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Biochimie UE > Fin Protéines > Flashcards

Fin Protéines Flashcards

1
Q

Qu’est ce que la structure tertiaire d’une protéine ?

A

La structure tri-dimensionnelle que va prendre cette protéine lors de sa production et de sa maturation

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Q

La disposition tertiaire est liée a quoi ?

A

Aux interactions des AA entre eux et avec les structures secondaires déjà existantes
=> conformation de protéine

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3
Q

Pour une protéine donnée il existe une seule quoi et lui permettant quoi ?

A

Une seule conformation lui permettant d’être biologiquement totalement active

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4
Q

Le role majeur des protéines chaperonnes sert a quoi ?

A

Pour la création de la bonne conformation

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5
Q

Par quoi la structure tertiaire d’une protéine peut etre altérée ?

A

Par des anomalies de la structure primaire
Dysfonctionnement des protéines chaperonnes
Par des agents dénaturants chimiques
Par des agents dénaturant physique

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6
Q

Quelle peut etre une anomalie de la structure primaire ?

A

Mutation AA6 de la globine dans l’HbS => drepanocytose

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7
Q

Que peut donner un dysfonctionnement des protéines chaperonnes ?

A

Formation d’agrégats avec parfois changement de structures secondaires
=> hélice alpha -> feuillet beta -> protéines insoluble
=> dépôts amyloïdes impliqués dans les maladies neurodégénératives

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8
Q

Quels peuvent etre les agents dénaturants chimiques ?

A

Acide
Base
Agents oxydo-reducteur
Solvant organique

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9
Q

Quels peuvent etre les agents dénaturants physique ?

A

Rayonnement chaleur

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10
Q

Qu’est ce que la structure quaternaire d’une protéine ?

A

La structure que prend cette protéine après association de monomères semblables ou différents

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11
Q

De quoi est formé un homodimère ?

A

De deux monomères semblables

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12
Q

De quoi est constitué un hétérotétramère ?

A

De qu’âtres monomères différents

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13
Q

Que possède chaque monomère ?

A

Une activité biologique

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14
Q

Que peut induire l’association des monomères ?

A

De nouvelles Prop biologiques

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15
Q

Que peut faire chaque monomères ?

A

Moduler l’activité de l’ensemble
=> coopérativité positive ou négative entre les monomères

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16
Q

Qu’est ce que caractérise le fait que chaque monomère peut moduler l’activité de l’ensemble ?

A

Les protéines allostériques
En particulier les enzymes allostériques

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17
Q

Quels sont les principaux types de protéines ?

A

Les protéines fibrillaires
Les protéines globulaires

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18
Q

Qu’est ce qui fait parti des protéines fibrillaires ?

A

Collagènes

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19
Q

Qu’est ce qui fait parti des protéines globulaires ?

A

Albumine
Immunoglobulines
Hémoprotéines

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20
Q

Les colagènes constituent cb des protéines totales ?

A

30% des protéines totales de l’organisme

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21
Q

Qu’est ce que les collagènes ?

A

Protéines fibrillaires synthétisées par les fibroblastes
Constituants de la matrice extra cellulaire

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22
Q

On distingue cb de types de collagène diff ?

A

28

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23
Q

Qu’est ce que les collagènes des tendons ?

A

Structure asymétriques ayant une forte résistance a la tension

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24
Q

Qu’est ce que les collagènes de la peau ?

A

Fibres souples et flexibles

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25
Q

Quel est le collagène le plus abondant des collagènes ?

A

Le collagène de type 1

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26
Q

Ou est rencontré le collagène de type 1 ?

A

Surtout dans les tendons les os et le derme

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27
Q

Qu’est ce que le collagène de type 1 ?

A

Une protéines insoluble dnas l’eau

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28
Q

Quelle est l’unité de base du collagène de type 1 ?

A

Le tropocollagène

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29
Q

Par quoi est formé le tropocollagène ?

A

Par l’association de 3 hélices d’environ 1000 AA formant une superhélice longue et fine

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30
Q

Qu’est ce qui s’associe pour former une fibrille de collagène ?

A

6 monomères de tropocollagène les uns avec les autres par des liaisons hydrogène et des liaisons hydrophobes

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31
Q

Les chaînes peptidiques sont riches en quoi ?

