ezyme concepts retenir Flashcards
En général quel sorte de molécules sont des enzymes?
les enzymes sont des protéines spécifiques (à une substrat donné) qui catalysent une réaction biochimique
Exception:
- ribozyme est une molécules ARN messager qui a une activité catalytique
Comment les enzymes catalysent les reactions:
- L’enzyme catalyseur abaisse l’énergie d’activation de la réaction X -> Y
- abaisse les barrières qui bloquent les réactions biochimiques en :
- permettent des réactions pas compatible avec la vie ( qui ne pourraient pas se produire à température, pH et pression du corps).
- augmentent la vitesse des réactions biochimiques (milliards de fois).
Quelles sont les caractéristiques des enzymes:
- On un pH optimal et une température optimale selon l’environnement dans lequel l’enzyme agit.
- très sélective et convertissent les substrat en produit sans être elles-mêmes modifiées
- recyclée à la fin des rx catalytique et peuvent recommencer un nouveau cycle
- 1 seule mol. d’enzyme produit plusieurs mol. produit
Quelles sont les sous-sites du site actif et quels sont leur rôles:
- le sous-site de liaison
- formé des aa qui MAINTIENNENT le substrat en place lors de la catalyse
- role: détermine la spécificité/afinité/stabilité de l’enzyme pour le substrat via les liaisons non-covalentes (faibles) qui lui assure la bonne disposition 3d. - le sous-site catalytique
- formé des aa qui PERFORMENT la catalyse
- role: diminue l’énergie d’activation nécéssaire, stabilise la structure intermédiaire (état de transition) durant la réction et catalyse la réaction.
Quelles sont les définitions de Vmaz et Km et qu’est-ce que chacune reflète:
1/2 Vmax = Km.
Vmax:
vitesse de la réaction maximale que peut atteindre une enzyme quand l’enzyme est saturée par le substrat à une concentration d’enzyme donnée
Km:
- mesure de l’affinité de l’enzyme pour le substrat (plus Km est petit et plus l’affinité est grande).
- concentration de substrat à laquelle laquelle la réaction est à la moitié de Vmx.
L’efficacité d’une enzyme dépend de la vitesse à laquelle elle transforme son substrat.
quelles sont les caractéristiques de l’inhibition compétitive et l’inhibition non-compétitive:
- Les 2 sont d’inhibition réversible
- compétitive: le S et I compétitionnent pour site actif. L’ibuprofen est un inhibiteur compétitif de COX (prostaglandine synthase)
- non-compétitif: le substrat et l’inhibiteur ne compétitionnent pas, car l’I se lie à un autre site (allostérique) que le site actif ce qui induit un changement de conformation du site actif et réduit l’accessibilité du site au substrat.
Comment les parametres cinétiques sont affectés dans chaque types d’inhibition :
- Inhibition compétitive: le Vmax change pas, le Km augmente (car affinité diminue)
- Inhibition non-compétitive: Vmax diminue, Km change pas
qu’est-ce que l’inhibition des voies biosynthèses par rétroinhibition:
La rétro-inhibition se produit lors d’une réaction enzymatique. Si le produit final s’accumule, il va exercer une régulation négative sur une enzyme allostérique de sa voie de biosynthèse.
Quelles sont les 2 moyens rapides et réversibles qui permettent aux enzymes de changer l’activité des protéines?
- phosphorylation: positive ou negative des aa (sérine, théronine ou tyrosine)
- liaison de GTP: protéine active quand lié au GTP et désactivée quand GTP est hydrolysé en GDP.
Caractéristiques de l’enzyme lié à son environnement:
- On un pH optimal et une température optimale selon l’environnement dans lequel l’enzyme agit (ex: pepsin dans l’estomace pH = 2, amalyse dans salive pH opti = 7).
- avant l’optima: gain d’activité de l’enzyme
- après l’optima: perte de l’activité de l’enzyme
Comment se fit la reconnaissance entre substrat et enzyme;
- dépend des liaisons chimique faibles impliquées dans la stabilisation de la structure 3d de la protéine
- plus il y a de liaisons non-covalentes plus l’intercation entre les molécules sera forte et plus l’affinité sera grande
