Geneeskunde 1A HC week 1 Flashcards

1
Q

Wat is endosymbiose?

A

belangrijke stap in de evolutie, ontstaan van eukaryote cellen uit prokaryote cellen d.m.v. samenleven van een prokaryotische cel in een gastheercel

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Wat zijn de eigenschappen van een eukaryote cel?

A

celkern met membraan, DNA met histonen in de kern, organellen met membraan, mitochondria, 80S ribosomen, celwand (plantaardige cel), cytoplasma en cytosol

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Wat zijn de eigenschappen van een prokaryote cel?

A

celwand, energievoorziening o.b.v. ionenpompen en 70S ribosomen

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Wat zijn de stappen van eukaryotisering?

A
  1. verlies starre celwand en plooien van celmembraan
  2. flexibel worden celmembraan
  3. ontstaan cytoskelet vanuit microtubuli en microfilamenten
  4. inwendig transport, amoeboïde bewegingen en compartimentering (door cytoskelet)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Wat is het cytoplasma?

A

alles binnen het plasmamembraan maar buiten de nucleus

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Wat is het cytosol?

A

alles in het cytoplasma minus de organellen met een membraan en cytoskeletcomponenten

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Wat is het cel/plasmamembraan

A

fosfolipide bilaag die de cel omgeeft
staart = hydrofoob en kop = hydrofiel

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Wat is de nucleus?

A

Celkern
omgeven door membraan met poriën, verbonden met ruw ER

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Wat is de nucleolus

A

structuur in nuclues waar transcriptie van rRNA plaatsvind en ribosomale subunits geassembleerd worden (RNA + eiwit)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Wat is het endoplasmatisch reticulum?

A

rER (ruw) bevat ribosomen op membraan en deze transleren RNA en vouwen en transporteren de ontstane eiwitten
sER (glad) synthetiseert glycogeen, steroïden en fosfolipiden en slaat glycogeen en calcium op

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Wat is het Golgi apparaat?

A

eiwitten en vetten verwerkt en verpakt in blaasjes, soms toevoeging van suikers (glycosylering) of fosfaatgroepen (fosforylering) aan eiwitmoleculen voor verpakking

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Wat zijn de mitochondriën?

A

synthese van ATP d.m.v. oxidatieve fosforylering, groot oppervlak tussen buiten- en binnenmembraan waardoor tussen matrix en intermembrane ruimte een H+-gradiënt gecreëerd kan worden –> nuttig voor omzetting van ADP naar ATP

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Wat zijn de lysosomen?

A

afvalverwerking van cel d.m.v. enzymen, ook pH regulatie van het cytosol

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Wat is het cytoskelet?

A

intermediaire filamenten geven structuur aan de cel
actine microfilamenten zorgen voor beweging
microtubuli filamenten zorgen voor transport in de cel

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Wat is intracellulair transport?

A

transport via signaalpeptiden, bij de juiste sequentie kunnen ze naar de juiste bestemming m.b.v. poriën, membranen of blaasjes

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Wat is extracellulair transport?

A

endo- of exocytose m.b.v. vesicles (transportblaasjes).
endocytose = cel neemt stoffen op door ze in te sluiten met celmembraan.
exocytose = vesicle fuseert met het membraan en scheidt de inhoud aan het externe milieu uit.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Wat zijn de 4 type weefsels in histologie?

A

epitheel, bindweefsel, zenuwweefsel en spierweefsel

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Wat is het centrale dogma in de biologie?

A

er zit in DNA informatie voor eiwitsynthese, via transcriptie (RNA vorming) en translatie, niet allesomvattend want DNA kan ook coderen voor tRNA of rRNA deze worden geen eiwitten

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Wat is transcriptionele regulatie?

A

zegt iets over waar en wanneer iets tot expressie komt

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Wat is een tripletcode?

