Examen 1 Flashcards

mémoriser infos pour examen 1

1
Q

Quels sont les avantages d’utiliser des cellules de tissus animal comme matériel?

A

Les tissus sont faciles à obtenir en grande quantité

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Q

Quels sont les inconvénients des cellules de tissus animal?

A

-Elles sont difficile à manipuler
-Elles sont inefficace pour l’étude de traitements (médicaments)

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Q

Quels sont les avantages de cellules en culture?

A

-Elles sont faciles à manipuler et à visualiser
-Elles se divisent facilement (facile à utiliser)

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4
Q

Quels sont les inconvénients des cellules en culture?

A

-Elles sont difficiles à obtenir
-Elles sont peu représentatives de ce qui se passe dans l’organisme

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5
Q

Vrai ou faux: les cellules nerveuse en cultures ont une longue durée de vie

A

Faux

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6
Q

Qu’est-ce qu’une cellule primaire et quelles sont ses caractéristiques?

A

-C’est une cellule animale de base
-Elle permet d’obtenir des résultats réalistes
-Elle est facile à obtenir
-Elle peut se diviser qu’un nombre limité de fois

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7
Q

Qu’est-ce qu’une cellule immortalisée?

A

Une cellule semblable à une cellule primaire, mais qui peut se diviser un nombre infini de fois

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8
Q

Quels sont les avantages des cellules immortalisées?

A

-Permet d’obtenir une grande culture de cellules

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9
Q

Quels sont les inconvénients des cellules immortalisées?

A

-Elles sont difficiles à obtenir
-Elles n’ont pas les mêmes propriétés que les cellules de souris, ce qui rend les tests moins efficaces
-Les altérations ne sont pas toujours représentatives de la réalité

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10
Q

Qu’est ce qu’une cellule transformée?

A

Une cellule qui peut se reproduire indéfiniment, mais qui peut former des tumeurs

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11
Q

Qu’est-ce qu’une cellule souche et à quelle étude sert-elle?

A

Une cellule «normale» qui se divise quand même. Elle sert aux études de maladies neuro-dégénératives

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12
Q

Quels sont les 3 catégories de travaux biochimiques pour étudier et caractériser les cellules

A
  1. préparation d’extraits cellulaires et isolation d’organites
  2. Mesure d’activité biochimique
  3. Chromatographie
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13
Q

À quoi sert la méthode SDS-PAGE (détergent)?

A

À isoler les types de protéines à l’intérieur d’une cellule selon leur grosseur à l’aide d’un courant électrique

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14
Q

Quel est l’inconvénient de SDS-PAGE?

A

Il est impossible d’isoler une seule protéine

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15
Q

Qu’est-ce qu’un Western blot?

A

Une variante d’SDS-PAGE qui permet d’identifier les différentes structures et interactions entre les protéines, ce qui permet de quantifier la protéine dans la cellule selon la situation donnée

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16
Q

Comment recconait-on lees protéines isolées par SDS-PAGE et Western blot?

A

On utilise un anticorps spécifique à la protéine pour la reconnaitre et un autre anticorps pour vérifier que le premier est lié à la protéine

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17
Q

Quels sont les incovénients de la microscopie photonique?

A

Elle est dépendante de la longueur d’onde et a une résolution maximale de 0,2 um

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18
Q

Comment fonctionne le contraste de phase (microscopie photonique) et à quoi sert-il?

A

-Permet d’observer une cellule sans utiliser de colorant

-À cause du déphasage des ondes, des endroits sombres sont créés dans la lentille du microscope. Les endroits sombres de la lentille sont les endroits où il y a une cellule)

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19
Q

Quelle est l’utilité de l’utilisation de colorants (microscopie photonique)

A

Permet d’observer des structures distinctes dans une cellule selon le type de colorant (ex: l’éosine qui marque le matériel cytoplasmique)

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20
Q

Quelle est l’utilité de la microscopie à fluorescence (microscopie photonique) et comment fonctionne-t-elle?

A

-Permet de voir des molécules spécifiques (protéines, ions) et de marquer des organites

-Utilise la propriété de certaines molécules d’absorber une longue d’onde et de la relâcher à une longueur spécifique (plus longue)

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21
Q

Comment fonctionne l’Immunofluorescence (microscopie photonique) et à quoi sert-elle?

