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Biocell > EXAMEN 2 > Flashcards

EXAMEN 2 Flashcards

1
Q

Quelles sont les composantes du système endomembranaire? (5)

A

1-RE
2-Golgi
3-Lysosomes
4-Endosomes
5-Vésicules de sécrétion

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2
Q

quelles sont les fonctions du système endomembranaire?(3)

A

1-production, stockage et export de protéines
2-dégradation de diverses subdstances
3-régulation du Ca2+ (RE)

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3
Q

Nomme les deux types de transports dans le système endomembranaire

A

1-adressage des protéines basé sur leur séquence signal
2-transport vésiculaire

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4
Q

nomme moi les rôles du RE en général (3)

A

1-synthèse, glycosylation et contrôle de la qualité des protéines
2-régulation du Ca2+
3-synthèse des lipides cellulaires

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5
Q

Nomme moi les rôles du RER (2)

A

1-début de la voie sécrétoire
2-synthèse, glycosylation et contrôle de la qualité des protéines

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6
Q

Nomme moi les rôles du REL (4)

A

1-métabolisme des lipides, synthèse du cholestérol et phospholipides
2-synthèse d’hormones stéroïdes
3-absorption et transport des lipides (intestin)
4-détoxification (foie et reins)

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7
Q

nomme les deux sources des acides gras

A

1-triglycérides importés (dans les goutelettes lipidiques)
2-synthétisé sà partir d’acétyl-CoA (citrate)

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8
Q

dans le cas de la synthèse des phospholipides, les acides gras préexistants doivent: (2)

A

1-êtres transportés à travers le cytosol
2- êtres conjugués à un acétyl-CoA

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9
Q

qu’avons nous besoin pour transporter un acide gras à Travers le cytosol?

A

d’une protéine de liaison aux acides gras

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10
Q

où sont synthétisés les phospholipides? comment?

A

sur la face cytosolique du RE. les acides gras se font ancrer dans le feuillet cytosolique du RE

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11
Q

quelle est la différence entre la synthèse d’un phospholipide et celle d’un sphingolipide ou d’un glycolipide?

A

la fin de la synthèse des glycolipides et des sphingolipides est dans le Golgi et non dan le RE

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12
Q

à quoi. est due l’asymétrie des feuillets lipidiques?

A

au transfert limité entre les feuillets lipidiques (Flip-flop)

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13
Q

quels sont les deux rôles fonctionnels de l’asytmétrie des feuillets lipidiques?

A

1-singalisation
2-apoptose

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14
Q

vrai ou faux: le début de la synthèse des hormones stéroïdes se fait dans le RE

A

Faux: la première étape se fait dans la mitochondrie (clivage de la chaine de carbone secondaire du. cholestérol)

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15
Q

lors de la synthèse du cholestérol, la HMG-CoA réductase catalyse la synthèse de quelle molécule?

A

acide mévalonique

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16
Q

qu’arrive-t-il à la cellule lors d’un excès de calcium?

A

surexcitation qui mène à la mort cellulaire

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17
Q

vrai ou faux: le cytosol a une concentration élevée en calcium

A

faux

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18
Q

où le calcium est-il séquestré?

A

RE et milieu extracellulaire

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19
Q

quelles protéines séquestrent le calcium? (2)

A

1-calréticuline
2-calnexine

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20
Q

vrai ou faux: la caréticuline a une faible affinité mais une grande capacité pour le calcium

A

vrai

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21
Q

pourquoi la calréticuline et la calnexine ont-elles besoin de calcium?

A

il est nécéssaire pour leur activité de chaperonne

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22
Q

quels types de signaux activent l’entré du calcium dans le cytosol? (2)

A

1-signaux chimiques (IP3 et autres agonistes des IP3)
2-signaux électriques (dépolarisation-muscles, neurones)

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23
Q

quels sont les deux types de canaux à calcium dans le RE (RS)? (2)

A

1- récepteurs de l’IP3 (IP3R)
2-récepteurs de la ryanodine (RyR-tissus exitables)

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24
Q

qu’est-ce qui active les récepteurs de l’IP3?

A

les molécules de signalisation des phospholipides

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25
Q

nomme les rôles du calcium (2)

A

1-active différentes enzymes cytosoliques
2-stimule la production d’ATP

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26
Q

Nomme les 3 mécanismes de régulation du calcium

A

1- retourné au RE par pompe SERCA
2-envové aux mitochondries par la MCU
3- pompé hors de la cellule

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27
Q

vrai ou faux: la concentration de calclium cytosolique varie selon des pics de concentration

A

vrai

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28
Q

qu’est-ce qu’un singal de tri? quelles sont ses particularitées? (4)

A

1-séquence régulant la localisation des protéines
2-importance des charges et des a.a. hydrophobes
3-peut être continu ou discontinu (structure 3D)
4- généralement N-terminal (mitochondrie, RE) mais peut aussi être à l’intérieur de la protéine ou C-terminale

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29
Q

nomme 3 particularités à propos de la synthèse des protéines dans le RER

A

1-associées à des ribosomes sur la face cytosolique
2-insertion cotraductionnelle de protéines dans la membrane du RE
3-requiert la présence d’une séquence signal hydrophobe

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30
Q

que fait la SRP dans la synthèse des protéines dans le RE? (3)

A

1- elle s’associe aux ribosomes cytoplasmiques et à son récepteur (RE)
2- reconnait différentes séquences signal à l’aide d’une poche contenant plusieurs méthionines
3-bloque la sysnthèse de la protéine par le ribosome

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31
Q

Que fait la SRP lorsqu’elle arrive au RE avec le ribosome?

A

elle s’attache à son récepteur laisse le ribosome continuer la synthèse de la protéine à travers un translocon (sec61)

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32
Q

Qu’est ce qui cause l’ouverture du complexe sec 61, qui est un pore aqueux normalement fermé?

A

la séquence signal après son relâchement du SRP

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33
Q

Que se passerait-il à une protéine ayant une séquence signal pour le RE si il n’y avait pas de translocon?

A

elle resterait prise dans le cytosol

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34
Q

lorsque la protéine n’a pas de domaine transmembranaire, comment se passe la translocation?

A

1-la séquence signal agit comme un signal de début de transfert
2-la séquence signal est clivée par une peptidase à un site spécifique
3-la protéine est relâchée dans la lumière du RE

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35
Q

que se passe-t-il aux protéines qui n’atteignent pas leur conformation native?

A

elles sont retournées dans le cytosol pour leur dégradation

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36
Q

suite à la translocation, les protéines doivent être correctement repliées dans le RE. quelles sont les étapes de ce processus? (3)

A

1-glycosylation
2-formation de ponts disulfures
3-repliement de la chaine peptidique

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37
Q

Quels sont les deux types de glycosylation?

A

1-glycosylation liée à. O (plus rare)
2-glycosylation liée à N (plus fréquent)

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38
Q

où se produit la glycosylation liée à O? forme-t-elle des résidus?

A
  • dans ke Golgi
  • généralement 1-4 résidus
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39
Q

lors de la glycosylation liée à N, où se situe la synthèse de l’oligosacharide?

A

sur un lipide à longue chaine, en partie du coté cytosolique et en partie du coté de la lumière du RE

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40
Q

à quoi set la glycosylation liée à N?

A

marque la protéine pour le repliage

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41
Q

où est transféré l’oligosacharide sur le polypeptide et quelle enzyme catalyse la réaction?

A

-sur un Asn du polypeptide
-oligosaccharyl tranférase

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42
Q

une fois l’oligosaccharide attaché au polypeptide, que se passe-t-il?

A

retrait de deux glucoses (singal de transfert?)

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43
Q

qui sont les chaperonne qui reconnaissent les oligosaccharides avec un seul glucose? (2)

A

1-calnexine
2-calréticuline

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44
Q

quelle enzyme ajoute un glucose à l’oligosaccharide? quelle enzyme lui en enlève un?

A

-glycosyl tranférase ajoute
-glucosidase enlève

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45
Q

que se passe-t-il si il n’y a pas de Ca2+ lors de la N-glycosylation?

A

accumulation de protéines mal repliées

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46
Q

qui s’occupe de réexporter les protéines mal repliées dans le cytosol?

A

ERAD

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47
Q

comment reconnait-on une protéine qui reste mal repliée?

A

elle possède un oligosaccharide modifié (mannosidase I)

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48
Q

lorsque retournées dans le cytosol, que se passe-t-il avec les protéine qui restent mal repliées (2 étapes)

A

1- elles sont déglycosylées
2-elles sont ubiquitinées et dégradées par le protéasome

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49
Q

à quoi sert la réaction aux protéines mal repliées?

