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MMD-1042 Module 1 > Enzymologie - partie 2 > Flashcards

Enzymologie - partie 2 Flashcards

1
Q

Important: Nomme les 3 propriétés spécifiques d’une enzyme et une exception:

A
  1. catalyzeur biochimique qui facilite une rx en diminuant énergie requise pour cette réaction
  2. spécifique à 1 ou des substrats donnés
  3. généralement un protéine
  4. EXCEPTION: le ribozyme est une enzyme qui n’est pas un proteine mais plutôt une molécule d’ARN ayant activité catalytique.
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Q

IMPORTANT: qu’est-ce qu’un ribozyme?

A

Ribozyme est une enzyme, qui n’est pas une protéine (on se rappelle que les enzyme son généralement des protéines).

C’est une molécule d’ARN ayant une activité catalytique. ex: virus de la covid.

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3
Q

Lipase
- Type de structure
- Localisation
- Fonction

A

enzyme
intestin
digérer graisse/lipide

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4
Q

Amylase
- Type de structure
- Localisation
- Fonction

A

enzyme
salive
aide à transformer amidon en sucre

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5
Q

Maltase
- Type de structure
- Localisation
- Fonction

A

enzyme
salive
brise le sucre maltose (pomme e terre, pâte, bierre) en glucose

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6
Q

Important:
Trypsine
- Type de structure
- Localisation
- Fonction

A

enzyme
intestin grêle
décompose protéine en acide aminée

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7
Q

Lactase
- Type de structure
- Localisation
- Fonction

A

enzyme
intestin grêle
brise le lactose (sucre dans le lait) en glucose et galactose

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8
Q

Acétylcholinestérase:
- Type de structure
- Localisation
- Fonction

A

enzyme
nerfs et muscles
décompose acéthylcholine en neurotranmetteurs

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9
Q

DNA Polymérase
- Type de structure
- Localisation
- Fonction

A

enzyme
se trouve dans le noyau de toute les cellules
synthétise ADN à partir de désoxyribunocléotides

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10
Q

V ou F, les enzyme sont utilisé comme administration thérapeutique oral.

A

Vrai.
on donne des enzymes sous forme de meds (ex: lactaid) qui mimic les fx de cette enzyme dans le corps.

Souvent donner aux personnes qui ont:
- mutation dans cette enzyme ce qui l’empêche à accomplir sa fonction
- manque de production de cette enzyme dans leur corps.

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11
Q

V ou F, les enzymes peuvent être utilisées comme thérapie orale pour diminuer les symptômes de certaines maladie. Nomme une enzyme et son rôle pour les personnes souffrant d’intolérance au gluten.

A

Vrai.

AN-PEP est une enzyme qui empêche le gluten d’entrer dans le petit intestin (aka de se faire absorber) ce qui réduit les symptômes des patients intolérants au gluten. Peuvent manger une pizza et ressentent moins effets: amazing!.

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12
Q

IMPORTANT: Lors d’une réaction chimique, l’enzyme joue un rôle important. Lequel est-il et décris.

A
  1. Agit comme un catalyseur de réaction.
  2. Abaisse l’énergie requise par les réactifs pour activer une réaction qui va donner les produits. **
  3. Augmente la vitesse des rx biochimiques (milliards de fois).

**En d’autres mots, grâce aux enzymes, les réactifs utilisent moins d’énergie pour arriver aux produits.

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13
Q

La barrière énergétique à franchir pour permettre un état de transition réactifs à produit est plus basse lors de la présence d’enzyme catalytique. V ou F

A

Vrai!

L’enzyme (catalyseur) abaisse l’énergie d’activation de la rx X -> Y. L’enzyme abaisse les barrières qui bloquent les rx biochimiques.

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14
Q

Important: Au laboratoire, les rx biochimiques requièrent souvent des conditions extrêmes (ph, temp, pression, pas compatibles avec la vie). Si on ajoute des enzyme à ces réactions, que ce passe-t’il?

A

les enzymes permettent des rx qui ne pourraient pas se produire à temp, pH, et pression du corps.

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15
Q

Les enzymes ont un pH optimal et une température optimale. Quel élément peut faire varier ces valeurs d’une enzyme à l’autre?

A

L’environnement dans lequel l’enzyme se trouve.

