Fin Protéines Flashcards
Qu’est ce que la structure tertiaire d’une protéine ?
La structure tri-dimensionnelle que va prendre cette protéine lors de sa production et de sa maturation
La disposition tertiaire est liée a quoi ?
Aux interactions des AA entre eux et avec les structures secondaires déjà existantes
=> conformation de protéine
Pour une protéine donnée il existe une seule quoi et lui permettant quoi ?
Une seule conformation lui permettant d’être biologiquement totalement active
Le role majeur des protéines chaperonnes sert a quoi ?
Pour la création de la bonne conformation
Par quoi la structure tertiaire d’une protéine peut etre altérée ?
Par des anomalies de la structure primaire
Dysfonctionnement des protéines chaperonnes
Par des agents dénaturants chimiques
Par des agents dénaturant physique
Quelle peut etre une anomalie de la structure primaire ?
Mutation AA6 de la globine dans l’HbS => drepanocytose
Que peut donner un dysfonctionnement des protéines chaperonnes ?
Formation d’agrégats avec parfois changement de structures secondaires
=> hélice alpha -> feuillet beta -> protéines insoluble
=> dépôts amyloïdes impliqués dans les maladies neurodégénératives
Quels peuvent etre les agents dénaturants chimiques ?
Acide
Base
Agents oxydo-reducteur
Solvant organique
Quels peuvent etre les agents dénaturants physique ?
Rayonnement chaleur
Qu’est ce que la structure quaternaire d’une protéine ?
La structure que prend cette protéine après association de monomères semblables ou différents
De quoi est formé un homodimère ?
De deux monomères semblables
De quoi est constitué un hétérotétramère ?
De qu’âtres monomères différents
Que possède chaque monomère ?
Une activité biologique
Que peut induire l’association des monomères ?
De nouvelles Prop biologiques
Que peut faire chaque monomères ?
Moduler l’activité de l’ensemble
=> coopérativité positive ou négative entre les monomères
Qu’est ce que caractérise le fait que chaque monomère peut moduler l’activité de l’ensemble ?
Les protéines allostériques
En particulier les enzymes allostériques
Quels sont les principaux types de protéines ?
Les protéines fibrillaires
Les protéines globulaires
Qu’est ce qui fait parti des protéines fibrillaires ?
Collagènes
Qu’est ce qui fait parti des protéines globulaires ?
Albumine
Immunoglobulines
Hémoprotéines
Les colagènes constituent cb des protéines totales ?
30% des protéines totales de l’organisme
Qu’est ce que les collagènes ?
Protéines fibrillaires synthétisées par les fibroblastes
Constituants de la matrice extra cellulaire
On distingue cb de types de collagène diff ?
28
Qu’est ce que les collagènes des tendons ?
Structure asymétriques ayant une forte résistance a la tension
Qu’est ce que les collagènes de la peau ?
Fibres souples et flexibles
Quel est le collagène le plus abondant des collagènes ?
Le collagène de type 1
Ou est rencontré le collagène de type 1 ?
Surtout dans les tendons les os et le derme
Qu’est ce que le collagène de type 1 ?
Une protéines insoluble dnas l’eau
Quelle est l’unité de base du collagène de type 1 ?
Le tropocollagène
Par quoi est formé le tropocollagène ?
Par l’association de 3 hélices d’environ 1000 AA formant une superhélice longue et fine
Qu’est ce qui s’associe pour former une fibrille de collagène ?
6 monomères de tropocollagène les uns avec les autres par des liaisons hydrogène et des liaisons hydrophobes
Les chaînes peptidiques sont riches en quoi ?
En glycine avce des répétition du motif Gly-X-Y
Qu’est Ec que X et Y ?
X est souvent la proline => 10% des AA
Y est souvent la 4-hydroxyproline => 10% des AA
Il n’y a pas de quoi dans le collagène de type 1 ?
Pas de cystéine
Il y’a la présence de 4-hydroxyproline et de 5-hydroxylysine qui sont formées par quoi ?
Par des réactions d’hydroxylation post-traductionnelles de certaines prolines et lysines
Les résidus Hyp et Hyl vont permettre de créer quoi ?
Des liaisons covalente entre les fibres de collagène ce qui confère des Prop mécaniques notamment de résistance a la traction
Qu’est ce que l’albumine ?
Principale protéines du plasma sanguin = 60% des protéines plasmatiques
Par qui est produite l’albumine et sous quelle forme ?
Par le foie sous la forme de monomère non glycolisé de 585 AA dont une trentaine de Cys impliquées dans des ponts di-S (17)
Que fera une cystéine qui ne sera par impliquée dans un pont di-S ?
Elle permettra des interactions enter l’albumine et d’autres molécules
La synthèse d’albumine est quoi dans les pathologies hépatiques ?
Fortement diminuée
La synthèse d’albumine est quoi dans les états de malnutrition protéique ?
Diminuée
Quelles sont les trois fonctions principales de l’albumine ?
Le maintient de la pression oncotique du plasma
Capacités a lier et a transporter de nombreux ligands endogènes et exogènes
De quoi est responsable régulation par l’albumine de la pression oncotique du plasma ?
De 75 à 80% de la pression oncotique du plasma
=> permet la rétention d’eau dans le compartiment intra vasculaire
Qu’est ce qu’il va se passer si la concentration plasmatique d’albumine chute ?