A

1-permet d’augmenter la capacité des chaperonnes du RE
2-inhibe la synthèse générale de protéines

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50
Q

vrai ou faux: ERAD régule uniquement les protéines mal repliées

A

faux

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51
Q

lorsqu’une protéine contenant un domaine transmembranaire subit une translocation, comment se déroule-t-elle? (type 1)

A

pareil comme lorsqu’aucun domaine, mais celle-ci contient une séquence d’arrêt de transfert qui est relâchée dans la membrane sous forme d’un domaine transmembranaire

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52
Q

lors de la translocation de protéine avec un domaine transmembranaire de type 1 quel côté de la protéine reste dans le cytosol?

A

le côté C-terminal

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53
Q

qu’est-ce que la translocation de protéine à un domaine transmembraanire de types 2 et 3?

A

la protéine contient une séquence signal interne qui reste dans la membrane au lieu d’être clivée. l’extrémité (-) entre toujours dans le translocon en premier

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54
Q

quelle est la différence entre les types 2 et 3 de la translocation de protéine à un domaine transmembranaire?

A

type 2: côté N-terminal dans le cytosol
type 3: côté C-terminal dans le cytosol

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55
Q

comment se déroule la translocation d’un protéine è deux domaines transmembranaires?

A

commence toujours comme les types 2 et 3, mais la protéine contient aussi un séquence d’arrêt de transfert qui est aussi insérée dans la membrane sous forme d’hélice alpha

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56
Q

que comporte une protéine à plus de deux domaines transmenbranaires?

A

combinaison de plusieurs signaux de transfert et d’arrêt de transfert insérés à l’aide du même translocon

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57
Q

comment les protéines peuvent-elles être ancrées à la membrane par des lipides?

A

ancrage par un GPI sur la face non-cytosolque

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58
Q

qu’est-ce qu’une tail anchored protéine?

A

protéine insérée dans une membrane par son extrémité C-terminale hydrophobe de façon post-trductionnelle

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59
Q

vrai ou faux: les tail anchored protéines peuvent être ingérées de façon spontanée ou à l’aide de chaperonnes les dirigeant vers un organiste spécifique

A

vrai

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60
Q

Nomme les 4 étapes de formation d’une vésicule

A

1-association du cargo
2-assemblage du manteau et déformation de la membrane
3-scission de la membrane
4-perte du manteau

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61
Q

nomme les 3 types de manteau et le transport associé

A

1-COPII: transport antérograde du RE au cis-golgi
2-COPI: transport rétrograde du Golgi vers le RE et entre les membranes du Golgi
3-clathrine: transport antérograde du réseau trans-golgi vers les lysosomes. transport de la membrane plasmique vers les endosmose/lysosomes

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62
Q

vrai ou faux: touts les types de manteau ont les memes protéines adaptatrices et la même régulation

A

faux

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63
Q

qui permet de reconnaitre le cargo d’une vésicule?

A

protéines adaptatrices

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64
Q

où se situe la séquence d’adressage dans une protéine adaptatrice qui reconnait un cargo transmembranaire?

A

dans sa portion cytosolique

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65
Q

comment un cargo soluble trouve-t-il son récepteur lors de la formation d’une vésicule?

A

un récepteur membranaire reconnait sa séquence d’adressage

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66
Q

que fait une GTPase de recrutement du manteau lorsqu’en forme GTP?

A

assemble le manteau

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67
Q

que fait une GTPase de recrutememt du manteau lorsqu’en forme GDP?

A

désassemble le manteau

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68
Q

outre l’assemblage et le désassemblage du manteau, que font les GTPase de recrtuement du manteau?

A

régulent la courbure de la membrane

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69
Q

une fois la vésicule produite (COPII), que se passe-t-til ensuite? (2)

A

1-une sous unité du manteau (Sec23) stimule l’activité GTPase de Sar1
2-Hydrolyse du GTP et désassemblage du manteau

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70
Q

vrai ou faux: le désassemblage du manteau est requis pour la fusion de la vésicule avec la membrane cible

A

vrai

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71
Q

quelles sont les composantes nécessaires pour la fusion entre la membrane cible et une membrane spécifique? (2)

A

1- présence de protéines Rab
2-SNARES complémentaires dans les deux membranes

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72
Q

décris le processus de fusion entre une vésicule et sa membrane cible (4)

A

1-la Rab-GTP de la vésicule s’attache au Rab-effecteur de la membrane cible
2-le complexe Rab-GTP/Rab-effecteur guide la vésicule vers les SNARES complémentaires à la vésicule
3-les SNARES complémentaires se lient ensembles
4-les deux membranes fusionnent

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73
Q

à quelle famille appartiennent les protéines Rab?

A

GTPases

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74
Q

Que régulent les protéines Rab?

A

spécificité du transport vésiculaire (rab différent sur chaque membrane)

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75
Q

quels sont les rôles des effecteurs de Rab? (4)

A

1-sélection du cargo/formation de la vésicule
2-transport
3-association de la vésicule avec la membrane cible
4-fusion

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76
Q

définis v-SNARES et t-SNARES

A

v-SNARES: sur vésicule
t-SNARES: target membrane => membrane cible

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77
Q

vrai ou faux: les SNARES sont spécifiques pour chaque membrane

A

vrai

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78
Q

complète les phrases suivantes ou choisis le bon mot:
-complexe v-SNARE/t-SNARE ______ (très/peu) stable
-Nécessite de l’_________ pour briser le complexe et recycler les SNARES
-L’énergie provient de l’hydrolyse _________ par NSF

A

1-très
2-énergie
3- de l’ATP

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79
Q

où doivent aller les protéines destinées au Golgi, lysosomes et membrane plasmique? qu’en est-il des protéines résidant dans le RE?

A

les protéines destinées au Golgi, lysosomes et membrane plasmique doivent passer du RE au Golgi. les protéines restant dans le RE doivent rester dans le RE

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80
Q

si une protéine n’est pas repliée correctement, passe-t-elle au Golgi?

A

non

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81
Q

que se passe-t-il avec les vésicules COPII à la sortie du RE? (3)

A

1-perte du manteau
2-déplacement le long des microtubules
3-fusion des vésicules avec cis-golgi ou formation de réseau cis-golgi

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82
Q

vrai ou faux: des protéines du RE sont parfois incluses dans les vésicules COPII

A

vrai

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83
Q

comment retourne-t-on les membranes, récepteurs et v-SNARES à recycler au RE?

A

par des vésicules de COPI à partir du faisceau vésiculaire-tubulaire et de l’appareil de Golgi

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84
Q

où se situe le signal de rétention dans le RE sur les protéines résidants dans le RE

A

à leur extrémité c-terminale

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85
Q

de quoi est formé l’appareil de Golgi?

A

empilement de vésicules aplaties

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86
Q

sur quelle face du Golgi arrive les vésicules?

A

face cis

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87
Q

à partir de quelle face du Golgi partent les vésicules?

A

face trans

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88
Q

comment décrit-on le réseau cis-golgien et trans-golgien?

A

réseau des canalicules

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89
Q

comment la structure du Golgi est-elle maintenue?

A

transport sur les microtubules

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90
Q

comment la nature de chaque citerne du Golgi est-elle maintenue?

A

par transport rétrograde (vésicules COPI)

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91
Q

nomme les fonctions de l’appareil de Golgi (2)

A

1-glycosylation et tri des protéines de la voie sécrétoire
2- maturation des protéines (protéolyse, retrait de la séquence signal, maturation/activation)

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92
Q

sur quelle partie d’une protéine se fait la glycosylation en O?

A

sur le OH d’une sérine ou d’une thréonine

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93
Q

quels sont les 4 rôles de la glycosylation?

A

1-repliement des protéines
2-tri des protéines
3-altère les propriétés des protéines
4-interactions entre les cellules et la MEC

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94
Q

nomme les 3 modes de transport des vésicules COPIIs vésicules de type COPII font du transport antérograde vers… (3)

A

1-lysosomes/endosomes
2-membrane plasmique (constitutif => chemin par défaut)
3-membrane plasmque (régulé => protéines qui attendent avant d’être sécrétées)

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95
Q

décris moi la composition d’un manteau de clathrine (5)

A

1-3 sous unités larges, 3 petites sous unités
2- forme un triskèle
3-assemblé pour former une structure polydrale
4-contient des protéines spécifiques pour le cargo
5-contient des récepteurs pour le cargo

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96
Q

décris moi l’association des protéines et la formation du manteau de clathrine (2)

A

1- récepteurs reconnaissent les protéines à incorporer dans la vésicule
2-adapteurs reconnaissent les récepteurs et la clatrhine (AP1-3/GAA)

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97
Q

l’adapteur AP1 reconnait les récepteur qui vont de où à où?

A

Golgi vers endosomes

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98
Q

l’adapteur AP2 reconnait les récepteurs qui vont de où à où?

