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UE1 > Acides Aminés > Flashcards

Acides Aminés Flashcards

1
Q

Unités structurales peptides / protéines

A

COOHR- CH
Radicale \
NH2

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Q

Catégorie des différents AA

A

1) Aliphatiques
2) Hydroxylés
3) Soufrés
4) Acides et leurs amides
5) Basiques
6) Aromatiques
7) Cyclique à amine secondaire

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Q

AA Aliphatiques

A

1) Glycine
2) Alanine
3) Valine
4) Leucine 6
5) Isoleucine 6

Par définition leur chaîne latérale n’est composée que de Carbone et d’Hydrogène ( proline peut être considérée comme un AAaliphatiques)

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4
Q

AA hydroxylés

A

1) Sérine 5
2) Thréonine

Les 2 ont un fort caractère hydrophile -> très nucléophiles + peuvent être phosphorylés

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5
Q

AA Soufrés

A

1) Cystéine 5 (2 cytéines cystine)
2) Méthionine 7 (donneurs de radicaux méthyl)

Formation de ponts dissulfures

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6
Q

Acides et leurs amides

A

1) Aspartate (acide aspartique)
2) Asparagine
3) Glutamate (acide glutamique)
4) Glutamine

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7
Q

AA Basiques

A

1) Lysine 8
2) Arginine 9(possède un groupement guanidyl + clivée par arginase pour donner de l’ornithine + urée)
3) Histidine 7 + aromatique(noyau imidazole + peut être protonée)

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8
Q

AA Aromatiques

A

1) Phénylalanine 7 (noyau benzène groupement phényl)
2) Tyrosine 7 (Noyau phénol + absorbe dans les UV à 280 nm + peut être phosphorylée)
3) Tryptophane 8(groupement indol + absorbe dans UV à 280 nm + détruit par HCI)

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9
Q

AA Cyclique à amine secondaire

A

Proline

1) Chaîne reliée à la fois à l’atome d’azote + atome C alpha
2) formation amine secondaire, inclue dans le cycle
3) très rigide + réduit flexibilité structurale de La pz
4) rencontrée dans coudes chaînes polypeptidiques (exemple collagène)

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10
Q

AA polaires

A

1) AA polaire
-5 chargé
Acide : ASP/GLU
Basiques: LYS/ARG/HIS
-6 non chargés
Amides : ASN, GLN
Alcools: SER:THR
Aromatiques : TYR
Soufrés: CYS

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11
Q

AA apolaires

A

Glycine( dé)Val ala pheleu ile pro met trp

Glycine dévale à la pel leu il le pro met

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12
Q

AA essentiels

A

Leu tré Lys tryp phé val mét isoleu

Le très lyrique tristan fait vachement méditer l’isolement

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13
Q

Modifications post traductionnelles

A

1) formation ponts dissulfures
2) amidation
3) hydroxylations
4) phosphorylation
5) méthylation
6) carboxylation

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14
Q

Formation ponts dissulfures

A

Entre 2 CYST pour former UNE Cystine

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15
Q

Amidation

A

Sur les fonctions carboxy-terminales

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16
Q

Hydroxylations

A

1) Sur la LYS => 5-hydroxy-lysine et sur la PRO => 4-hydroxy-proline
2) Protège de la digestion des protéines par les protases

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17
Q

Phosphorylation

A

1) sur La SER => O-phosphosérine
La TYR => O-phosphotyrosine
THR => O-phosphothréonine

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18
Q

Méthylation

A

N-méthyl-lysine dans les myosines des muscles ou dans les histones en lien avec la condensation de La chromatine

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19
Q

Carboxylation

A

1) glutamate va pouvoir former du gamma-carboxy-glutamate => constitue un rôle majeur pour la coagulation
2) permise par une vitamine K (cofacteur) + carence en cette vitamine se traduit par des hémorragies
3) on peut utiliser des anti-vitamine K -> pour diminuer coagulation (après des opérations)

20
Q

Dissociation propriétés physiques AA

A

1) Présence de 2 fonctions NH2 et COH ionisables
2) en milieu acide -> capte proton NH3+ (un H+) (Cation)
3) en milieu basique -> cède proton (un H+) COO- (anion)
4) au pH neutre forme un zwitterion de charge neutre

21
Q

Absorption propriétés des AA

A

1) tous les AA absorbent à une longueur d’onde inférieure <230 nm
2) les aromatiques ont spectre d’absorption particulier du fait de leur e- délocalisés
3) La Phénylalanine absorbe à 260 nm
4) Tryptophane / tyrosine absorbent à 280 nm

22
Q

Histidine

A

1) enzyme : Histidine décarboxylase
2) produit Histamine
3) Rôle : synthétisé par mastocytes + 2 effets : H1 (réaction inflammatoire) -> vasodilatation /bronchoconstriction + H2 (estomac) -> sécrétion de suc gastrique

