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Métabolisme intermédiaire générale > Glucides > Flashcards

Glucides Flashcards

1
Q

Métabolisme

A

La somme des produits biochimique impliqueé dans la synthèse (anabol) et dégradation (cata) et l’interconversion des biomolécules dans les cellules.

Convertir nutriments en molécules et ATP afin de suporter systèmes essentielles

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Q

Niveax de glucides

A

Monosaccarides

Disaccarides

Polysaccharides

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Q

Monosaccarides
- Always have
- Types

A

1 groupe carbonyle

2 groupes hydroxyle

Aldoses et cétoses

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4
Q

Différences entre Aldoses et cétoses

A

Aldose: Carbone anomérique est celui du carbonyle et est le carbone 1

Cétose: Carbone anomérique est sur le carbonyle pas a posistion 1. 1 est numéroté selon proximité au carbonyle

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5
Q

Structure de glucose-6-phosphate , a reconnaitre et glucose

A
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6
Q

Disaccharides
- type de liasions entre monosaccharides et comment cette intéraction se fait (molécules impliqué)
- Alpha et beta
- Pour cétose comment est ce que sa diffère

A

Liaison glycosidique
- Forme de l’eau

deux OH viennent ensemble

Beta est quand OH du carbone 1 est dessus (Im beter so Im on the top)

Alpha est quand OH du carbone 1 dessous

Pour cétose un peu différent, si groupe HOCH2 pointe vers le haut c’est beta

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7
Q

Polysaccharides
- Noms des 2
- Types de liaisons

A

Glucogène et amidon (vgétale)
- Liaison glycosidique alpha 1-4
- Points de branchement alpha 1–6)

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8
Q

Digestion des glucides (passe par quels organes dans le corps)

A

Bouche: Amylase salivaire dégrade polysaccharides

Estomac: Dénaturation d’amylase salivaire (tue bactéries et virus) et denature protéines

Duodénum (intestin grele): Dégradation polysacchardies par amidon, amylase du pancréase relacher ici

Pancréase:
- Relache amylase pancréatique
- Amidon et glycogènes dégrader

Intestin grele:
3 enzymes digères di en mono
Lactase, Maltase et Sucrase

Sang: Stockage, utiliser

Colon: Bactéries intestinales y agit. toute pas absorber va dans les selles

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9
Q

Pouruqoi 2 molécules d’amylases?

A

L’acide gastrique inactive l’amylase salivaire

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10
Q

L’intolérance au lactose

A
  • Lactose est un disaccharides (ayant une liaison Beta glycosidique B1 - 4))
  • Lactase est dans petit intestin il fait en sorte que disaccharides deviennent monosaccharides pour qu’il puissent etre absorbé
  • Si plus agée ou cause génétique moins de lacrase donc lactose passe au colon, augmente osmolarité et empeche aisni l’absorption de l’eau vers le sang qui donne des selles liquides
  • Aussi bactéries du colon font fermentation qui cause grand volumes de co2 et cause ballonnements abdominaux, crampes, etc**
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11
Q

Qu’est ce que les différents dissacharides sont décomposer en

A

Maltose: Glucose+Glucose
Sucrose: Glucose +Fructose
Lactose: Glucose+Galactose

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12
Q

Transport membranaire a la membrane apicale du lumen intestinale

A
  • Sur la membrane apicale, le maltasse, lactase et fructase s’y retrouve (les monosaccharides ne PEUVENT PAS passer par simple diffusion à travers des cellules intestinales)
    -Le cotransporteur SGLT1 (glucose/Na+) permet le glucose d’entrer et le Na+ AUSSI DE RENTRER (Pas un transport actif,** selon gradient de concentration**), peut aussi transférer galactose
  • Sucrose entre par GLUT2 (pas un cotransporteur)
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13
Q

C’est quoi le nom des cellules intestinales?