A

membrane plasmique vers endosomes

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99
Q

décris moi la dynamine et ses fonctions (3)

A

1-GTPase contenant un domaine de laison au PI(4,5)P2
2-mécano-enzyme nécéssaire pour la scission de la vésicule
3-interagit avec des protéines affectant la courbure de la membrane

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100
Q

nomme moi les deux types d’exocytose

A

1-constitutive (par défaut)
2-contrôlée (présent dans les cellules spécialisées - signal de tri)

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101
Q

décris la processus de la voie de sécrétion contrôlée (4)

A

1-agrégation des protéines
2-retrait d’une partie de la membrane des vésicules (clathrine)
3-maturation (clivage protéolytique)
4- signal nécessaire pour la fusion avec la membrane plasmique (calcium)

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102
Q

qu’est-ce qui active la sécrétion par voie contrôlée?

A

singal extracellulaire (agit sur des Rab et signalisation du Ca2+)

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103
Q

décris moi le processus de fusion de vésicules synaptiques (4)

A

1-les vésicules synaptiques s’associent à la membrane plasmique près des canaux calciques
2-l’entrée du Ca2+ cause un changement de conformation dans la Synaptotagmine qui stimule la fusion
3-le Ca2+ est rapidement pompé dans les mitochondries (ATP) et à l’extérieur de la cellule
4- plus la fréquence de potentiel d’action est élevée, plus il y aura de nt relâchés

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104
Q

vrai ou. faux: les cellules polarisées ont des surfaces de fonctionnement distinctes

A

vrai

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105
Q

définis domaine basolatéral et domaine apical

A

basolatéral: en contact avec le milieu interstitiel/ circulation sanguine

apical: du côté de la lumière

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106
Q

qu’adresse généralement la présence d’ancrage GPI?

A

membrane apicale (pas dans la thyroïde)

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107
Q

nomme les vésicules du système endosomal (4)

A

1-endosome précoce
2-endososme de recyclage
3-endosome tardif
4-lysosome

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108
Q

nomme les 4 processus du système endosomal

A

1-endocytose
2-autophagie
3-transport vésiculaire
4-exocytose (endosomes/lysosomes)

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109
Q

que contient un endosmose précoce?

A

matériel en provenance de la membrane plasmique

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110
Q

que contient un endosmose tardif en plus du contenu d’un endosome précoce?

A

pH6 et présence d’hydrolases acides provenant du Golgi

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111
Q

que contient un endosome de recyclage?

A

protéines retournant à la membrane plasmique

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112
Q

fais moi une description brève d’un lysosome

A

vésicule acide (pH4,5-5) permettant la dégradation de diverses molécules intracellulaire et extracelluaires

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113
Q

nomme moi les hydrolases que contient un lysosome (6)

A

1-protéase
2-phosphatase
3-lipase
4-glycosidases
5-nucléases
6-sulfatases

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114
Q

les hydrolases du lysosomes peuvent-elles être actives dans le cytosol?

A

non, elles fonctionnent uniquement à pH acide

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115
Q

comment sont les protéines de la membrane des lysosomes? pourquoi sont-elles ainsi?

A

plusieurs protéines hautement glycosylées. leur glycosylation prévient leur dégradation

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116
Q

que peuvent être les protéines de le membrane des lysosomes? (3)

A

1-pompes à protons (ATPase vacuolaire)
2-divers transporteurs
3-sites de régulation des voies de signalisation

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117
Q

que se passerait-il si la membrane d’un lysosome se brisait?

A

mort cellulaire

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118
Q

où se situe la synthèse de nouveaux lysosomes?

A

au niveau transcriptionnel

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119
Q

qui régule la biogenèse des lysosomes? en réponse à quoi?

A

-un facteur de transcription (TFEB) activé en réponse à un besoin de dégradation accru

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120
Q

où sont synthétisées les protéines fonctionnelles du lysosome et par où sont-elles envoyées aux lysosomes?

A

synthétisées dans le RE et envoyées au lysosome par le trans-golgi

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121
Q

comment se déroule la maturation des différentes vésicules dans le système endomembranaire?

A

ajout et retrait de différentes composantes fonctionnelles et fusion avec des lysosomes primaires

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122
Q

vrai ou faux; les protéines membranaires destinées aux lysosomes ont une séquence spécifique

A

vrai

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123
Q

qui fusionnent avec u endosome tardif pour former un lysosome?

A

vésicules AP1-clatrhine et GGA-clathrine

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124
Q

que fait le mannose-6-phosphate dans la biogenèse des lysosomes?

A

signale tri des protéines lysosomales solubles

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125
Q

décris brièvement comment le mannose-6-phosphate est attaché à une protéine (2)

A

1-GlcNAc phosphotransférase reconnait u groupe d’a.a. à la surface des hydrolases er ajoute un UDP-GLcNAc sur oligosaccharide
2-GlcNAc enlevé dans le réseau trans golgien par une deuxième enzyme

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126
Q

que permet le récepteur du mannose-6-phosphate et où reconnait-il celui-ci?

A

transport des hydrolases solubles vers l’endosome tardif par une vésicule à clathrine. reconnait dans le réseau trans-golgi

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127
Q

une fois les hydrolases insérées dans l’endosome tardif, quelle est la dernière étape avent leur activation?

A

clivage

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128
Q

pourquoi le récepteur du M6P se lie au M6P dans un endosome tardif et défait sa liaison dans un lysosome?

A

car il se lie au M6P a pH6,5-6,7 et se dissocie à pH plus acide

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129
Q

où peut-on retrouver le récepteur du M6P autre que dans le Golgi? pourquoi?

A

à la surface de la cellule pour récupérer les enzymes lysosomales qui se sont échappées

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130
Q

comment le M6PR est-il recyclé vers le Golgi?

A

par transport rétrogradent l’aide de vésicules spécifiques (rétromères)

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131
Q

Vrai ou faux: une rétromère a une structure similaire à COPI, COPII et clathrine

A

faux: elle a une structure différente

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132
Q

nomme les deux sources de matériel à ingérer dans les lysosomes et ce qu’ils comprennent

A

1-matériel extracellulaire endocyté:
-récepteurs endocytés suite à leur activation
-endocytose par intermédiaire de récepteur
2-matériel intracellulaire livré aux lysosomes par autophagie (micro, macroautophagie, autophagie médiée par chaperonnes)

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133
Q

quelle est la séquence signal pour une exocytose constitutive?

A

il n’y en a pas

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134
Q

qu’obtient la cellule par endocytose? (2)

A

cellule spécialisée (macrophage)
grosses vésicules

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135
Q

qu’est-ce que la pinocytose?

A

endocytose non-spécifique de milieu extracellulaire

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136
Q

dis moi trois choses sur l’endocytose dépendant d’un récepteur

A

1-endocytose de molécules spécifiques
2-requiert la présence d’un récepteur pour ces molécules
3-on ne peut endocyter qu’une molécule à la fois

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137
Q

qui reconnait la séquence spécifique dans la portion cytosolique du récepteur lors d’endocytose par intermédiaire de récepteur?

A

AP2

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138
Q

quel type de manteau est utilisé lors d’endocytose par récetpteurn interposé?

A

clathrine

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139
Q

que se passe-t-il avec les molécules endocytées? (4)

A

1-elles se dissocient de leur récepteur à pH acide
2-le récepteur est soit recyclé la membrane plasmique, soit dégradé dans le lysosome
3-le cargo est dégradé dans le lysosome ou recyclé
4-le recyclage se fait dans un endosome de recyclage qui fusionne avec la membrane plasmique

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140
Q

que doit-on faire avec les protéines membranaires à dégrader par le lysosome?

A

les internaliser: on forme une vésicule intra-endosomale régulée par ubiquitination et qui sera dégradée dans le lysosome

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141
Q

que se passe-t-il avec les composantes des vésicules intra-endosomales qui ne sont pas dégradées?

A

elles sont exportées du lysosome pour être réutilisées

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142
Q

nomme les 6 rôles de l’autophagie

A

1-dégradation de molécules et organites endommagées
2-dégradation de protéines à longue durée de vie
3-dégradation de molécules et organites inutiles
4-recyclage des nutriments
5-métabolisme des lipides
5-reconnaissance et dégradation de pathogènes intracellulaires

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143
Q

qu’est-ce que la microautophagie? (2)

A

1-autophagie la moins connue
2-un genre d’endocytose à partir de la membrane du lysosome

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144
Q

qu’est-ce que la CMA? (3)

A

1-dégrade spécifiquement certaines protéines à longue durées de vie
2-présence de séquence spécifique reconnue par une chaperonne
3-la chaperonne livre la protéine à un pore protéique à la surface du lysosome

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145
Q

qu’est-ce que la macroautophagie? (3)

A

1- la plus étudiée
2- activée par un manque d’éléments nutritifs (généralement a.a.)
3-dégraude aussi les composantes cellulaires endommagées ou inutiles

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146
Q

que sont les deux types de macroautophagie?