A

3 basen vormen de code voor 1 aminozuur, de genetische code bestaat hieruit, van 5´naar 3´ aflezen, altijd 1 juist leesraam (bepaald door startcodon AUG) deze wordt gevonden door de TATAA-box (markering voor RNA-polymerase)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Wat is een tRNA molecuul en hoe ziet deze eruit?

A

onderdeel van het ribosoom, 1 kant een triplet base codon andere kant een aminozuur, herkent m.b.v. complementaire anticodon de tripletcode in het mRNA

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Wat is de volgorde van de synthetisering van mRNA? (van 3’ naar 5’ of van 5’ naar 3’)

A

van 5’ naar 3’ en peptideketen van N- naar C-terminus opgebouwd

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Beschrijf het proces van translatie door middel van ribosomen:

A

kleine subunit (40S) herkent 5’ uiteinde mRNA –> kleine subunit gaat opzoek naar startcodon AUG –> grote subunit (60S) kan binden aan de kleine subunit en het mRNA –> condon-anticodoninteractie ontstaat –> in grote subunit worden aan tRNA aminozuren aan elkaar geregen –> op A-site van kleine subunit een nieuw tRNA-molecuul, tRNA verplaatst naar P-site en d.m.v. peptidyltransferase wordt het aminozuur in de peptide keten ingebouwd –> tRNA verplaatst naar de E-site en wordt losgelaten

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Hoe wordt het juiste leesraam bepaald?

A

bepaald door AUG: kleine subunit herkent 5’ cap van mRNA en loopt m.b.v. ATP hierlangs tot hij startcodon AUG tegenkomt –> grote subunit koppeld aan de kleine en translatie vindt plaats tot het stopcodon

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

Welke stappen moet een peptideketen nog ondergaan voordat het een functioneel eiwit is?

A
  1. vouwing eiwit (3D-structuur) 2. post-translationele modificaties (verwijdering/verandering aminozuren) 3. eiwitsortering (transport naar juiste organel)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

Wat zijn de basisstappen van transcriptie?

A

RNA-helicase trekt strengen DNA uit elkaar –> RNA-polymerase leest matrijsstreng af –> mRNA wordt gevormd en groeit aan de 3’-zijde (zelfde code als coderende streng)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

Welke processen zijn er zodat mRNA niet gelijk afgebroken wordt in het cytosol?

A
  1. 5’ uiteinde (begin) krijgt een ‘cap’
  2. 3’ uiteinde krijgt een poly A staart
  3. RNA-splicing: intronen worden verwijderd en exonen blijven over, bij de grenzen hiertussen blijven exon junction complexen (eiwit complexen) achter die beschermen
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

Wat is het verschil tussen intronen en exonen?

A

intronen coderen niet, exonen coderen wel voor een eiwit, intronen zijn veel langer, altijd 1 exon méér dan intronen

29
Q

Hoe wordt de efficiënte van de translatie verhoogd?

A

bij de eerste ronde van translatie worden de exon-junction eiwit complexen verwijderd, hierdoor komen cap en poly A staart bij elkaar, herkenning van de cap wordt sterk verhoogd hierdoor

30
Q

Waar zorgt RNA processing voor?

A

stabiliteit RNA, transport RNA naar cytosol en efficiëntie van translatie

31
Q

Door wat wordt de transcriptie gereguleerd?

A

enhancers (bevinden zich overal behalve op de promotor) worden herkend door allerlei genregulatoreiwitten die translatie reguleren en hierdoor wordt bepaald wanneer de transcriptie begint

32
Q

Wat is de functie van de nucleolus?

A

translatie van ribosoomdelen

ook opslag, replicatie en kwaliteitsbepaling van genetische informatie, transcriptie, splicing, aanmaak van rRNA en selectief transport van eiwitten RNA

33
Q

Wat is de kernenvelop?

A

dubbelmembraan rond de celkern met kernporiën, hierin bevindt zich condensed /hetero- en dispers- / euchromatine, hierin bevindt zich ook een nucleolus (kernlichaampje)

34
Q

Wat is de microstructuur van de celkern?

