Inmunoglobulinas Flashcards
anticuerpos
secretados por linfos B
gran diversidad
marcan particulas para su destruccion
ptrotegen contra reinfeccion
dificicion de ina inmunoglobulina
glicoproteinas que son producidas por cel plasmasticas en respuesta a un inmunogeno y funcionan como anticuerpos
esctructura basica de las Ig
cadenas pesadas H
cadenas ligeras L
por que están unidas las 2 cadenas H y cada cadena L a la H
puentes disulfuro
Fab
Fc
Fab- fragmento de unión al Ag
Fc- fragmento cristalizable (funciones efectoras)
el numero y posición de los puentes S-S varían por
su isotipo y subclase
los residuos de CH estan unidos a sitios particulares de las cadenas H por
fuerzas no covalentes (interaciiones hidrofobicas)
las clases de Ig estan basadas en
la region C de las cadenas pesadas
isotipos de Ig
IgA
IgD
IgE
IgD
IgM
diferenciación de las cadenas pesadas
longitud de la region constante
localizacion de los puentes disulfuro
bisagra
distribucion de los CH
funciones de los Ab
neutralización
arman y reclutan eclulas efectoras
fijan complemento
BCR receptor de antigeno en la suerficie de las celulas B
permite a las cel B sentir su ambiente antigénico
conecta el espacio extracelular con la maquinaria intracelular
Ig tienen que tener interacciones con
receptores Fc
proteínas del C
comelculas de señalizacion intracelular
tipos de dominios de Ig
constante
variable
que es un dominio
es la conservacion estructural y capacidad para variabilidad infinita en una molecula unica
caracterisitica mas peculiar del dominio Ig
puente disulfuro (110aa)
cuantos dominios tiene la cadena L
1 V (VL)
1 C (VC)
cuantos dominios tiene la cadena H
1 V (VH)
3-4 C (CH) dependiendo su isotipo
dominios totales de una molecula tetramerica de Ig
12-14 dominios
4V
8-10 C
2VL
2CL
2VH
6-8CH
las cadenas H y L estan codificadas por loci
separados
cada 2 sitios Fab estan formados por
dominio VL de una cadena L y el dominio VH de una cadena H a la cual está unida
cuandos aa tiene un dominio
70-100aa con residuos de cisteína a cada extremo para su enlace S-S
gen superfamilia de Ig
IgSF
dominio de la Ig que se fija al C y une a C1q
CH2 para Ig con 3 dominios CH
y CH3 para Ig con 4 dominios CH
por que no inteactua el domin CH2 de una cadena H con el otro CH2 de la otra cadena H
hay grupos azucar interfiriendo
variacion de aa de la regicon Fc
dan el isotipo
estas cambian el tamaño, carga, solubilidad y rasgos estructurales
direfencias estructurales en las cadenas H que dan los 5 siotipos
IgM e IgE tienen 4 dominios CH
IgA, IgG e IgD tienen 3 dominios CH
Ig que carecen de la region bisagra y dependen de sus dominios CH2 para dar flexibildiad a sus brazos
IgM e IgE
isotipos de cadena pesada para
IgM
IgG
IgA
IgD
IgE
IgM µ
IgG γ
IgA α
IgD δ
IgE ϵ
tipos de cadenas L
Kappa κ
Lambda λ
subtipos de cadenas L
λ1 λ2 λ3 λ4