A

1-autophagie induite par un manque de nutriments
2-autophagie sélective

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147
Q

qu’est-ce que l’autophagie induite par un manque de nutriments? (4)

A

1-incorporation de matériel cytoplasmique de façon non sélective
2- permet de maintenir la vialbilité lorsque les nutriments sont présents en quantités limitées
3-nécéssaire pour la survie à la naissance
4-impliquée dans le cancer

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148
Q

qu’est-ce que l’autophagie sélective? (5)

A

1-dégradation de cargo spécifique
2-dégradation de composantes cellulaires endommagées ou inutiles
3-cargo ubiquité et reconnu par des molécules adaptatrices
4-molécules adaptatrices recrutent ensuite la machinerie autophagique
5-impliqué dans les maladies neurodégénératives

149
Q

qu’est-ce qu’un autophagosome? où va-t-il ensuite?

A

1-une vésicule à double membrane
2-elle fusionne avec un lysosome

150
Q

de quoi dépend la formation de l’autohagosome? (3)

A

1-kinase d’initiation
2-complexe PI3K
3-complexe ATG5

151
Q

qu’est-ce que l’autophagie SI?

A

voie de signalisation qui active la formation d’un autophagosome

152
Q

à quoi est du l’ensemble des maladies lysosomales?

A

défaut dans une ou plusieurs enzymes lysosomale (hydrolase, transporteur, enzyme pour la maturation, protéines requisse pour le trafic des lysosomes)

153
Q

quels sont les rôles de l’exocytose lysosomlae?(3)

A

1-sécrétion (réponse immunitaire, dégradation des os, fertilisation)
2-remodelage des membranes (reparation de membrane plasmique, phagocytose, croissance neuritique)
3- rôle dans les maladies neurodégénératives?

154
Q

que doivent faire les acides gras préexistants pour être synthétisés en phospholipides? (2)

A

1- être transporté à travers le cytosol (FABP)
2-être conjugués à un CoA

155
Q

vrai ou faux: la synthèse de certains phospholipides passe par la mitochondrie

A

vrai

156
Q

quelle est l’étape limitante de la synthèse d’hormones stéroïdes? dis moi deux choses sur cette étape

A

1-Production de pregnenolone à partir de cholestérol
2-enzyme responsable dans la mito
3-reste de la voie de synthèse dans le RE

157
Q

Comment régule-t-on la synthèse d’hormones stéroïdes?

A

en contrôlant la protéine nécessaire pour l’import de cholestérol dans la mito (StAR)

158
Q

pourquoi les sites de contact interorganites sont-ils importants? (en général) (2)

A

1-voie vésiculaire est lente et ne permet pas la communication entre tous les organites
2-nécéssité de moyens de communication rapide entre tous les organites

159
Q

comment peut-on observer les sites de contact interorganites?

A

microscopie électronique

160
Q

quelle distance y a-t-il entre les organites au site de contact? qu’est-ce qu’il y a de particulier à cet endroit?

A

1-moins de 30 nm
2-présence d’un complexe de protéines régulant la jonction (protéine des 2 organites)

161
Q

nomme les 3 rôles principaux des sites de contact interorganites

A

1-transfert de lipides
2-régulation du calcium
3-division d’organites

162
Q

quels organites sont en contact pour le transfert de lipides? (4)

A

1-RE-mito
2-RE-membrane plasmique
3-RE-Golgi
4-RE-peroxysome/gouttelettes lipidiques

163
Q

quels organites sont en contact pour la régulation du calcium? (3)

A

1-RE-mito
2-RE-membrane plasmique
3-RE-lysosome

164
Q

quels organites sont en contact pour la division d’organites?

A

1-RE-mito
2-RE-endosomes
3-lysosomes-mito

165
Q

que font les sites de contact RE/RS-membrane plasmique plus précisément? (4)

A

1-sortie du calcium du RS dans le muscles
2-maintien de la concentration de calcium dans toutes les cellules
3-transfert des lipides du RE à la membrane plasmique
4-source de membrane pour la phagocytose

166
Q

vrai ou faux: une petite partie du calcium cytosolique est pompé à l’extérieur de la cellule

A

faux: une grande partie est pompée

167
Q

quels chemins emprunte le calcium, pour retourner dans le RE? (nomme seulement les protéines) (2)

A

1-SERCA
2-SOCs-ORAI1

168
Q

que peut-on dire à propos de l’affinité de MCU (pompe pour la mitochondrie) pour le calcium? qu’est-ce que cela implique pour son fonctionnement?

A

1-elle a une faible affinité pour le calcium
2-elle a besoin d’une concentration locale de calcium élevée

169
Q

nomme deux complexes protéiques qui régulent les MAM (zones de contact RE-mitochondries)

A

1-IP3R/VDAC
2-MFN2

170
Q

Nomme les 4 rôles des sites de contact RE-mito (MAM)

A

1-régulaction du calcium
2-transfert des lipides (synthèse de phospolipides, transfert de lipides du RE vers les mito, synthèse de stéroïdes)
3-division des mitochondries
4-régulation de la mort cellulaire par apoptose

171
Q

décris comment MAM définissent les sites de division des mitochondries et de réplication d l’ADN mitochondrial (3)

A

1-recrutement de DRP1 et du cytosquelette d’actine
2-MFN2 (protéine de fusion) régule les MAMs
3-lié à la sortie du cytochrome c au cours de l’apoptose

172
Q

que font plus précisément les sites de contact RE-endosomes/lysosomes? (3)

A

1-division des endosomes et sélection du cargo
2-libération de calcium des lysosomes
3-transfert de cholestérol (lorsque peu de cholestérol dans endosomes tardifs)

173
Q

nomme le rôle des sites de contact mito-lysosomes chez les levures. est-ce que les mammifères le font aussi?

A

voie alternative pour le transfert des lipides vers la vacuole. oui, mais semble impliquer des interactions transitoires (fission)

174
Q

à quoi sert le mouvement cellulaire? (3)

A

1-motilité cellulaire
2-division cellulaire
3-mouvement des organites et des vésicules

175
Q

grâce à quoi le mouvement cellulaire est-il possible? (2)

A

1-cytosquelette dynamique
2-présence de moteurs moléculaires

176
Q

dis moi une chose sur la structure du cytosquelette (en général) et trois rôles généraux qu’il fait

A

1-structure plus ou moins rigides
2-associé aux jonctions intercellulaires
3-association à la MEC
4-différentes zones fonctionnelles dans les cellules épithéliales

177
Q

nomme les trois types de filaments du cytosquelette et leur rôles généraux

A

1-actine: mouvement cellulaire, division cellulaire
2-microtubules: position et mouvements des organites, division cellulaire
3-filaments intermédiaires: force et résistance mécanique

178
Q

nomme 4 structures particulières dans lesquelles le cytosquelette est impliqué

A

1-microvillosités
2-membrane basale/apicale
3-jonctions cellulaires
4-lamellipodes, filopodes

179
Q

nomme les trois types de jonctions cellulaires et dis en un mot à ce qu’elles font

A

1-jonctions serrées: étanches
2-desmosomes: résistance
3-jonctions ouvertes: communication

180
Q

quel est le rôle de la dynéine en ce qui concerne le Golgi spécifiquement?

A

requis pour le positionnement du Golgi près du centre de la cellule

181
Q

dis moi 3 choses sur les filaments d’actine (microfilaments)

A

1-minces et flexibles
2-nécessaire aux mouvements cellulaires
3-rôle dans la contraction musculaire

182
Q

dis moi 6 choses sur les filaments intermédiaires

A

1-cytosquelette le plus varié
2-chaque type de filament spécifique pour un type cellulaire particulier
3-pas lié à un nucléotide
4-polypeptides allongés sous forme d’hélice alpha
5-organisation flexible => résistance mécanique
6-dynamiques mais stables

183
Q

dis moi 5 choses sur l’assemblage des filaments intermédiaires

A

1-monomères assemblés en dimères puis tétramères décalés par rapport aux autres (comme un mur de brique)
2-interactions hydrophobes entre les protofilaments
3-structure finale contient 32 filaments
4-pas de polarité
5-probablement régulés par phosphorylation

184
Q

vrai ou faux: les filaments intermédiaires peuvent êtres assemblés et désassembles selon le type de cellules

A

vrai

185
Q

nomme 4 types de filaments intermédiaires et leur type de cellule

A

1-kératines (épithéliales)
2-vimentines (différents types)
3-neurofilaments (neurones)
4-lamines (structure du noyau)

186
Q

dis moi 3 choses sur les kératines

A

1-famille la plus diverse
2-qualité mécanique des cellules épithéliales, cheveux, ongles
3-composés d’une sous-unité acide et d’une sous unité basique

187
Q

dis moi 2 choses sur les neurofilaments

A

1- exprimés dans les neurones
2-trois types qui sont co-assemblés (NF-L avec NF-M ou NF-H)

188
Q

nomme les propriétés des microfilaments et des microtubules (elles sont pareilles pour les deux) (4)

A

1-stables
2-résistants
3-hautmemt dynamiques
4-peut rapidement s’assembler et se désassembler

189
Q

dis moi 3 choses sur la structure des filaments d’actine. qu’est-ce que ça permet?