A

-On attache un anticorps spécifique à une protéine cellulaire et on en attache un deuxième au premier qui émet de la lumière

-Permet d’étudier la localisation et la quantité de bactéries

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22
Q

Qu’est-ce qu’un microscope à fluorescence (photonique)?

A

Un microscope doté d’une lampe à haute énergie qui permet d’illuminer l’échantillon et équipé de filtres qui permettent de sélectionner les longueurs d’ondes d’absorption et d’émission appropriées

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23
Q

Qu’est-ce que la déconvolution (microscopie photonique) et à quoi sert-elle?

A

-Traitement d’image de microscopie photonique (amélioration d’image)

-Permet de bien visualiser un échantillon trop épais

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24
Q

Qu’est-ce qu’un microscope confocal (photonique) et à quoi sert-il?

A

-Microscope doté d’un détecteur et de fentes qui permettent de filtrer la lumière qui serait détectées comme «hors focus» par le détecteur

-Permet de produire une image claire lors de la microscopie à fluorescence

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25
Q

Qu’est-ce que la GFP (microscopie photonique) et à quoi sert-elle?

A

-Protéine fluorescente isolée de aequoria victoria qui peut être fusionnée avec d’autres protéines avant leur entrée dans une cellule

-Permet d’étudier la vitesse à laquelle les protéines bougent et leur rapidité d’adaptation en fonction de différents signaux celullaires

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26
Q

Qu’est-ce que la super résolution (microscopie photonique) et quels sont ses inconvénients?

A

-Technique qui permet d’obtenir une résolution plus grande que 200 nm à l’aide de procédures optiques particulières et d’analyse d’ordinateur

-On ne peut visualiser plus d’une cellule à a fois

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27
Q

Quel est l’avantage de la microscopie électronique?

A

-Offre une meilleure résolution que la microscopie photonique (0,1 nm)

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28
Q

Quels sont les inconvénients de la microscopie électronique?

A

Les tissus doivent obligatoirement être fixés. Il est donc impossible d’étudier des cellules vivantes et le processus de fixation peut créer des artéfacts

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29
Q

À quoi sert la microscopie à transmission (électronique)?

A

Permet d’observer l’intérieur des structures en 2D ou 3D

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30
Q

À quoi sert la microscopie à balayage (électronique)?

A

Permet de voir la surface et l’architecture des structures en 3D. Les électrons dispersés sont collectés

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31
Q

Pourquoi ne peut-on pas observer un échantillon épais à la microscopie électronique?

A

Les électrons ne passeront pas au travers de l’échantillon

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32
Q

quels sont les pré requis d’un échantillon de microscopie électronique à transmission?

A
  1. ils doivent être sous-vides
  2. ils doivent être fixés
  3. ils doivent être colorés
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33
Q

Qu’est ce que l’immunodéficitaire gold (microscopie électronique à transmission) et à quoi sert-il? Quel est son inconvénient?

A

-Technique similaire à l’immunofluorescence où une bille d’or est attachée à un anticorps

-Permet de marquer une structure spécifique pour l’étudier

-La bille d’or peut se retrouver loin de la structure

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34
Q

Quels sont les inconvénients de la microscopie électronique à balayage?

A

La préparation des échantillons est longue

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35
Q

Qu’est-ce que la tomographie (microscopie électronique à transmission)

A

Méthode qui permet d’obtenir une image 3D et de la visualiser selon des angles différents

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36
Q

Qu’est-ce que le FIB-SEM (microscopie électronique à transmission) et à quoi sert-il? Quel est son inconvénient?

A

-On prend l’image d’une couche d’un échantillon et on enlève la couche

-Permet d’obtenir une image 3D et d’analyser couche par couche

-Cela prend de nombreuses heures pour un seul échantillon

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37
Q

Quels sont les désavantages de la GFP?

A

-Elle peut empêcher la protéine à laquelle elle est attachée de fonctionner vu qu’elle est grosse. Attacher la GFP peut échouer et elle peut mener à surexprimer les protéines déjà présentes dans la cellule

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38
Q

Qu’est-ce qu’un artefact?