A

kern met een kernenvelop

35
Q

Wat is de functie van de nucleolus?

A

synthese van ribosomale subeenheden, afgelezen door polymerases I en III, transcriptie bij de promotor, promotor op de plek waar rRNA-moleculen het kortst zijn, langste rRNA-moleculen zitten het verst van de promotor, continu proces

36
Q

Hoe werkt de eiwitsynthese van ribosomale eiwitten?

A

ondergaan normale transcriptie van DNA naar RNA, translatie naar eiwit in het cytosol, hierna terug transportatie naar de nucleolus

37
Q

Wat is de functie van kernporiën?

A

hierin zitten polaire transporteiwitten en kunnen stoffen naar binnen of buiten laten, eiwitten uitgerust met een nucleair import/export signaal die transporters herkent (weten of ze in of uit gaan)

38
Q

Wat is een mutatie?

A

fout in het DNA van een cel (kan ook in mRNA zitten)

39
Q

Wat is een puntmutatie en welke 3 soorten zijn er?

A

1 basepaar is veranderd.
Missense mutatie: gemuteerd codon codeert voor een ander aminozuur.
Nonsense mutatie: gemuteerd codon codeert voor een stopcodon (vervroegd translatie gestopt).
Silence mutatie: gemuteerd codon codeert voor hetzelfde aminozuur (geen gevolgen)

40
Q

Wat is een frameshift mutatie en welke 2 soorten zijn er?

A

Het leesraam is veranderd.
Insertie: 1 of meer nucleotiden erbij
Deletie: 1 of meer nucleotiden verdwijnen.
Als het niet een veelvoud van 3 is veranderd het leesraam

41
Q

Wat is een splicemutatie en welke 2 soorten zijn er?

A

Splice acceptor mutatie: exon tot intron gerekend en mRNA mist een exon.
Splice donor mutatie: intron tot een exon gerekend en mRNA heeft er een intron bij

42
Q

Wat zijn de kernmerken van autosomale dominante overerving?

A

defecte gen op een autosoom, heterozygoten lijden aan de ziekte, ouder van een patiënt ook ziek, gezonde ouders hebben gezonde kinderen

43
Q

Wat zijn de kenmerken van autosomale recessieve overerving?

A

defecte gen op een autosoom, patiënt is homozygoot recessief, beide ouders zijn drager (of ziek)

44
Q

Wat zijn de kenmerken van x-chomosomale recessieve overerving?

A

De vrouw heeft 2 zieke X nodig en de man maar 1. Als de dochter ziek is, is de moeder drager/ziek en de vader ziek, als een zoon ziek is dan is de moeder drager/ziek, als de moeder drager is dan heeft de zoon 50% kans op ziekte en als ze ziek is zelfs 100% kans, als de vader ziek is zijn er geen kinderen ziek

45
Q

Wat zijn de kenmerken van x-chromosomale dominante overerving?

A

je hebt 1 zieke X nodig voor de ziekte, kind ziek betekend 1 ouder ook ziek, is de vader ziek dan zijn de zonen gezond en dochters ziek, is de moeder ziek dan is 50% van de kinderen ziek, is de zoon ziek dan is de moeder ziek.

46
Q

Wat zijn de kenmerken van y-chomosomale overerving?

A

je hebt 1 zieke Y nodig voor de ziekte, is de vader ziek dan is de zoon ziek, vrouwen zijn nooit ziek.

47
Q

Wat zijn de kenmerken van mitochondriale overerving?

A

Zitten in de eicel van de moeder, is de moeder ziek dan zijn dus alle kinderen ziek, is de vader ziek dan zijn geen kinderen ziek.

48
Q

Wat zijn de vier verschillende structuurniveaus van eiwitten?

A

Primaire structuur, secundaire structuur, tertiaire structuur en quaternaire structuur

49
Q

Wat is de primaire structuur van eiwitten en welke bindingen zijn hier te vinden?