A

1-construits à partir de petites sous-unités
2-polymérisées en filaments
3-diffusion rapide des monomères
4-permet un assemblage et désassemblage rapide à l’endroit requis

190
Q

vrai ou faux: l’association entre les monomères est très forte. qu’est-ce que ça implique?

A

faux: elles sont relativement faibles et donc sont dynamiques

191
Q

que peut-on dire à propos du dynamisme de l’assemblage de plusieurs protofilaments? (2)

A

1-extrémités dynamiques
2-milieu stable

192
Q

qu’est-ce qui régule le cytosquelette d’actine?

A

son assemblage/désassemblage aux extrémités des filaments

193
Q

nomme l’étape limitante de l’assemblage des nouveaux filaments. comment cette étape se déroule-t-elle? (1 phrase)

A

1-nucléation des filaments
2-protéines catalysent la nucléation aux endroits requis dans la cellule

194
Q

à quoi sert l’extrémité + chez le filaments d’actine et les microtubules? comment la recconait on selon le type de cytosquelette?

A

1-endroit où l’élongation se produit
2-microtubules: sous-unité beta
3-actine: coté exposant l’ATP

195
Q

dis moi la différence entre la forme T et la forme D des sous unités (autre que ATP-ADP)

A

forme T: association plus stable avec le polymère
forme D: association moins stable

196
Q

vrai ou faux: l’hydrolyse du nucléotide dépend du temps passé sous forme de filament

A

vrai

197
Q

à partir de quoi s’assemblent les microfilaments?

A

un monomère d’actine

198
Q

nomme les structures adoptées par les microfilaments (4)

A

1-lamellipode
2-filopode
3-fibre de stress
4-ceinture adhérente

199
Q

décris les fibres de stress (3)

A

1-réseau de fibres interconnectées
2-associées à un protéine motrice
3-contractilité cellulaire: adhésion, migration, morphogenèse

200
Q

décris les lamellipodes et les filopodes (2)

A

1-près de la membrane plasmique
2-impliqués dans le mouvement cellulaire

201
Q

décris la ceinture adhérente (2)

A

1-bande contractile entourant la cellule
2-associée aux jonctions adhérentes

202
Q

à quoi sert l’anneau contractile?

A

séparer les cellules filles

203
Q

où se passe la phagocytose?

A

autour du site de formation des microfilaments

204
Q

décris moi en une phrase simple la structure des microfilaments

A

deux protofilaments parallèles enroulés l’un sur l’autre

205
Q

raconte moi l’histoire d’un monomère dans un filament d’actine (3 étapes)

A

1-G-actine (ATP) associé aux filaments existants
2-hydrolyse de l’ATP puis expulsion du phosphate
3-actine (ADP) peut se dissocier du filament

206
Q

décris le treadmilling et dis moi ce qu’il permet (3)

A

1-élongation du filament à l’extrémité plus (ATP)
2-désassemblage du filament à l’extrémité moins (ADP)
3-permet l’assemblage et le désassemblage rapide des microfilaments

207
Q

à quoi sert la flexibilité structurelle et temporale des filaments d’actine dus au treadmilling? (2)

A

1-mouvements cellulaires
2-endocytose

208
Q

décris moi le mode d’action de la profiline (3)

A

1-se lie à l’actine du côté opposé au site de liaison à l’ATP
2-élongation du filament d’actine à l’extrémité plus seulement (interaction avec formine)
3-compétition avec le thymosine pour la liaison à l’actine)

209
Q

que fait la cofiline? (4)

A

1-déstabilise les filaments d’actine
2-augmente la torsion du filament => stress mécanique
3-se lie préférablement à la forme D
4-dépolymérise préférentiellement les vieux filaments

210
Q

nomme la coiffe à l’extrémité moins et à l’extrémité plus du filament d’actine (dans cet ordre)

A

-: tropomoduline
+: CapZ

211
Q

nomme la protéine régulant la disponibilité de la G-actine en prévenant sa polymérisation

A

thymosine (lie et séquestre la G-actine)

212
Q

nomme les deux protéines régulant la énucléation et ce qu’elle font en particulier

A

1-formine (linéaire, faisceaux d’actine)
2-Arp2/3 (branchement à 70º, réseau de mailles)

213
Q

Que font les MAP2?

A

Permettent d’associer des microtubules distancés.

213
Q

vrai ou faux: toutes les protéines qui régulent le cytosquelette d’Actine sont régulées par la même voie de signalisation

A

faux

214
Q

Les MAPs sont régulées par quoi?

A

Phosphorylation des cycles cellulaires.

214
Q

où se passe la nucléation de filaments d’actine?

A

près de la membrane plasmique (cortex cellulaire)

215
Q

Que font les tau?

A

Rapprochés les microtubules.

215
Q

quand est-ce que Arp2/3 est la plus efficace?

A

lorsqu’elle est associée à un filament existant

216
Q

À quoi est connecté le cytosquelette? (2)

A

Jonctions cellulaires et la matrice extracellulaire.

216
Q

qu’est-ce qui active le complexe protéique Arp2/3 + protéines accessoires?

A

protéines de la famille WASP

217
Q

Qu’elles sont les structures particulières du cytosquelette? (4)

A

Microvillosités
Membrane basal et apical
Jonction cellulaires
Lamellipodes, filopodes

217
Q

qu’est-ce que la formine et que fait-elle?

A

dimère qui s’associe à l’extrémité plus et aide à la formation de filaments droits d’actines (forme un réseau)

218
Q

Quels sont les 3 jonctions cellulaires différentes?

A
  1. Jonction serrées (étanches)
  2. Desmosomes (résistance)
  3. Jonctions ouvertes (communication)
218
Q

qu’est-ce que la tropomyosine?

A

protéine stabilisatrice qui se lie à plusieurs molécules d’actine à l’intérieur d’un filament

219
Q

Le cytosquelette est associé à quoi?

A

Les récepteurs de la matrice extracellulaire.

219
Q

que fait la titine? (2)

A

1-aligne le filament épais (myosine) au milieu du sarcomère
2-agit comme un ressort

220
Q

Quel filament détermine la forme de la cellule et l’emplacement des organites?

A

Microtubule.

220
Q

qu’est ce que la nébuline? comment est-elle formée et qu’est-ce que ça permet?

A

1-longue protéine associée au filament d’actine sur toute se longueur
2-formée de répétition d’un motif et sert de règle pour mesurer la longueur de chaque filament de sarcomère

221
Q

Quel filament n’est pas associés à un nuclétide?

A

Filament intermédiaire.

221
Q

nomme les trois protéines de réticulation, ce qu’elles aident à former et leur lien avec la myosine II

A

1-fimbrine (faisceaux parallèles et dense qui exclut la myosine II)
2-alpha-actinine (faisceaux contractiles et peu denses qui s’associent avec le moteur myosine II)
3-filamine (réseaux de mailles et lamellipodes)

222
Q

Que font les protéines moteurs?

A

Permettent le mouvement des cellules et des organites.

222
Q

que contient l’extrémité de chaque protéine de réticulation? qu’est-ce qui détermine les propriétés d’un faisceau?

A

1-site de liaison à l’actine
2-sa distance

223
Q

Que détermine le domaine moteur?

A

Le cytosquelette utilisé et la direction du transport.

223
Q

vrai ou faux: la formation d’un type de faisceau prévient la formation de l’autre

A

vrai

224
Q

Les trois familles de moteurs sont :

A

Myosines (actine)
Dynéines (tubuline vers extrémité moins)
Kinésines (tubuline vers extrémité plus)

224
Q

à quel angle sont associées les mailles dans un réseau?

A

90º

225
Q

Les myosines se déplacent vers quelles extrémités?

A

Plus.

225
Q

Dis moi 3 choses sur la spectrine

A

1-tétramère (longue molécule)
2-associe le réseau d’actine à la membrane plasmique
3-aide à la forme et rigidité de la membrane plasmique

226
Q

Les deux types de myosines importantes et leurs rôles :

A

Myosine II : contraction musculaire et division cellulaire
Myosine V : Transport vésiculaire

226
Q

décris brièvement une séquence de mouvement cellulaire

A

1-protrusion: polymérisation d’actine et élongation de la cellule vers l’avant
2-attachement de l’avant de la cellule (probablement sur la MEC)
3-contraction: l’arrière de la cellule avance à l’aide de la myosine II et du désassemblage des filaments d’actine

227
Q

Les rôles des microtubules (2).

