fait, il assembler le 13 protofilament

49
Q

Colchicine et Nico d’azoté

A

Inhibiteur des microtubule, bloquent la polymérisation en s’associant au dimere de tubule libre ce qui empêche leur association avec l’extrémité.

50
Q

Microtubule fonction 1

A

Support structurel et organisateur. Rigidité, résistance au force mécanique, donne la forme, localisée organelle

51
Q

Microtubule fonction 2

A

Motilité intracellulaire. Mouvement des vésicules entre compartiments. Vers l’extérieur: antérograde, vers le corps de la cellule: rétrograde. Piste pour les protéines motrice.

52
Q

Protéines motrice

A

Transforme l’énergie chimique ATP en énergie mécanique. Marche sur les microtubule. 2 type: kinésine vers le plus, dyneine vers le moins. Entre RE et Golgi c’est dyneine et entre Golgi et membrane c’est kinesine

53
Q

Protéines motrice kinesine

A

Les deux têtes font lATPase. La queue peut faire plusieurs liaison au cargo différent. Vers le bout plus. Interaction avec ATP et B-tubuline. Peuvent transporter des vésicules et des organelle.
Tête avant est ADP, arrière est ATP, hydrolyse ATP arrière, relache B-tubuline, tête arrière donne son Phosphore a la tête avant pour quelle devient ATP, tête arrière vient à l’avant, tête avant est rendu à l’arrière en ATP et arrière en en avant avec ADP.

54
Q

Protéines motrice dyneine

A

Vers le bout négatif, hydrolyse ATP, dimere a deux patte. Les têtes font ATP et association au microtubule. Sur deux tubule en même temps. Patte arrière ADP, devient ATP, décroche du tubule, va vers lavant, hydrolyse phosphate, devient ADP, accroche au microtubule, recommence avec l’autre.

55
Q

Protéines motrice dyneine

A

Vers le bout négatif, hydrolyse ATP, dimere a deux patte. Les têtes font ATP et association au microtubule. Sur deux tubule en même temps. Patte arrière ADP, devient ATP, décroche du tubule, va vers lavant, hydrolyse phosphate, devient ADP, accroche au microtubule, recommence avec l’autre.

56
Q

Microfilament d’actine, fonction

A

Motilité intra cellulaire et musculaire et structure de la cellule. Composée d actine une protéine globulaire abondante. Filament hélicoïdal a deux brin polaire bout positifs et négatif.

57
Q

Microfilement assemblage

A

In vitro: actine globulaire G-actine. Lier a ATP pour former le F-actine. Hydrolyse de ATP stabilise les filaments, nucleation est une étape lente de fission de trois G-actine, le reste ce fait rapidement, une fois stable il continue a échanger

58
Q

Stabilité des microfilaments (8), effet des protéines sur l’actine

A
  • protéines de nucleation: stimule la formation de noyau
  • protéine de séquestration: empêche polymérisation
  • blocage extrémités: bloquent élongation
  • protéines polymérisation: stimule polymérisation
  • protéines dépolymérisation
  • protéines liaison: organisation 3D, plusieurs microfilaments ensemble
  • protéines de sectionnement: coupent
  • protéines de fixation a la membrane
59
Q

lamellipode

A

Motilité non-musculaire, migration cellulaire, projection de la membrane

60
Q

Fonction microfilaments, structure

A

Jonction d’adhérence, assemblage de cadherine, contact intra cellulaire avec les filaments. Les filament sont dans les cellules pour tenir la structure, les cadherines sont a l’extérieur la cellule et viennent s’attacher lun a lautre pour faire la confection entre les cellules. Fonction dancrage et signalisation.
Microvillosité, sur la surface apical des cellule intestin, composée de microfilament dactine, assemblée par protéines et coiffé pour stabiliser. Augmente surface d’absorption

61
Q

Microfilaments fonction motilité musculaire, myosine

A

Protéines motrice, hydrolyse ATP pour changer de conformations. Myosine type 2 fait assemblage des queue et bipolaire (plusieurs filament un un a cote de lautre en alternance) le sarcomere est l’assemblage de plusieurs filaments peut ce contracter entre elle. L’attachement entre les filament est fait par la tête de myosine et lATP, lATP vient se mettre dans la tete ce qui faire lâcher la tete, quand lATP hydrolyse et le Pi part la tete fait bouger la filament ce qui est la contraction, lADP part la tete lache

62
Q

Filament intermédiaire

A

Fibre en forme de corde, composée de plusieurs protéines comme kératine. Seulement un rôle de structure. Chaîne NHCOOH, deux dimere dans un tube donne le tétramère qu’il se la forme de base. Pas polaire, pas d’orientation, pas marcher dessus.
Peuvent s’associer au desmosome à l’extérieur de la membrane pas s’ancrer au autre cellule, donc filament intermédiaire reste dans la cellule mais est attacher au desmosome a travers la membrane.