A

Résultat faux qui est une conséquence de la manipulation

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39
Q

Nommer les différents organismes utilisés comme modèles de recherche

A

Souris
C. elegans
drosophile
levures

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40
Q

Nomme les quatre caractéristiques principale d’une cellule eucaryote

A

-présence de noyau
-ADN linéaire stocké dans le noyau
-Présence d’organistes cytoplasmiques
-Grosse cellule (10-100 um

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41
Q

Nomme les quatre caractéristiques principales d’une cellule procaryote

A

-Absence de noyau
-ADN circulaire en suspension dans le cytosol
-Absence d’organites cytoplasmiques
-Cellule petite (1-2um)

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42
Q

Nomme les macromolécules présentes dans la cellule

A

1.protéines
2.lipides
3.glucides
4.acides nucléiques

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43
Q

Nomme les petites molécules présentes dans la cellule

A

1.eau
2.ions
3.vitamines
4.cofacteurs

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44
Q

Quel est le rôle de l’ATP dans la cellule

A

Il est sa source d’énergie et sert à réduire l’entropie de la cellule

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45
Q

Quels sont les rôles des protéines dans la cellule?

A

1.Régulation des activités cellulaires (enzymes)
2.Rôle structural (cytosquelette et fixation de cellule au tissu)

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46
Q

Quel est la liaison covalente autre que la liaison peptidique dans les protéines?

A

Le pont disulfure (S-S entre deux cystéines)

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47
Q

Quelles sont les liaisons non-covalences lors du repliement des protéines?

A

1.Pont H ( N/O-H-N/O)
2.Liaison électrostatique (van der Waals, ionique)

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48
Q

Quelles sont les deux structures secondaires des protéines?

A
  1. hélice alpha
    2.feuillet bêta
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49
Q

Quel est le rôle des glucides dans la cellule?

A

Réserve d’énergie à court terme

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50
Q

Quel est le rôle des triglycérides dans la cellule?

A

Source d’énergie à moyen terme

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51
Q

Quel est le rôle de l’eau dans la cellule?

A

solvant des réactions biochimiques

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52
Q

Quels sont les rôles des ions dans la cellule?

A

1.Pression osmotique
2.cofacteurs d’enzymes
3.potentiel membranaire
4.signalisation

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53
Q

Quel est le rôle des vitamines dans la cellule?

A

Cofacteurs (CoA, NAD, FAD)

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54
Q

Qu’est ce qu’une chaperonne?

A

Protéine qui aide au repliement d’autres protéines, à la prévention d’agrégats et qui corrige les erreurs

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55
Q

Qu’arrive-t-il si on change le radical d’un a.a. dans une protéine?

A

Elle change de de nature et change de forme, ce qui change les interactions qu’elle peut faire avec d’autres molécules

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56
Q

Qu’est-ce qu’un domaine dans une protéine?

A

Une partie de la protéine qui se retrouve dans d’autre protéine pour accomplir le même rôle (ex: défaire une liaison particulière) même si la protéine a une fonction différente dans la cellule

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57
Q

De quoi la cellule a-t-elle besoin pour maintenir son organisation?

A

D’énerige

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58
Q

Autre que générer de l’énergie, que peut-on faire d’une molécule d’ATP/GTP?

A
  1. transférer son phosphate sur une protéine pour l’activer ou l’inhiber
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59
Q

Quelles sont les deux conséquences principales de la phosphorylation d’une protéine

A
  1. activation ou inhibition
    2.création d’un site de liaison avec d’autres protéines
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60
Q

Quelle enzyme ajoute un. phosphate sur une protéine?

A

Kinase

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61
Q

Quelle enzyme enlève un phosphate sur une protéine?

A

phosphatase

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62
Q

Quel ion régule l’activité des kinases, phosphatases, protases et autres enzymes?

A

le calcium (Ca2+)

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63
Q

qu’est ce que la phosphorylation modifie chez une protéine

A

Un a.a directement

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64
Q

Lorsque la phosphorylation d’une protéine sa fait avec le phosphate d’un ATP, qu’est ce qui se charge de celle-ci

A

Les enzymes (kinase et phosphatase)

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65
Q

Lorsque la phosphorylation se fait avec un phosphate d’une GTP sur une GTPase, qui s’en occupe

A

La GTPase elle même avec l’aide de GAP et GEF

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66
Q

Que fait GAP?

