HEMATOLOGIE Flashcards
Quelles sont les 3 protéines principales composant le cytosquelette membranaire et sous-membranaire du GR ?
La bande 3 (pompe CI-/HCO3- à 12 DTM), l’ankyrine (210 kDA reliant la bande 3 et la spectrine) et la spectrine (tétramère relié à l’ankyrine)
Quels sont les rôles principaux de la glycolyse dans le GR ?
Former de l’ATP pour apporter de l’énergie (hydratation, renouvellement des lipides membranaires, maintien de la forme biconcave,…), produire du 2,3 DPG pour moduler l’affinité de l’oxygène pour l’hémoglobine (shunt de rapoport-luebering) et protéger de l’oxydation (NADH et NADPH par le shunt des pentoses).
Citer la protéine transportant le fer dans le plasma. Sous quel forme le fer est-il transporté ? Combien de Fe peuvent être transportés par molécule ?
La transferrine transporte le fer sous formes ferrique (FE3+) et peut lier 2 FE3+.
Quelles sont les deux protéines permettant le stockage du fer?
La ferritine (intracellulaire et réserve rapidement mobilisable) et l’hémosidérine (intracellulaire et lentement mobilisable)
Quel rôle jouent les folates et les vitamines B12 dans l’érythropoïèse ?
Les folates sont des substrats et la vitamines B12 est un cofacteur intervenant dans la synthèse de la thymidine et donc d’ADN.
Que peut être la cause d’une carence en folates ? en vitamine B12 ?
Une carence en folate est souvent due à une carence d’apport alors qu’une carence en B12 est plus souvent due à une mauvaise absorption (problème fréquents du à un manque de facteur intrinsèque).
Qu’est ce qu’un facteur intrinsèque ?
C’est un facteur synthétisé par les cellules pariétales de l’estomac permettant l’absorption de la vitamine B12.
Quelles sont les 2 hémolyses physiologiques ?
Intratissulaire (extravasculaire) ou intravasculaire
Quelle mesure biologique permet de diagnostiquer une anémie ?
Il s’agit d’une baisse du taux d’hémoglobine.
Quelles sont les 2 grands mécanismes expliquant les anémies ?
- Une perte ou une destruction des GR
- Une diminution de la production des GR
Donner les caractéristiques de la structure quaternaire de l’hémoglobine
l’hb est untétramère composé de deux chaines alpha et de deux chaines non-alpha. Chaque chaine doit être reliée à une chaine non-alpha. Les dimères alpha1-Beta1 sont liées par des liaisons solides (35 résidus d’acides aminés impliqués) et les dimères sont liés entre eux par des liaisons déformables (19 résidus d’acides aminés impliqués)
Citer les différentes hémoglobines produites au cours de la vie
Stade embryonnaire:
- HB gower 1
- HB gower 2
- HB portland
Stade foetal :
- HB foetale (HB F, )
Vie adulte :
- HB A1 97%
- HB A2 2,5%
- HB F , traces
Quelles sont les caractéristiques de la liaison de l’hème aux globines ?
Un hème se lie à une globine au sein d’une structure nommée poche de l’hème située entre les hélices E et F. Deux liaisons du Fe sont effectuées avec deux histidines de la globine, l’une dite proximale et l’autre dit distale pour laquelle l’eau ou l’oxygène permettent la liaison.