A

En glycine avce des répétition du motif Gly-X-Y

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32
Q

Qu’est Ec que X et Y ?

A

X est souvent la proline => 10% des AA
Y est souvent la 4-hydroxyproline => 10% des AA

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33
Q

Il n’y a pas de quoi dans le collagène de type 1 ?

A

Pas de cystéine

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34
Q

Il y’a la présence de 4-hydroxyproline et de 5-hydroxylysine qui sont formées par quoi ?

A

Par des réactions d’hydroxylation post-traductionnelles de certaines prolines et lysines

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35
Q

Les résidus Hyp et Hyl vont permettre de créer quoi ?

A

Des liaisons covalente entre les fibres de collagène ce qui confère des Prop mécaniques notamment de résistance a la traction

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36
Q

Qu’est ce que l’albumine ?

A

Principale protéines du plasma sanguin = 60% des protéines plasmatiques

37
Q

Par qui est produite l’albumine et sous quelle forme ?

A

Par le foie sous la forme de monomère non glycolisé de 585 AA dont une trentaine de Cys impliquées dans des ponts di-S (17)

38
Q

Que fera une cystéine qui ne sera par impliquée dans un pont di-S ?

A

Elle permettra des interactions enter l’albumine et d’autres molécules

39
Q

La synthèse d’albumine est quoi dans les pathologies hépatiques ?

A

Fortement diminuée

40
Q

La synthèse d’albumine est quoi dans les états de malnutrition protéique ?

A

Diminuée

41
Q

Quelles sont les trois fonctions principales de l’albumine ?

A

Le maintient de la pression oncotique du plasma
Capacités a lier et a transporter de nombreux ligands endogènes et exogènes

42
Q

De quoi est responsable régulation par l’albumine de la pression oncotique du plasma ?

A

De 75 à 80% de la pression oncotique du plasma
=> permet la rétention d’eau dans le compartiment intra vasculaire

43
Q

Qu’est ce qu’il va se passer si la concentration plasmatique d’albumine chute ?

A

Il va y avoir le passage de l’eau vers le milieu interstitiel
=> hypovolémie et formation d’oedème

44
Q

Donner des exemples de ligands endogènes

A

AG libres
Calcium
Certaines hormones stéroïdes
Bilirubine
Cuivre

45
Q

Donner des exemples de ligands exogènes

A

Médicaments comme aspirine ou AVK
=> forte implication indirecte dnas les interactions médicamenteuses

46
Q

Les immunoglobulines représentent combien des protéines plasmatiques ?

A

20%

47
Q

Par qui sont synthétisées les immunoglobulines ?

A

Par les plasmocytes qui dérivent des limphocytes B

48
Q

Que comportent les immunoglobulines ?

A

Deux chaînes légères identiques
Deux chaînes lourdes identiques

=> tétramère présentant une configuration en Y

49
Q

Il existe cb de type de chaîne légère ?

A

κ
λ

50
Q

Il y’a cb de type de chaîne lourdes ?

A

μ
γ
α
δ
ε

51
Q

Que définissent les deux types de chaînes légères et les cinq types de chaînes lourdes ?

A

5 type d’immunoglobulines

52
Q

Quels sont les 5 types d’immunoglobulines ?

A

IgM
IgG
IgA
IgD
IgE

53
Q

Quel est le type d’immunoglobuline qui est majoritaire ?

A

IgG

54
Q

Chaque type de chaîne légère peut se combiner avec quoi ?

A

Avec chacune es 5 types de chaînes lourdes

55
Q

Une molécule d’immunoglobuline a toujours quoi ?

A

Deux chaînes légères de meme type

56
Q

Qu’est ce q II relie les chaînes lourdes au niveau du point de courbure de Y ?

A

Plusieurs pont di-sulfure

57
Q

Qu’est ce qui sont fixées sur des chaînes lourdes ?

A

Des chaînes oligosaccharidiques

58
Q

Qu’est ce qui existe au niveau des chaînes lourdes et légères et qui stabilisent la structure ?

A

Des ponts di-sulfure intra-chaînes

59
Q

L’action de protéines coupe la protéine en quoi ?

A

Deux fragments Fab
Un fragment Fc

60
Q

A quoi correspond les deux fragments Fab ?