A
  1. Organisation et transport des organites
  2. Division cellulaire (fuseau mitotique)
227
Q

Les myosines sont constitués de quoi?

A

Tête, cou et queue C-terminale.

228
Q

Les microtubules sont formés de quoi?

A

Tubuline (hétérodimère alpha/béta).

228
Q

Comment varie la vitesse des myosines? (2)

A

Selon les caractéristiques du cycle d’hydrolyse d’ATP
Selon la structure du levier

229
Q

Vrai ou faux - Les tubulines sont associées avec l’ATP.

A

Faux - Ils sont associées avec la GTP

229
Q

C’est quoi la processivité?

A

La distance parcourue avant de détacher du cytosquelette

230
Q

Qu’elle est la forme des microtubules?

A

Cylindres creux, raides et droit.

230
Q

Qu’elle myosine à une plus faible processivité, et pourquoi?

A

Myosine II. Parce qu’elle contient plusieurs têtes qui passent la majeure partie de leurs cycle dissocié du filament d’actine. (Elle a une vitesse rapide cependant).

231
Q

Que se passe-t-il aux extrémités + et - des microtubules?

A

+ : Élongation/désassemblage
- : Associé au MTOC

231
Q

Vrai ou faux - La myosine V est une dimère, elle a deux têtes.

A

Vrai

232
Q

Vrai ou faux - Les centrosomes sont situés à l’extrémité + des microtubules.

A

Faux - Les centrosomes, également nommés MTOC, sont présent à l’extrémité -.

232
Q

Le nombre de chaines associés aux cou des myosine II et V

A

Pour la II, 2 et pour la V, 6.

233
Q

De quoi est constitué la matrice du centrosome?

A

Gamma-TuRC et d’autres protéines.

233
Q

Les myosines II peuvent êtres séparé en deux types, lesquels?

A

Myosine musculaires et non-musculaires.

234
Q

D’où se forment les microtubules?

A

Des sites de nucléation de la matrice du centrosome. (Gamma-TuRC)

234
Q

Pour les myosine II non-musculaires, par quoi sont-elles phosphorylées et déphosphorylés.

A

Phosphorylées par MLCK
Déphosphorylées par MLC phosphatase

235
Q

De quoi sont composés les Gamma-TuRC?

A

Gamma-tubuline et de protéines accessoires.

235
Q

Que cause la phosphorylation des myosines II non-musculaires?

A

Changement de conformation qui l’active.

236
Q

Que fait les GTP dans les microtubules?

A

Stabilisent l’association avec les polymères, lorsqu’il se font hydrolyser en GDP, l’association est moins stable.

236
Q

Quels sont les 2 protéines transmembranaires liées à la matrice extracellulaire qui régule la myosine?

A

Rac-GTP et Rho-GTP

237
Q

Vrai ou faux - L’hydrolyse des microtubules est plus rapide du côté négatif.

A

Vrai.

237
Q

En quoi résulte l’activation de Rac?

A

Moins de formation de fibres et début du mouvement cellulaire.

238
Q

Où s’additionne les formes T (GTP) dans les microtubules?

A

Les côtés positif et négatif. Le côté positif permet une addition plus rapide par contre.

238
Q

En quoi résulte l’activation de Rho?

A

Plus de formation de fibres, et la formation d’adhésion focale, ainsi que des agrégats d’intégrine

239
Q

Vrai ou faux - Les polymères sont formés de forme T.

A

Faux - Ils sont formés d’un mixe de T et D (GTP et GDP).

239
Q

Comment fonctionne le mouvement cellulaire?

A

La polymérisation d’actine du côté positif de la cellule allonge le lamellipodium. Le bout allongé se colle à la surface par le contact focale (intégrine) et le derrière de la cellule avance par contraction.

240
Q

Comment appelle-t-on le raccourcissement rapide et l’élongation rapide des microtubules?

A

En ordre, catastrophe et sauvetage.

240
Q

Les dynéines se rendent où?

A

Au noyau.

241
Q

Pourquoi l’instabilité dynamique des microtubules est importante?

A

Car elle permet un modification rapide.

241
Q

Les microtubules sont associés à quels types de moteurs?

A

Dynéines et Kinésines.

242
Q

Quand est-ce qu’une catastrophe (microtubule) arrive.

A

Lorsque l’hydrolyse arrive à la fin du côté positif et qu’elle hydrolyse le dernier GTP (GTP-cap) avant qu’un autre GTP aille le temps d’arriver. Ceci le rend instable.

242
Q

Quels sont les domaines de la kinésine et leurs fonctions?

A

Domaine de tête : lie l’ATP à la tubuline
Domaine lien : le déplacement vers l’avant
Domaine de queue : reconnaît la cargaison
Tige centrale : dimérisation

243
Q

Quand est-ce que la catastrophe (microtubule) arrête?

A

Lorsqu’un GTP cap arrive de nouveau à l’extrémité positive.

243
Q

Que différencie la kinésine-13 et la kinésine-14 des autres?

A

Kinésine-13 n’a pas d’activité moteur et kinésine-14 se déplace vers l’extrémité moins.

244
Q

Qu’elles sont les protéines qui stabilisent l’extrémité plus?

A

+ TIPs

244
Q

Comment fonctionne le mouvement des kinésine?

A
  1. La tête en arrière est liée à l’ATP et celle de devant à l’ADP
  2. Hydrolyse de l’ATP déstabilise l’interaction kinésine-tubuline
  3. Échange de l’ADP de la tête de devant pour un ATP
  4. Changement de conformation du ‘cou de liaison’ (‘neck linker’)
  5. La tête de derrière passe par-dessus celle de devant et vient
    s’associer au microtubule
245
Q

Qu’elles sont les protéines qui se lient le long des microtubules pour les stabiliser?

A

MAPs (Microtubule Associated Proteins)

245
Q

Les deux classes principales des dynéines :

A

Dynéines cytoplasmiques et dynéines axonémales (cilium, flagelle)

246
Q

Qu’elles sont les protéines qui déstabilisent les microtubules?

A

Kinésine-13

246
Q

Qu’elles sont les différences structurelles entre la dynéine et les autres moteurs? (4)

A

La chaine contient plus d’acide aminés que les autres
Possède une queue N-terminale
Plusieurs domaines ATPase
Possède une tige se liant le microtubule

247
Q

Qu’elles sont les protéines qui séquestrent les dimères de tubuline libres?

A

Stathmine

247
Q

Comment fonctionne la ‘‘marche’’ des dynéines?

A

L’hydrolyse de l’ATP cause l’attachement au microtubule
Relâchement de l’ADP et du P, induit une rotation des domaines AAA et le mouvement.

248
Q

Autre que sont maintient de la stabilité, que font les + TIPs?

A

Reconnaître une cible (ex. organite auquel le microtubule veut se lier).

248
Q

Comment est-ce que la dynéine transporte un cargo?

A

Elle utilise un complexe de dynactine.

249
Q

Les MAPs s’associent avec quoi?

A

Une autre microtubule (et d’autres protéines, mais surtout dans les neurones)

249
Q

À quoi est lié le complexe de la dynactine.

A

Au microtubule, à la dynéine et au cargo. (Pour le cargo, le complexe est lié à l’Arp1, qui est connecté à la spectrine, qui elle est connecté à l’ankyrines, qui elle est connecté au cargo)

250
Q

Vrai ou Faux
Les différentes cellules de l’organisme sont associées en tissus.

A

Vrai

251
Q

De quoi sont composés les tissu? (2)

A

Différents types de cellules
Matrice extracellulaire (MEC)

252
Q

Plusieurs types de molécules d’adhésion régulent quoi?

A

L’association entre les cellules du tissu et les cellules et la MEC.

253
Q

Vrai ou Faux
Tous les types de cellules doivent être
ancrées/communiquer avec le tissu
environnant, y compris les cellules immunitaires.

A

Vrai

254
Q

Nommer les différents types de tissus épithéliaux (2) et c’est quoi leurs propriétés générales? (2)

A
  • Épithélium simple (ex. intestin)
  • Épithélium stratifié (ex. peau)

Propriétés générales : Étanchéité et résistance

255
Q

Comment peut-on identifié les deux différents types de tissus épithéliaux?

A

Selon le nombre de couches de
cellules

256
Q

Quelles sont les cellules qui peuvent être associées au tissu conjonctif ? (6)

A

Macrophage
Fibroblaste
Lymphocyte
Cellule adipeuse
Mastocyte
Granulocyte neutrophile

257
Q

Nommer différents types de tissus conjonctifs (4)

A

Tissu conjonctif lâche
Tissu conjonctif dense
Cartilage et os

258
Q

De quoi est composé la MEC? (4)

A

Fibres de collagène
Protéines solubles multi-adhésives (laminine, fibronectine)
Protéoglycan (Protéines glycosylées (O-linked))
Polysaccharides (hyaluronate, etc.)