63
Q

Interaction extra cellulaire

A

Le matériel a l’extérieur de la cellule joue un rôle d’interaction avec l’environnement, modifie adapte et améliore la croissance, organisation des différentes tissu des organisme. L’environnement dune cellule est former de autre cellule et de la matrice, épiderme, membrane basale et derme.

64
Q

Matrice extracellulaire (4 composants)

A

Substance retrouver à l’extérieur de la cellule, micro environnement. Composée de liquide interstitiel et de fibre. Forme la majeure partie des tissu conjonctif. Enchevêtrement de macromolécules, fabriquer par la voie de sécrétion constitutive. Composée de collagène, proteoglycane, fibronectine et laminine.

65
Q

Collagène

A

Protéines la plus abondant dans le corps. 28 type de collagène, collagène fibrillaire et non-fibrillaire. Trimère de 3 polypeptide a enroule en triple hélice. Résistance au choc et déformation.

66
Q

Collagène fibrillaire, synthèse (7)

A

Type 1 2 3. Très solide. Synthèse dans le RER, assemblage des 3 peptide par le propeptide en c terminal, conformation en triple hélice par un chaperon, transfert vers Golgi, assemblage latéral de plusieurs hélice, sécrétion constitutive a l’extérieur, assemblage au restant des fibrille

67
Q

Collagène oui-fibrille

A

Collagène 4, forme des feuillet, présent dans les lame basale. Association entre les c terminal pour faire une chaine ou entre les N terminal pour faire un tétramère (4 au meme pointen forme de x)

68
Q

Proteoglycane

A

Polysaccaride complexe (sucre) abondant dans la MEC et lame basale, une protéine axiale avec de chaine de GAG attaché sur les côtés. Forme un gel en solution aqueuse, qui protège des choc dans la matrice.

69
Q

Fibronectine

A

Deux chaine polypetidique, ces chaine sont composés de protéines globulaire. Chaque domaine permet le rattachement a un composé de la MEC, ex le domaine RGD fait une liaison au integrine, les récepteur de la cellule. La fibronectine est un point de rattachement des cellule a la MEC. Aide a la cicatrisation, les fibrinogene solube sont modifiés par des enzyme pour etre des fibrines insoluble, permet la liaison au fibronectine et le recrutement de cellule cicatrisation.

70
Q

Laminine

A

Glycoprotéines composée de 3 polypeptide différent lies par des pont disulfure et agencer en croix avec 3 bras court et 1 long. Influence migration, croissance et la différenciation des cellules

71
Q

Lame basale (4 fonction)

A

Autour des nerfs, muscle et gras. Sous-jacent au tissu épithéliaux (épiderme de la peau) intérieurs des vaisseaux sanguin. Fonction: support mécanique pour l’attachement des cellule et maintien de la polarité. Signalisation pour maintenir viabilité, substrat pour migration et séparation des tissu adjacent (compartimentation organe).

72
Q

Dynamique de la matrice

A

Constante deconstruction et reconstruction, remodelage de la MEC par des protease: metalloproteinase, utilise le zinc. Fonction du dynamisme: développement des tissu, réparation tissu,

73
Q

Integrine (2 configuration, 2 fonction)

A

Interaction transmembranaire, heterodimere a et B. Forme des pince avec une surface d’interaction. Inactif est replier. La présence de la taline l’active et le rend droit. Inside-out: stimulation intracellulaire. Outside-in: aide des talines. Fonction: adhésion des cellule a leur matrice (migration de cellule avec la fibronectine, interaction des plaquette sanguine pour caillot de sang, adhésion focale) transmission des signaux entre la cellule et son environnement ( activation outside-in avec la taline, activation de protéine kinase et de leur cascade de signalisation.

74
Q

Adhésion focale, integrine

A

Responsable de l’aplatissent des cellule, implique l’adhésion des integrine et l’interaction avec les filament dactine dans le cytoplasme. Avancer de la cellule avec les lamellipode, les integrine faire l’adhésion a la surface. Les senseur mécanique convertis le force extérieur a la surface de la cellule en signaux biochimique, les force de traction de la fibronectine vont engendrer l’activation de kinase et de leur voie de signalisation.

