Examen 1 (mini-test 1)

Question 1

Expliquer les avantages et inconvénients de l’utilisation de cellules en culture comme source de matériel pour la biologie cellulaire.

Answer 1

Avantage: cellules faciles à manipuler et visualiser

Inconvénient: pas toujours faciles à faire pousser matériel limité (la croissance (division) peut s’arrêter.)

Question 2

Expliquer les avantages et inconvénients de l’utilisation de tissu animal comme source de matériel pour la biologie cellulaire.

Answer 2

Avantage: permet d’obtenir une grande quantité de matériel pour des études biochimiques

Inconvénient: tissu animal est difficile à manipuler car il est trop gros (traitements), il coute cher, long avant résultat(demande du temps), fixer tissu, isoler plus grande quantité possible avec tissu très compliquer, doit prendre les tissus rapidement à l’abattoir avant qu’il meurt.

Question 3

Quels sont les avantages et inconvénients des cellules primaires?

Answer 3

Avantages :
* Prélevées directement du tissu
* Le plus près des cellules à l’intérieur de l’organisme

Inconvénients :
* Nombre de divisions cellulaires limitées (30-50)

Question 4

Quels sont les avantages et inconvénients des cellules immortalisées?

Answer 4

Avantages :
* Ont acquis la capacité de se diviser indéfiniment
* Spontané ou suite à l’introduction d’un gène dérégulant le cycle cellulaire (SV40 Large T)
* Ne forment pas de tumeurs

Inconvénients :
* Les propriétés varient entre les cellules humaines et de souris

La reproduction infini peut être un inconvénient et un avantage, cela va dépendre de ce que l’on veut faire (ce sont des cellules primaires qui se reproduisent indéfiniment)

Question 5

Quels sont les avantages et inconvénients des cellules transformées?

Answer 5

Avantages :
* Se reproduisent indéfiniment

Inconvénients :
* Mutations oncogéniques
* Forment des tumeurs
* HeLa (Première cellule cancéreuse dans les années 40/50)

Question 6

Définir qu’est-ce qu’une protéine

Answer 6

Les protéines sont des polymères d’acides aminés appelés polypeptides qui se replient en structure tridimensionnelles de tailles et de formes très variées. Elle contient jusqu’à des millions de nucléotides.

Question 7

Définir qu’est-ce qu’une enzyme

Answer 7

C’est une protéine qui catalyse des réactions chimiques.

Question 8

Définir qu’est-ce qu’un site actif

Answer 8

Le site actif est la “zone de travail” de l’enzyme, où elle interagit avec le substrat pour accélérer une réaction chimique spécifique. (Séquence spécifique d’acides aminés d’une enzyme où le substrat ira ce lié.)

Question 9

Définir qu’est-ce qu’un ligand

Answer 9

Une petite molécule qui se lie à une macromolécule.

Question 10

Définir qu’est-ce qu’un produit

Answer 10

Substance produite lors d’une réaction chimique.

Question 11

Décrire brièvement la méthode SDS-Page qui est utilisée pour étudier les enzymes et organites cellulaires.

Answer 11

Permet de séparer les protéines en fonction de leur taille pour les identifier ou les étudier.

Question 12

Décrire brièvement la méthode Western-blot qui est utilisée pour étudier les enzymes et organites cellulaires.

Answer 12

Permet de détecter des protéines spécifiques via des anticorps après une séparation par SDS-PAGE.

Question 13

Décrire brièvement la méthode des essais enzymatiques qui est utilisée pour étudier les enzymes et organites cellulaires.

Answer 13

Technique in-vitro qui mesurent l’activité d’une enzyme pour comprendre son rôle fonctionnel.

Question 14

Décrire brièvement la méthode du détergent qui est utilisée pour étudier les enzymes et organites cellulaires.

Answer 14

Utilisé pour solubiliser les membranes cellulaires et extraire des protéines ou des organites. C’est comme une soupe cellulaire avec tous l’intérieur des cellules.

Question 15

Décrire brièvement la méthode avec la GFP qui est utilisée pour étudier les enzymes et organites cellulaires.

Answer 15

Sert à marquer visuellement des protéines en les fusionnant avec une protéine fluorescente pour observer leur localisation et dynamique.

Question 16

Décrire brièvement la méthode de la fluorescence qui est utilisée pour étudier les enzymes et organites cellulaires.

Answer 16

Permet de visualiser et suivre des molécules ou organites marqués par des fluorophores.

Question 17

Décrire brièvement la méthode de l’immunofluorescence qui est utilisée pour étudier les enzymes et organites cellulaires.

Answer 17

Utilise des anticorps fluorescents pour localiser des protéines spécifiques dans les cellules.

Question 18

Décrire brièvement la méthode de l’immunogold qui est utilisée pour étudier les enzymes et organites cellulaires.

Answer 18

Permet de visualiser des protéines à l’aide de particules d’or couplées à des anticorps, en microscopie électronique.

Question 19

Décrire brièvement la méthode avec le microscope confocal qui est utilisée pour étudier les enzymes et organites cellulaires.

Answer 19

Fournit des images de haute résolution de cellules ou tissus en scannant des couches optiques.

Question 20

Décrire brièvement la méthode avec le microscope photonique qui est utilisée pour étudier les enzymes et organites cellulaires.

Answer 20

Permet l’observation de la structure et de la fonction des cellules et organites à une résolution optique. Sert à observer des échantillons éclairés par la lumière visible. (Photon = lumière, tout ce qui implique la lumière)

Question 21

Décrire brièvement la méthode avec le microscope électronique qui est utilisée pour étudier les enzymes et organites cellulaires.

Answer 21

Fournit une résolution plus élevée que le microscope photonique pour observer la structure fine des organites cellulaires et des protéines. Offre des images très détaillées de structures cellulaires à l’échelle nanométrique grâce à des faisceaux d’électrons. (Électron = tout ce qui est électronique)

Question 22

Décrire brièvement la méthode de la coloration qui est utilisée pour étudier les enzymes et organites cellulaires.

