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Fin Protéines Flashcards

1
Q

Qu’est ce que la structure tertiaire d’une protéine ?

A

La structure tri-dimensionnelle que va prendre cette protéine lors de sa production et de sa maturation

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Q

La disposition tertiaire est liée a quoi ?

A

Aux interactions des AA entre eux et avec les structures secondaires déjà existantes
=> conformation de protéine

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Q

Pour une protéine donnée il existe une seule quoi et lui permettant quoi ?

A

Une seule conformation lui permettant d’être biologiquement totalement active

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4
Q

Le role majeur des protéines chaperonnes sert a quoi ?

A

Pour la création de la bonne conformation

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5
Q

Par quoi la structure tertiaire d’une protéine peut etre altérée ?

A

Par des anomalies de la structure primaire
Dysfonctionnement des protéines chaperonnes
Par des agents dénaturants chimiques
Par des agents dénaturant physique

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6
Q

Quelle peut etre une anomalie de la structure primaire ?

A

Mutation AA6 de la globine dans l’HbS => drepanocytose

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7
Q

Que peut donner un dysfonctionnement des protéines chaperonnes ?

A

Formation d’agrégats avec parfois changement de structures secondaires
=> hélice alpha -> feuillet beta -> protéines insoluble
=> dépôts amyloïdes impliqués dans les maladies neurodégénératives

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8
Q

Quels peuvent etre les agents dénaturants chimiques ?

A

Acide
Base
Agents oxydo-reducteur
Solvant organique

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9
Q

Quels peuvent etre les agents dénaturants physique ?

A

Rayonnement chaleur

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10
Q

Qu’est ce que la structure quaternaire d’une protéine ?

A

La structure que prend cette protéine après association de monomères semblables ou différents

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11
Q

De quoi est formé un homodimère ?

A

De deux monomères semblables

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12
Q

De quoi est constitué un hétérotétramère ?

A

De qu’âtres monomères différents

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13
Q

Que possède chaque monomère ?

A

Une activité biologique

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14
Q

Que peut induire l’association des monomères ?

A

De nouvelles Prop biologiques

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15
Q

Que peut faire chaque monomères ?

A

Moduler l’activité de l’ensemble
=> coopérativité positive ou négative entre les monomères

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16
Q

Qu’est ce que caractérise le fait que chaque monomère peut moduler l’activité de l’ensemble ?

A

Les protéines allostériques
En particulier les enzymes allostériques

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17
Q

Quels sont les principaux types de protéines ?

A

Les protéines fibrillaires
Les protéines globulaires

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18
Q

Qu’est ce qui fait parti des protéines fibrillaires ?

A

Collagènes

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19
Q

Qu’est ce qui fait parti des protéines globulaires ?

A

Albumine
Immunoglobulines
Hémoprotéines

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20
Q

Les colagènes constituent cb des protéines totales ?

A

30% des protéines totales de l’organisme

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21
Q

Qu’est ce que les collagènes ?

A

Protéines fibrillaires synthétisées par les fibroblastes
Constituants de la matrice extra cellulaire

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22
Q

On distingue cb de types de collagène diff ?

A

28

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23
Q

Qu’est ce que les collagènes des tendons ?

A

Structure asymétriques ayant une forte résistance a la tension

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24
Q

Qu’est ce que les collagènes de la peau ?