75
Q

Integrine chez les hemidesmosome

A

Aide a l’attachement solide de la cellule hemidesmosome a sa matrice. Les integrine fait la liaison avec les lame basale de collage et laminine de l’autre côté de la membrane.

76
Q

Interaction selectine

A

Structure: glycoprotéine membranaire, se lie a des glucide des autre cellule grâce au domaine lectine-like. Domaine au bout de la chaine qui va attraper lautre chaine avec le meme domaine (L-selectin, E-selectine ou p-selectine). Fonction: adhésion des lymphocyte au paroi des vaisseau sanguin, fixation de l’embryon dans l’utérus.

77
Q

Interaction immunoglobuline

A

Structure: protéine membranaire intrinsèque avec un domaine Ig pour faire de interaction inter-moleculaire. Fonction: favorise l’adhésion entre les cellule, réponse immunitaire, interaction entre lymphocyte.

78
Q

Interaction cadherine

A

Structure: adhésion cellule du meme type, composant de base pour les jonctions adhérentes et desmosome, depend du calcium. Fonction: formation des tissu durant le développement, signalisation intracellulaire. Pathologie: diminution de leur expression est associée a des tumeur.

79
Q

Formation de métastases

A

Une tumeur primaire est pleine de cellule contaminée, quand la cadherine pert son expression, les cellule passe a travers les cellules épithéliales pour aller dans les vaisseaux sanguin et contaminer dautre cellule

80
Q

Jonction adhérente

A

Structure: macromolécules, assemblage de cadherine, en contact avec un intermédiaire a travers la membrane. Fonction: ancrage et signalisation

81
Q

Desmosome, cadherine

A

Structure: comme les cadherine, macromolécules, assemblage de cadherine, contact a travers la membrane avec des kératine. Fonction: ancrage sous stress mécanique, muscle cardiaque, épithéliums de la peau, col utérus.

82
Q

Jonction adhérente vs desmosome

A

Jonction forme une ceinture autour des cellules épithéliales, desmosome forme des contact, plus solide.

83
Q

Jonction serrée

A

Situé près de la surface apicale dès épithélium, forme une barrière bloquant le passage de molécule, ferme le trou en type de fermeture éclair, long trou qui va a travers la première couche de peau.

84
Q

Jonction communicante

A

Forme des canaux entre les cellule, laisse passe les ions et petit molecule, acide amine, enzyme. 6 tube qui se met au rond, molecule passe au milieu. Fonction: flux ionique, contraction avec le coeur, mouvement des muscles, partage de substance,

85
Q

Interaction avec leur environnement

A

La réaction à l’environnement par l’animal entraîne des signaux, convertis en influx nerveux. L’acquisition des signaux et transmission dans la cellule est la signalisation cellulaire.

86
Q

Signalisation cellulaire

A

Les signaux extracellulaire (ligand) sont captés par des récepteur, transmettent le signal vers des protéines effectrice. Conduit le message dans la cellule vers les organelle. Répond au message avec une fonction cellulaire comme contraction, sécrétion, division.

87
Q

3 type de signaux extracellulaire

A

Stimuli physique: mécanique, lumière, son. Stimuli électrochimique: polarité. Stimuli chimique: gout, odorat, hormone.

88
Q

Mode de communication intercellulaire (3)

A

Autocrine: la cellule possède des récepteur pour son propre message.
Paracrine: le message va au cellule proche
Endocrine: le message circule dans le sang pour atteindre la cellule.

89
Q

Voie typique de signalisation (2)

A

Via transmembranaire ou libre selon la solubilité du messager. Via un effecteur, messager secondaire ou via une interaction entre proteine. Le message va au récepteur membranaire, soit un effecteur, messager secondaire continue le chemin pour activer la proteine ou le contact avec la proteine transmet un phosphore qui va communiquer le message.

90
Q

Récepteur protéine G

A

Récepteur membranaire, 7 hélice transmembranaire, pour hormone, neurotransmetteur et immunitaire. Le récepteur en coupler avec une proteine G heterotrimerique. La structure crée une pochette pour le ligand, la liaison avec le ligand fait un changement dan sla configuration.
Lheterotrimere de la proteine G est un aBy ancré dans la membrane entre le récepteur et l’effecteur. Quand la protéine G est activer, le a va stimuler leffecteur pour produire un messager secondaire.
A proteine G peut se lier au GTP et GDP. GTP est plein d’énergie GDP est basse énergie. Quand la protéine est associée au GTP elle est active, inactive au GDP.