A

Entérocytes

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14
Q

Membrane basales des entérocytes

A
  • Passage au sang
  • GLUT2 (PAS UN CONTROSPORTEUR est utilisé)
  • Il permet le transport du **glucose au sang par gradient de concentration et sort le sodium et entre le K+ **pour garder les niveaux de glucoses bas dans la cellule et assurer le fonctionnement de SGL-T1
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15
Q

Passage a la circulation, quoi maintenant

A
  • Au tissus (comme le cerveau, muscle squelettique, cœur…)
  • Le but est donner ATP a toutes ces tissus
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16
Q

Quel type de transporteur est le GLUT2

A

Modèle accès alternant
- C’est un trnasporteur bi-directionnelle selon la conc
- Glucose lit, change conformation se tourne vers l’autre coté

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17
Q

Caractéistiques des transporteurs GLUTs

A
  • Famille de transporteur d’hexoses (gènes SLC2)
  • 14 Protéines (GLUT 1… GLUT 14)
  • Distribution + Fonction(s) spécifiques
  • 12 hélices transmembranaires
  • Env 500 a.a (séquence change d’un GLUT a une autre causant des différentes fonctions d’une a une autre)
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18
Q

Transporteur, expression et roles de GLUT1

A

Transport: Gluctose, galactose, mannose
Expression: Érythrocytes, Cerveau, Cellules endothéliales (barrière hématoencéphélique)
Role: Transport basale de glucose

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19
Q

Transporteur, expression et roles de GLUT2

A

Transport: Ggucose. galactose. fructose, mannose
Expression:
Ilots pancréatiques, foie, intestin, reins, cerveau
Role:
1) Tissus non-sensibles à l’insuline
2) Sécrétion de l’insuline/glucagon (pancréas)
3) Glycémie sanguine (foie)

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20
Q

Transporteur, expression et roles de GLUT3

A

Transport: Glucose, Galactose. mannose, xylose
Expression: Cerveau
Role: Transport basale de glucose

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21
Q

Transporteur, expression et roles de GLUT4

A

Transport: Glucose
Expression: Muscles squeletiques et cardiaques, tissu adipeux
Role: Transport de glucose insulinodépendant (Fonctionne seulement quand insuline est élevé donc quand glucose est élevé alors contribue a la diminution des niveaux de glucose)

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22
Q

Transporteur, expression et roles de GLUT5

A

Transport: Fructose
Expression: Intestin grele, reins
Role: Trnasport de fructose

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23
Q

Kt et Km

A

Plus Kt est faible pour les transporteurs GLUT plus ils ont affinité pour substrat, plus rapidement ils sont tous combler ou saturé les GLUT

Conc glucose physiologique normale est de 5mM

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24
Q

Glycolyse
- Ou est ce qu’il a lieu
- Combien de rxn
- Investissement et retour

A
  • Cytosol
  • 10
  • 5 étapes d’investissement (1 Glucose, 2 ADP)
  • 5 étapes de retour sur l’invesisement( 4 ATP, 2 NADH, 2 Pyruvate)

Nette: 2 ATP et 2 NADH et 2 Pyruvate

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25
Q

Glycolyse: Réaction 1

A

Hexokinase fait en sorte que alpha-D-Glucose fait une attaque nucléophilique sur le phosphate Gamma de ATP (qui est neutraliser par Mg2+ et le phosphate Gamma est rendue plus électrophilique par le Mg2+ aussi)

IN MY OWN WORDS:
Le C 6 du glucose attaque le P du phosphate gamma de l’ATP qui est rendue plus électrophilique par le Mg 2+ qui stabilise la charge nég de l’oxygène. Cela forme le glucose-6 phosphate
- Hexokinase catalyse la réaction

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26
Q

Hexokinases caractéristiques

A

1) Rétention du glucose à l’intérieur de la cellule
- Phosphorylise glucose
- Rétention cellulaire mène a une diminution de glycémie sanguine
2)** Large spécificité pour les sucres hexoses**
-Peut phosphoryler maltose
3) Faibe Km (0,01-0,02mM)
- Forte affinité pour substrat, toute se qui entre est phosphoryler
4) Plusieurs isozymes (I à IV chez les humain)
- Codé par dif gènes
- Dif affinité pour substrat

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27
Q

Hexokinase dans les foie vs muscles

A

Foie: Hexokinase IV a un Km de 10 Mm

Muscles: Hexokinases I avec Km de 0,2

28
Q

Foie vs mucles HK
- Km de leur HK et la raison pour leurs valeurs

A

Foie:
- Maintient de l’homéostasie glycémique (GLUT2 a un Kt élevé, beauc de glucose entre, saturation de HK ne devrait pas etre si soudaine). On veut sortir l’ecxès de glucose du sang
- HK IV
- Km = 10mM