A

Dit à la GTPase de phosphoryler la GTP (désactive le signal)

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67
Q

Que fait GEF?

A

Active l’échange d’une GDP pour une GTP

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68
Q

Quels sont les 3 rôles d’une membrane biologique?

A
  1. Barrière entre l’intérieur et l’extérieur de la cellule
    2.Création d’un gradient d’ions
    3.Transmission de signaux extra cellulaire (membrane plasmique seulement)
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69
Q

Quelles sont les composantes d’une membrane biologique?

A

1.Bicouche lipidique (phospholipids et sphingolipides)

2.Protéines (récepteurs, canaux protéiques et pompes)

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70
Q

Comment sont organisés les lipides dans la membrane?

A

La tête polaire à l’extérieur et les queues non-polaires à l’intérieur

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71
Q

Quels sont les qu’âtres types de lipides membranaires?

A
  1. phospholipides
    2.sphingolipides
    3.glycolipides
    4.cholestérol
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72
Q

De quoi sont composés les phospholipides?

A

1.glycérol
2.phosphate
3. chaines d’acide gras, une comportant une liaison double

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73
Q

De quoi sont composés les sphingolipides?

A

Tête polaire avec un groupement phosphate et shpingosine

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74
Q

De quoi sont composés les glycolipides et ou sont-ils abondants?

A

Glucides et sphingosine et dans le cerveau (signalisation)

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75
Q

De quoi est composé le cholestérol?

A

un noyau stéroïde, un alcool et une tête polaire

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76
Q

Quels sont les types de mouvements dans la membrane?

A
  1. déplacement latéraux (diffusion latérale)
    2.rotation sur eux même
    3.flexion de chaines d’acide gras
    4.Flip-flop (lipides du haut deviennent ceux du bas)
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77
Q

Comment obtenir une membrane plus fluide (3 options)?

A

1.Avoir des chaines d’acide gras plus courtes
2. Avoir des lipides insaturés
3. Avoir moins de cholestérol

78
Q

Vrai ou faux: les feuillets lipidiques sont toujours symétriques

A

faux: l’asymétrie a des rôles fonctionnels (signalisation, apoptose)

79
Q

Qu’est-ce qu’un radeau lipidique et à quoi sert-il?

A

Du cholestérol et des sphingolipides qui regroupent les protéines pour les faire travailler ensemble

80
Q

Quels sont les rôles de signalisation des lipides membranaires?

A

1’clivage: rupture de liaison chimique de lipide pour créer deux molécules de signalisation (relié au calcium)

2.Phosphorylation: ajout d’un phosphate sur un lipide membranaire pour l’activer

81
Q

Qu’est ce qu’une association intégrale de protéine dans la membrane?

A

La protéine entre au complet dans la membrane et en fait partie

82
Q

Qu’est-ce qu’un ancrage lipidique?

A

La protéine s’associe à un lipide membranaire

83
Q

Qu’est ce qu’une association périphérique dans la membrane

A

Une protéine qui s’associe a une autre protéine associée à la membrane

84
Q

Nomme les rôles des protéines membranaires (6 rôles)

A

1.transport
2. récepteurs
3.fixation au cytosquelette et à la matrice extracellulaire
4.activité enzymatique
5.formation de jonction intracellulaires
6.reconaissance entre cellules

85
Q

Nomme les deux types de transports passifs (sans ATP) et explique les brièvement

A

1.diffusion simple: molécules hydrophobes et gaz respiratoires qui passent directement au travers de la membrane

2.diffusion facilitée: glucides, a.a, ions qui ont besoin de transporteurs pour passer la membrane selon leur gradient

86
Q

Nomme les deux types de transport actif (avec ATP)

A

transport actif primaire: hydrolyse d’ATP pour transport contre de gradient

transport actif secondaire: dépend d’un gradient ionique de diffusion facilitée

86
Q

Que contiennent les protéines membranaires? (4 réponses)

A
  1. une ou plusieurs régions qui traversent la membrane
  2. une ou plusieurs hélices alphas (a.a hydrophobes)

3.ponts H

  1. domaines transmembranaires qui s’associent
87
Q

Vrai ou faux: il n’est pas nécéssaire de vérifier expérimentalement la prédiction des domaines transmembranaires par des logiciels

A

faux

87
Q

d’ou viennent les tonneaux bêtas?

