FINAL - Cours 1 : Synthèse et dégradation de l'hème Flashcards
Expliquez la structure de l’hème + distribution dans la nature du noyau
La structure de l’hème est complexe:
- Structure cyclique composée de quatre noyaux pyrroles (I à IV).
- Les noyaux pyrroles sont reliés par des ponts
méthényles (-CH=, α à δ). Porphyrine. - Il existe 8 sites de substitutions (1 à 8) qui varient pour former différentes molécules. Dans l’hème, ces substitutions sont:
- 4 méthyls (-CH3) → 1, 3, 5, 8
- 2 propionates (-CH2-CH2-COOH) → 6, 7
- 2 vinyls (-CH=CH2) → 2, 4
- Un atome de fer (Fe2+, fer ferreux) au centre .
- Le groupement hème est formé d’un noyau porphyrine (protoporphyrine IX).
Par contre, ce noyau porphyrine a de façon étonnante une très grande distribution dans la nature :
- Grand nombre d’espèces animales, autant animales que végétales.
- Plusieurs protéines aux fonctions différentes.
Qu’est-ce qu’un noyau de protoporphyrine?
Un noyau sans ion
Nommez quelques exemples d’utilisation du noyau de protoporphyrine
- Chlorophylle (complexé au Mg)
- Vitamine B12 (cobalamine) (complexé au Co)
- Hème (complexé au Fe) :
Ø Hémoglobine et myoglobine : Transport et échanges d’O2
Ø Cytochromes de la chaîne respiratoire : Transporteurs d’électrons
Ø Cytochromes P450 : Détoxification hépatique
Ø Peroxydases et catalases : Enzymes d’oxydoréduction
Ø NOS: Nitric oxide synthase (synthèse second messager NO)
V OU F? Expliquez
Chez les mammifères il existe différents types d’hèmes.
VRAI
Hème A –> Cytochrome C oxidase (Complex IV)
Hème B –> Hémoglobine Myoglobine COX-1, COX-2 NOS Cytochrome P450
Hème C –> Type C cytochrome Coenzyme Q
Expliquez la synthèse de la vitamine B12.
La vitamine B12 n’est pas synthétisée chez les mammifères. Elle doit être obtenue par l’alimentation. Ce sont certaines bactéries seulement qui peuvent la synthétiser. Seules des sources alimentaires animales contiennent de la vitamine B12.
V OU F?
1- La glycolyse aérobique permet la production de beaucoup plus d’énergie
utilisable par la cellule que la glycolyse anaérobique.
2- Cependant, l’O2 à une faible solubilité dans l’eau, soit environ 5 mL par litre.
Les 2 sont VRAIS
Chez l’homme :
- À 38°C, 1 litre de plasma ne dissous que 2,3 mL d’O2.
- Avec l’hémoglobine, 1 litre de sang peut transporter 200 mL d’O2, soit 87 fois plus que le plasma.
Quelle conclusion peut-on tiré de ces données?
Sans transporteur d’O2, le sang devrait circuler 87 fois plus vite pour livrer la même quantité d’O2 aux tissus.
V ou F?
L’hémoglobine fournit 66% du poids des globules rouges. Chez l’homme, le taux normal d’hémoglobine est de 140 à 160 g/L de sang. La quantité d’hémoglobine présente dans la totalité du sang circulant d’un homme de 70 kg est estimée à 60g.
FAUX.
L’hémoglobine fournit 33% du poids des globules rouges. Chez l’homme, le taux normal d’hémoglobine est de 140 à 160 g/L de sang. La quantité d’hémoglobine présente dans la totalité du sang circulant d’un homme de 70 kg est estimée à 750 g.
Que fut l’événement concernant l’hémoglobine qui fut important dans l’évolution des vertébrés?
Qu’est-ce qu’il a permis?
La séquestration de l’hémoglobine à l’intérieur de cellules spécialisées (les érythrocytes) a été une étape importante dans l’évolution des vertébrés.
Ceci a permis :
- Un sang moins visqueux.
- Des concentrations plus élevées en oxygène.
- Une meilleure diffusion de l’oxygène du sang aux tissus. Les érythrocytes sont environ 25% plus grand que les plus petits capillaires, ce qui pourrait aussi avoir un rôle dans le transfert de l’oxygène aux tissus.
En se limitant aux aspects structuraux, l’hémoglobine a deux composants principaux, lesquels?
En se limitant aux aspects structuraux, l’hémoglobine a deux composants principaux : - Les globines (partie protéique).
- L’hème (composée du noyau protoporphyrine IX et de fer).
Expliquez la fonction de la globine.
L’hémoglobine a la capacité de former un hétérotétramère composé de 2 chaînes α et de deux chaînes β. Cette structure lui confère des avantages fonctionnels : La coopérativité de liaison de l’O2.
Expliquez la fonction de l’hème (protoporphyrine IX et fer)
2
1- L’oxygène n’est pas directement lié à la chaîne polypeptidique, mais plutôt au fer de l’hème.
2- L’ion Fe2+ (ferreux) peut établir 6 liaisons de coordination:
- 4 avec des azotes du groupement hème.
- 2 avec le groupement azote du noyau imidazole de deux histidines. Ces liaisons sont et peuvent être déplacées par l’O2 pour former l’oxyhémoglobine (HbO2).
V OU F?
La liaison d’O à l’hème (complexé à l’hème) est irréversible.
FAUX.
C’est réversible, donc PERMET le transport de l’O.
V ou F?
Quand globule rouge arrive au tissus et livre son O2, le CO2 prends sa place.
FAUX.
Il ne prends PAS sa place.
Le processus est différent.
CO = PEUT prendre la place du O2 sur l’hème = DONC il est toxique puisque ça induit un changement conformationnel ce qui réduit leur capacité à relâcher l’O2 et donc DÉPLACE l’O de l’hème et empêche le transport de l’O2 = provoque la MORT
En ce qui concerne la biosynthèse de l’hème, d’où proviennent les atomes de carbone et d’azote?
Les atomes de carbone et d’azote de l’hème proviennent de la glycine et de l’acétate