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Biotech > Immunologie > Flashcards

Immunologie Flashcards

1
Q

Définition immunologie

A
  • étude du système immunitaire et des acteurs de ce système
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2
Q

Que fait le système immunitaire? (2)

A
  • permet défese de l’organisme (le soi) contre des agents extérieurs de non soi (bactérie, virus..)
  • permet d’établir une immunité
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3
Q

Acteurs SI (3)

A
  • cellules du SI
  • lymphocytes
  • macrophage
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4
Q

Effecteurs du SI (3)

A
  • protéines sécrétées
  • anticorps
  • cytokines
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Q

Définition anticorps

A
  • sonde immunologique capable de reconnaitre un antigène (élément du non soi) et induire une réaction immunitaire
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6
Q

définition antigène

A
  • toute substance capable de se lier spécifiquement à un anticorps
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7
Q

Structure d’un anticorps (7)

A
  • forme Y
  • deux chaines legeres
  • deux chaines lourds
  • site de liaison de l’antigène et reconnaissaince de l’antigène at top of Y (deux sites)
  • bas de Y: réponse effectrice et réponse immunitaire
  • région constante (bas)
  • région variable (au site de liaison)
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8
Q

définition épitope

A

zone de reconnaissance, partie de l’antigène reconnue par l’anticorps

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9
Q

Antigènes en oenologies définition

A
  • substance antigénique susceptible d’être présent dans les cins et moûts et pouvant entrainer chez l’homme une réaction immunologique exagéré (allérgie), une intolérance ou une intoxication (ex effet toxine bactérienne)
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10
Q

Vin

A
  • produits alimentaire dans lequel les Ag “oenologieques proviennet de 2 processus
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11
Q

2 processus de provenance des Ag oenologiques (2)

A
  • le collage

- les contaminants (d’origine microbien)

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12
Q

Objectifs de collage (3)

A
  • clarifier les vins troublés (casse, remont’‘es de lies) et les stabiliser
  • améliorer les caractéristiques organoleptiques du vin (oxydation, tanins amer ou astringents, polyphénols)
  • augmenter la filtrabilité
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13
Q

Le collage

A
  • clarification des vins et des moûts par addition de substance qui précipitent les particules en suspension (tanins, protéines, complexes métalliques) en favorisant leur chute libre ou en se coagulant autour des particules à éliminer et en les entrainant dans les sédiments
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14
Q

OIV et les substances de collage

A
  • les substance utilisées pour le collage doivent répondre au codex oenologique international dispo sur le site de l’OIV
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15
Q

les colles organiques (6)

A
  • les gélatines (peaux et d’os de porc)
  • colle de poisson ou ichtyocolle
  • la caséine (ou caséinate de K)
  • albumine d’oeuf avec ou sans lysozyme
  • les alginates (algues)
  • protéines de pois, lupin, gluten de blé
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16
Q

Les colles minérales (2)

A
  • les bentonites (argiles)

- les sels de silice (ex dioxyde de silice)

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17
Q

Colle de sythntèse (1)

A

PVPP

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18
Q

Étapes après collage (1)

A
  • particules sont enlévées après filtration et soutirage
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19
Q

Y’a t’il des molécules qui restent après collages? (2)

A
  • oui certaines peuvent persister

- peut induire réactions de type allergique (maux de tête, ventre, intoxication)

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20
Q

Quelles colles peut t’on doser immunologiquement (avec un anticorps) (6)

A
  • gélatines (collagène animal)
  • ovalbumine (albumine de l’oeuf
  • lysozyme (hydrolase du blanc de l’oeuf
  • ichtyocolle (gélatine de poisson)
  • caséine (lait)
  • matières protéiques d’origine végétale (blé, pois, lupin, gliadine, protéine de blé)
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21
Q

2 catégories des contaminants d’origine microbien

A
  • mycotoxines

- amines biogènes

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22
Q

Mycotoxines définition

A
  • métabolites issus de champignons filamenteux contaminant des produits alimentaires (céréales, vins, bière)
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23
Q

exemples de mycotoxines

A
  • Aflatoxines B1, B2, G1, G2 (aspergillus)

- ochratoxine A (OTA) (penicillium et aspergillus ochraceus, carbonarus)