A

des bactéries

88
Q

Ou sont situés les tonneaux bêtas? Y’en a-t-il dans la membrane plasmique?

A

Dans la membrane externe des chloroplastes et des mitochondries. Il n’y en a pas dans la membrane plasmique

88
Q

Vrai ou faux: les tonneaux bêtas contiennent des hélices alphas

A

faux

89
Q

Sur quoi sont ancrés les protéines par des lipides? (3 options)

A
  1. acide gras
    2.groupe prényl
    3.GPI
90
Q

Vrai ou faux: une protéine ancrée à un GPI peut être dans le cytosol

A

faux

91
Q

Ou sont modifiées les protéines ancrées dans un GPI?

A

Dans le RE

92
Q

Vrai ou faux: les protéines glycosylées sont ancrées du côté extracellulaire

A

vrai

93
Q

Comment les protéines peuvent-elle bouger dans la membrane?

A

diffusion latérale, pas de Flip-flop

94
Q

Vrai ou faux: des complexes protéiques seront moins mobiles ou restreints à des domaines

A

vrai

95
Q

Nomme les 5 structures de la mitochondrie

A
  1. membrane externe
    2.membrane interne
    3.espace intermembranaire (espace soluble)
  2. matrice (espace soluble)
    5.crêtes (espace soluble)
96
Q

Vrai ou faux: les mitochondries sont d’origine bactérienne

A

Vrai

97
Q

Comment la mitochondrie est elle arrivée dans la cellule?

A

Une cellule eucaryote a phagocyté une cellule procaryote aéro bique et a intégré une partie de son ADN dans son noyau

98
Q

Autre que la production d’ATP, nomme les voies métaboliques pris en charge par la mitochondrie (6)

A
  1. production d’acétyl-CoA- pyruvate, acide gras
    2.cycle de Krebs
    3.métabolisme des a.a
    4.oxydo-réduction
    5.ezpèces réactives d’Oxygène (ROS)
  2. métabolisme du fer
99
Q

Nomme les rôles de la mitochondrie (6) (ils s’associent à d’autres organites pour accomplir ces fonctions)

A

1.centre métabolique majeur (ATP et autre)
2.apoptose
3.prolifération (maintenance des cellules souches et div cell)
4. immunité
5.régulation du calcium
6.signalisation cellulaire

100
Q

Combien de protéines le génome mitochondrial peut-il produire?

A

13

101
Q

Qu’est-ce que le TFAM?

A

Transcription factor A mitochondrial. Régule transcription, réplication et organisation du génome mitochondrial

102
Q

Qu’est-ce qui est à l’origine des maladies rares mitochondriales?

A

Une mutation dans la mitochondrie

103
Q

Jean a une maladie mitochondriale. Il veut appeler ses parents pour les envoyer chier, mais avant son appel, son médecin lui informe que sa maladie est due a une mutation de son génome mitochondrial. Qui devrait-il appeler en premier?

  1. Son père
    2.Sa mère
    3.Le curé de sa paroisse
    4.Sa tante
    5.Marc Germain
A

Sa mère pour l’envoyer chier et le curé de sa paroisse pour prier de passer son examen de biocell

104
Q

Si une mutation du génome nucléaire est à l’origine d’une maladie mitochondriale, qui peut être responsable de sa transmission?

A

Les deux parents

105
Q

Quels sont les systèmes les plus susceptibles d’être touchés par une maladie mitochondriale?

A

les systèmes musculaire et nerveux

106
Q

Comment se nomme le site de réplication du génome mitochondrial?

A

D-LOOP

107
Q

L’ADN nucléaire a l’ARN polyérase, l’ADN mitochondrial a…?

A

LA POLG

108
Q

Dis moi deux choses sur la membrane externe mitochondriale

A
  1. elle sépare la mitochondire du cytosol
    2.elle est perméable à la mojorité des métabolites
109
Q

Dis moi trois choses sur la membrane interne mitochondriale

A
  1. elle contient la chaine de transport d’électrons
    2.c’est la membrane biologique avec le plus de protéines
  2. elle est imperméable aux métabolites (requiert transport actif)
110
Q

Ou se produit la phosphorylation oxydative?

A

dans les crêtes mitochondriales

111
Q

qu’est ce que l’espace intermembranaire?

