Fc7 Flashcards
composition du cytosol
85% d’eau
des gens qui entre par des systèmes de transport
acide gras glycerol sucre et enzyme du catabolisme de l’anabolisme
stockage d’énergie inclusion lipidique et glycogène
ARN acide aminé ribonucléoprotéine et ribosome pour la traduction
protéine du cytosquelette et protéine associé
protéines entièrement synthétisées dans le cytosol
totalité des protéines destinées à rester dans le cytosol: enzymes, constituant du cytosquelette
majorité des protéines mitochondriales
des protéine extrinsèque de la face cytosolique
des protéines qui interviennent dans la transmission des signaux comme les protéines G
la totalité des protéines contenues dans le nucléoplasme
molécule indispensable à la traduction
traduction nécessite hydrolyse de l’ATP et de GTP
en clinique les trois types d’ ARN: ARNt, ARNr, ARNm
élongation
chaque acide aminé doit être activée avant de s’accrocher à la chaîne polypeptidique, activation d’un aminoacyl ARNt sur le ribosome grâce aux GTP et aux facteurs de eEF1
translocation du site À au site P grâce au facteur de eEF2 se décale sur l’ARNm dans le sens 5’ vers 3’
réaction qui nécessite hydrolyse du GTP en GDP
Terminaison
Il n’existe pas d’ARNt capable de reconnaitre le codon stop
Codon STOP est reconnu par le facteur eRF
eRF se lie au ribosome sous la forme eRF-GTP
Liberation du peptide par hydrolyse de la liaison ester peptide ARNt sur le site P par une phospho-di-esterase
Modification des proteines synthétisé
Phosphorylation/dephosphorylation
retrait methionine initiatrice
modification acide aminés (carboxylation, méthylation,acétylation, sulfatation)
O-Glycolisation ( a lieu dans l’appareil de Golgi)
accrochage d’acide gras (modification post traductionnelle: isoprenylation(ex:lamine), palmitoylation; modification co-traductionnelle glypation, myristoylation)
ubiquitinylatio: ajout étiquette pour la degradation
Les protéines chaperonnes
Aussi appelé protéine de choc thermique
- augmentaion de T°C entraine une modification de la conformation des proteines avec formation d’agregat (toxique pour la cellule : retrouver dans les pathologie de type Alzheimer)
- cette augmentation se traduit par une augmentation de la transcriptin des gènes HSP et de leur traduction
Fonctions des proteines chaperonnes
- adressage
- modification post-traductionnelle
- degradation des proteines
- desassemblage des vésicules (vesicules de clathrine grace à HSP70 constitutive avec consommation ATP)
- repliment des proteines
- role importation proteine: deroulement prot pour la faire passer dans la membrane de la mitochondrie
- formation de nucleosomes
- intermediaire lors de la fixation d’une hormone stéroide sur son recepteur nucleaire: (HPS90)
degradation des proteines
Toutes les protéines seront dégradé: les protéines anormale, les protéines normal en fin de vie
concentratoin depend de sa durée de vie mais aussi de sa vitesse de synthèse et de degradation
La protéolyse met en jeu plusieurs système:
A pH acide: dans le lysosome
à pH neutre dans le cytosol et ou dans les lumières des organites :
-Protéasome
-exopeptidase (necessite la presence de calcium)
-caspase: protease impliqué dans l’apoptose
-clipase
Signaux qui controle la durée de vie:
Nature du premier acide aminé
Séquence qui accélère la dégradation: séquence PEST et D-Box
acide aminé stabilisant: glycine, méthionine
acide aminé déstabilisant: isoleucine, leucine
Étiquetage de la protéine à dégradé
étiquetage de la protéine à dégradé par une ubiquitine
ubiquitin s’accroche sur des résidus lysine par des liaisons covalentes
E1: accrochage de l’ubiquitine sur une sur la protéine E1
E2: transfert de lubiquitine sur la protéine E2
E3: assemblage avec la protéine E3 reconnaît la protéine à dégradé en fonction de la nature de l’ extrémité N-terminale les protéines avec des acides aminés méthionine, serine, alanine, glycine, tryptophane et cystéine sont plus résistant à la dégradation
Rôle du protéasome au cours de l’infection virale
fixation de la particule virale sur un récepteur
endocytose de la vésicule
ubiquitinylation de la vésicule dégradation partielle des protéines virales en peptides par le protéasome
passage dans le réticulum endoplasmique qui contient dans sa membrane des molécules du CMHI
ce complexe transporte les peptides à la surface de la membrane plasmique Où ils sont reconnus par des récepteurs CD8+ des lymphocytes T et fabrication des anticorps dirigés contre ces peptide
Inactivation grande protéine G
inactivation irréversible par des toxines bactériennes
la toxine cholérique: pathologie intestinale
la coqueluche: pathologie respiratoire
petite protéine G
ARF: Intervient dans le flux membranaire est dans le bourgeonnement des vésicules
Rab: intervient dans le flux membranaire avec le système SNAREs
Ras: en réponse à des facteurs de croissance intervient dans le cycle cellulaire et prolifération cellulaire
dynamine: permet la fermeture et internalisation des vésicules à Calveole et à Clathrine ou autre type de vésicule lors de l’endocytose
Rho et Rac: intervient dans la liaison avec le cytosquelette
Calcium/calmoduline
calmoduline possède 4 sites de liaison au calcium