259
Q

Quels sont les rôles de la MEC? (4)

A
  • Adhérence des cellules du tissu
  • Propriétés mécaniques des tissus conjonctifs (résistance, solidité, pouvoir amortissant)
  • Réservoir/régulation de protéines de signalisation
  • Mouvement cellulaires (morphogénèse)
260
Q

Les tissus ont deux types d’interaction, nomme les.

A

cellule-cellule
cellule-MEC

261
Q

Les interactions cellulaires (cellule-cellule) reposent sur différents types de jonctions cellulaires. Nomme les (3).

A
  • Jonctions d’ancrage
  • Jonctions serrées
  • Communication entre cellules
262
Q

Les molécules d’adhésion (CAM) appartiennent à quatre classes, composées de répétitions de domaines conservés. Nomme les.

A
  1. Cadhérines (Jonctions adhérentes, desmosomes)
  2. IgCAM (Domaine Ig, Interactions cellule-cellule)
  3. Sélectines (Système immunitaire)
  4. Intégrines (MEC)
263
Q

Nomme les interactions intracellulaires de CAM. (3)

A
  • Adaptateurs
  • Cytosquelette
  • Signalisation
264
Q

Nomme les interactions extracellulaires de CAM. (4)

A
  • Interactions en Trans (MEC - Autre cellule)
  • Interactions en Cis (Autre CAM sur même cellule)
  • Interactions homologues
  • Interactions hétérologues
265
Q

Chaque type de jonction contient quoi (2) et est associé à quoi? (1)

A
  1. Fonction spécifique (Résistance et rigidité, communication, passage de molécules
    entre les cellules et d’une cellule à l’autre)
  2. Composition spécifique (CAM spécifiques)
  3. Association avec un type de cytosquelette
266
Q

Quels sont les types de jonctions d’ancrage? (3)

A

Jonctions adhérentes, desmosomes et hémidesmosomes

267
Q

Donne les caractéristiques des jonctions adhérentes (3)

A
  • Relient les membranes latérales de cellules adjacentes
  • Associé au microfilaments (et myosine)
  • Forme un anneau autour de la cellule contrôlant sa forme et sa contraction
268
Q

Donne les caractéristiques des desmosomes. (4)

A
  • Relient ensemble deux cellules ou la face basale d’une cellule à la membrane basale (hémidesmosome)
  • Présents dans certains tissus
  • Associé à des filaments intermédiaires
  • Forme et rigidité de la cellule
269
Q

Les jonctions adhérentes et desmosomes contiennent quoi comme CAMs?

A

Cadhérines

270
Q

Décrire les cadhérines en générale (4)

A

Nécessite du calcium pour fonctionner
Plusieurs familles
Plusieurs gènes dans chaque famille
Épissage alternatif

271
Q

Décrire les cadhérines classiques (sans nommer les caractéristiques générales)

A

3 types:
Épithéliales (E-cadhérines)
Neurales (N-cadhérines)
Placentaires (P-cadhérines)

S’associent en cis et en trans

272
Q

Décrire le domaine extracellulaire des cadhérines classiques. (3)

A
  • Responsable de l’association en cis et trans
  • 5 domaines ‘Cadhérine’
  • Lie le calcium
273
Q

Décrire le domaine intracellulaire des cadhérines classiques. (4)

A
  • S’associe au cytosquelette d’actine par l’intermédiaire
    d’adaptateurs
  • Requis pour l’adhérence des Cadhérines
  • Adaptateurs jouent également un rôle de signalisation
  • ß-Cathénine régule la transcription dans la voie de Wnt
274
Q

La perte de cadhérine E est associée à quoi?

A

Certains cancers

275
Q

Décrire les cadhérines desmosomales (sans nommer les caractéristiques générales) (3)

A

Domaine extracellulaire contenant un domaine répété
permettant la liaison entre Cadhérines

Domaine intracellulaire recrutant des protéines
adaptatrices ce liant au cytosquelette

Cadhérines desmosomales ancrées aux filaments intermédiaires

276
Q

Donne les rôles des jonctions serrées (4)

A

Forment un anneau juste en dessous de la membrane apicale

Isolent le milieu interne de l’extérieur du corps (ex. lumière de l’intestin)

Requises pour la barrière hémato-encéphalique

Empêchent les molécules de passer entre les cellules et maintiennent la polarité cellulaire

277
Q

Vrai ou Faux
Les jonctions serrées ont une perméabilité sélective, mais ne peuvent pas être régulé.

A

Faux, elles peuvent être régulées

278
Q

De quoi les jonctions serrées sont-elles composées?

A

Claudines et Occludines

Cadhérine ne font pas partie des jonctions serrées mais elles peuvent interagir avec ces jonctions.

279
Q

Le côté intracellulaire de l’occludine est lié à des protéines adaptatrices liant quoi ? (2)

A

Des voies de signalisation et le cytosquelette d’actine

280
Q

Donne les rôles des jonctions ouvertes. (3)

A

1-communication par second messagers suite à un signal hormonal
2-couplage métabolique dans certaines cellules (follicule ovarien)

3-Permet la circulation libre de molécules de 1200 Da

281
Q

Les jonctions ouvertes sont présentes où? (2)

A

Présent dans le coeur, les synapses électriques de certains neurones

282
Q

Les jonctions ouvertes sont constituées de quoi?

A

Connexines

283
Q

Décrit les connexines (4)

A
  • Famille de 21 protéines
  • Forment un cylindre hexagonal dans la membrane (connexon)
  • Forment des jonctions homotypiques ou hétérotypiques
  • Identité des connexines détermine sélectivité
284
Q

Comment sont régulés les connexines? (2)

A
  • Régulé de façon post-traductionnelle
  • Régulé par conditions intracellulaires (pH, Ca2+, potentiel membranaire)
285
Q

Deux autres familles de protéines régulent les interactions entre cellules. Nommes ces deux autres familles et indique ils ont quel genre d’interaction.

A
  • IgCAM
  • Sélectines

Ils forment des interactions homotypiques et hétérotypiques.

286
Q

Les domaines extracellulaires des IgCAMS sont constitués de quoi?

A

De répétitions de domaine immunoglobuline (comme dans les anticorps)

287
Q

Nomme les principaux types d’IgCAMs (3)

A
  • Molécules d’adhérence de jonction (JAM -jonctions serrées)
  • CAM neurales (NCAM)
  • CAM intercellulaires (ICAM)
288
Q

Nomme le rôle des NCAM. Ainsi que leurs différences avec les cadhérines.

A

Rôle important dans la morphogénèse (Différentiation muscle, glia, neurones)

Adhérence indépendante du calcium

289
Q

Les NCAMs peuvent être modifié, indique comment. (2)

A
  • Épissage alternatif de NCAM
  • Glycosylation (O-linked, ac. sialique) (Modifie propriétés d’adhérence)
290
Q

Nomme un sous type de NCAM

A

L1-CAM (axones)

291
Q

Pourquoi les sélectines sont requises dans le système immunitaire? (2)

A

Requises pour permettre aux cellules immunitaires de se rendre à un site d’infection

Impliqué dans l’interaction entre leucocytes et cellules vasculaires

292
Q

Donne deux caractéristiques des sélectines.

A

Domaine lectine dépendant du calcium (Se lie à certains oligosaccharides, Glycoprotéines, glycolipides)

Domaine intracellulaire lié au cytosquelette d’actine

293
Q

Il existe deux types de MEC. Nomme les.

A
  • Tissu conjonctif
  • Lame basale
294
Q

Quels sont les rôles de la MEC. (2)

A

Permet l’adhérence des diverses cellules et les propriétés physiques des divers tissus

Régule la signalisation cellulaire

295
Q

Vrai ou Faux
Les protéines, les oligosaccharides et les protéoglycans de la MEC sont sécrétés par les cellules du tissu.

A

Vrai

296
Q

Donnes les 4 caractéristiques du collagène.

A

43 gènes différents

Protéines s’associent en homotrimères ou hétérotrimères

Forment une triple hélice collagène (THC)

Segments hélicoïdaux séparés par sections non-hélicoïdales selon les types

297
Q

Les types de collagène sont différentiés par quoi ? (3)

A
  1. nombre et longueur THC
  2. segments entre THC adoptant d’autres
    structures
  3. Modifications covalentes des chaînes
    (hydroxylation, glycosylation, oxydation)
298
Q

Donne les caractéristiques de la triples hélices de collagène.