23
Q

Sérine

A

1) Produit : Acéthycholine
2) subit 3 réactions
- décarboxylation / méthylation/ acéthylation/ firme de l’acétycholine = neuromédiateur excitateur du SNC

24
Q

Glutamate décarboxylase

A

1) enzyme : glutamate décarboxylase
2) produit : GABA
3) Rôle : Neuromédiateur inhibiteur du SNC

25
Q

Tryptophane

A

1) Enzyme : Tryptophane hydroxylase
2) Produit : Sérotonine
3) Rôle : Subit 2 réactions : hydroxylation puis décarboxylation
4) forme de la sérotonine

26
Q

Réactions de transamination

A

1) transfert RÉVERSIBLE du groupement aminé d’un AA vers acide alpha-cétoacide
2) PAS de LiBÉRATION de NH3 (groupement aminé) comme dans une désamination oxydative
3) transfert enzymatique assuré par transaminases qui ont pour coenzyme : phosphate de pyridoxal (PLP)

27
Q

Colorant nihydrine

A

1) est un oxydant puissant détruisant les 2 fonctions + permet apparition d’un composé violet
2) sauf pour proline => composé jaune
3) utilisé pour doser les AA

28
Q

Formation de liaison peptidique

A

Condensation du groupement Alpha-carboxylique avec groupement aminé pour former une liaison + un di-peptide avec élimination d’une molécule d’eau + condensation

29
Q

Électrophorèse

A

1) on place AA dans champs électrique
2) Déplacement AA en fonction de la charge globale de l’AA au pH considéré
3) On prend support composé de papier imbibé dans tampon a un pH donné situé entre 3 électrodes reliées à un générateur
4) on dépose mélange au centre + applique le courant . Sous influence courant -> AA se déplacent en fonction de leur charge électrique
5) si PH < PH isoélectrique -> AA est chargé positivement donc vont migrer vers pôle négatif
6) Cette charge est d’autant + élevé qu’il y a différence entre PH tampon et PH isoélectrique de l’AA

30
Q

Glycine

A

1) apolaire
2) pas de C* asymétrique
3) présente dans régions de grande flexibilité
4) chaîne latérale = juste un H

31
Q

Alanine

A

1) apolaire
2) chaîne latérale = 1 méthyle
3) 3C

32
Q

Valine

A

1) apolaire
2) AA essentiel
3) ramifiée en 6C

33
Q

Isoleucine

A

1) apolaire
2) AA essentiel
3) ramifiée en 6 C
4) isomère de la leucine
5) 2 C * asymétriques

34
Q

Sérine

A

1) polaire -nucléophile
2) intervient dans catalyse enzymatique
3) alcool primaire
4) précurseur de acéthylcholine
5) peut être phosphorilée

35
Q

Thréonine

A

1) polaire -nucléophile
2) AA essentiel
3) alcool secondaire
4) peut être phosphorylée

36
Q

Cystéine

A

1) polaire
2) groupement thiol : HS
3) formation pont dissulfures : 2 cytéines -> 1 cystine

37
Q

Méthionine

A

1) polaire
2) AA essentiel
3) donner de Méthyle

38
Q

Asparagine

A

1) polaire
2) aspartate amidé
3) decarboxylation -> B alanine
4) Désamination -> acide oxaloacétique cycle de K

39
Q

Acide glutamique

A

1) polaire chargé
2) charge négativement à pH physiologique
3) décarboxylation -> acide Yamino butyrique = GABA
4) désamination -> acide Alpha cétoglutarate

40
Q

Acide aspartique

A

1) polaire- chargé

3) chargé négativement à pH physiologique

41
Q

Glutamine

A

1) polaire - chargé

2) transport de NH2

42
Q

Lysine

A

1) polaire - chargé

2) AA essentiel

43
Q

Arginine

A

1) polaire - chargé
2) groupement guanidyle
3) clivage par arginase -> ornithine + urée

44
Q

Histidine

A

1) polaire -chargé
2) noyau imidazol
3) peut être protoné -> imitazolalanine
4) AA essentiel lors de la grossesse

45
Q

Phénylalanine

A

1) apolaire
2) noyau benzène
3) AA essentiel
4) absorbe UV à 260 nm

46
Q

Tryptophane

A

1) apolaire
2) noyau indol
3) AA essentiel
4) absorbe UV à 280 nm
5) peut être phosphorylée
6) Iodation possible -> hormones thyroïdiennes

47
Q

Proline

A

1) apolaire
2) amine secondaire
3) donne aux protéine leur rigidité
4) formation de coudes : changement de direction

UE1 (17 decks)

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