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16
Q

Le pH optimal et la température optimale de l’enzyme lui permet:

A

une plus grande activité (optimale)

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17
Q

Facteurs affectant activité de l’enzyme?

A

pH
environnement
température

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18
Q

Important:
Une enzyme à une temp. optimale de 40°C qui lui permet de compléter sa fonction.

Si on l’expose dans un environnement où il fait moins que 40° que se passe-t’il?

Si on l’expose à un environnement ou il fait + que 40° que se passe-t’il?

A

À 0° l’enzyme n’a pas d’activité
De 1° à 39° l’enzyme gagne de l’activité/énergie.
À 40° l’activité de l’enzyme est à son max (Vmax).
Après 40°, l’enzyme perd de l’énergie et se dénature (perd sa conformation) perdant ainsi sa fonction.

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19
Q

Le pH de l’environnement affecte l’activité d’une enzyme. Comment ce principe ce reflète-il dans notre corps? donne un exemple.

A

Notre corps possède différents compartiments qui on tous un pH spécifique. Ce pH est optimal pour les enzymes qui agissent dans ce milieu. C’est ce pH qui permet aux enzyme de compléter leur fonction.

ex: le pH optimal de l’enzyme pepsin est 2. Elle se trouve dans l’estomac qui a un pH de 2. Cela permet à la pepsin de briser les protéines en peptides.

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20
Q

pH optimal et environnement dans lequel se trouve:
- pepsin
- amylase
- trypsin

A

pepsin: pH 2, estomac
amylase: pH7, salive
trypsin: pH9, intestin grêle.

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21
Q

Important: Que se passe-t-il avant et après les optima (pH) pour les courbes de pH?

A

Avant: activité de l’enzyme augment
Après: activité de l’enzyme descend et se dénature.

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22
Q

Important: Que se passe-t-il avant et après les optima (température) pour les courbes de température?

A

Avant: activité de l’enzyme augment
Après: activité de l’enzyme descend et se dénature.

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23
Q

important: Sur l’enzyme, où se produit la réaction catalytique ?

A

Au niveau du site actif/catalytique de l’enzyme.

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24
Q

Important:
Nomme les 4 caractéristiques de l’enzyme lors de sa réaction catalytique:

A
  1. Enzymes sont très sélectives
  2. Convertissent substrats en produits sans être elles-mêmes modifiées.
  3. Recyclées à la fin de la réaction/catalyse ce qui leur permet de recommencer un nouveau cycle de catalyse.
  4. 1 seule molécule d’enzyme produit de nombreuses molécules de produits.
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25
Q

Important: V ou F: Une enzyme est recyclée à la fin de la réaction/catalyse ce qui lui permet de recommencer un nouveau cycle de catalyse.

A

VRAI

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26
Q

Important: Comment se fait la reconnaissance entre le substrat et l’enzyme? Explique

A
  1. Par 4 forces faibles non-covalentes (forces de van der waals, pont hydrogène, liens ioniques, interactions hydrophobes).
    • il y a de liaisons faibles + l’interaction entre les molécules sera forte et plus l’affinité sera grande.
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27
Q

Qu’est-ce qui rend un substrat spécifique à une enzyme?

A

Sa conformation qui est maintenue par les liaisons non-covalentes (4 types).

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28
Q

Qu’est-ce qui affecte l’affinité entre un substrat et une enzyme?

A

Le nombre de liaisons faibles.

En effet, + il y a de liaisons non-cov. + l’interaction entre les molécules sera forte et plus l’affinité sera grande.

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29
Q

Quelles sont les composantes du site actif d’une enzyme?

A

Elle possède 2 sous-sites:
1. sous-site de liaison: formé d’acides aminés qui maintient substrat en place
2. sous-site catalytique: formé d’acide aminés qui performent catalyse

30
Q

Important: Rôle du sous-site de liaison dans le site actif de l’enzyme:

A

Détermine la spécificité/affinité de l’enzyme pour son substrat grâce au liaisons non-covalentes/faibles (4 types).

+ il y a de liens non-covalents plus le complexe est stable et spécifique.

31
Q

Rôle du sous-site catalytique du site actif de l’enzyme:

A
  1. diminue l’énergie d’activation nécessaire
  2. stabilise la structure intermédiaire (état de transition) durant la rx.
  3. catalyse la réaction
32
Q

Quel est le lieu d’interaction entre l’enzyme et le substrat dans le site actif de l’enzyme?