A

la région entre les deux membranes (oui, elle est plate de même)

112
Q

Je suis une région concentrée en protéines, je contient l’ADN mitochondrial et les enzymes du cycle de Krebs. Qui suis-je?

A

la matrice mitochondriale

113
Q

Vrai ou faux: un ARNm contient une coiffe en 5’

A

vrai

114
Q

Vrai ou faux: une protéine peut d’elle même partir du cytosol pour aller ailleurs

A

faux

115
Q

La séquence d’a.a. qui régule la localisation d’une protéine est-elle toujours continue? pourquoi?

A

Non car comme la protéine a une forme 3D, les autres a.a. qui ne sont pas à la même place sur la chaine peuvent se regrouper

116
Q

Lorsqu’une protéine va dans la mitochondrie ou dans le RE, ou se situe la séquence signal?

A

Du coté N-terminal

117
Q

Quelles sont les caractéristiques d’import des protéines dans la mitochondrie? (2)

A
  1. la translocation est post-traductionelle
    2.son import nécessite de l’ATP et un potentiel membranaire
118
Q

lorsqu’une protéine se dirige vers la mitochondrie, on dit qu’elle est en forme d’hélice amphipatique. Qu’est-ce que c’est?

A

une hélice avec les charges positives d’un côté et les résidus non chargés de l’autre

119
Q

Une protéine sort d’un ribosome et se dirige vers TOM5/20. Que doit-elle faire avant?

A

interagir avec les chaperonnes HSP70

120
Q

Vrai ou faux: nous avons besoin d’ATP pour libérer HSP70

A

Vrai

121
Q

Décris moi le rôle de TOM

A

C’est de doorman de la mitochondrie; toutes les protéines passent par lui et il les dirige vers le bon complexe

122
Q

Le complexe TIM23 s’occupe de l’Import de quel type de protéine?

A

Les protéines solubles dans la matrice (ex: les enzymes du cycle de Krebs). Elles ont majoritairement un domaine transmembranaire

123
Q

Quelles sont les particularités des protéines importées par TIM22? (4)

A
  1. elles ont 6 domaines transmembranaire
    2.elles sont très hydrophobes
    3.elle ne contiennent pas de séquence signal
  2. les protéines de l’espace intermembranaire sont celles qui les apportent à TIM22
124
Q

Que fait le complexe OXA? (3)

A
  1. il fait sortir les protéines de la membrane interne mitochondriale
  2. fait passer les protéines hydrophobes ayant une séquence signal et les insère dans la membrane interne
  3. les ribosomes mitochondriaux sont associés à OXA
125
Q

Que fait SAM

A

Il s’occupe des tonneaux betas en utilisant les porines

126
Q

quelle enzyme clive la séquence signal d’une protéine une fois dans la matrice?

A

peptidase

127
Q

Qui tire la protéine dans la matrice?

A

HSP70mt

128
Q

Définis domaine transmembranaire

A

hélice alpha hydrophobe qui s’insère dans la membrane

129
Q

Porquoi est-il plus compliqué de faire le contrôle de la qualité des protéines mitochondriales?

A

1.Plusieurs membranes séparent les protéines du cytosol
2. présence de gros complexes difficiles à désassembler

129
Q

Vrai ou faux: les complexes des membranes mitochondriales sont tous multidirectionnels

A

faux

130
Q

Qu’est-ce qu’un protéasome?

A

Un complexe en forme de cylindre qui sert à la dégradation des protéines. Les substrats sont marqués par ubiquitination

131
Q

Qu’est-ce qu’une ubiquitine?

A

une protéine de 76 a.a. qui a attache son 47 ème a.a. à une lysine d’une protéine pour un signal

132
Q

Quels sont les 3 types d’ubiquitination et à quoi servent-ils?

A

1.monoubiquitination: régulation d’histone
2.multiubiquitination: endocytose
3.polyubiquitination: dégradation par protéasome ou réparation d’ADN

133
Q

à quoi sert l protéine Parkin?

A

à marquer la mitochondrie à dégrader

134
Q

Si une protéine est mal repliée dans la matrice mitochondriale, comment on s’en occupe?

A

On la dégrade avec une protéase

135
Q

Si une protéine membranaire mitochondriale est mal repliées, comment faut-il s’en occuper?