Il va y avoir le passage de l’eau vers le milieu interstitiel
=> hypovolémie et formation d’oedème
Donner des exemples de ligands endogènes
AG libres
Calcium
Certaines hormones stéroïdes
Bilirubine
Cuivre
Donner des exemples de ligands exogènes
Médicaments comme aspirine ou AVK
=> forte implication indirecte dnas les interactions médicamenteuses
Les immunoglobulines représentent combien des protéines plasmatiques ?
20%
Par qui sont synthétisées les immunoglobulines ?
Par les plasmocytes qui dérivent des limphocytes B
Que comportent les immunoglobulines ?
Deux chaînes légères identiques
Deux chaînes lourdes identiques
=> tétramère présentant une configuration en Y
Il existe cb de type de chaîne légère ?
κ
λ
Il y’a cb de type de chaîne lourdes ?
μ
γ
α
δ
ε
Que définissent les deux types de chaînes légères et les cinq types de chaînes lourdes ?
5 type d’immunoglobulines
Quels sont les 5 types d’immunoglobulines ?
IgM
IgG
IgA
IgD
IgE
Quel est le type d’immunoglobuline qui est majoritaire ?
IgG
Chaque type de chaîne légère peut se combiner avec quoi ?
Avec chacune es 5 types de chaînes lourdes
Une molécule d’immunoglobuline a toujours quoi ?
Deux chaînes légères de meme type
Qu’est ce q II relie les chaînes lourdes au niveau du point de courbure de Y ?
Plusieurs pont di-sulfure
Qu’est ce qui sont fixées sur des chaînes lourdes ?
Des chaînes oligosaccharidiques
Qu’est ce qui existe au niveau des chaînes lourdes et légères et qui stabilisent la structure ?
Des ponts di-sulfure intra-chaînes
L’action de protéines coupe la protéine en quoi ?
Deux fragments Fab
Un fragment Fc
A quoi correspond les deux fragments Fab ?
Aux sites de fixation de l’antigène et comportant une chaîne légère et une partie de chaîne lourde
Par quoi est fomé le fragment Fc ?
De deux autres parties de chaîne lourdes reliées par des ponts di-sulfure
Par quelles extrémité»s se fait la reconnaissance de l’antigène ?
Par les extrémités N-ter des chaînes lourdes et légères
=> deux sites de fixation pour l’antigène contre lequel est dirigée l’immunoglobuline
Que possède les exrtémité N-ter des chaînes lourdes et légères ?
Une séquence variable appelées VH et VL respectivement
Que contiennent les domaines VH et VL ?
Des zones hypervariables qui permettent aux immunoglobulines de reconnaître une infinité d’antigènes et de se lier a ces antigènes
Que sont les IgM ?
Chaînes lourdes de type μ associées entre elles par des ponts di-sulfure
Combien de. Monomères sont reliés pour former une immunoglobuline de type μ ?
5 reliés par une peptide jonction (peptide J)
=> pentamère
Quelles sont les premières immunoglobulines synthétisées après introduction d’un antigènes dans un organisme ?
IgM => réponse primaire
Que sont les IgA ?
Chaîne lourde de type α
Combien de structure possible pour IgA ?
2
Quelle est la structure possible pour IgA ?
Structure de base tétramèrique formées de deux chaînes lourdes et de deux chaînes légères
=> IgA du sérum
Quelle est la deuxième structure possible pour les IgA ?
Deux tétramère associés au peptide J et a une pièce sécrétoire dans les IgA sécrétoires
=> IgA des sécrétions intestinales bronchiques nasales
Que sont les IgG ?
Chaînes lourdes de type γ
Quelle est la structure de IgG ?
Tétramère formé de deux chaînes lourdes et deux chaînes légères
Quelle est la particularité des IgG ?
Classe d’immunoglobuline la plus importante du sérum
Les anticorps augmentent plus rapidement après une stimulation antigénique primaire ou secondaire ?
Après une stimulation antigènique secondaire et persistent plus longtemps
Qu’est ce que les IgE ?
Chaînes lourdes de type ε
Quelle est la structure des IgE ?
Tétramères formé de deux chaînes lourdes et de deux chaînes légères
Dans quoi sont impliquées les IgE ?
Dans les réaction allergiques ou le complexe IgE/allergène se fixe sur les mastocytes et provoque la libération de l’histamine
Qu’est ce que les IgD ?
Chaînes lourdes de types δ
Quelle est la structure des IgD ?
Tétramère formé de deux chaînes lourdes et de deux chaîne slégères
Quelle est la fonction des IgD ?
Pas encore totalement élucidée
Qu’est ce que la myoglobine ?
Une protéine monomèrique capable de stocker et mettre a disposition l’oxygène dans les muscles
Qu’est ce que l’hémoglobine ?
Une protéine tétramérique qui représente 90% des protéines des hématies et permet le transport sanguin d’oxygène des alvéoles pulmonaires jusqu’aux tissus
Que sont Mb et H0 et de quoi sont ils constitué ?
Des protéines globulaire constituées d’une partie protéique et d’une partie non protéique
Quelles est la partie protéique ?
La globine
Quelle est la partie non protéique ?
Groupement prosthétique appelé hème ou noyau héminique
Qu’est ce que l’hème ?
Structure de base appelée protoporphyrine IX + un fer ferreux
De quoi est constituée la protoporphyne IX ?
De 4 noyaux pyrroles (hétérocycles) reliés entre eux par un carbone méthénique => structure tétrapyrrolique
Quelles sont les particularités de la protoporphyrine IX ?
Molécule très hydrosoluble qui empêche l’entrée d’eau et l’oxydation du Fe 2+ en Fe 3+ incapable de fixer l’oxygène