A

sous-site de liaison

33
Q

Important: Explique les variations de vitesse au niveau des réactions catalytiques réalisées par les enzymes.

A

la vitesse de réaction augmente avec la concentration du substrat jusqu’à atteindre vitesse maximale (vmax). Vmax arrive quand l’enzyme est saturée par le substrat à une concentration d’enzyme donnée.

34
Q

Important: Si j’ajoute du substrat dans une réaction qui a atteint son vmax, dans une concentration d’enzyme données, la vitesse de la réaction va encore plus augmenter. V ou F

A

Faux. J’ai beau ajouté du substrat, la vitesse change pas parce que les enzymes sont saturées par les substrats. Du moment que tous les enzymes sont saturées par les substrat, la réaction atteint son vmax et ne change plus.

35
Q

La vitesse initiale d’une réaction augmente selon la concentration d’enzymes à concentration de substrat constante. V ou F

A

Vrai!

36
Q

Unités de Vmax:

A

moles de produits formés/Unité de temps

37
Q

Défini Vmax:

A

vitesse de la réaction maximale que peut atteindre une enzyme dans une réaction donnée.

38
Q

À quel condition vmax varie-t’il?

A

la quantité d’enzyme pour une réaction donnée

39
Q

Défini Km:

A
  1. c’est une constante
  2. mesure de l’affinité de l’enzyme pour le substrat.
  3. Plus Km est PETIT, plus l’affinité de l’enzyme pour le substrat est grande.
40
Q

L’enzyme est plus (++) efficace à faible concentration de substrat. La valeur Km est petite ou grande?

A

Petite!

En effet, plus Km est PETIT, plus l’affinité de l’enzyme pour le substrat est grande.

41
Q

IMPORTANT: Qu’est-ce qui détermine l’efficacité d’une enzyme?

A

La vitesse à laquelle elle transforme son substrat.

42
Q

important: L’activité d’une enzyme peut être inhibée sous forme de 2 types d’inhibition. Lesquels? Explique.

A
  1. inhibition réversible: l’inhibiteur se lie de manière réversible à l’enzyme par des liaisons non-covalentes/faibles (4types).
  2. inhibition irréversible: l’inhibiteur se lie de façon irréversible à l’enzyme par des liaisons fortes/liens covalents.
43
Q

Il y a 2 types d’inhibition enzymatique réversibles, lesquels:

A
  1. inhibition compétitive: le substrat et l’inhibiteur compétitionnent pour le site catalytique.
  2. inhibition non-compétitive (aka allostérique): le substrat et l’inhibiteur ne compétitionnent pas, car l’inhibiteur se lie à un autre site (allosétrique) que le site actif.
44
Q

Dans inhibition non-compétitive de l’inhibition enzymatique réversible, pourquoi est-ce que le substrat et l’inhibiteur ne compétitionnent pas?

A

car l’inhibiteur se lie à un autre site (allosétrique) que le site actif.

45
Q

Important: Quels sont les changement subit par les variables Vmax et Km dans une réaction catalytique où on retrouve de l’inhibition compétitive (réversible)?

A

Vmax: ne change pas
Km: valeur du Km augmente donc affinité entre substrat et enzyme diminue car une partie des sites sont occupées par les inhibiteurs.

46
Q

synonyme pour inhibition non-compétitive:

A

allostérique

47
Q

Dans l’ inhibition non-compétitive (réversible), pourquoi ne voit-on pas de compétition entre substrat et enzyme?

A

L’inhibiteur change la conformation du site actif de l’enzyme en se liant à un site allostérique. Donc, le substrat peut pas compétitionner car sa conformation n’est plus compatible au site actif.

Blame the inhibiteur

48
Q

Important: Quels sont les changement subit par les variables Vmax et Km dans une réaction catalytique où on retrouve de l’inhibition non-compétitive (réversible)?

A

Vmax: diminue en présence d’inhibiteur non-compétitif
Km: ne change pas parce que cette valeur est une constante et elle est basée sur le nombre d’enzyme active. Dans cette rx, le nombre d’enzyme active ne change pas.. c’est juste le nombre de substrat qui s’y lient qui change!

