Fu Flashcards
Quels sont les objectifs d’apprentissage du cours 7 sur la structure tertiaire des protéines ?
- Distinguer différents types de motifs
- Identifier différents motifs structurels, fonctionnels et de séquence
- Résumer les propriétés des domaines structurels des protéines
- Élaborer sur la modularité des domaines protéiques
Quels sont les niveaux de structure protéique ?
- Structure primaire
- Structure secondaire
- Structure tertiaire
Quels sont les éléments fondamentaux de la structure tertiaire des protéines ?
- Hélices-α
- Brins-β
- Boucles
Qu’est-ce qu’un motif de ‘structure’ ?
Un arrangement en 3D de deux ou plusieurs éléments de structure secondaire que l’on trouve couramment dans les protéines
Qu’est-ce qu’un motif de ‘séquence’ ?
Une séquence particulière d’acides aminés qui est caractéristique d’une fonction biochimique spécifique
Qu’est-ce qu’un motif de ‘fonction’ ?
Un motif de séquence ou un motif structurel qui est toujours associé à une fonction biochimique particulière
Quels sont quelques exemples de motifs structurels ?
- Hélice-tour-hélice
- Hélice-boucle-hélice
- β-α-β
- Superhélice
- Clé grecque
- Doigt de zinc
- Main EF
- Pli Rossmann
Qu’est-ce que le motif hélice-tour-hélice ?
Un motif structurel constitué de deux hélices séparées par un simple tour-β, souvent orientées à ∼90˚ l’une par rapport à l’autre
Quel est le rôle du motif hélice-tour-hélice dans les protéines ?
Il est souvent présent dans les protéines de liaison à l’ADN, où une des hélices s’insère dans le sillon principal de la double hélice de l’ADN
Qu’est-ce que le motif hélice-boucle-hélice ?
Un motif structurel composé de deux hélices séparées par une boucle composée de plusieurs résidus
Qu’est-ce que le motif ‘main EF’ ?
Un cas particulier du motif hélice-boucle-hélice qui lie le Ca2+
Comment les motifs de main EF se combinent-ils dans la calmoduline ?
Quatre motifs de main EF s’assemblent pour former la protéine calmoduline, stabilisée par la liaison du Ca2+
Qu’est-ce qu’une superhélice ?
Un motif formé en enroulant deux hélices-α l’une autour de l’autre
Quel est un exemple de motif β célèbre ?
Le motif de la ‘clé grecque’, qui ressemble au motif de la clé grecque sur les vases antiques
Qu’est-ce que le motif β/α/β ?
Un motif présent dans presque toutes les structures protéiques contenant un feuillet-β parallèle
Quel type de structure est associé à l’enzyme triosephosphate isomérase ?
Des combinaisons répétées du motif β/α/β, formant une structure appelée ‘tonneau TIM’
Qu’est-ce que le pli Rossmann ?
Un cas particulier du motif β/α/β, associé à la liaison de dinucléotides comme le NADPH et le FADH
Quel est le motif doigt de zinc ?
Un motif comprenant une courte épingle beta et une hélice alpha, où un ion Zn2+ est fixé par des résidus cystéine et histidine
Pourquoi le motif doigt de zinc est-il important ?
Il est l’un des motifs de séquence les plus abondants dans le protéome humain et a été identifié pour la première fois dans les facteurs de transcription d’ADN
Quels sont les niveaux de structure protéique?
Structure primaire, Structure secondaire, Structure tertiaire
Les niveaux de structure décrivent l’organisation des acides aminés dans une protéine.
Quelles sont les unités fondamentales de la structure primaire?
Acides aminés
Les acides aminés sont les blocs de construction des protéines.
Quelles sont les unités fondamentales de la structure secondaire?
Hélices-α, brins-β, boucles
La structure secondaire est formée par des interactions entre acides aminés.
Quelles sont les unités fondamentales de la structure tertiaire?
Motifs, domaines, et plis
La structure tertiaire représente la conformation tridimensionnelle d’une protéine.
Qu’est-ce qu’un domaine structurel?
Unité typiquement de 50-200 résidus, compacte avec un noyau hydrophobe
Les domaines peuvent exister seuls en solution aqueuse.
Quelle est la fonction des domaines dans les protéines?
Permettent la création combinatoire de protéines multifonctionnelles
Cela se produit par duplication de gènes et recombinaison génétique.
Vrai ou Faux: Les protéines peuvent développer de nouvelles fonctions en ajoutant ou supprimant des domaines.
Vrai
C’est une voie majeure pour l’évolution de la diversité structurelle et fonctionnelle des protéines.
Complétez: L’arrangement visuellement reconnaissable des hélices-α et des brins-β dans une protéine est appelé le _______.
pli protéique
Le pli protéique est essentiel pour la fonction des protéines.
Qu’est-ce que le ‘pli de la globine’?
Le pli de la myoglobine et des domaines de l’hémoglobine
Différentes protéines peuvent partager le même pli.
Quels sont les domaines présents dans la protéine Grb2?
Deux domaines SH3, un domaine SH2
Les domaines SH3 sont impliqués dans l’interaction protéine-protéine.
Quels sont les domaines présents dans la protéine Src?
Un domaine SH1, un domaine SH2, un domaine SH3
Src est une kinase tyrosine.
Qu’est-ce qu’un ‘motif’ dans le contexte des protéines?
Une structure récurrente qui a une fonction spécifique dans les protéines
Les motifs peuvent être trouvés à l’intérieur des domaines.
Quelle est la différence entre un domaine kinase et un domaine phosphatase?
Le domaine kinase ajoute un groupement phosphate, le domaine phosphatase le clive
Cela joue un rôle crucial dans la régulation des voies de signalisation cellulaire.
Quel est le rôle des domaines SH2?
Lient un résidu phosphotyrosine
Essentiel pour les interactions dans les voies de signalisation.
Vrai ou Faux: Les domaines structurels peuvent avoir des séquences d’acides aminés identiques.
Faux
Les domaines peuvent avoir des séquences différentes mais adopter le même pli.
Quelles protéines contiennent des domaines SH2?
Shp, Zap70
Ces protéines sont impliquées dans des voies de signalisation importantes.