A

Fibres souples et flexibles

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25
Quel est le collagène le plus abondant des collagènes ?
Le collagène de type 1
26
Ou est rencontré le collagène de type 1 ?
Surtout dans les tendons les os et le derme
27
Qu’est ce que le collagène de type 1 ?
Une protéines insoluble dnas l’eau
28
Quelle est l’unité de base du collagène de type 1 ?
Le tropocollagène
29
Par quoi est formé le tropocollagène ?
Par l’association de 3 hélices d’environ 1000 AA formant une superhélice longue et fine
30
Qu’est ce qui s’associe pour former une fibrille de collagène ?
6 monomères de tropocollagène les uns avec les autres par des liaisons hydrogène et des liaisons hydrophobes
31
Les chaînes peptidiques sont riches en quoi ?
En glycine avce des répétition du motif Gly-X-Y
32
Qu’est Ec que X et Y ?
X est souvent la proline => 10% des AA Y est souvent la 4-hydroxyproline => 10% des AA
33
Il n’y a pas de quoi dans le collagène de type 1 ?
Pas de cystéine
34
Il y’a la présence de 4-hydroxyproline et de 5-hydroxylysine qui sont formées par quoi ?
Par des réactions d’hydroxylation post-traductionnelles de certaines prolines et lysines
35
Les résidus Hyp et Hyl vont permettre de créer quoi ?
Des liaisons covalente entre les fibres de collagène ce qui confère des Prop mécaniques notamment de résistance a la traction
36
Qu’est ce que l’albumine ?
Principale protéines du plasma sanguin = 60% des protéines plasmatiques
37
Par qui est produite l’albumine et sous quelle forme ?
Par le foie sous la forme de monomère non glycolisé de 585 AA dont une trentaine de Cys impliquées dans des ponts di-S (17)
38
Que fera une cystéine qui ne sera par impliquée dans un pont di-S ?
Elle permettra des interactions enter l’albumine et d’autres molécules
39
La synthèse d’albumine est quoi dans les pathologies hépatiques ?
Fortement diminuée
40
La synthèse d’albumine est quoi dans les états de malnutrition protéique ?
Diminuée
41
Quelles sont les trois fonctions principales de l’albumine ?
Le maintient de la pression oncotique du plasma Capacités a lier et a transporter de nombreux ligands endogènes et exogènes
42
De quoi est responsable régulation par l’albumine de la pression oncotique du plasma ?
De 75 à 80% de la pression oncotique du plasma => permet la rétention d’eau dans le compartiment intra vasculaire
43
Qu’est ce qu’il va se passer si la concentration plasmatique d’albumine chute ?
Il va y avoir le passage de l’eau vers le milieu interstitiel => hypovolémie et formation d’oedème
44
Donner des exemples de ligands endogènes
AG libres Calcium Certaines hormones stéroïdes Bilirubine Cuivre
45
Donner des exemples de ligands exogènes
Médicaments comme aspirine ou AVK => forte implication indirecte dnas les interactions médicamenteuses
46
Les immunoglobulines représentent combien des protéines plasmatiques ?
20%
47
Par qui sont synthétisées les immunoglobulines ?
Par les plasmocytes qui dérivent des limphocytes B
48
Que comportent les immunoglobulines ?
Deux chaînes légères identiques Deux chaînes lourdes identiques => tétramère présentant une configuration en Y
49
Il existe cb de type de chaîne légère ?
κ λ
50
Il y’a cb de type de chaîne lourdes ?
μ γ α δ ε
51
Que définissent les deux types de chaînes légères et les cinq types de chaînes lourdes ?
5 type d’immunoglobulines
52
Quels sont les 5 types d’immunoglobulines ?
IgM IgG IgA IgD IgE
53
Quel est le type d’immunoglobuline qui est majoritaire ?
IgG
54
Chaque type de chaîne légère peut se combiner avec quoi ?
Avec chacune es 5 types de chaînes lourdes
55
Une molécule d’immunoglobuline a toujours quoi ?
Deux chaînes légères de meme type
56
Qu’est ce q II relie les chaînes lourdes au niveau du point de courbure de Y ?
Plusieurs pont di-sulfure
57
Qu’est ce qui sont fixées sur des chaînes lourdes ?
Des chaînes oligosaccharidiques