Answer 22

Permet de visualiser des structures cellulaires ou des composants spécifiques en les teintant pour les observer au microscope.

Question 23

Décrire brièvement la méthode de la tomographie qui est utilisée pour étudier les enzymes et organites cellulaires.

Answer 23

Produit des images 3D détaillées de structures internes en compilant plusieurs coupes de l’échantillon.

Question 24

Décrire brièvement la méthode FIB-SEM qui est utilisée pour étudier les enzymes et organites cellulaires.

Answer 24

Permet de créer des reconstructions 3D d’échantillons en enlevant des couches fines tout en les imageries en haute résolution.

Question 25

Décrire brièvement la méthode de la super révolution qui est utilisée pour étudier les enzymes et organites cellulaires.

Answer 25

Fournit des images de structures cellulaires avec une résolution supérieure à celle des microscopes optiques conventionnels.

Question 26

Donner les avantages et les inconvénients de la méthode SDS-Page.

Answer 26

• Avantages :
  o Séparation efficace des protéines par taille.
  o Permet l’analyse qualitative et quantitative.
• Inconvénients :
  o Ne fournit pas d’informations sur la structure ou la fonction des protéines.
  o Nécessite une étape supplémentaire pour l’identification.

Question 27

Donner les avantages et les inconvénients de la méthode Western-blot.

Answer 27

• Avantages :
  o Détection spécifique de protéines grâce aux anticorps.
  o Permet l’analyse de l’expression protéique.
• Inconvénients :
  o Processus complexe et long.
  o Sensibilité aux anticorps et conditions expérimentales.

Question 28

Donner les avantages et les inconvénients de la méthode des essais enzymatiques.

Answer 28

• Avantages :
  o Mesure directe de l’activité enzymatique.
  o Peut fournir des informations sur la cinétique et les inhibiteurs.
• Inconvénients :
  o Limitations liées aux conditions in vitro, qui peuvent ne pas refléter la physiologie in vivo.
  o Nécessite un bon contrôle des conditions expérimentales.

Question 29

Donner les avantages et les inconvénients de la méthode avec un détergent.

Answer 29

• Avantages :
  o Solubilisation efficace des membranes cellulaires.
  o Permet l’extraction de protéines et d’organites.
• Inconvénients :
  o Peut dénaturer les protéines ou perturber les interactions.
  o Risque de perte de certaines protéines sensibles.

Question 30

Donner les avantages et les inconvénients de la méthode avec une GFP.

Answer 30

• Avantages :
  o Visualisation dynamique et en temps réel des protéines.
  o Permet de suivre des processus biologiques dans les cellules vivantes.
• Inconvénients :
  o Risque de perturbation de la fonction de la protéine cible.
  o Sensibilité au photoblanchiment.

Question 31

Donner les avantages et les inconvénients de la méthode avec la fluorescence.

Answer 31

• Avantages :
  o Visualisation claire des molécules marquées.
  o Utilisation dans des applications variées (immunologie, biologie cellulaire).
• Inconvénients :
  o Peut être affectée par l’auto-fluorescence des échantillons.
  o Sensibilité aux conditions expérimentales.

Question 32

Donner les avantages et les inconvénients de la méthode avec l’immunogold.

Answer 32

• Avantages :
  o Visualisation très précise des protéines en microscopie électronique.
  o Fournit des informations sur la localisation subcellulaire.
• Inconvénients :
  o Technique complexe et coûteuse.
  o Limitée à des échantillons spécifiques.

Question 33

Donner les avantages et les inconvénients de la méthode avec l’immunofluorescence.

Answer 33

• Avantages :
  o Localisation précise de protéines spécifiques dans les cellules.
  o Permet d’étudier les interactions protéiques.
• Inconvénients :
  o Dépendance à la qualité des anticorps.
  o Processus technique pouvant être complexe.

Question 34

Donner les avantages et les inconvénients de la méthode avec le microscope confocal.

Answer 34

• Avantages :
  o Images en coupe optique avec une haute résolution.
  o Permet la reconstruction 3D des échantillons.
• Inconvénients :
  o Coût élevé et nécessité d’une formation technique.
  o Limité par la photoblanchiment des fluorophores.

Question 35

Donner les avantages et les inconvénients de la méthode avec le microscope photonique.

Answer 35

• Avantages :
  o Facilité d’utilisation pour observer des échantillons vivants.
  o Échantillons variés peuvent être visualisés avec une bonne résolution.
• Inconvénients :
  o Résolution limitée comparée aux techniques électroniques.
  o Ne permet pas d’observer des structures à l’échelle nanométrique.

Question 36

Donner les avantages et les inconvénients de la méthode avec le microscope électronique.

Answer 36

• Avantages :
  o Résolution très élevée pour des détails fins des structures cellulaires.
  o Images à l’échelle nanométrique.
• Inconvénients :
  o Coût élevé et nécessité d’une préparation complexe des échantillons.
  o Non adapté pour l’observation d’échantillons vivants.

Question 37

Donner les avantages et les inconvénients de la méthode avec la coloration.

Answer 37

• Avantages :
  o Simple et rapide pour visualiser des structures.
  o Peut être utilisée pour identifier des types cellulaires ou des composants.
• Inconvénients :
  o Peut ne pas fournir d’informations détaillées sur la fonction.
  o Résultats variables selon les méthodes de coloration.

Question 38

Donner les avantages et les inconvénients de la méthode avec la tomographie.

Answer 38

• Avantages :
  o Création d’images 3D détaillées des structures internes.
  o Permet d’observer des échantillons complexes.
• Inconvénients :
  o Nécessite des équipements spécialisés.
  o Analyse et interprétation des données peuvent être compliquées.