Muscles:
- Production d’énergie (consommation du glucose)
- HK I-III
- Km = env 0,1mM
- On veut seulement un certain nombre d’ATP donc saturation se fait plus rapidement

29
Q

Glycoluse: Rxn 2

A

Réaction d’isomérisation

Le PGI catalyse la réaction:
- Le glucose 6-phosphate (G6P) devient du Fructose 6-Phosphate (F6P)

  • La** symétrie est crée**
  • Aldose devient cétose (C anomérique switch de 1 a 2)
  • Crée un OH au C1 qui va éventuellemtent etre phosphoryler
30
Q

Glycolyse: Réaction 3

A

Réaction de phosphofructokinase (PFK-1)
- Fructose 6-Phoshpate agit comme nu: (soit le OH au C1) et attaque le Phosphate Gamma électrophilique (rendue plus électrophilique et neutraliser par Mg 2+) de l’ATP pour devenir le Fructose 1,6-bisphosphate et de l’ADP

31
Q

Glycolyse: Réaction 4

A

Aldolase clive le Fructose 1,6-bisphosphate en 2 trioses:
1) Cétose: Dihydroxyacetone phosphate

2) Aldose: Glyceraldehyde 3-Phosphate

32
Q

Glycolyse: Réaction 5

A

GAP (triose phosphate isomérase) permet le
Dihydroxyacetone phosphate (cétone)
de devenir du
Glyceraldehyde 3-Phosphate (aldose)

33
Q

Glycolyse Réaction 6

A

Le GAPDH fait une réaction d’oxydoréduction
- Le Glyceraldehyde 3-Phosphate (est oxydé, il perd le H a son carbone 1 qui fait partie du groupement aldehyde)
et le NAD+ (réduit) en NADH + H

Un phosphate inorganique fait partie de cette réaction et perd son H au NAD+. Le phosphate est ajouté au C de l’aldéhyde ou le H était précédament placer.

Le Glyceraldehyde 3-Phosphate est aussi phosphoryler par un phosphate inorganique

Le produit est le
1,3-Bisphosphoglycerate

34
Q

Glycolyse Réaction 7

A

Le phosphoglycerate kinase
fait en sorte que le
1,3-Bisphosphoglycerate donne un de ces groupe phosphate au ADP

Formation de l’ATP (Mg2+ présent comme chélateur) se fait et le 3-Phosphoglycerate

35
Q

Glycolyse Réaction 8

A

Le 3PG devient le 2PG

Le phosphoglycérate mutase transfert de C 3 en C2
(Histidine phosphoryler dans le site actif de l’enzyme, transfert le groupe phosphoryle a la position 2 (pour un petit moment il y aura le 2,3-bisphosphoglycerate de former), le phosphoryle de la position 3 va etre redonner a l’enzyme)

36
Q

Glycolyse Réaction 9

A

Énolate:

Le 2-Phosphoglycerate se fait désydraté par un énolate (C2 perd H et C3 perd OH) et devient le phosphoenolpyruvate

37
Q

Glycolyse Réaction 10

A

Transfert du groupement phosphate du phosphoenolpyruvate a l’ADN par le pyruvate kinase

FOrmation de

Pyruvate et ATP (Mg2+ comme chélateur est présent)

38
Q

Équation nette pour la glycolyse

A

1 glucose + 0ATP arrow 2 ATP + 2 Pyruvate + 2 NADH + 2 H2O

39
Q

(post étape 10 de glycolyse)

A

Pyruvate tautomésriser de enol form et keto form (keto est la forme pour stockage d’énergie)

40
Q

Réaction exergonique

A

Delta G neg

41
Q

Reaction endergonique

A

Delta G positif, ajout d’énergie nécessaire

42
Q

Delta G de 0

A

equilibre

43
Q

Qu’est se qui fait en sorte que majorité des réaction dans la glycolyse sont a l’équilibre ou neg donc exergonique

A

Conditions physiologique

44
Q

Étapes irréversibles de la glycolyse

A

1: hexokinase
3: Phosphofructokinase
10: Pyruvate Kinase (PK)

Les rnx dont les delta G sont très loins de zéro (deep in negatives) sont irréversible

