Hst 5: Mechanisme van Katalyse Flashcards
Geef de 6 hoofdklassen van enzymen in de juiste volgorde. Geef voor elke klasse een reactie als voorbeeld.
- Oxido-reductasen: katalyseren oxidatie-reductie reacties
- Transferasen: katalyseren de transfer van een functionele groep van een molecule naar een andere molecule
- Hydrolasen: katalyseren de hydrolytische cleavage
4Lyasen: katalyseren de verwijdering of additie van een groep van of aan een dubbele binding, of ook cleavages waarbij elektronen herschikking bij te pas komt
- Isomerasen: katalyseren intramoleculaire herschikkingen
- Ligasenof synthasen: katalyseren reacties waarbij twee molecules bijeen gevoegd worden
Wat zijn de drie types van cofactoren?
→ organische factoren of co-enzymes
→ prosthetische groep
→ Metalen als cofactor
Wat is de functie van cofactoren?
Cofactoren zijn nodig voor het uitvoeren van de enzym gekatalyseerde reacties. Het zijn intermediairen bij de overdracht van elektronen, atomen of groepen tijdens de enzymatische reactie.
Wat is het verschil tussen coenzymn en prosthetische groepen? Bespreek de structuur (funtionele groep enzo) van NAD+, FAD, lipoylzuur en biotine
zie slides vanaf 15
Terwijl een coënzym na de reactie kan vrijgesteld worden als één van de producten, wordt een prosthetische groep in zijn oorspronkelijke toestand hersteld tijdens de reactie. Een prosthetische groep is namelijk permanent gelinked aan het enzym, meestal via covalente bindingen.
vb: NAD is een coenzym (elektronen overdragen)
lipoamide is een prosthetische groep (acylgroep overdragen)
Hoe kunnen metalen gebonden zijn aan een enzym?
Metalen kunnen:
• rechtstreeks gebonden zijn aan zijketens van proteine
• via prosthetische groep
Bespreek het effect van nabijheid op de enzymatische reactie. Bespreek Bkrit
Het effect van nabijheid werd door Koshland theoretisch berekend uit het vergelijken van de snelheid van een bimoleculaire en een monomoleculaire reactie..
A+B reageert met snelheids cte k2
A-B reageert met k2’
In de veronderstelling dat de reactiviteit van A en B dezelfde is in beide reacties zal k’2 steeds groter zijn dan k2 omdat in de monomoleculaire reactie A steeds een naburig B heeft.
In de bimoleculaire reactie zal slechts een fractie van A een buur B hebben. We kunnen deze fractie verhogen door de concentratie van B te laten stijgen tot een concentratie Bkrit.
𝑘′2/𝑘2=?
𝑘′2/𝑘2= Bkrit
De verhouding van desnelheidsconstanten is de concentratie Bkrit.
De limiet voor deze concentratie is deze van een zuiver solvent B.
Voor water is de concentratie 55,6M.
De bijdrage van het effect van nabijheid ligt meestal tussen 5-50.
Wat is het effect van de orientatie op de snelheidscte?
Hoe meer vrijerotatie mogelijk is in een monomoleculaire reactie, hoe kleiner de snelheids cte (k2’/k2 wordt kleiner)
Een beperking in de vrijheidsgraden van het molecule zorgt nl voor een confuguratie die lijkt op de transitie toestand
Bespreek het effect van zuur-base kat
Een geladen intermediar kan gestabiliseerd worden door een proton, zodat het makkelijk tot product gevormd kan worden. Bepaalde AZ in de katalytische site kunnen fungeren als een zuur-base, zodat het protonen kan doneren/accepteren (vb: histidine is een geconcertreerd zuurbase systeem)
Welke 2 types van covalente katalyse ken je?
Sommige enzymen vormen met hun substraat een covalent gebonden enzym-substraat complex.
We kunnen twee types van covalente katalyse onderscheiden: de nucleofiele en de elektrofiele katalyse.
Welke nucleofiele centra ken je?
In enzymen bestaan er slechts twee nucleofielen centra nl. de hydroxylgroep van serine en threonine, en de sulfhydrylgroep van cysteïne.
Ze vereisen de hulp van een base om omgezet te worden naar reactieve anionen.
Naast deze nucleofiele groepen zijn ook het coënzym tetrahydrofolaat en de prosthetische groep thiaminepyrofosfaat nucleofiel.
Welke elektrofielen ken je?
De elektrofiele covalente katalyse verloopt met lysine en histidine, en met het coënzym pyridoxalfosfaat
Wat is de katalytische triade in chymotrypsine?
in de katalytische site van chymotrypsine vinden we de katalytische triade:
- Asparagine 102 (de carboxylgroep)
- Histidine 57 (de imidazole groep)
- Serine 195(de hydroxylgroep)
Hoe is de binding tussen chymotripsine en substraat?
niet covalent, in de hydrofobe pocket, waarin aromatische AZ passen (tyrosine, tryptofaan, fenylalanine..) .
Hierdoor zal de carbonylgroep van de AZ thv Serine komen
Welke AZ van de katalytische triade in chymotripsine zorgt voor de anionisatie van serine?
Histidine neemt een proton van de zijketen van serine, waardoor serine de carbonylgroep