Question 39

Donner les avantages et les inconvénients de la méthode FIB-SEM.

Answer 39

• Avantages :
  o Permet des reconstructions 3D avec une haute résolution.
  o Possibilité de réaliser des coupes fines d’échantillons.
• Inconvénients :
  o Technique complexe et coûteuse.
  o Préparation des échantillons peut être délicate.

Question 40

Donner les avantages et les inconvénients de la méthode avec la super résolution.

Answer 40

• Avantages :
  o Résolution supérieure à celle des microscopes optiques conventionnels.
  o Permet d’observer des structures plus petites.
• Inconvénients :
  o Coût élevé et équipements spécialisés nécessaires.
  o Complexité dans la préparation des échantillons et l’acquisition des données.

Question 41

Expliquer les limites physiques de la microscopie photonique

Answer 41

Résolution du microscope optique limitée par l’épaisseur du spécimen.

Limité par les propriétés de la lumière

• Les tissus doivent être généralement fixés, coupés et marqués pour que les cellules et les structures subcellulaires puissent être observées;
• La résolution est limité par la diffraction de la lumière. La résolution est généralement autour de 200 nanomètres, ce qui signifie que les détails plus fins que cette taille ne peuvent pas être distingués (comme un échantillon trop épais).
• La transparence des échantillons est une limite. Lorsque l’échantillon est transparent, il est difficile de bien le voir dans le microscope. Il faut le colorier pour que la lumière ne soit pas capable de passer à travers. La lumière doit refléter directement dans nos yeux et non passer à travers l’échantillon.

Question 42

Expliquer les limites physiques de la microscopie électronique

Answer 42

• Les tissus doivent être fixés et colorés. Le processus de fixation est complexe et peut entraîner des conséquences sur les tissus (ex. déformation, autres);
• Doit être déshydraté
• Tissu doivent être très mince
• Requiert une certaine connaissance, car les structures ne sont pas identifiées;
• Limitation physique de la lumière.

Question 43

Différentier microscope électronique à transmission(5) et à balayage(4)

Answer 43

Microscopie électronique à transmission (MET) :
- Idéal pour l’observation des structures internes des cellules à une résolution très élevée (permet d’obtenir des images très détaillées des structures internes);
- Images en 2D;
- Les échantillons sont très minces.
- Tissu fixé et colorer
- Échantillon déshydraté

Microscopie électronique à balayage (MEB) :
- On regarde les électrons qui rebondissent à travers l’échantillon( Les électrons dispersés sont collectés);
- Images en 3D de la tomographie de la surface.
- L’échantillon est couvert de métaux lourds
- Utilisé pour analyser la surface de cellules ou d’organismes plutôt que de structures intracellulaires.

Question 44

Expliquer la méthode de contraste de phase permettant de visualiser les cellules par microscopie photonique

Answer 44

Cette méthode utilise des différences dans l’indice de réfraction des différentes parties d’une cellule pour créer des images. La lumière traversant la cellule est déviée différemment en fonction des structures internes, ce qui permet de visualiser les détails sans avoir besoin de colorants. Permet d’augmenter le contraste.
Dans un microscope, …, une partie de la lumière traverse l’échantillon, étant réfractée, tandis que l’autre passe sans être déviée. Ces deux ondes, déphasées en fonction des différences de l’indice de réfraction et de l’épaisseur de l’échantillon, se recombinent ensuite pour former l’image. Si les ondes sont en phase(additionner), l’image sera plus lumineuse, et si elles sont déphasées(pas additionné), l’image sera plus sombre.
La microscopie par contraste de phase est utile pour observer des cellules isolées ou de fines couches cellulaires, mais pas des tissus épais. Elle est particulièrement utile pour examiner la position et le mouvement d’organites plus gros dans les cellules vivantes.

Question 45

Expliquer la méthode avec les colorants permettant de visualiser les cellules par microscopie photonique

Answer 45

Cette technique utilise des colorants spécifiques qui se lient à des structures ou molécules particulières dans les cellules. Les colorants absorbent et émettent la lumière à des longueurs d’onde spécifiques, permettant ainsi de visualiser les structures marquées. Ex : Éosine, Hématoxyline et Crésyl violet.

Question 46

Expliquer la méthode avec la fluorescence permettant de visualiser les cellules par microscopie photonique

Answer 46

Cette méthode permet de détecter des molécules spécifiques (comme des protéines ou des ions) en utilisant des molécules fluorescentes. Ces molécules absorbent la lumière à une certaine longueur d’onde et émettent de la lumière à une longueur d’onde plus grande(absorption d’un photon est suivie par l’émission d’un photon à une plus grande longueur d’onde (donc moins énergétique)), ce qui permet de visualiser et de marquer des structures ou des organelles dans les cellules.

Question 47

Expliquer l’utilité(2) et les limitations(3) de l’utilisation d’anticorps couplés à une molécule fluorescente(immunofluorescence). .

Answer 47

Utilité :
* Utilisé pour détecter et visualiser des protéines spécifiques dans des échantillons biologiques grâce à la fluorescence;
* Permet d’étudier la localisation et la quantité des protéines.

Limitation :
* Les cellules doivent être fixés;
* La technique va dépendre de la disponibilité des anticorps fonctionnels;
* Sensibilité aux conditions expérimentales (pH, température);

Question 48

Expliquer l’utilité(3) et les limitations(5) de l’utilisation d’anticorps couplés à une protéines fluorescentes (type GFP).

Answer 48

Utilité :
* Utilisée pour suivre l’expression et la localisation des protéines dans les cellules vivantes;
* Permet de visualiser des processus biologiques en temps réel;
* Permet d’étudier les interactions protéiques.