ÉTAPES DE RÉGULATIONS

45
Q

Réguler L’activité d’un enzymes différentes méthodes

A

1) Séquestration en compartiments
2) Inhibition
3) Allostérie
4)Modifications post-traductionneles

46
Q

Rég enzymes: Séquestration en compartiments

A
  • 2 voies opposés dans 2 dif endroits de la cellule
  • Déplace enzyme en limitant accès a son substrat
47
Q

Rég enzymes: Inhibition

A
  • Se lit au site actif, competitionne avec substrat
  • Endogène (int de cellule) vs exogène (extérieur, poison)
  • Souvent une molécule produite par chaine enxymatique va diminuer son propre affinité en inhibant un enzyme dans la chaine qui lui crée
48
Q

Rég enzymes: Allostérie

A

ALLOSTÉRIQUE!!!!
- Molécule se lit a site spécifique sur enxyme et change conformtation qui change autre site sur la protéine

Activateur:
Aug affinité de l’enxyme pour son substrat et un activité élevé- Forme R

Inhibiteur: Dim affinité pour substrat et rend activité faible soit l’état T (tense)

49
Q

Rég enzymes: Modifications post-traductionnelles

A
  • Modifier l’activité des enzymes déja synthétiser
  • Régulation à court terme (secondes a quelque minutes
  • Capacité d’etre réversible

Modifications post traductionneles:
- Ubiquitination (Ajouté une chaine ubiquitine, signe pour la DÉGRADATION des protéines)
- Phosphoryltaion (kinases ajoute phosphatatase enlève)
- Méthylation (histones souvent)
- Acétylation
- Glycoxylation (ajout d’un glucose)

50
Q

La régulation de l’Hexokinase

A

GLucose 6-phosphate inhibe hexokinases I,II et III dans les muscles. Il y a un équilibre de régulation captage

GLucose 6-phosphate inhibe PAS Hexokinase IV dans le foie. Réguler par la glycéie sanguine

51
Q

Régulation de hexokinase DANS LE FOIE

A

Régulation par séquestration
1) GLucose entre du sang par le GLUT2 dans les cellules du foie
2) Le glucose PREMOUVOIT la sortie du noyau de l’hexokinase car les protéines régulatrices ont moins de chances a s’accoupler avec l’hexokinase
3) Le fructose 6-phosphate premouvoit l’entrer du noyau de l’hexokinase car moins de glucose et donc protéines régulatrices disponibles pour prendre dans noyau

52
Q

(rég enxymatique du foie) Quand le glucose est faible

A

On veut former se gradiant de glucose dans la cellule alors protéines régulatrices vont dans le noyau avec hexokinase

53
Q

(rég enxymatique du foie) Quand le glucose est élevé

A

Quand beaucoup de glucose, competitionne avec protéines régulatrices donc reste dans le cytosol pour pouvoir subir glycolyse par hexokinase

54
Q

Qu’elle est l’effet de l’ATP et de l’ADP sur le phosphofructokinase-1 (PFK-1)

A

ATP:
- Régulateur nég
- R en T
- Diminue l’affinité du substrat pour F6P (aug Km)

ADP:
- Régulateur positif
- T en R
- Élinie répression de ATP

55
Q

L’activité de la PFK-1 est une répresentation de…

A

L’état énergitique de la cellule:
plus actif moins d’ATP

moins actif Plus d’aTP donc plus d’énergie présente

56
Q

Le PK caractéristiques

A
  • 4 isozymes différents (codé par 2 gènes)
  • Gène 1 code pour: (épissage alternatif du gène permet différence: PK-L (dans le foie) et PK-R (dans érythrocytes.
  • Gène 2 code pour (épissage alternatif du gène permet différence): PKM1 (muscles) et PKM2 (cancéreuse et embryonnaire)
57
Q

Régulation de Pyruvate kinase dans tous les tissus incluant le foie

A

F16BP: Activateur sur Pyruvate kinase ¸
- Sa sert a intégrer le début de la voie a la fin de la glycolyse (si 3 premières étapes sont faite sa va terminer)

ATP et Acetyl Coa: Inhibe Pyruvate kinase
- Si on a adéja de l’énergie pas besoins de plus
- Fructose-6-phosphate peut etre utiliser pour autres chosses dans la cellule

