Acides Aminés Flashcards by Laura Nirina

Unités structurales peptides / protéines

COOHR- CH
Radicale \
NH2

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Catégorie des différents AA

1) Aliphatiques
2) Hydroxylés
3) Soufrés
4) Acides et leurs amides
5) Basiques
6) Aromatiques
7) Cyclique à amine secondaire

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AA Aliphatiques

1) Glycine
2) Alanine
3) Valine
4) Leucine 6
5) Isoleucine 6

Par définition leur chaîne latérale n’est composée que de Carbone et d’Hydrogène ( proline peut être considérée comme un AAaliphatiques)

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AA hydroxylés

1) Sérine 5
2) Thréonine

Les 2 ont un fort caractère hydrophile -> très nucléophiles + peuvent être phosphorylés

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AA Soufrés

1) Cystéine 5 (2 cytéines cystine)
2) Méthionine 7 (donneurs de radicaux méthyl)

Formation de ponts dissulfures

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Acides et leurs amides

1) Aspartate (acide aspartique)
2) Asparagine
3) Glutamate (acide glutamique)
4) Glutamine

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AA Basiques

1) Lysine 8
2) Arginine 9(possède un groupement guanidyl + clivée par arginase pour donner de l’ornithine + urée)
3) Histidine 7 + aromatique(noyau imidazole + peut être protonée)

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AA Aromatiques

1) Phénylalanine 7 (noyau benzène groupement phényl)
2) Tyrosine 7 (Noyau phénol + absorbe dans les UV à 280 nm + peut être phosphorylée)
3) Tryptophane 8(groupement indol + absorbe dans UV à 280 nm + détruit par HCI)

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AA Cyclique à amine secondaire

Proline

1) Chaîne reliée à la fois à l’atome d’azote + atome C alpha
2) formation amine secondaire, inclue dans le cycle
3) très rigide + réduit flexibilité structurale de La pz
4) rencontrée dans coudes chaînes polypeptidiques (exemple collagène)

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AA polaires

1) AA polaire
-5 chargé
Acide : ASP/GLU
Basiques: LYS/ARG/HIS
-6 non chargés
Amides : ASN, GLN
Alcools: SER:THR
Aromatiques : TYR
Soufrés: CYS

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AA apolaires

Glycine( dé)Val ala pheleu ile pro met trp

Glycine dévale à la pel leu il le pro met

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AA essentiels

Leu tré Lys tryp phé val mét isoleu

Le très lyrique tristan fait vachement méditer l’isolement

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Modifications post traductionnelles

1) formation ponts dissulfures
2) amidation
3) hydroxylations
4) phosphorylation
5) méthylation
6) carboxylation

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Formation ponts dissulfures

Entre 2 CYST pour former UNE Cystine

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Amidation

Sur les fonctions carboxy-terminales

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Hydroxylations

1) Sur la LYS => 5-hydroxy-lysine et sur la PRO => 4-hydroxy-proline
2) Protège de la digestion des protéines par les protases

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Phosphorylation

1) sur La SER => O-phosphosérine
La TYR => O-phosphotyrosine
THR => O-phosphothréonine

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Méthylation

N-méthyl-lysine dans les myosines des muscles ou dans les histones en lien avec la condensation de La chromatine

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Carboxylation

1) glutamate va pouvoir former du gamma-carboxy-glutamate => constitue un rôle majeur pour la coagulation
2) permise par une vitamine K (cofacteur) + carence en cette vitamine se traduit par des hémorragies
3) on peut utiliser des anti-vitamine K -> pour diminuer coagulation (après des opérations)

Dissociation propriétés physiques AA

1) Présence de 2 fonctions NH2 et COH ionisables
2) en milieu acide -> capte proton NH3+ (un H+) (Cation)
3) en milieu basique -> cède proton (un H+) COO- (anion)
4) au pH neutre forme un zwitterion de charge neutre

Absorption propriétés des AA

1) tous les AA absorbent à une longueur d’onde inférieure <230 nm
2) les aromatiques ont spectre d’absorption particulier du fait de leur e- délocalisés
3) La Phénylalanine absorbe à 260 nm
4) Tryptophane / tyrosine absorbent à 280 nm