A

On la dégrade à l’aide d’un proétasome à l’aide d’ubiquitination

136
Q

Si une partie de la mitochondrie qui est compliquée à gérer a besoin de contrôle de qualité, comment on s’en occupe?

A

On met la partie dans une vésicule mitochondriale et on l’achemine à un lysosome pour sa dégradation

137
Q

Si une grande partie de la mitochondrie est problématique, comment on. s’en occupe?

A

on fait une fission de la partie problématique et on fait la. mitophagie de cette/ces partie(s) (si la mitochondrie est trop grosse pour être mitophagée d’un coup)

138
Q

Quelles sont les caractéristiques des vésicules dérivées des mitochondries (MDV)?

A
  1. ce sont des petites vésicules sécrétées par les mitochondries
    2.leur contenu est sélectif
  2. il y en a différents types avec des rôles distinct
139
Q

Quelles sont les protéines associées à la mitophagie?

A

1.PINK1
2.Parkin

140
Q

Qu’est-ce qui active la mitophagie?

A

La dépolarisation de la mitochondrie

141
Q

Quels sont les espèces réactives d’oxygène (ROS)?

A

1.anion super oxyde
2.H2O2
3.OH●

142
Q

D’ou viennent majoritairement les ROS?

A

Du complexe 1et 3 des la chaine de transport d’électrons

143
Q

Quels sont les rôles des ROS? (3)

A

1.signalisation cellulaire
2.réponse immunitaire
3.adaptation au stress

144
Q

Quelles sont les concéquences d’un excès de ROS dans la cellule?

A

Elles causent des blessures cellulaires en s’attaquant aux lipides et à l’ADN

145
Q

Quel radical est créé en présence de fer libre?

A

Le radical hydroxyde (OH*)

146
Q

Comment le SOD régule-t-il les ROS?

A

il les convertis en H2O2

147
Q

Une fois que l’O2●- est convertie en h2O2 par une SOD, que lui arrive-t-il?

A

Elle est décomposé en eau et en oxygène par une catalase

148
Q

Que fait le système glutathione peroxydase?

A

Il réduit le H2O2 en eau en utilisant le glutathione réduit

149
Q

Que se passe-t-il si les crêtes mitochondriales s’élargissent?

A

Moins d’ATP est produit

150
Q

Que se passe-t-il si les crêtes mitochondriales se raccourcissent?

A

Plus d’ATP est produit

151
Q

De quoi dépend la structure des crêtes mitochondriales? (3)

A

1.ATP synthase
2.OPA1
3.Complexe MICOS (Minos)

152
Q

Qu’est-ce que OPA?

A

Protéine qui régule la fusion des membranes internes mitochondriales et leur organisation.

153
Q

À part la production d’ATP, que régule la structure des crêtes?

A

La production de ROS

154
Q

Qu’est-ce qu’un super complexe?

A

L’assemblage des complexes I,III et IV pour rendre la chaine de transport d’électron plus efficace

155
Q

Qu’est-ce que la STED?

A

Stimulated emission deletion: une inhibition de molécules exitées par de la fluorescence dans le but de rendre celle-ci plus efficace (elle illumine juste ce qu’on veut voir)

156
Q

Une mitochondrie se sépare en deux. Comment ce processus s’appelle-t-il?

A

fission

157
Q

Quelle enzyme et coenzyme régulent la fission des mitochondries?

A

enzyme: DRP1
coenzyme: Ca2+

158
Q

Quelles enzymes sont responsables de la fusion des mitochondries?

A
  1. MFN (membrane externe)
    2.OPA1 (membrane interne, régule la structure des crêtes)
159
Q

À quoi sert la fusion de mitochondries?

A

réguler la structure des crêtes

160
Q

Que se passe-t-il lors de l’inhibition de la fusion de mitochondries?

A

La perte d’ADNmt

161
Q

Quel processus autre que celui des ROS peu être affecté par la dynamique mitochondriale?

A

Peut changer la capacité de cellules souches à se différencier

162
Q

Nomme trois
utilités de la fission mitochondriale

A
  1. mort cellulaire
    2.mitophagie
    3.division cellulaire
163
Q

Quel est la conséquence de la fission mitochondriale sur l’ADNmt?