Limitation :
* Elle ne peut pas se coupler avec tous les protéines;
* Elle doit être introduit dans une cellule pour être étudier, mais il y a un gros risque d’endommagée la cellule choisie et même de la tuer;
* Risque de perturber la fonction de la protéine d’intérêt à cause du tag fluorescent;
* Sensibilité au photoblanchiment, limitant la durée des observations;
* Problèmes de résolution si les échantillons sont trop denses ou complexes.

Question 49

Expliquer l’utilité de la déconvolution

Answer 49

La déconvolution permet d’obtenir des images claires à partir d’images floues.

Question 50

Expliquer l’utilité de la microscopie confocale

Answer 50

La microscopie confocale permet d’obtenir des images en coupe optique, offrant ainsi une imagerie 3D détaillée, même dans des échantillons épais.

Question 51

Nommer les différents organismes modèles utilisés en recherche

Answer 51

E. coli (Bactérie)
Drosophile (Mouche)
Mus musculus (Souris)
C. elegans (Ver rond)
Saccharomyces cerevisiae (Levure)
Arabidopsis (plante)

Question 52

Expliquer les différences entre une cellule procaryote et une cellule eucaryote (Selon noyau, organite, taille, structure cellulaire)

Answer 52

Procaryote : Unicellulaire, Un seul compartiment intracellulaire, (bactéries et archaebactéries), génome circulaire

Eucaryote : Organismes unicellulaires et pluricellulaires, ADN linéaire, Noyau et organites cytoplasmiques

Noyau :
* Procaryotes : Pas de noyau défini ; l’ADN est libre dans le cytoplasme dans une région appelée nucléoïde.
* Eucaryotes : Possèdent un noyau bien délimité par une membrane nucléaire, où l’ADN est encapsulé.

Organites :
* Procaryotes : Absence d’organites membraneux tels que les mitochondries ou le réticulum endoplasmique. Ils ont des ribosomes libres dans le cytoplasme.
* Eucaryotes : Contiennent divers organites membraneux comme les mitochondries, le réticulum endoplasmique, l’appareil de Golgi, etc., en plus des ribosomes.

Taille :
* Procaryotes : Généralement plus petites (1 à 2 µm).
* Eucaryotes : En général plus grandes (10 à 100 µm).

Structure cellulaire :
* Procaryotes : Paroi cellulaire souvent présente, parfois avec des structures comme des flagelles ou des pili.
* Eucaryotes : La paroi cellulaire est présente uniquement dans les cellules végétales et fongiques ; les cellules animales n’ont pas de paroi cellulaire. Les structures comme les flagelles sont généralement plus complexes.

Question 53

Décrire l’organisation générale d’une cellule eucaryote

Answer 53

Membrane plasmique : Une double couche lipidique qui entoure la cellule, régulant l’entrée et la sortie des substances.

Noyau :
* Contient l’ADN organisé en chromosomes.
* Entouré par une double membrane appelée enveloppe nucléaire, avec des pores nucléaires permettant l’échange de matériel avec le cytoplasme.
* Contient le nucléole, où se produit la synthèse des ribosomes.

Cytoplasme :
* Région entre la membrane plasmique et le noyau.
* Composé de cytosol (liquide visqueux) et d’organites.

Ribosomes :
* Situés soit librement dans le cytoplasme, soit attachés au réticulum endoplasmique.
* Responsables de la synthèse des protéines.

Réticulum endoplasmique (RE) :
* RE rugueux : Parsemé de ribosomes sur sa surface, impliqué dans la synthèse des protéines.
* RE lisse : Sans ribosomes, impliqué dans la synthèse des lipides et la détoxification.

Appareil de Golgi :
* Ensemble de sacs membranaires empilés, impliqué dans la modification, le tri et l’emballage des protéines et des lipides pour leur transport.

Mitochondries :
* Sites de la respiration cellulaire, produisent de l’énergie sous forme d’ATP.
* Possèdent leur propre ADN et double membrane.

Lysosomes :
* Contiennent des enzymes digestives pour dégrader les macromolécules, les débris cellulaires et les pathogènes.

Peroxysomes :
* Contiennent des enzymes pour décomposer les acides gras et les peroxydes.

Cytosquelette :
* Réseau de filaments protéiques (microtubules, microfilaments, filaments intermédiaires) qui donne la forme à la cellule, facilite le transport interne et la division cellulaire.

Centrosome :
* Contient des centrioles, importants pour l’organisation des microtubules et la division cellulaire.

Vacuoles :
* Présentes surtout dans les cellules végétales, elles stockent des nutriments, des déchets et maintiennent la pression interne.

Question 54

Décrire la composition chimique de la cellule (macromolécules et petites molécules).

Answer 54

Macromolécules

1. Protéines (acides aminés)
2. Acides nucléiques (ADN, ARN (nucléotides AT (U) G C))
3. Lipides (acides gras, glycérol, phosphoglycérides)
4. Glucides (glycogène (glucose))

Petites molécules

Eau (H₂O) :
* Représente environ 75% du volume cellulaire.
* Sert de solvant pour la plupart des réactions biochimiques.

Ions :
* Équilibre hydrique et pression osmotique
* Cofacteurs pour enzymes : Les ions métalliques (Mg²⁺, Zn²⁺, Fe²⁺, Mn)
* Potentiel membranaire : Na⁺ et K⁺
* Signalisation : Le calcium (Ca²⁺)

Vitamines - cofacteurs :
* Coenzyme A, NAD, FAD

ATP - GTP :
* Source d’énergie

Question 55

Expliquer le ou les rôles de chacun des constituants chimiques de la cellule (eau)

Answer 55

L’eau (H₂O) :
* Solvant : L’eau est le principal solvant dans lequel se dissolvent de nombreuses molécules, facilitant ainsi les réactions chimiques.
* Support : Elle fournit un environnement aqueux pour les structures cellulaires et maintient la forme de la cellule par pression osmotique.
* Température : Elle aide à réguler la température cellulaire en raison de son haut pouvoir calorifique.