58
Qu’est ce qui existe au niveau des chaînes lourdes et légères et qui stabilisent la structure ?
Des ponts di-sulfure intra-chaînes
59
L’action de protéines coupe la protéine en quoi ?
Deux fragments Fab Un fragment Fc
60
A quoi correspond les deux fragments Fab ?
Aux sites de fixation de l’antigène et comportant une chaîne légère et une partie de chaîne lourde
61
Par quoi est fomé le fragment Fc ?
De deux autres parties de chaîne lourdes reliées par des ponts di-sulfure
62
Par quelles extrémité »s se fait la reconnaissance de l’antigène ?
Par les extrémités N-ter des chaînes lourdes et légères => deux sites de fixation pour l’antigène contre lequel est dirigée l’immunoglobuline
63
Que possède les exrtémité N-ter des chaînes lourdes et légères ?
Une séquence variable appelées VH et VL respectivement
64
Que contiennent les domaines VH et VL ?
Des zones hypervariables qui permettent aux immunoglobulines de reconnaître une infinité d’antigènes et de se lier a ces antigènes
65
Que sont les IgM ?
Chaînes lourdes de type μ associées entre elles par des ponts di-sulfure
66
Combien de. Monomères sont reliés pour former une immunoglobuline de type μ ?
5 reliés par une peptide jonction (peptide J) => pentamère
67
Quelles sont les premières immunoglobulines synthétisées après introduction d’un antigènes dans un organisme ?
IgM => réponse primaire
68
Que sont les IgA ?
Chaîne lourde de type α
69
Combien de structure possible pour IgA ?
2
70
Quelle est la structure possible pour IgA ?
Structure de base tétramèrique formées de deux chaînes lourdes et de deux chaînes légères => IgA du sérum
71
Quelle est la deuxième structure possible pour les IgA ?
Deux tétramère associés au peptide J et a une pièce sécrétoire dans les IgA sécrétoires => IgA des sécrétions intestinales bronchiques nasales
72
Que sont les IgG ?
Chaînes lourdes de type γ
73
Quelle est la structure de IgG ?
Tétramère formé de deux chaînes lourdes et deux chaînes légères
74
Quelle est la particularité des IgG ?
Classe d’immunoglobuline la plus importante du sérum
75
Les anticorps augmentent plus rapidement après une stimulation antigénique primaire ou secondaire ?
Après une stimulation antigènique secondaire et persistent plus longtemps
76
Qu’est ce que les IgE ?
Chaînes lourdes de type ε
77
Quelle est la structure des IgE ?
Tétramères formé de deux chaînes lourdes et de deux chaînes légères
78
Dans quoi sont impliquées les IgE ?
Dans les réaction allergiques ou le complexe IgE/allergène se fixe sur les mastocytes et provoque la libération de l’histamine
79
Qu’est ce que les IgD ?
Chaînes lourdes de types δ
80
Quelle est la structure des IgD ?
Tétramère formé de deux chaînes lourdes et de deux chaîne slégères
81
Quelle est la fonction des IgD ?
Pas encore totalement élucidée
82
Qu’est ce que la myoglobine ?
Une protéine monomèrique capable de stocker et mettre a disposition l’oxygène dans les muscles
83
Qu’est ce que l’hémoglobine ?
Une protéine tétramérique qui représente 90% des protéines des hématies et permet le transport sanguin d’oxygène des alvéoles pulmonaires jusqu’aux tissus
84
Que sont Mb et H0 et de quoi sont ils constitué ?
Des protéines globulaire constituées d’une partie protéique et d’une partie non protéique
85
Quelles est la partie protéique ?
La globine
86
Quelle est la partie non protéique ?
Groupement prosthétique appelé hème ou noyau héminique
87
Qu’est ce que l’hème ?
Structure de base appelée protoporphyrine IX + un fer ferreux
88
De quoi est constituée la protoporphyne IX ?
De 4 noyaux pyrroles (hétérocycles) reliés entre eux par un carbone méthénique => structure tétrapyrrolique
89
Quelles sont les particularités de la protoporphyrine IX ?
Molécule très hydrosoluble qui empêche l’entrée d’eau et l’oxydation du Fe 2+ en Fe 3+ incapable de fixer l’oxygène

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