Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Biochemie > HOOFDSTUK 2 > Flashcards

HOOFDSTUK 2 Flashcards

1
Q

alfa-aminozuur

A

o Centraal alfa-koolstof
o Amino groep (NH2/NH3+)
o Carboxylgroep (COOH/COO-)
o R groep (side chain)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

visualisatie van beide enantiomeren:

A

D-glyceraldehyde = de hydroxylgroep op de koolstof staat aan de rechterkant in de Fischer projectie

L-glyceraldehyde = de hydroxylgroep op de koolstof staat aan de linkerkant in de Fischer projectie

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

CORN-regel

A

CO = COO- - groep
R = R – groep
N = NH3+ -groep

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

aminozuren bevatten 2 belangrijke functionele groepen, dewelke?

A

primair amine
carboxylgroep

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

voorkomen van carboxyl en amino

A

zowel geprotoneerd als gedeprotoneerd

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

zwitterionen (pKa)

A

Aminozuren in een oplossing bij een neutrale pH komen voor in als dipolaire ionen

pKa = 2.15 => carboxylgroep
pKa = 9.47 => aminogroep

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Glycine

A

G
Gly

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

alanine

A

A
Ala

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Valine

A

V
Val

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

proline

A

P
pro

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

leucine

A

L
leu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

isoleucine

A

I
Ile

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

methionine

A

M
Met

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

phenylalanine

A

F
Phe

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

tyrosine

A

Y
Tyr

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

tryptophane

A

W
Trp

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

serine

A

S
ser

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

threonine

A

T
Thr

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

cysteine

A

C
Cys

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

asparagine

A

N
Asn

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

glutamine

A

Q
Gln

22
Q

lysine

A

K
Lys

23
Q

arginine

A

R
Arg

24
Q

Histidine

A

H
His

25
Q

aspartaat

A

D
Asp

26
Q

glutamaat

A

E
Glu

27
Q

primaire structuur van eiwit (begin en einde?)

A

= lineaire sequentie van aminozuren in de eiwitketen

begin = amino-terminus
einde = carboxyl-terminus

28
Q

Door het dubbelbindingskarakter heeft de peptidebinding een dipoolmoment

A

Carbonylgroep = goede waterstofbrug acceptor
Secundair amine = goede waterstofbrug donor

29
Q

conformatie van peptidebindingen wordt bepaald door:

A

bindingshoeken en torsiehoeken
o ψ = torsiehoek rond alfa-C en carbonyl-C
o φ = torsiehoek rond N en alfa-C
o ω = torsiehoek rond carbonyl-C en N-atoom

30
Q

secundaire structuurelementen

A

structurele elementen in macromoleculen met normale lokale vouwpatronen

31
Q

N-capping

A

De zijketen van het 1e residu vd helix => mogelijkheid tot H-bruggen vormen

31
Q

C-capping

A

De zijketen vh laatste residu vd helix => mogelijkheid tot H-bruggen vormen

32
Q

amfipatisch

A

Deels ingesloten alfa-helix = hydrofobe residues langs de ene kant en hydrofiele langs de andere kant

33
Q

bètastrengen?

A

Veelvoorkomende secundaire structuurelementen
De niet-complete extensie van de bètastrengen zorgt voor ‘plooien’
=> Verschillende bètastrengen vormen een bètaplaat

34
Q

opstellingen van bèta-platen

A

Parallel = minst stabiel
Anti-parallel = stabielst -> collineariteit is optimaal voor vormen van H-bruggen
Gemengd = stabiel

35
Q

draaiing

A

= korte secundaire structuurelementen met een uitgesproken patroon van H-bruggen die strakke veranderingen in beweging vergemakkelijken

36
Q

loepen

A

= sequentie van residues met een variërende lengte, verbinden secundaire structuurelementen, zonder specifieke H-bruggen

37
Q

voorkomen van draaiingen (gamma, bèta, alfa en pi)

A

o Gamma-turn = H-brug tussen NH (i) en CO (i+2)
o Bèta-turn = H-brug tussen NH (i) en CO (i +3)
o Alfa-turn = H-brug tussen NH (i) en CO (i + 4)
o Pi-turn = H-brug tussen NH (i) en CO (i + 5)

38
Q

motief

A

= supersecundaire structuur = een klein structureel patroon van 2 of meer secundaire structuurelementen die vaak terug gevonden worden in veel eiwitten

39
Q

vouw/fold

A

= een specifieke 3D opstelling van secundaire structuurelementen van een eiwit ter vorming van een specifiek en stabiele tertiaire structuur, die toebehoort tot een specifieke familie van structureel gelijke eiwitten

40
Q

domein

A

= een deel van een eiwit dat een eigen gevouwen tertiaire structuur, vaak met een specifieke functie (grote eiwitten bestaan uit meerdere domeinen)

met elkaar verbonden via korte flexibele linkers

41
Q

cofactor

A

stabilisatie van tertiaire structuur zodat de functie uitgevoerd kan worden

42
Q

proteïnefamilies:

A

o Alfa-helicale structuren = allemaal alfa
o Puur bèta-structuren = allemaal bèta
o Alfa/bèta-structuren = mix van alfa en bèta
o Alfa + bèta-structuren = vouwen met alleen alfa en alleen bèta-elementen

43
Q

IDP’s?

A

intrinsiek ongeordende proteïnen
= eiwitten die geen duidelijk gedefinieerde structuur hebben

44
Q

disulfaatbindingen

A

zorgen voor stabiliteit

45
Q

het vouwen van een eiwit

A

deels gedefinieerde pathway

denaturatie = opvouwen
renaturatie = ontvouwen

46
Q

vouwproces op vlak van enthalpie?

A

geen grote enthalpische bijdrage

De eliminatie van H-bindingen tussen watermoleculen en polaire groepen wordt gecompenseerd door de vorming van intramoleculaire H-bindingen tussen 2 polaire groepen

47
Q

vouwproces op vlak van entropie

A

grote entropische bijdrage

gestructureerde watermoleculen worden vrijgelaten terwijl intramoleculaire associaties worden gevormd

48
Q

hydrofoob effect op vlak van entropie

A

GROTE ENTROPISCHE BIJDRAGE:

gestructureerde watermoleculen worden losgelaten als apolaire groepen samenklusteren als poging om contact met water te vermijden

49
Q

belang van ionische interactie bij het vouwproces

A

Omdat de zoutbruggen zo sterk zijn, limiteren ze structureel de flexibiliteit en voorzien een unieke eiwitstructuur dat het hydrofoob effect niet voorziet

Biochemie (3 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions