EXOCITOSIS RER Flashcards

1
Q

como el RE contacta otros organelos

A

posee complejos PROTEICOS de anclaje, sensores y un sistema de retransmisión de señales.

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2
Q

por qué es como una “mamá cariñosa”

A

contacta con muchos organelos, incluida la membrana plasmática

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3
Q

componentes para la asociación de la membrana del retículo con la membrana de la mitocondria

A

LA MITOCONDRIA a traves de PROTEÍNAS estable comunicación con el RE, para el buen funcionamiento de ambos.
1. transferencia de calcio y lípidos entre las membranas permite la asociación
2. se forma un andamiaje de señalización para la liberación o inhibición de el transporte de calcio.
3. sensores para la fusión o fisión de las mitocondrias. ESTO ESTA DADO POR EL RE

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4
Q

por que tiene un amor toxico el RE con las mitocondrias

A

en caso de que ando ande mal en el RE la mitocondria se suicida :(

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5
Q

relacion de consumir azúcar y calcio en RE

A

al consumir azúcar se activa el ciclo de Krebs, lo cual lleva a la activación del calcio que se acopla al retículo

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6
Q

que significa a nivel metabólico la disfunción de la mitocondria

A

se altera la señalización, bajan las concentraciones de calcio, y se desacopla la mitocondria del RE.
-pueden morir las celulas (APOPTOSIS)
-disminucion de ATP
-aumenta lactato

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7
Q

enfermedades por disfunción mitocondrial

A

resistencia a la insulina
hipertrofia cardíaca
aterosclerosis
hipertensión de la arteria pulmonar

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8
Q

que es ERGIC

A

compartimiento entre Golgi y RE

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9
Q

diferencias entre RER Y REL
NI SE TE OCURRA DECIR LA PRESENCIA DE RIBOSOMAS

A

REL: TUBULOS anastomosados entre sí
RER: SACOS APLANADOS unidos al REL con ribosomas por la parte externa, internamente tienen una cisterna.

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10
Q

trayectoria de la secreción

A

de la base hacia apical

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11
Q

a que organelos llegan las proteínas sintetizadas por el RE

A

RE, GOLGI, VESÍCULAS, MEMBRANA PLASMÁTICA, LISOSOMAS

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12
Q

tipos de secreción

A

-constitutiva-> ocurre constantemente. RECAMBIO DE LA MEMBRANA
-regulada-> requiere de un compartimiento con receptores para que ocurra la transducción de señales y que así el GRANULO SE FUSIONE A LA MEMBRANA. SECRECIÓN DE HORMONAS, ENZIMAS

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13
Q

por donde empieza la sistesis de proteínas

A

extremos amino terminal

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14
Q

por donde termina la síntesis

A

carboxilo terminal

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15
Q

que era la secuencia señal

A

secuencia hidrofóbica

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16
Q

como se activa la partícula que reconoce la señal SRP

A

esta formada por varias proteínas donde una actua como GTP-asa y eso sjjsjsd. Con GTP activa, esa cosa hidrolisada como GDP inactiva

17
Q

que es la SRP

A

ribonucleoproteina

18
Q

la secuencia señal en que extremo de la proteína está

A

amino terminal

19
Q

comunmente en las proteínas ancladas a la membrana que extremo queda dentro y cual fuera

A

El extremo amino queda al interior y el extremo carboxilo hacia el exterior

20
Q

como es que las proteínas transmembranas no son liberadas al lumen del RE

A

tienen una señal de detención la cual provoca la apertura lateral del traslocón

21
Q

como es que hay proteínas con más de un dominio de membrana

A

se requieren varias secuencias señal y de detención que quedarán ancladas, de manera que la proteína atravesará la membrana tantas veces como estas secuencias esten presentes en ella.

22
Q

que hace diferente a las proteínas con tallo gpi

A

tendrán la secuencia señal en su extremo carboxilo terminal

23
Q

como es que se ancla a la proteína del tallo gpi

A

una transferasa el traspasa el grupo amino del tallo GPI al grupo carboxilo terminal de la proteína. CREA UN ENLACE COVALENTE ENTRE AMBOS

24
Q

Que hacen las chaperonas

A

pliegan bien a las proteínas, su estructura terciaria.

25
Q

dentro de las maneras en que las chaperona ayudan al correcto plegamiento es la PDI
(formacion de puentes disulfuro)

A

forma puentes disulfuro distintos para que la proteína esté activa

26
Q

proteolisis

A

se eliminan partes de la proteína que no son funcionales en la VESÍCULA DE SECRECIÓN

27
Q

ciclo calnexina/calreticulina

A

en la membrana del rer estan estas proteínas que reconocen fallas en el plegamiento, todo ok sigue su camino, sino es eliminada desde el retículo

28
Q

a traves de que via se degradan las proteinas mas plegadas

A

ERAD (degradación de proteínas asociadas a RE)

29
Q

que es UPR

A

respuesta a proteínas mal plegadas. Sistema de rescate

30
Q

como es que empieza a actuar (gatilla) UPR

A

por mal funcionamiento en EL RE

31
Q

nombre los sensores de estrés Y QUE HACEN EN GENERAL

A

-PERK
-IRE1a
-ATF6
-llevaran a la formación de factores de transcripción para chaperonas

32
Q

que hace PERK

A

1-Es una quinasa. Fosforila un factor de iniciación de la Traducción, al fosforilarlo lo inactiva. No hay síntesis de proteínas.
2-tambien fosforila un factor de transcripción para chaperonas.

33
Q

QUE HACE IRE1A

A

1-slipincing no convencional en el citosol de un factor de transcripción que irá al núcleo, aumentando la transcripción de chaperonas.
2-provoca la degradación de ribosomas, asi se secretan menos proteínas

34
Q

QUE HACE ATF6

A

Llega al Golgi y es procesado por dos proteasas (se le elimina lo no funcional) y se trnasforma en un factor de transcripcion para chaperonas.

35
Q

que hace el erad

A

Esa cosa de “de vuelta” (lo que la María del 2023 quería decir es retrotrasloca) y la ubiquitina, proteosoma y chao