49
Q

impo: Une rx ou le Vmax diminue et le Km change pas est une réaction:

A

d’inhibition non-compétitive (réversible)

50
Q

impo: Une rx ou le Vmax change pas et le Km augmente est une réaction:

A

d’inhibition compétitive (réversible)

51
Q

Formule de Km:

A

Km = [concentration de substrat] à (1/2) x Vmax

52
Q

exemple d’inhibition irréversible

A

aspirine

53
Q

exemple inhibition compétitive

A

ibuprofène

54
Q

Où se trouvent les prostaglandine ?

A

dans des voies d’inflammation et des mécanismes plaquettaires

55
Q

Que sont les prostaglandines

A

des médiateurs de la douleur, de l’inflammation, de la fièvre, du thromboxane A2 (qui stimule l’agrégation plaquettaire).

56
Q

Les NSAIDs (ex: aspirine et ibuprofène) inhibent quoi?

A

Les COX, qui convertissent l’acide arachidonique en PGH2.

57
Q

Quel est le mode d’action de l’aspirine (acide acétylsalicylique)?

A

Elle agit comme un inhibiteur irréversible puisqu’elle se lie au site actif de COX. De cette façon elle bloque la production de prostaglandine PGH2 par l’acétylation d’une sérine dans le site actif de COX. En inhibitiant la prostaglandine, elle stop l’inflammation, la douleur et la fièvre:).

58
Q

L’ibuprofen est un inhibiteur compétitif de :

A

La prostaglandine synthase aussi appelé COX.

59
Q

Est-ce qu’on peut donner aspirine et ibuprofen ensemble ?

A

Non car les deux s’attache au site actif de COX. l’IBUPROFEN va s’attacher au site actif et bloquer l’accès à l’aspirin. too bad

60
Q

Quel est l’effet de la plus part des médicaments sur les enzymes.

A

La plus part des meds inhibitent les enzymes

61
Q

Les antibiotiques sont des exemples d’inhibiteurs qui agissent comme des médicament V ou F. Si vrai, lesquels?

A

vrai

  1. pénicilline: inhibite les transpeptidases qui catalysent la synthèse de la paroie bactérienne

2.tétracycline et streptomycine: inhibitent synthese protéique bactérienne

62
Q

Décris la réaction de phosphorylation des protéines:

A

Le groupement phosphate terminal d’un ATP est transféré sur le groupement hydroxyle (OH) de la chaine latérale de la Sérine, Thréonine ou Tyrosine (Ser ou Thr ou Tyr).

63
Q

Le contrôle de l’activité des protéines enzymatiques se fait par 2 voies:

A
  1. phosphorylation: moyen rapide et réversible
  2. liaison de GTP: moyen rapide et réversible
64
Q

Explique comment l’activité des protéines est modulée lors des liaisons de GTP:

A

Moyen rapide et réversible. Proteine est active sous la forme liée au GTP et elle devient inactive lorsque GTP est hydrolysé en GDP.

65
Q

Les enzymes sont des super héros car elles permettent:

A

des réactions qui ne pourraient pas se produire à la température du corps;)!

66
Q

IMPORTANT ++: La vitesse d’une réaction catalysée par les enzymes dépend de deux facteurs:

A
  1. Vitesse à laquelle elle trouve son substrat (vitesse de liaison) reflétée par Km.
  2. Vitesse à laquelle le substrat est transformé (vitesse de formation du produit ou catalyse) reflétée par Kcat. (constante catalytique).
67
Q

Important: que se passe-t-il avec Vmax et Km quand on double la quantité d’enzyme?

A

Vmax: double
Km: Km ne change pas

68
Q

Défini Kcat et sa signification biochimique:

A

constante catalytique qui se calcule comme suit: Vmax / [E]

signification biochimique: efficacité de l’enzyme

69
Q

Quelle formule calcule l’efficacité catalytique qu’on défini aussi comme “la constante d’efficacité”?

Quelle est sa signification biochimique?

A

Kcat/Km
Signification biochimique: mesure la vitesse à laquelle l’enzyme convertie le substrat en produit après, après avoir lié produit.

70
Q

important: V ou F: il existe des rétrocontrôles positifs de l’activité catalytique des enzymes.

A

Vrai

71
Q

Synonyme de rétrocontrôle négatif:

A

rétroinhibition

72
Q

Qu’est-ce que le principe de rétrocontrôle:

A

contrôle de l’activité catalytique des enzymes dans les voies métaboliques en fx de la quantité du produit final (réversible)

MMD-1042 Module 1 (11 decks)

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