A

De structuur betreft de aminozuurvolgorde, afhankelijk van de nucleotidenvolgorde in het coderende deel van het DNA
Covalente binding tussen N-terminus van aminozuur 1 en C-terminus van aminozuur 2

50
Q

Wat is de secundaire structuur van eiwitten en welke bindingen zijn hier te vinden?

A

De structuur betreft alfahelixen, betastrands (betasheet door antiparallel lopen van betastrands onderling) en losse stukjes eiwit.
Waterstofbruggen tussen peptiden, restgroepen naar dezelfde kant –> alfahelix, restgroepen zo ver mogelijk uit elkaar –> betastrand

51
Q

Wat is de tertiaire structuur van eiwitten en welke bindingen zijn hier te vinden?

A

De structuur betreft de interacties tussen secundaire structuren en dus de ruimtelijke vouwing (3D structuur)
Waterstofbruggen, hydrofobe krachten, vanderwaalskrachten, ionogene bindingen en zwavelbruggen

52
Q

Wat is de quaternaire structuur van eiwitten en welke bindingen zijn hier te vinden?

A

Verzameling van verschillende eiwitten die 1 geheel vormen.
Waterstofbruggen, hydrofobe krachten, vanderwaalskrachten, ionogene bindingen en zwavelbruggen.

53
Q

Wat is de structuur van een aminozuur?

A

Hij heeft een aminogroep (N-terminus) en een carboxylgroep (C-terminus) die samen een peptidebinding kunnen vormen. Eiwitsynthese begint bij N- en gaat naar C-terminus. De restgroep (R-groep) verschilt per aminozuur.

54
Q

Wat is kenmerkend aan de bindingen van de secundaire, tertiaire en quaternaire structuur?

A

De bindingen zijn allemaal zeer zwak zodat het eiwit veel flexibiliteit heeft. Ze komen tot stand in een waterarme omgeving, deze ontstaat omdat hydrofiele en hydrofobe restgroepen zich gaan oriënteren t.o.v. water en elkaar.

55
Q

Wat zijn enzymen en wat is hun functie?

A

Eiwitten die als katalysator optreden.
Maken chemische reacties mogelijk onder condities waarin ze anders te langzaam verliepen door de activeringsenergie te verlagen. Evenwicht wordt eerder bereikt bij toevoeging van een substraatspecifiek enzym, versnellen alleen reacties die thermodynamisch mogelijk zijn (deltaG < 0)

56
Q

Wat is een thermodynamisch mogelijke reactie?

A

De energie van de producten is lager dan die van de reactanten en er geldt deltaG < 0. Alleen deze reacties kunnen plaatsvinden. Bij deltaG = 0 krijg je een dynamisch evenwicht en bij deltaG > 0 verloopt de terugreactie sneller dan de heenreactie.

57
Q

Wat is enzymkinetiek?

A

Beschrijft het verband tussen de substraatconcentratie en de initiële reactiesnelheid. Kan bij Michaelis-Mentenenzymen of Allosterische enzymen.

58
Q

Hoe ziet een gekatalyseerde reactie eruit?

A

E + S <–> ES –> E + P
E (enzym), S (substraat), ES (enzymgebonden substraat) en P (product). Het enzym wordt dus niet opgebruikt in de reactie en staat dus ook niet in de reactievergelijking van de moleculen. Slechts een fractie van het ES gaat door naar P + E

59
Q

Volgens welk verband katalyseren Michaelis-Mentenenzymen en wat is de eerst- en nulde-orde reactie?