A

altère sa réplication et sa distribution

164
Q

Si un bout de mitochondrie est entourée de PINK1 et de Parkin1, qu’est-ce que cela signifie?

A

Qu’elle est prête à être mitophagée

165
Q

Qu’arrive-t-il aux mitochiondries lors d’un stress à faible intensité?

A

elles s’allongent pour inhiber la mitophagie et optimiser la production d’ATP (Crêtes plus courtes)

166
Q

Vrai ou faux: les mitochondries jouent un rôle central dans l’apoptose

A

vrai

167
Q

Que se passe-t-il si un cytochrome sort de la chaine de transport d’électron?

A

Cela déclenche l’apoptose

168
Q

Comment l’ADNmt peut-il mener à des maladies inflammatoires?

A

la mitochondrie n’est pas trustée a cause de ses origines #racism

169
Q

Comment les mitochondries aident-elles à la signalisation cellulaire?

A

1.régualtion de l’expression de gènes mitochondriaux par signaux rétrogrades
2.système de reconnaissance de particule virales (MAVS) et STING qui activent une réponse immunitaire (interféron)
3. Site de formation possible des autophagosomes

170
Q

À quoi sert le TYMP?

A

Au métabolisme de la thymine

171
Q

Quels sont les symptômes d’une myopathie?

A

1.faiblesse musculaire
2.fatigabilité excessive à l’exercice

172
Q

Quels sont les symptômes des encéphalopathies?

A

1.épilepsie
2.surdité, cécité

173
Q

Nomme moi trois caractéristiques de l’acidose lactique

A
  1. le début est variable, mais généralement dans l’enfance
    2.les symptômes sont variables pour une même mutation
    3.il n’y a pas de traitements disponibles
174
Q

Nomme deux maladies mitochondriales autres que celles décrites

A

1.MELAS
2. Syndrome de Leigh

175
Q

Quels sont les rôles des peroxysomes?

A
  1. Oxydation des acides gras à. longue chaine
  2. détoxication de substances nocives (alcool, formaldéhyde)
  3. détoxification de radicaux libres
176
Q

Quels types d’enzymes se retrouvent en grande quantité dans les peroxisomes?

A

1.oxidases
2.catalases

177
Q

Qu’arrive-t-il si PEX1 n’est pas présent dans un paroxysme?

A

pas de peroxysome

178
Q

Qu’arrive-t-il en cas de défaut de protéine paroxysmale?

A

conséquences sur la survie de la cellule qui peut mener à des maladies héréditaires

179
Q

Qu’arrive-t-il en cas de défaut de la biogenèse de peroxysomes?

A

perte de plusieurs fonctions des peroxysomes

180
Q

Vrai ou faux: les peroxysomes n’ont pas vraiment de lien avec les mitochondries

A

faux: elles partagent un lien étroit avec les mitochondries

181
Q

Quels sont les produits de la dégradation d’acides gras par les peroxysomes?

A

1.H2O2
2.NADH
3.Acétyl-CoA

182
Q

Comment se reproduisent les peroxysomes?

A

1.division à partir de peroxysomes existants
2.génération à partir du RE

183
Q

Une fois le pré-peroxysomne produit par le RE, que se passe-t-il?

A

1.import des protéines membranaires (PEX3/19)
2.import de protéines solubles dans la matrice du peroxysome

184
Q

Comment les peroxysomes déjà complet peuvent-il aider à la formation de nouveaux peroxysomes?

A

en grossissant et en se divisant

185
Q

Vrai ou faux: Pex 19 est un récepteur pour PEX3

A

faux: C’est PEX3 qui est un récepteur pour PEX19

186
Q

De quelle façon les protéines de la matrice des peroxysomes sont elles importées (structures des protéines)

A

1.Elles sont importées de façon post-traductionnelle
2.Elles sont importées déjà repliées et des fois sous forme de complexe protéique

187
Q

Résume la séquence d’importation des protéines de la matrice des peroxysomes

A
  1. la séquence PTS1 est reconnue à l’extrémité c-terminale des protéines par PEX5
    2.PEX5 se dirige vers un port qui ressemble à un pore nucléaire (PEX13 et 14)
    3.PEX5 entre dans la matrice, libère son cargo et est réexportée par un processus requérant PEX6 et l’hydrolyse d’ATP