Question 56

Expliquer le ou les rôles de chacun des constituants chimiques de la cellule (lipides)

Answer 56

Les lipides :
* Membranes cellulaires : Les lipides, notamment les phospholipides, forment la bicouche lipidique des membranes cellulaires, servant de barrière semi-perméable.
* Réserves d’énergie : Les lipides, comme les triglycérides, sont stockés dans les cellules comme source d’énergie à long terme.
* Signaling : Certains lipides, tels que les prostaglandines, jouent des rôles dans la signalisation cellulaire.

Question 57

Expliquer le ou les rôles de chacun des constituants chimiques de la cellule (protéines)

Answer 57

Les protéines :
* Structure : Les protéines structurales, comme le collagène, maintiennent la forme et la stabilité de la cellule.
* Enzymes : Elles catalysent des réactions biochimiques nécessaires au métabolisme.
* Transport : Les protéines de membrane aident au transport des molécules à travers la membrane cellulaire.
* Signalisation : Certaines protéines, comme les récepteurs, participent à la transmission des signaux cellulaires.

Question 58

Expliquer le ou les rôles de chacun des constituants chimiques de la cellule (glucides)

Answer 58

Les glucides :
* Énergie : Les glucides, tels que le glucose, sont une source principale d’énergie pour les cellules.
* Réserve d’énergie (structure) : Les polysaccharides comme la cellulose (dans les cellules végétales) et le glycogène (dans les cellules animales) servent de réserves d’énergie.
* Reconnaissance cellulaire : Les glucides sur les glycoprotéines et glycolipides jouent un rôle dans la reconnaissance cellulaire et les interactions.

Question 59

Expliquer le ou les rôles de chacun des constituants chimiques de la cellule (acides nucléiques)

Answer 59

Les acides nucléiques :
* ADN (Acide Désoxyribonucléique) : Contient l’information génétique nécessaire pour la synthèse des protéines et la régulation des activités cellulaires.
* ARN (Acide Ribonucléique) : Impliqué dans la traduction de l’information génétique en protéines (ARNm), ainsi que dans d’autres fonctions telles que la catalyse des réactions (ARN ribosomique et ARN de transfert).

Question 60

Expliquer le ou les rôles de chacun des constituants chimiques de la cellule (ions et sels minéraux)

Answer 60

Les ions et sels minéraux :
* Équilibre osmotique : Ils aident à maintenir l’équilibre hydrique et électrolytique de la cellule.
* Fonction enzymatique : Certains ions, comme le calcium, le magnésium et le zinc, sont nécessaires pour l’activité de diverses enzymes.
* Transduction du signal : Les ions, comme le calcium, jouent un rôle crucial dans la signalisation cellulaire et la contraction musculaire.

Question 61

Expliquer les facteurs qui sont requis pour permettre à la cellule de conserver son organisation. (4)

Answer 61

Macromolécule : Molécules qui fournissent l’énergie
ATP : Source d’énergie
Membrane plasmique : Délimite l’intérieur de la cellule
Système de communication : Permet l’échange d’informations entre la cellule et son environnement, ainsi qu’entre les cellules.

Question 62

Nommer les sources d’énergie cellulaire (8)

Answer 62

Glucose
Acides gras(lipides)
Acides aminés
ATP
GTP
Phosphocréatine
NADH et FADH₂

Question 63

Décrire les différentes manières par lesquelles l’hydrolyse de l’ATP affecte les activités cellulaires. (3)

Answer 63

Changement de conformation des protéines : L’énergie libérée permet à des protéines de changer de forme, comme dans le cas des pompes ioniques qui transportent des molécules à travers la membrane.

Liaison ou détachement d’autres protéines : L’ATP permet à certaines protéines de s’attacher ou de se détacher d’autres protéines ou molécules, régulant ainsi les interactions entre elles.

Modification de l’activité des protéines : L’hydrolyse de l’ATP peut activer ou inhiber l’activité d’une protéine, modifiant ainsi son rôle dans les processus cellulaires.

Question 64

Expliquer la phosphorylation

Answer 64

La phosphorylation est l’addition d’un groupe phosphate qui est transféré à une protéine ou à une petite molécule, tel le glucose, l’adénine ou les glycérolipides.

Question 65

Expliquer les rôles de la phosphorylation (3)

Answer 65

1. Permet de modifier les propriétés d’une protéine de façon transitoire : o La phosphorylation peut changer la conformation d’une protéine, modifiant ainsi sa fonction. Cette modification est réversible grâce à des enzymes appelées phosphatases, qui retirent le groupe phosphate.
2. Activation ou inhibition :
   o Activation : Dans certains cas, la phosphorylation active une protéine en changeant sa structure, permettant ainsi à la protéine de remplir sa fonction biologique (comme une enzyme ou un récepteur).
   o Inhibition : Dans d’autres cas, la phosphorylation peut inhiber une protéine, l’empêchant de réaliser son action.
3. Création de sites de liaison pour d’autres protéines :
   o La phosphorylation peut aussi créer des sites de liaison spécifiques pour d’autres protéines, facilitant la formation de complexes protéiques nécessaires pour des voies de signalisation ou des processus biologiques.

Question 66

Expliquer le fonctionnement des GTPases de signalisation

Answer 66

Les GTPases régulent une variété de processus cellulaires, y compris le trafic membranaire dans les cellules. Ces protéines agissent comme des commutateurs* en alternant entre un état actif lié au GTP et un état inactif lié au GDP. Diverses protéines régulatrices modulent le taux de conversion entre ces deux états. Les facteurs d’échange de guanine-nucléotide (GEF) favorisent l’échange de GDP contre GTP, entraînant l’activation de la GTPase. D’autre part, les protéines activatrices de GTPase (GAP) favorisent l’hydrolyse de GTP en GDP, inactivant ainsi les GTPases.
*Commutateur : Un commutateur réseau est un équipement qui permet à deux appareils informatiques ou plus, tels que des ordinateurs, de communiquer entre eux.

Question 67

Expliquer le niveau primaire d’organisation des protéines

Answer 67

Séquence linéaire d’acides aminés dictée directement par l’ARNm.

Elle débute par l’extrémité N-terminale et va vers l’extrémité C-terminale.

Question 68

Expliquer le niveau secondaire d’organisation des protéines

Answer 68

• Les chaînes d’acides aminés se replient localement en motifs réguliers :
  o Hélice alpha : structure en spirale.
  o Feuillet bêta : structure en feuillets plissés. Ces structures sont stabilisées par des liaisons hydrogène entre les atomes du squelette peptidique.

Question 69

Expliquer le niveau tertiaire d’organisation des protéines

Answer 69

• C’est le repliement tridimensionnel complet de la protéine, où les structures secondaires interagissent pour former la structure fonctionnelle de la protéine(structure de la protéine active). Cela détermine l’activité biologique.

Question 70

Expliquer le niveau quaternaire d’organisation des protéines

Answer 70

• Lorsque plusieurs chaînes polypeptidiques (sous-unités) s’assemblent pour former un complexe protéique. C’est la forme finale des protéines constituées de plusieurs sous-unités, comme l’hémoglobine.

Question 71

Décrire la structure hélice alpha

Answer 71

• C’est une structure en spirale, où la chaîne polypeptidique s’enroule de manière régulière.
• Les liaisons hydrogène se forment entre les atomes d’oxygène et d’hydrogène du squelette reliés à l’azote.
• Les chaînes latérales des acides aminés pointent vers l’extérieur de l’hélice.

Question 72

Décrire la structure feuillet bêta

Answer 72

• C’est une structure en feuillet, où plusieurs segments de la chaîne polypeptidique (appelés brins β) sont alignés côte à côte. La structure est plissée ressemblant à un accordéon.
• Les segments peuvent être parallèles (orientés dans la même direction) ou antiparallèles (orientés dans des directions opposées).
• Les liaisons hydrogène se forment entre les groupes NH et CO et ils relient latéralement les brins β.

Question 73

Expliquer le rôle des chaperonnes dans le repliement des protéines (3)

Answer 73

Rôles des chaperonnes :
1. Assistance au repliement :
o Les chaperonnes aident les protéines naissantes ou mal repliées à se replier correctement en guidant leur processus de formation tridimensionnelle.
2. Prévention des agrégats :
o Elles empêchent les protéines de s’agréger de manière incorrecte ou de former des structures non fonctionnelles, ce qui peut conduire à des maladies neurodégénératives.
3. Correction des erreurs :
o Les chaperonnes interviennent pour corriger les erreurs de repliement et facilitent le repliement des protéines mal conformées en leur fournissant un environnement propice au bon pliage.

Question 74

Décrire le type de liaison covalente qui stabilisent la structure des protéines

Answer 74

Liaisons covalentes :
* Pont disulfure :
o Formé entre les chaînes latérales de deux cystéines.
o Ces liaisons sont des ponts covalents (ou liaisons disulfure) qui relient les résidus de cystéine, stabilisant la structure tridimensionnelle de la protéine en formant des boucles ou des ponts entre différentes parties de la chaîne polypeptidique ou entre différentes chaînes polypeptidiques.

Question 75

Décrire les types de liaisons non-covalentes qui stabilisent la structure des protéines

Answer 75

Liaisons non-covalentes :
* Pont hydrogène :
o Formé entre un atome d’hydrogène lié à un atome électronégatif (comme l’azote ou l’oxygène) dans la protéine.
o Ces liaisons sont cruciales pour la stabilisation des structures secondaires (hélices alpha et feuillets bêta) et la conformation globale de la protéine.
* Liaison électrostatique :
o Aussi appelée liaison ionique, elle se forme entre des groupes chargés positivement et négativement sur les chaînes latérales des acides aminés (par exemple, entre un groupe carboxyle et un groupe amine).
o Ces liaisons contribuent à stabiliser la structure en favorisant les interactions entre des régions chargées de la protéine.

Question 76

Expliquer comment la nature des acides aminés présents à la surface d’une protéine régule la fonction de cette dernière

Answer 76

Groupement R des acides aminés qui vont déterminer les interactions, la stabilité, la conformation et la fonction de la protéine. (Dépend du pH, dépend des conditions ioniques, membranes cellulaires)

1. Liaison au site actif : Les acides aminés situés à la surface d’une protéine peuvent influencer la façon dont la protéine se lie à d’autres molécules, comme les substrats ou les inhibiteurs.
2. Assemblage en structures quaternaires : Les acides aminés en surface peuvent aussi affecter comment plusieurs sous-unités de protéines se regroupent pour former des structures quaternaires. Les interactions entre les résidus d’acides aminés de différentes sous-unités, comme les liaisons hydrogène, les forces électrostatiques ou les interactions hydrophobes, déterminent la stabilité et la fonctionnalité de l’assemblage final.

Question 77

Définir la notion de domaine dans une protéine

Answer 77

Tous les chaînes de protéines, d’un domaine, sont «visuellement» différentes, mais elles ont tous la même fonction. Parfois, elles se trouvent aussi à des endroits différents dans le corps, mais elles gardent la même fonction.

Question 78

Expliquer l’importance d’un domaine de façon biologique et en laboratoire.

Answer 78

Importance biologique : Il s’agit de l’unité de base qui permet de diversifier les protéines au sein de l’organisme. Elle peut évoluer de manière divergente pour donner naissance à des protéines ou enzymes dotées de fonctions distinctes.

Importance en laboratoire : Elle fournit des informations sur la fonction potentielle d’une protéine, permettant ainsi d’évaluer son rôle possible dans une cellule, et potentiellement de déterminer la fonction d’une enzyme.

Question 79

Déterminer les différentes composantes des membranes biologiques

Answer 79

Les membranes biologiques, essentielles pour la structure et la fonction des cellules, sont composées principalement de lipides et de protéines, organisées dans un modèle appelé la mosaïque fluide.

Question 80

Déterminer les rôles(2) des lipides dans la membrane biologique

Answer 80

Les lipides sont les principales molécules constituantes des membranes biologiques. Ils jouent deux rôles principaux à l’intérieur des cellules :
- Former des structures membranaires;
- Assurer le stockage à long terme de l’énergie .

Question 81

Déterminer les rôles(6) des protéines dans la membrane biologique

Answer 81

Les protéines membranaires ont des rôles bien spécifiques au sein de la bicouche lipidique :
- Récepteur pour la transduction de signal: activent un second messager à l’intérieur de la cellule
- Transport: canaux ioniques, transporteurs
- Formation de jonctions intercellulaires: jonctions serrées, desmosomes, jonctions ouvertes
- Activité enzymatique
- Reconnaissance entre cellules
- Fixation au cytosquelette et à la matrice extracellulaire.

Question 82

Décrire les caractéristiques générales des lipides membranaires

Answer 82

Caractéristiques Amphipatiques (veut dire un morceau hydrophile et un morceau hydrophobe)
Les lipides membranaires sont amphipatiques, ce qui signifie qu’ils possèdent à la fois une partie hydrophile (tête polaire) et une partie hydrophobe (queues non polaires). Cela leur permet de former une bicouche lipidique où :
* La tête polaire est attirée par l’eau (hydrophile) et se dirige vers l’extérieur de la membrane, en contact avec le milieu aqueux interne et externe de la cellule.
* Les queues hydrophobes repoussent l’eau et se regroupent à l’intérieur de la bicouche, loin de l’eau.

Question 83

Décrire les phospholipides (rôles des deux types)

Answer 83

Phospholipides

• Phosphoglycérides :
  o Rôle : Ils forment la base de la structure membranaire, avec une région hydrophobe (acides gras) et une région hydrophile (tête polaire), créant ainsi la bicouche lipidique.
• Sphingolipides :
  o Rôle : Contribuent à la stabilité et au signalement cellulaire, souvent impliqués dans des microdomaines spécifiques (comme les radeaux lipidiques).

Question 84

Décrire les phospholipides (structure générale)

Answer 84

• Phosphoglycérides :
  Glycérol + acide gras + phosphate + tête polaire
• Sphingolipides :
  Sphingosine + acide gras + phosphate + tête polaire

Question 85

Décrire les phospholipides (caractéristique)

Answer 85

o Ce sont les lipides les plus abondants des membranes cellulaires.
o La présence de doubles liaisons (insaturation) dans les acides gras modifie la fluidité de la membrane, rendant celle-ci plus fluide en augmentant la mobilité des lipides.

Question 86

Décrire les glycolipides (structure générale)

Answer 86

• Structure générale : Basés sur la sphingosine (comme les sphingolipides) mais sans groupement phosphate. À la place, une chaîne glucidique est attachée à la sphingosine.
• (Sphingosine + acide gras + groupement glucidique + tête polaire)

Question 87

Décrire les glycolipides (rôle
+ indiqué c’est quoi un ganglioside)

Answer 87

• Gangliosides : Sous-type de glycolipides contenant de l’acide sialique, particulièrement abondants dans les membranes des cellules nerveuses.
• Rôle : Impliqués dans la reconnaissance cellulaire, l’interaction cellulaire, et la signalisation, particulièrement présents dans le cerveau.

Question 88

Décrire la structure générale du cholestérol

Answer 88

• Structure générale : Une petite molécule lipidique avec un noyau stéroïde rigide et une petite tête polaire.

Question 89

Décrire les rôles du cholestérol

Answer 89

• Rôle : Le cholestérol régule la fluidité membranaire et offre un support structurel. Son effet varie en fonction de la concentration :
  o À faible concentration, il peut augmenter la fluidité en empêchant les phospholipides de s’agréger trop étroitement.
  o À haute concentration, il diminue la fluidité en rigidifiant certaines zones, favorisant ainsi l’organisation de la membrane en sous-domaines (comme les radeaux lipidiques).

Question 90

Décrire les mouvements des lipides dans la bicouche lipidique

Answer 90

Mouvements des lipides
1. Diffusion latérale : Les lipides peuvent se déplacer librement dans le plan de la membrane, un peu comme des “flottants” dans un océan. Ce mouvement est relativement rapide et est influencé par la température et la fluidité de la membrane.
2. Flip-flop : Ce mouvement implique le passage d’un lipide d’une couche de la bicouche à l’autre. Ce processus est beaucoup plus lent que la diffusion latérale et nécessite souvent des enzymes appelées flippases, floppases ou scramblases pour faciliter le mouvement.
3. Rotation : Les lipides peuvent également tourner autour de leur axe, ce qui contribue à la fluidité de la membrane.
4. Flexion : La flexion des lipides fait référence à la capacité des chaînes d’acides gras des lipides à se courber en raison de la présence de doubles liaisons (insaturations), ce qui augmente la fluidité et la flexibilité de la membrane lipidique.

Question 91

Décrire les mouvements des protéines dans la bicouche lipidique

Answer 91

Mouvements des protéines
1. Diffusion latérale : Comme les lipides, les protéines peuvent se déplacer latéralement dans la membrane. Toutefois, leur mouvement peut être plus limité en raison de leur taille, de leur charge et des interactions avec d’autres protéines ou avec le cytosquelette.
2. Ancrage : Certaines protéines sont fixées à des structures intracellulaires ou extracellulaires, ce qui limite leur mobilité. Cela peut être crucial pour des fonctions spécifiques, comme la signalisation cellulaire.
3. Mouvements conformationnels : Les protéines peuvent également subir des changements de conformation qui affectent leur fonction. Ces mouvements peuvent être induits par des interactions avec d’autres molécules ou des changements environnementaux.

Question 92

Expliquer l’effet des lipides (acides gras insaturés et saturés) de la membrane sur sa fluidité et ses fonctions

Answer 92

o Acides gras insaturés : La présence de doubles liaisons crée des “coudes” dans les chaînes d’acides gras, empêchant un empilement serré des phospholipides, ce qui rend la membrane plus fluide.
o Acides gras saturés : Les chaînes droites d’acides gras saturés s’empilent plus facilement, rendant la membrane plus rigide et moins fluide.
o Chaînes courtes vs longues : Les acides gras à chaînes courtes réduisent les interactions hydrophobes entre les chaînes, ce qui augmente la fluidité. Les chaînes longues favorisent un empilement plus serré, rendant la membrane plus épaisse et moins fluide.

Question 93

Expliquer l’effet des lipides (cholestérol) de la membrane sur sa fluidité et ses fonctions

Answer 93

o Le cholestérol joue un rôle régulateur en insérant des espaces entre les phospholipides. À des températures basses, il empêche les phospholipides de se solidifier, augmentant ainsi la fluidité. À des températures élevées, il limite le mouvement excessif des phospholipides, réduisant ainsi la fluidité. En conséquence, il stabilise la membrane en s’adaptant aux variations de température.
o Effet dose-dépendant : À faible concentration, le cholestérol augmente la fluidité en perturbant l’empilement des phospholipides. À haute concentration, il rigidifie la membrane.

Question 94

Expliquer l’effet des protéines de la membrane sur sa fluidité et ses fonctions

Answer 94

Protéines membranaires :
o Les protéines membranaires peuvent influencer la fluidité en interagissant avec les lipides. Certaines protéines restreignent le mouvement des lipides environnants, diminuant la fluidité locale. D’autres, comme les transporteurs ou les récepteurs, sont mobiles et nécessitent une certaine fluidité pour fonctionner efficacement.

Épaisseur de la membrane :
o La composition des lipides et la présence de cholestérol influencent l’épaisseur de la membrane. Une membrane composée de phospholipides à chaînes longues sera plus épaisse, tandis qu’une membrane contenant des chaînes courtes sera plus fine et généralement plus fluide.

Question 95

Un membrane plus fluide a quel effet sur les fonctions membranaires? (3)

Answer 95

Effets sur les fonctions membranaires :
1. Transport :
o Une membrane plus fluide permet aux protéines de transport et aux canaux ioniques de fonctionner de manière optimale, facilitant l’entrée et la sortie des nutriments, des ions et des molécules.
2. Signalisation cellulaire :
o La fluidité est essentielle pour que les récepteurs membranaires se déplacent et répondent aux signaux externes. Une membrane rigide peut limiter la mobilité des récepteurs, réduisant l’efficacité de la signalisation.
3. Interactivité cellulaire :
o Les membranes fluides facilitent l’interaction entre les cellules et leur environnement, y compris les fusions membranaires, l’endocytose et les interactions avec d’autres cellules, ce qui est crucial pour des processus comme l’immunité ou la communication cellulaire.

Question 96

Définir les radeaux lipidiques

Answer 96

Les radeaux lipidiques sont des régions spécifiques (définies comme des sous-domaines ou des microdomaines) de la membrane plasmique contenant des protéines et des lipides, tels que le cholestérol et la sphingomyéline. (Des spots dans membrane où il y a des sphingolipides et du cholestérols)

Composition : Les radeaux lipidiques sont enrichis en sphingolipides, qui possèdent de longues chaînes aliphatiques, ainsi qu’en cholestérol. Cette composition leur confère une structure plus rigide et moins fluide que le reste de la membrane.

Organisation des protéines : Ils organisent et regroupent des protéines qui fonctionnent ensemble, facilitant des interactions spécifiques et des voies de signalisation.

Accommodation de domaines transmembranaires : Les radeaux lipidiques permettent d’accommoder des protéines avec de longs domaines transmembranaires, assurant leur insertion stable et fonctionnelle dans la membrane.

Question 97

Expliquer les rôles de signalisation des lipides membranaires (phosphorylation)

Answer 97

Phosphorylation :
o PI3-Kinase (phosphatidyl-inositol-3 kinase) phosphoryle le phosphatidylinositol, un phospholipide spécifique.
o Cette phosphorylation permet le recrutement et l’activation d’autres molécules de signalisation, déclenchant des voies de signalisation importantes pour la croissance cellulaire et la survie.

Question 98

Expliquer les rôles de signalisation des lipides membranaires (clivage)

Answer 98

Clivage :
o Phospholipase C clive le phosphatidylinositol pour produire deux molécules de signalisation :
 Inositol-3,4,5-triphosphate (IP3) : Stimule la libération de calcium des réserves intracellulaires.
 Diacylglycérol (DAG) : Active des protéines kinases, comme la protéine kinase C (PKC), qui régulent diverses fonctions cellulaires.
o Cette voie de signalisation est essentielle pour réguler les niveaux de calcium dans la cellule, influençant ainsi de nombreux processus biologiques.

Question 99

C’est quoi la théorie cellulaire?

Answer 99

La cellule est l’unité fondamentale structurale et fonctionnelle des organismes vivants

L’activité d’un organisme dépend de celles de ces cellules

Les activités biochimiques des cellules sont déterminées par leurs structures spécifiques (leurs organites) (en gros activités cellules dépend de organites présente )

La continuité de la vie, d’une génération à l’autre, repose sur les cellules

Si il y a un choix de réponse où on doit dire lequel entre les 4 ne fait pas partie de la théorie cellulaire, la réponse est la troisième.