Hémoglobine

Question 1

Rôle hémoglobine

Answer 1

= pigment respiratoire responsable du transport d’O2 des poumons aux tissus + retour du CO2 et H+

Question 2

Hétérotétramère à 4 chaînes de globines

Answer 2

1) 2 chaînes Alpha
2) 2 chaînes Bêta
3) chaque chaîne porte une molécule d’hème (= chromprotéine)

Question 3

Hème

Answer 3

Groupement prosthétique ( non protéique)

Question 4

Globine

Answer 4

Apoprotéine (fraction protéique)

Question 5

2 autres types de globines

Answer 5

Myoglobine = une seule chaîne de globine -> muscle 
Neuroglobine = une seule chaîne de globine -> cerveau

Question 6

Fe2+

Answer 6

1) lié au 4 N des cycles pyrolez Plus 2 liaison possibles
2) 5ème -> HIS
3) 6ème -> O2 réversible

Question 7

Structure et proportion des Hb chez l’adulte

Answer 7

1) HbA = alpha2Beta2 > 97%
2) HbA2 = alpha2delta2 2-3%
3) HbF = alpha2gamma2 < 1%

Question 8

Affinité Hb-O2 et Myoglobine et O2

Answer 8

1) Quand P50 augmenter l’affinité diminue
2) forte affinité Hb-O2 dans tissus
- > libération O2

Question 9

Effet Bohr

Answer 9

1) H+ -> pH acide -> diminution de l’affinité Jb-O2 -> O2 libéré
2) CO2 -> pH acide -> diminution de l’affinité Hb-O2 -> O2 libéré

Question 10

HbF

Answer 10

1) affinité plus élevée avec O2

2) HIS remplacée par SER

Question 11

2,3 BPG

Answer 11

1) Se lie à HIS -> diminution de l’affinité Hb-O2
2) chargé très négativement -> maintien la forme T
3) Sans BPG -> Hyperbole
4) avec BPG -> sigmoïde

Question 12

CO

Answer 12

1) affinité 200 fois supérieure avec Hb-> carboxyhémoglobine -> stabilisée en R -> pas libération dans tissus
2) à forte pression O2 poursse CO -> traitement = respirer O2 pur hyperbare