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24
Q

quantité OTA dans la majorité des vins français et limite règlementation européene

A
  • <1 micro g/L

- limite 2 micro g/L

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25
Q

Répartition des zones viticoles en fonction de leur “risque”OTA (2)

A
  • différent niveau de risque entre les régions

- absence de risque jusqu’à risque élevé

26
Q

Les amines biogènes (4)

A
  • synthès par bactéries
  • faible quantité vins, bière liqueurs
  • teneur dépend de l’activité décarboxylase des bactéries lactiques (ex Pedioccocus damnosus)
  • maux de tête, réactions de type allergique
27
Q

Exemples des amines biogènes et leurs limites règlementation (4)

A
  • histamine: 15 mg/L
  • tyramine: 20 mg/l
  • tryptamine: 20 mg/l
  • cadavérine 20 mg/l
28
Q

Garantir Q sanitaire

A

respet réglementation des quantités des amines biogènes

29
Q

Utilisation anticorps comme “sonde de dépistage/dosage” (2)

A
  • anticorps capture l’antigène

- cela permet la visualisation du complexe Ag/Ac

30
Q

2 Types de Techniques ELISA

A
  • sandwich direct

- elisa compétition

31
Q

Technique ELISA = microméthodes, généralités et sigles (4)

A
  • dosage de résidus protéiques du collage et d’amines biogènes
  • Enyzme linked immunosorbent assay
  • capture de l’Ag entre 2 Ac de spécificités différentes
  • révélations enzymatique (enzyme couplé à un Ac)
32
Q

Intérêts ELISA sandwich (3)

A
  • simple et moins longue que techniques conventionnelles
  • grand nombre d’échantillons à la fois (microplaque 96 puits)
  • application à tous les produits d’origine animale et végétale
33
Q

Étapes méthodes élisa sandwich (6)

A
  • coating (revêtement) qui est réalisé par le fournisseur,
  • saturation par une protéine inerte (protéine de lait, BSA)
  • incubation de l’Ag contenu dans le vin ou moût
  • lavage: élimination des antigènes non fixés
  • révélation “enzymatique”
  • révélation
34
Q

coating d’élisa sandwich (2)

A
  • anticorps de capture

- cupule de plaque de microtitration

35
Q

Étape Révélation “enzymatique” elisa sandwich (4)

A
  • anticorps de révélation anti- antigène conjugué à une enzyme
  • lavage
  • substrat de l’enzyme (ex TMB) 15 min à T ambiante
  • formation de produit de la réaction enzymatique (coloration)
36
Q

Étape révélation elisa sandwich (3)

A
  • H2SO4 pour arrêter la réaction
  • coloration jaune
  • dosage par spectrophotométrie (~450 nm)
37
Q

Quest-ce qu’on peut détecter avec ELISA sandwich direct? (4)

A
  • caséine
  • ovalbumine
  • ichtyocole
  • lysozyme
38
Q

ELISA compétition principe (Histamine kit techna) (4)

A
  • anticorps anit histamine acylés en quantité juste suffisante
  • histamine acyléee du vin/moût à doser
  • histamine acylée fixée sur le support de la plaque
  • quantité connue
39
Q

Méthode ELISA compétitif direct (3)

A
  • histamine acylé ajouté au vin ou mout
  • incubation simultanée
  • lavages
40
Q

Méthode elisa compétition non directe (6)

A
  • histamine acylée ajouté au vin
  • ajout anticorps primaire pour anti-histamine acylé
  • incubation
  • anticorps primaire anti histamine acylé
  • lavages et anticorps secondaire conjugué anti-anticorps primaire
  • anticorps primaire anti histamine acylé
41
Q

Interpretation ELISA compétition (4)

A
  • dosage des échantillons
  • courbes étalon (solutions étalons)
  • controles positifs et négatifs
  • décroissance du signal si on ajoute de l’histamine
42
Q

Intérêt de ELISA compétition (5)

A
  • pas de réglementation claire sur la teneur limite
  • cahier des charges exportation, GD
  • dosage très sensible (corrélé avec HPLC)
  • Valable pour Ag de faible poids moléculaire
  • extraction au préalable parfois nécesaire (OTA)
43
Q

SDS- PAGE- Immunoblot (Western blot)

A
  • analyse des matières protéiques d’origine végétale ( gluten de blé, protéine de pois, lupin) restantes après soutirage
44
Q

Principe Immunoblot (western blot) (1)

A
  • identification d’une protéine à partir d’un mélange complexe de protéines
45
Q

Les différentes étapes du Western blot (3)

A
  • échantillons subissent champ électrique
  • séparation des protéines en fonction de leur poids moléculaire
  • electrophorèse sur gel polyacrylamide (iSDS PAGE
46
Q

méthode Western blot (grandes étapes) (2)

A
  • concentration des protéines

- migration sur gel polyacrylamide + SDS (SDS PAGE)

47
Q

intérêt western blot (3)

A
  • très sensible
  • technique de référence notamment pour les protéines d’origine végétale
  • assez longue et difficile = réservée aux labo d’analyse
48
Q

étape concentration des protéines (western blot) (2)

A
  • ajout acide trichloracétique au vin (ou moûts)

- précipité de protéines après centrifugation

49
Q

étape “migration sur gel polyacrylamide + SDS (SDS PAGE) de western blot (2)

A
  • ajout de hydroxyde de Na et SDS au précipité 10 minutes à 100 C
  • dénaturation
50
Q

Sigle SDS

A
  • Sodium dodécyl sulfate
51
Q

Sigle PAGE

A

polyacrylamide gel electrophoresis

52
Q

Protéines caractérisées par quoi pendant electrophorese en condition dénaturante (SDS PAGE)? (3)

A
  • charge intrinsèque
  • poids
  • structure I, II, III, IV
53
Q

Objectif SDS PAGE et comment

A
  • uniformiser la charge et la structure des protéines

- ajout de SDS dans la préparation du gel

54
Q

2 méthodes de détections pour Western blot

A
  • coloration des protéines totales par coloration de gels

- transfert sur membrane (immuno blot)

55
Q

Western blot: coloration des protéines totales par coloration de gels (2)

A
  • visualisation de la totalité des protéines

- impossible de distinguer une protéine d’intérêt

56
Q

Western blot: Transfert sur membrane (Immuno blot) (3)

A
  • Superposition gel et feuille de nitrocellulos ou de PVDF ( transfert sur filtre de nitrocellulose)
  • transfert sous champ électrique
  • Nitrocellulose ou PVDF (polyfluorure de vinylidène)
57
Q

Étapes western blot avec transfert (5)

A
  • séparation des protéines en fonction de leur poids moléculaire
  • transfert sur filtre de nitrocellulose
  • filtre de nitrocellulose + protéines transférées
  • addition substrat: réaction enzymatique
  • visualisation des protéines spécifiquement reconnues par l’anticorps marqué
58
Q

Méthode détection western blot: transfert sur Mb (immunof blot)

A
  • saturation de la mb avec protéine inerte (albumine, protéine de lait) pour assurer la spécificité de la réaction (Ag/Ac)
  • Ac primaire anti protéine X (pois, gluten, caséine), se lie à la protéine X
  • anticorps secondaire conjugué ajouté
  • révélation indirecte acev anticorps secondaire anti-Ac de la protéine X couplé à une enzyme ( ex peroxydase)
  • ajout substrat de l’enzyme
  • apparition de bandes au niveau du complexe Ag/ Ac
59
Q

Principe Immunoaffinité

A
  • dosage par HPLC phase inverse de l’ochratoxine A après passage sur collonne d’immunoaffinité
60
Q

Méthodes immunoaffinité (étapes) (8)

A
  • phase solide couplé à un Ac anti OTA
  • filtration 10 mL vin et 10 ml solution de dilution
  • lavage solution de dilution puis ajout d’eau
  • élution 2 mL de méthanol
  • évaporer l’éluat à sec 50 C sous azote
  • reprendre avec 250 micro l de la phase mobile
  • HPLC et stocker à 4 C
  • analyse HPLC
61
Q

Solution immunoaffinité (3)

A
  • vin/moût
  • PEG
  • hydrogénocarbonate de Na
62
Q

Test immunochromatographieque sur bandelette exemple

A
  • kit de détection de pourriture grise de raisin par botrytis ciniera e

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