Histidine

1) enzyme : Histidine décarboxylase
2) produit Histamine
3) Rôle : synthétisé par mastocytes + 2 effets : H1 (réaction inflammatoire) -> vasodilatation /bronchoconstriction + H2 (estomac) -> sécrétion de suc gastrique

Sérine

1) Produit : Acéthycholine
2) subit 3 réactions
- décarboxylation / méthylation/ acéthylation/ firme de l’acétycholine = neuromédiateur excitateur du SNC

Glutamate décarboxylase

1) enzyme : glutamate décarboxylase
2) produit : GABA
3) Rôle : Neuromédiateur inhibiteur du SNC

Tryptophane

1) Enzyme : Tryptophane hydroxylase 2) Produit : Sérotonine 3) Rôle : Subit 2 réactions : hydroxylation puis décarboxylation 4) forme de la sérotonine

Réactions de transamination

1) transfert RÉVERSIBLE du groupement aminé d'un AA vers acide alpha-cétoacide 2) PAS de LiBÉRATION de NH3 (groupement aminé) comme dans une désamination oxydative 3) transfert enzymatique assuré par transaminases qui ont pour coenzyme : phosphate de pyridoxal (PLP)

Colorant nihydrine

1) est un oxydant puissant détruisant les 2 fonctions + permet apparition d'un composé violet 2) sauf pour proline => composé jaune 3) utilisé pour doser les AA

Formation de liaison peptidique

Condensation du groupement Alpha-carboxylique avec groupement aminé pour former une liaison + un di-peptide avec élimination d'une molécule d'eau + condensation

Électrophorèse

1) on place AA dans champs électrique 2) Déplacement AA en fonction de la charge globale de l'AA au pH considéré 3) On prend support composé de papier imbibé dans tampon a un pH donné situé entre 3 électrodes reliées à un générateur 4) on dépose mélange au centre + applique le courant . Sous influence courant -> AA se déplacent en fonction de leur charge électrique 5) si PH < PH isoélectrique -> AA est chargé positivement donc vont migrer vers pôle négatif 6) Cette charge est d'autant + élevé qu'il y a différence entre PH tampon et PH isoélectrique de l'AA

Glycine

1) apolaire 2) pas de C* asymétrique 3) présente dans régions de grande flexibilité 4) chaîne latérale = juste un H

Alanine

1) apolaire 2) chaîne latérale = 1 méthyle 3) 3C

Valine

1) apolaire 2) AA essentiel 3) ramifiée en 6C

Isoleucine

1) apolaire 2) AA essentiel 3) ramifiée en 6 C 4) isomère de la leucine 5) 2 C * asymétriques

Sérine

1) polaire -nucléophile 2) intervient dans catalyse enzymatique 3) alcool primaire 4) précurseur de acéthylcholine 5) peut être phosphorilée

Thréonine

1) polaire -nucléophile 2) AA essentiel 3) alcool secondaire 4) peut être phosphorylée

Cystéine

1) polaire 2) groupement thiol : HS 3) formation pont dissulfures : 2 cytéines -> 1 cystine

Méthionine

1) polaire 2) AA essentiel 3) donner de Méthyle

Asparagine

1) polaire 2) aspartate amidé 3) decarboxylation -> B alanine 4) Désamination -> acide oxaloacétique cycle de K

Acide glutamique

1) polaire chargé 2) charge négativement à pH physiologique 3) décarboxylation -> acide Yamino butyrique = GABA 4) désamination -> acide Alpha cétoglutarate

Acide aspartique

1) polaire- chargé | 3) chargé négativement à pH physiologique

Glutamine

1) polaire - chargé | 2) transport de NH2

Lysine

1) polaire - chargé | 2) AA essentiel

Arginine

1) polaire - chargé 2) groupement guanidyle 3) clivage par arginase -> ornithine + urée

Histidine

1) polaire -chargé 2) noyau imidazol 3) peut être protoné -> imitazolalanine 4) AA essentiel lors de la grossesse

Phénylalanine

1) apolaire 2) noyau benzène 3) AA essentiel 4) absorbe UV à 260 nm

Tryptophane

1) apolaire 2) noyau indol 3) AA essentiel 4) absorbe UV à 280 nm 5) peut être phosphorylée 6) Iodation possible -> hormones thyroïdiennes

Proline

1) apolaire 2) amine secondaire 3) donne aux protéine leur rigidité 4) formation de coudes : changement de direction