91
Q

Mécanisme d’activation protéine G

A

Liaison du ligand avec le recepteur, association du a et GDP. GDP remplacer par GTP (actif). Dissociation de a va vers leffecteur. Production de messager second comme AMP ou IP DAG

92
Q

Mécanisme d’inactivations protéine G

A

Hydrolyse de GTP sur leffecteur, dissociation de leffecteur et association avec les sous unité YB. Phosphorysation du recepteur par kinase. Liaison de l arrestine car sans la proteine G, le recepteur est éliminé par endocytose. Il va ensuite être dégradé ou recyclé et utilisé pour la même tache, on doit l’enlever de la membrane pour l’empêcher de continuer a envoyer des signaux sinon c’est trop d’énergie.

93
Q

Effecteur des protéines G

A

Il y a deux type d’effecteur qui produit 2 type de messager second. Adenylate cyclase: produit du AMPc avec de ATP et le phospholipase C: produit du DAG et IP3 a partir de lipide.

94
Q

Messager secondaire AMP

A

Enzyme transmembranaire, diffuse librement dans le cytoplasme, stimule l’enzyme solube: kinase A, elle peut ajouter des groupement phosphate a des protéines, peuvent phosphoriser des acide aminé. L’activation de la kinase et AMP influence le transport membranaire, la structure cellulaire et l’activité métabolique.

95
Q

Messager secondaire phospholipase C

A

Coupe les phospholipide, seulement le C peut produire du IP3. Produit par la phosphorisation du PI tête des phospholipide. IP3 est libre dans le cytoplasme, les recepteur de IP3 sur les organelle sont dans canaux de Ca, la liaison ouvre les canaux.

DAG reste ancré dans la membrane, active une proteine kinase PKC, PKC a plusieurs substrat dans la cellule avec plusieurs fonction

96
Q

Récepteur tyrosine kinase

A

Protéine intrinsèque avec un domaine extracellulaire pour un ligand et libert de la tyrosine kinase dans le cytosquelette pour des proteine qui interviennent DNA sla croissance et division.

97
Q

Récepteur tyrosine kinase mécanisme d’activation

A

Liaison avec le ligand, assemblage des deux recepteur, phosphorisation des tyrosine, liaisons des proteine de transmission, pas de messager secondaire. La proteine de transmission va aller activer des intermédiaire comme des organelle et proteine.

98
Q

Voie Ras-MAP kinase (définition, activation(3) et inactivation)

A

Ras est une protéine G, monomère,actif: Ras-GTP, inactif: Ras-GDP. Le recepteur tyrosine kinase s attache a un facteur domaine qui active le SOS qui échange le GDP et GTP, le Ras-GTP fait un cascade de phosphorysation: la voie MAP-kinase.
3 étape de phosphorisation: le facteur Ras-GTP est phosphoriser en MAP kinase MAPK, puis MAPKK puis MAPKKK. Amplification du signal robuste.
Inactivation: endocytose du recepteur, dégrader par lysosome ou recycler. Hydrolyse du GTP, dephosphorisation de MAPKKK…

99
Q

CDI voie de signalisation

A

Convergence: deux stimuli active la meme voie. Divergence: un stimuli mené a des voie différente. Interférence: une voie bloque ou influence une autre voie.

100
Q

Apoptose (5)

A

Mécanisme de mort cellulaire programmé, ex: développement: définition des doigts, immunitaire: apoptose des lymphocytes, défense contre les dommage ADN: si il y a trop de dommage sur ADN il vont faire lapoptose
- contraction du volume de la cellule
- perte d’adhésion au voisine
- découpage des protéines et ADN
- formation de bulle vésiculaire
- phagocytose du cadavre

101
Q

Apoptose vs nécrose

A

Apoptose: mécanisme programmé, normal, net ordonné
Nécrose: non programmée, stress extrême, dommage à l’organisme

102
Q

2 voie de signalisation apoptose

A

Extrinsèque: signal vient de l’extérieur, stimuler par des hormone sécrétée par des lymphocytes, liaison a un recepteur de mort, recrute un caspase 8: clive les proteine,
intrinsèque: signal vient de l’intérieur de la cellule, mitochondries. Stimuler par le stress intracellulaire, dommage ADN, entraîne l’accumulation de pro-apototique. La relache du cytochrome C dans le cytoplasme enclenche l’activation de procaspase 9 qui forme le complexe apoptosome.

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