examen intra Flashcards
pour quelles raisons ne peut on pas simplement copier coller un gène d’un organisme à l’autre pour en faire l’expression de protéine?
Les êtres vivants n’utilisent pas tous le même code génétique pour reconaitre des codons. Les organismes ont aussi des préférences pour certains codons et certains ARNt ne sont pas assez abondants pour répondre à la demande en traduction de codons rares.
comment peut-on échapper au problème des codons rares lors d’expression de protéines
On peut changer les codons rares dans la séquence à exprimer pour de codons comuns
ou on peut utiliser des souches qui ont été modifiées pour exprimer d’autres ARNt et faciliter la traduction
en quoi peut il être avantageux d’utiliser des codons qui sont rare dans une bactérie pour faire de l’Expression de protéines?
l’utilisation de codon rare en début de séquence ralenti la traduction des ribosomes en début de séquence et évite l’empilement des ribosomes en millieu de séquence si l’ARNm forme des structures secondaires, ce qui mènerait au décrochement des ribosomes et l’arrêt de la traduction
donner un exemple qui a déjà été utiliser pour rendre un codon disponible pour des AA non traditionnels
L’entièreté des codons STOP TAG ont été remplacés par des codons TAA dans une souche bactérienne puis le facteur de libération du ribosome qui permet de décrocher celui-ci lorsqu’il rencontre TAG a été éliminé.
Cela rend libre l’utilisation de TAG pour un nouvel ARNt porteur d’un acide aminé non-traditionnel.
qu’est ce que la séquence kozak?
la séquence kozak décrit le contexte dans lequel on rencontre souvent des codons START. Notamment les bases qui précèdent le codon ATG et les bases qui le suivent.
Le codon START AUG code pour une méthionine, cependant, ce ne sont pas toutes les protéines qui commencent par une méthionine. pourquoi?
La méthionine va être clivé dépendament de l’AA qui suit celle-ci dans la séquence primaire de la protéine.
les protéines ont-elles toutes une structure tertiaire?
non il existe des protéines qu’on appelle des protéines intrinsèquement déstructurées qui ne possèdent pas de structure tertiaire
quelle forme protéique présente le moins d’énergie libre? donne les 3 formes les plus stables
- fibrilles amyloides
- agrégats amorphes
- protéines correctement repliée
quand est ce que les protéines HSP60, 70 et 90 agissent? et que font elles?
ce sont des chaperonnes.
HSP70 et HSP90 sont co-traductionnelles et empêchent le mauvais repliement des protéines durant la traduction
HSP70 est post traductionnel et permet aux protéines mal repliées d’adopter la bonne conformation
comment fonctionne l’acitivité chaperonne de BiP?
BiP est liée à l’endonucléase Ire1 dans la portion interne de la membrane de RE. S’il y a trop de protéines mal repliées dans le RE, BiP va se décroche d’Ire1 et se lier aux résidus hydrophobes.
Le décrochement d’Ire1 permet sa dimérisation, ce qui active son activité endonucléase.
Ire1 va cliver et faire maturer un ARNm qui code pour Hac1 un facteur de transcription qui code pour des gènes qui favorisent le bon repliement des protéines.