A

Volgens een hyperbool verband.
Eerste-orde reactie: Steilste stuk. De reactiesnelheid neemt ongeveer recht evenredig toe met de substraatconcentratie.
Nulde-orde reactie: Afzakking van de grafiek. De reactiesnelheid is onafhankelijk van de substraatconcentratie

60
Q

Wat is de volgende formule en wat betekenen de letters?
v_0= (V_max*[S]) / (K_m+[S])

A

De formule hoort bij de Michaelis-Mentengrafiek.
V_0 = reactiesnelheid
V_max = maximale initiële snelheid die je met een bepaald enzym bij een bepaalde hoeveelheid substraat kan bereiken (extrapoleren en bij de horizontale asymptoot aflezen)
[S] = substraatconcentratie
K_m = Michaelis-Mentenconstante, de substraatconcentratie waarbij de reactiesnelheid de helft van de maximale reactiesnelheid is, affiniteit van enzym voor substraat, onafhankelijk van hoeveelheid enzym (bepalen door bij de helft van v_max de substraatconcentratie aflezen)

61
Q

Welke gegevens staan aan de basis van de formule over normale reacties?
A + B <–> AB en K_d = ([A] * [B]) / [AB]

A

A = molecuul 1 en B = molecuul 2
1. Er vormt zich een 1:1 complex tussen enzym en substraat: ES
2. De hoeveelheid ES is in ‘steady state’
3. Slechts een fractie van ES gaat door naar product P (+E)

62
Q

Welke gegevens staan aan de basis van de formule over reacties met enzym?
E + S <–> ES –> E + P en Km = ([E] * [S]) / [ES]

A
  1. Het zijn initiële snelheden, dus de terugreactie (van E + P –> S) is verwaarloosbaar
  2. Als de tweede reactie kleiner is dan de terugreactie van ES –> E + S, is Km een benadering van Kd (A + B –> AB)
  3. Bij [S] > [E] zijn alle E in ES omgezet en geldt v_max = [ES] * k_tweede reactie
63
Q

In welke situatie schieten Michaelis-Mentenenzymen te kort en waarom?

A

Als er snel gereageerd moet worden op veranderende omstandigheden of behoeftes.
De substraatconcentratie extreem verhogen of in een korte tijd extreem veel enzymen aanmaken is niet realistisch. Enzymen zijn namelijk vaak onderdeel van een pathway (serie enzymreacties) en de reacties liggen dichtbij het evenwicht.

64
Q

Welk verband volgt de initiële snelheid allosterische enzymen?

A

Een sigmoïdaal verband: Hoe meer substraattoevoeging, hoe sneller de inactieve conformatie wordt omgezet in de actieve. Hij neemt dus bij weinig substraat steeds sneller toe en bij veel substraat steeds minder.

65
Q

Wat doet de activator bij allosterische enzymen?

A

Het versnelt de omzetting van een inactief enzym (T-vorm) naar een actief enzym (R-vorm). Hij bindt aan de inactieve en deze verandert hierdoor naar de actieve vorm, waardoor het enzym substraat kan binden. Het werkt dus als een soort aan-uitschakelaar.

66
Q

Waarom is activatoren gebruiken bij allosterische enzymen heel effectief?

A

Allosterische enzymen komen slechts in kleine hoeveelheden voor, er is een 1:1 reactie tussen activator en enzym (dus weinig activator nodig) en de curve blijft sigmoïdaal maar het omslagpunt bevindt zich bij een lagere substraatconcentratie.

67
Q

Hoe kan hetzelfde principe van een activator op een andere manier bereikt worden?

A

D.m.v. covalente modificatie van een enzym (bijv. fosforylering). Een fosfaatgroep wordt op het enzym gezet waardoor het van inactief naar actief veranderd.

68
Q

Wat is Lineweaver-Burkplot?

A

Gebruikt om te kunnen rekenen met hyperbool verband van MM-enzymen. Op y-as: 1/v en op x-as: 1/[S], de helling blijft nu constant en er geldt: helling = deltaY/deltaX = (1/v) / (1/[S]) = [S] / v
Helling bij [S] voor de helft van v_max = Km / v_max.
Snijpunt grafiek met y-as: [S] = 0 en 1/v = 1/v_max * Km
Km berekenen kan dus door v_max * helling