A

Aux sites de fixation de l’antigène et comportant une chaîne légère et une partie de chaîne lourde

61
Q

Par quoi est fomé le fragment Fc ?

A

De deux autres parties de chaîne lourdes reliées par des ponts di-sulfure

62
Q

Par quelles extrémité»s se fait la reconnaissance de l’antigène ?

A

Par les extrémités N-ter des chaînes lourdes et légères
=> deux sites de fixation pour l’antigène contre lequel est dirigée l’immunoglobuline

63
Q

Que possède les exrtémité N-ter des chaînes lourdes et légères ?

A

Une séquence variable appelées VH et VL respectivement

64
Q

Que contiennent les domaines VH et VL ?

A

Des zones hypervariables qui permettent aux immunoglobulines de reconnaître une infinité d’antigènes et de se lier a ces antigènes

65
Q

Que sont les IgM ?

A

Chaînes lourdes de type μ associées entre elles par des ponts di-sulfure

66
Q

Combien de. Monomères sont reliés pour former une immunoglobuline de type μ ?

A

5 reliés par une peptide jonction (peptide J)
=> pentamère

67
Q

Quelles sont les premières immunoglobulines synthétisées après introduction d’un antigènes dans un organisme ?

A

IgM => réponse primaire

68
Q

Que sont les IgA ?

A

Chaîne lourde de type α

69
Q

Combien de structure possible pour IgA ?

A

2

70
Q

Quelle est la structure possible pour IgA ?

A

Structure de base tétramèrique formées de deux chaînes lourdes et de deux chaînes légères
=> IgA du sérum

71
Q

Quelle est la deuxième structure possible pour les IgA ?

A

Deux tétramère associés au peptide J et a une pièce sécrétoire dans les IgA sécrétoires
=> IgA des sécrétions intestinales bronchiques nasales

72
Q

Que sont les IgG ?

A

Chaînes lourdes de type γ

73
Q

Quelle est la structure de IgG ?

A

Tétramère formé de deux chaînes lourdes et deux chaînes légères

74
Q

Quelle est la particularité des IgG ?

A

Classe d’immunoglobuline la plus importante du sérum

75
Q

Les anticorps augmentent plus rapidement après une stimulation antigénique primaire ou secondaire ?

A

Après une stimulation antigènique secondaire et persistent plus longtemps

76
Q

Qu’est ce que les IgE ?

A

Chaînes lourdes de type ε

77
Q

Quelle est la structure des IgE ?

A

Tétramères formé de deux chaînes lourdes et de deux chaînes légères

78
Q

Dans quoi sont impliquées les IgE ?

A

Dans les réaction allergiques ou le complexe IgE/allergène se fixe sur les mastocytes et provoque la libération de l’histamine

79
Q

Qu’est ce que les IgD ?

A

Chaînes lourdes de types δ

80
Q

Quelle est la structure des IgD ?

A

Tétramère formé de deux chaînes lourdes et de deux chaîne slégères

81
Q

Quelle est la fonction des IgD ?

A

Pas encore totalement élucidée

82
Q

Qu’est ce que la myoglobine ?

A

Une protéine monomèrique capable de stocker et mettre a disposition l’oxygène dans les muscles

83
Q

Qu’est ce que l’hémoglobine ?

A

Une protéine tétramérique qui représente 90% des protéines des hématies et permet le transport sanguin d’oxygène des alvéoles pulmonaires jusqu’aux tissus

84
Q

Que sont Mb et H0 et de quoi sont ils constitué ?

A

Des protéines globulaire constituées d’une partie protéique et d’une partie non protéique

85
Q

Quelles est la partie protéique ?

A

La globine

86
Q

Quelle est la partie non protéique ?

A

Groupement prosthétique appelé hème ou noyau héminique

87
Q

Qu’est ce que l’hème ?

A

Structure de base appelée protoporphyrine IX + un fer ferreux

88
Q

De quoi est constituée la protoporphyne IX ?

A

De 4 noyaux pyrroles (hétérocycles) reliés entre eux par un carbone méthénique => structure tétrapyrrolique

89
Q

Quelles sont les particularités de la protoporphyrine IX ?

A

Molécule très hydrosoluble qui empêche l’entrée d’eau et l’oxydation du Fe 2+ en Fe 3+ incapable de fixer l’oxygène

Biochimie UE (2 decks)

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