58
Q

Régulation de Pyruvate Kinase dans le foie seulement

A

1) MODIfication post-traductionnelle: Lorsque le glucose sanguin est faible, le glucagon est relacher qui active le PKA (en hydrolysant l’ATP en ADP) a phosphoryler le PK et l’innactivé (créant le PK-L innactif)

2) le pyr kinase L aussi sujet a régulation hormonlale pour réguler glycémie sanguine
- Hyperglycémie: repas aug glycémie sanguine, insuline est relacher qui active voie pour réguler glycémie sanguine

  • Hypoglycémie: Entre repas. dim de glyc sanguine, glucagon est relacher (un hormone)
59
Q

Dans toute les tissus la PK va etre réguler selon….

A

La charge énergitique

60
Q

Caractérisiques du Glucagon

A
  • Polypeptides de 3.5 kDa
  • Sécrété par les cellules alpha du pancréas (cellules béta relache l’insuline)
  • Rétablit les niveaux de glucose sanguin (récepteurs de glucagon est surtout exprimé par les hépatocytes)
61
Q

Lors d’hypoglycémie, que ce passe t’il dans les cellules alpha du pancréas

A

1) Très peu de glucose entre dans le pancréas par les GLUT2
2) Glucose est pauvre donc faible taux de glycolyse, cycle acide citrique, Chaine de transport des électrons
3) Faible taux d’ATP
4) Canal potassique ferme lorsque ATP est faible, peu de K+ sort donc dépolarisation de membrane
5) Ouverture de canaux Ca 2) qui laisse entrer le Ca 2+
6) Ca 2+ déclange processus d’exocytose des vésicules de glucagon des cellules alpha pancréatique vers le sang

62
Q

Comment le glucagon affecte t’il cellules hépatiques (cellules du foie)

A

1) Cellules hépatiques exprime récepteur glycagon, associer a protéine G trimérique
2) Glucagon se lit au récepteur
3) Changement de conformation de Gs alpha maintenant en forme active qui se dissocie de Beta et récepteur (GDP a été remplacer avec un GTP)
4)Gs activé va aller intéragir avec Ac (adénosine cyclase)
5) Ac convertie ATP en AMPc
6) AMPc se lie aux sous-unités régulatrice de la PKA qui active les sous-unités catalytiques de la PKA (une kinase)
7) PKA va phosphoryler des protéines et enzymes dans cellules hépatiques (active ou inactive enzymes métaboliques)

63
Q

Destin métabolique du pyruvate

A
  • Pyruvate = embranchement métabolique centrale
  • Destin lié a état d’oxydation de la cellule
    (Si O2 est présent = cycle de krebbs = chaine de transport é)
    (Si O2 non présent: Fermentation omolactate)
  • La rxn 6 de la glycolyse a besoins de NAD+ (on a besoins d’une manière de passer de NADH en NAD+ pour faire glycolyse)

(Si O2 chaine de transport d’é forme NAD+)
(So pas O2 fermentation omolactique forme NAD+)

64
Q

Fermentation Homolactique

A

Pyruvate transformer en L -lactate en meme temps que NADH + H+ devient NAD+ (rxn réversible mais préférentier ver le L-Lactate)

Lactate dehydrogenase (LDH catalyse réaction)
- Tétramamère (faite de 4 sous unités soit un mélange de M (plus commun dans muscles squeletique et foie) et H (dans le coeur) qui forme différents isomères
- Utilie pour la diagnostique clinique car blessure tissus, enzymes vont dans le sang et on peut voire d’ou provient enzymes. Si M probablement de muscles ou foie

65
Q

Ou se fait fermentation homolactique

A

Cellules animales et bactéries in cytoplasm

66
Q

Fermentation alcoolique

A

Levures
Cellules humains impossible car n’exprime pas de carboxylase

Pyruvate réagit avec Pyruvate decarboxylase forme CO2 et de l’Acetaldehyde (rxn réversible)

Acetaldehyde est transformer en éthanol et NADH+H+ devient du NAD+ grace a l’alcohol dehydrogenase (rnx réversible

Chez humain rxn just above se fait vers acétaldhéhyde pour detoxifier l’alchol et l’acétaldhéhyde (toxique) est transforemer en Acétate

Métabolisme intermédiaire générale (6 decks)

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