A

Assemblage de la triple hélice requiers séquence Gly-X-Y

X et Y sont n’importe quel acide aminé mais :
Souvent Proline ou hydroxyproline
Parfois Arginine ou Hydroxyarginine

299
Q

Vrai ou Faux
Dans la triple hélice de collagène, la glycine est requise parce qu’elle est suffisamment petite pour s’insérer dans l’espace encombré de l’hélice.

A

Vrai

300
Q

Nomme les caractéristiques (4) et les types de collagène

A

Fibrillaire : I-II-III-V
Associé aux fibrilles : VI-IX
Formant des feuillets : IV-VII-XV
Transmembranaire : XIII-XVII

301
Q

Donne les caractéristiques des GAGs (glycosaminoglycans) (4)

A
  • Constitué de répétitions d’un disaccharide: acide uronique/galactose lié à N-acétyl
    glucosamine/Nacétyl-galactosamine + carboxylate ou sulfate
  • Charge négative
  • Différentes catégories selon le disaccharide répété (héparine)
  • La plupart ajoutés à des protéines dans le Golgi (O-linked ou N-linked selon le GAG)
302
Q

Vrai ou Faux
Acide hyaluronique (type de GAG) est synthétisé par une enzyme liée à la membrane plasmique et sécrété
sans être associée à des protéines

A

Vrai

303
Q

C’est quoi un protéoglycan?

A

C’est un groupe de glycoprotéines contenant des chaînes de polysaccharides spécialisées (GAG)

304
Q

Nomme deux types des protéoglycans.

A
  • Protéines sécrétées (perlécan)
  • Protéines membranaires (syndécans)
305
Q

Remplis les trous :
Les GAGs sont des polysaccharides chargés _________________, tandis que les protéoglycanes sont des _______________ auquel sont attachés des GAGs.

A

négativement
glycoprotéines

306
Q

Définir hyaluronate (5)

A

GAG sécrété directement dans la MEC (polysaccharide libre)

Forme le squelette d’aggrégats de protéoglycans donnant certaines caractéristiques physiques à de nombreux tissus conjonctifs dont les cartilages (Fermeté, élasticité, lubrification)

Forme un filament (random coil) auquel se lie de nombreux protéoglycans

Génère une structure lâche, poreuse et hydratée facilitant le déplacement et la prolifération des cellules

Se lie à certains récepteurs cellulaires

307
Q

C’est quoi la lame basale?

A

Couche mince de MEC sur laquelle repose (ou entoure) la plupart des groupes cellulaires organisés (épithélium, muscles, neurones)

308
Q

De quoi est composé la lame basale ? (4)

A
  • Collagène de type IV (collagène formant des feuillets)
  • Laminines (protéine multiadhésive)
  • Perlécan (protéoglycan)
  • Nidogène
309
Q

Les cellules sont ancrées à la lame basale grâce à quoi? (2)

A

Grâce à des hémidesmosomes et des intégrines

310
Q

La lame basale est ancrée au tissu conjonctif. Qu’est-ce qu’on retrouve dans le tissu conjonctif? (2)

A

Fibres de collagène
Matrice riche en protéoglycan

311
Q

Qu’est-ce que la membrane basale?

A

Une couche comprenant la lame basale, des fibres et des protéoglycans.

312
Q

Donne les caractéristiques du collagène de type IV. (3)

A

Segments hélicoïdaux séparés par sections non-hélicoïdales

Les fibres forment un réseau bidimensionnel irrégulier et ramifié à la base de la lame basale.

Collagène d’ancrage et formant des feuillets

313
Q

Décrit la laminine (2)

A

Principale protéine multiadhésive de la lame basale

Hétérotrimère composé de trois chaînes :
(Chaîne α (5 types), chaîne β (3 types), chaîne γ (3 types)

314
Q

Comment les laminines s’associent? (2)

A
  1. Entre elles par leur extrémité N-terminales (forment un réseau essentiel à la formation de la lame basale
  2. La partie C-terminale s’associe à diverses protéines (intégrines) et protéoglycans
315
Q

Décrit le Perlécan (2)

A

Principal protéoglycan de la lame basale

Se lie à de nombreuses protéines de MEC et cellules (Via domaines protéiques et oligosaccharides, permet l’interconnexion de la matrice)

316
Q

Structure de perlécan (3)

A
  • Répétition de domaines de type laminine et domaines Ig
  • Glycosylation liée à N et O
  • GAG (longs polymères de disaccharides répétés donnant le nom de protéoglycan)
317
Q

Vrai ou Faux
Les fibroblastes sécrètent la majorité de la MEC

A

Vrai

318
Q

Composition du collagène de type I et II (collagène fibrillaire) (3)

A
  • Fibres de 300 nm de longueur
  • Microfibrilles, fibrilles et fibres

Pour le type I : Chaînes a1 et a2 en plus

319
Q

Rôle des collagènes associés aux fibrilles et ceux transmembranaires.

A

Collagènes associés aux fibrilles:
* lient collagène fibrillaire

Collagènes transmembranaires:
* Récepteurs d’adhérence

320
Q

Explique moi la synthèse de collagène de type I. (5 étapes)

A
  1. Synthèse du procollagène dans le RE/Golgi : Assemblage des chaînes α1(I) et α2(I) en un hétérotrimère.
  2. Ajout de groupes glycosyles (Gly-X-Y) et formation de ponts disulfure.
  3. Exocytose du procollagène vers l’extérieur de la cellule.
  4. Clivage des extrémités N et C terminales par des peptidases extracellulaires, activant le collagène.
  5. Assemblage en fibrilles (molécules décalées de 67 nm) puis des fibres (rôle extrémités N et C
    terminales)
321
Q

Vrai ou Faux
Certaines structures des tissus conjonctifs ressemblent à celles de la lame basale, mais utilisent des protéines spécifiques avec des propriétés distinctes.

A

Vrai

322
Q

Vrai ou Faux
Les collagènes fibrillaires (I, II, III, V) ne peuvent pas s’associent avec d’autres protéines pour former diverses structures.

A

Faux, c’est le contraire

323
Q

Indique moi les fonctions, les propriétés et la structure de la fibronectine.(4)

A

1-Protéine de matrice multiadhésive (comme la laminine)
2-Importante pour la migration et la différentiation cellulaire (développement)

3- importante pour réparation de tissu

Structure :
Forme un dimère

324
Q

Fibronectine:
1. Se lie à quoi?
2. La liaison des protéines de la MEC régule quoi? Ce qui module quoi ?

A
  1. Se lie au collagène fibreux, protéoglycan et récepteurs d’adhérence
  2. La liaison aux protéines de la matrice régule son association aux intégrines et cette dernière module son ancrage dans la MEC (formation de fibrilles) - exposition RGD
325
Q

Où se retrouve l’élastine?

A

Présence de fibres élastiques dans la MEC de plusieurs tissus (Peau, vaisseaux sanguins, poumons)

326
Q

Vrai ou Faux
Les élastines sont des fibres constituées d’un noyau amorphe insoluble attachées de façon covalente et entouré de microfibrilles composées de fibrilline, fibuline et de d’autres protéines associées.

A

Vrai

327
Q

quel est le rôle des intégrines? (4)

A

Type de protéines d’adhésion principale permettant de lier la MEC

Partie intracellulaire lie le cytosquelette d’actine

Partie intracellulaire régule aussi diverses voies de signalisation à l’aide de protéines adaptatrices (a6b4 des hémidesmosomes lie les filaments intermédiaires)

Reconnaissent plusieurs ligands de la MEC

328
Q

Où sont situé les intégrines et de quoi sont-elles composées?

A

Situées dans les hémidesmosomes mais également à l’extérieur de ces structures

Composées d’une chaîne a (18) et d’une chaîne b (8) (Une chaîne b peut former un dimère avec
plusieurs chaînes a différentes)

329
Q

Expliquer le concept de signalisation ‘inside-out’ (2)

A
  1. Des signaux intracellulaires activent les intégrines en changeant leur conformation (passage d’un état inactif à actif).
  2. Les intégrines actives augmentent leur affinité pour la MEC, améliorant l’adhésion et la stabilité des cellules. (Des protéines comme la taline (protéine adaptatrice) jouent un rôle clé dans ce processus.)
330
Q

Expliquer le concept de signalisation ‘outside-in’ (3)

A
  1. Lorsque les intégrines se lient à la MEC, elles activent leur partie intracellulaire.
  2. Elles se lient au cytosquelette (actine) et déclenchent des signaux (signalisation cellulaire).

3-Si ce contact est absent, la cellule peut mourir.

331
Q

Vrai ou Faux
Dans l’adhésion et l’immunité, une interaction faible est causé par l’inflammation et lorsque l’adhésion est forte les cellules doivent passer dans le milieu interstitiel.

A

Vrai

332
Q
A

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