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Biologie moléculaire > Examen 1 (lecture 1 à 4) > Flashcards

Examen 1 (lecture 1 à 4) Flashcards

1
Q

Comment est compartimentalisé le mitochondrie ?

A
  • Matrice interne (complètement au centre)

- Espace intermembranaire

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2
Q

Qu’est-ce que la porine?

A

C’est une protéine de transport à travers la MB EXTERNE du mitochondrie qui est un tamis perméable à toutes les molécules de 5000 daltons et moins.

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3
Q

Grossièrement, à quoi sert le cycle de l’acide citrique?

A

Il produit des é riches en É transportés par les molécules de transport NADH et FADH2. Ces é sont ensuite transférés dans mb mitochondriale interne où ils entre ds la chaîne de transport des é.

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4
Q

Comment se fait la progression des é dans la chaîne de transport des é?

A

La chaîne comporte 3 gros complexes d’enzymes respiratoires qui ont chacun une affinité pour l’é plus élevé que leur prédécesseur afin d’assurer une progression. À la fin de la chaîne, l’é est transféré sur l’O qui présente la plus grande affinité.

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5
Q

Comment fonctionne l’ATP-synthase ?

A

La chaîne de transport des é a créée un gradient électrochimique de H+ ds l’espace intermbR. Ce gradient favorise le retour des H+ ds la matrice qui sera alors utilisé pour former l’ATP à partir de l’ADP et de P. => tige fixé sur rotor (transfo. de l’É mécanique en É chimique de liaison)

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6
Q

D’où proviennent les protéines composant les mitochondries?

A
  • En majorité, elles proviennent de gènes spécifiques de l’ADN nucléaire.
  • Certaines autres proviennent de l’ADN mitochondrial.
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7
Q

Comparaison de l’ADN mitochondrial VS nucléaire?

A
  • L’ADN mitochondrial est plus dense, donc presque tous les nucléotides semblent faire partie d’une séquence codante.
  • Plus souple (moins d’ARNt)
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8
Q

Qu’est-ce qu’un signal de tri ?

Séquence signal ?

A

Signal de tri :Localisé sur la séquence signal de le la protéine, elle la guide vers sa destination qui est extérieure au cytosol.
Séquence signal : Souvent placée à l’extrémité N-terminale de la protéine, elle consiste en une section de 15 à 60 acides aminés contenant les signaux de tri.

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9
Q

Peptidases de signal ?

A

Elles élimines les séquences signal de la protéine une fois le processus de tri terminé.

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10
Q

Nommer + décrire 3 formes majeures de transport membranaire intracellulaire.

A

Transport par système à vannes : entre CYTOSOL et NOYAU (topologie équivalente), utilisation d’un système de pores nucléaires, vannes sélectives, mais laissent tout de même diffuser de petites molécules.
Transport transmembranaire : (topologie distincte) CYTOSOL en ORGANITES, translocateurs protéiques font passer molécules et peuvent parfois la déplier (protéines)
Transport par vésicules : petites vésicules ou fragments de membrane d’organite qui englobe la protéine pour la transporter

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11
Q

Quelle membrane mitochondriale possède des crêtes?

A

La membrane interne

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12
Q

D’où proviennent H+ et O2 lors de synthèse d’ATP ds mitochondries?

A

O2 : r’n d’oxydoréduction + apport par circulation sguine

H+ : oxydation du NADH en NAD+ et H+ et é.

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13
Q

Pourquoi l’ADN mitochondrial provient-il presque exclusivement de la mère?

A

Car lors de la fécondation, majorité du cytoplasme provient de l’ovule et non du spermatozoïde (mitochondrie=ds cytoplasme).

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14
Q

Couplage chimiosmotique ?

A

Phénomène où gradient de H+ de part et d’autre d’une mb est utilisé afin d’actionner un processus nécessitant un apport en É. (ex : passage des H+ ds ATP-synthase qui actionne le rotor)

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15
Q

Différences entre peroxysomes et mitochondries?

A

Peroxysomes : 1 seule mb, ø d’ADN propre, ø ribosomes, , ses r’n oxydatives seraient celles qui, évolutivement, n’auraient pas été prises en charge par les mitochondries.

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16
Q

Que fait une r’n d’oxydation? Formules ?

A
  • Arracher atomes de H.

- RH2 + O2 -> R + H2O2

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17
Q

Rôle catalase (dans les peroxysomes)?

A
  1. Utilise le H2O2 pour diverses autre r’n d’oxydation.

2. Dégrade H2O2 qd il y en a trop.

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18
Q

Qu’est-ce que la beta-oxydation (peroxysomes et mitochondries)?

A

Dégradation des acides gras en AcétylCoA.

19
Q

Qu’est-ce que les plasmalogènes?

A

Phospholipides de la myéline. Les peroxysomes catalysent la première étape de formation de ceux-ci.

20
Q

Comment fonctionne le mécanisme d’importation des protéines dans les peroxysomes?

A

Séquence de 3 AA fonctionne comme signal d’importation peroxysomique. Mm les protéines oligomériques sont transportées sans être dépliées.

21
Q

Peroxines ?

A

Participent au processus d’importation peroxysomique. Un complexe d’au moins 6 peroxines forme un translocateur de mb.

22
Q

Oxydation?

A

Perte d’é en arrachant un H à molécule ou en ajoutant un O sur molécule.

23
Q

Réduction?

A

Gain d’é en ajoutant un H à molécule ou en enlevant un O sur molécule.

24
Q

Rôle du RE

A
  • Biosynthèse lipidiques (lisse) et protéiques (rugueux)
  • Stock Ca2+
  • Détoxification produits toxiques dus au métabolisme
25
Différence entre protéines transmembranaire et hydrosolubles (RER)
Transmembranaires : partiellement transloquées ds mb du RER (destinées à rester ds mb ou aller vers mb d'un autre organite) Hydrosolubles : ds lumière du RER (destinées à rester ds lumière ou aller ds lumière d'un autre organite ou à être sécrétées)
26
SRP ?
Particule de reconnaissance du signal -> Dirige la protéines vers le récepteur SRP sur la mb du RER. Le SRP se lie à la séquence signal sur la protéine.
27
Signal d'arrêt du transfert?
Permet d'ancrer la protéine dans la membrane (extrémité N-terminale vers le côté luminal et C-terminale vers cytosol)
28
Rôle de la glycosylation ds le repliement des protéines?
En quelque sorte, elle appose un oligosaccharide (étiquette) qui ''prouvera'' que la protéine est bien repliée pour éviter qu'elle ne soit détruite. fin RER à début GOLGI.
29
Calnexine et calréticuline?
Protéines chaperon jouant un rôle ds la glycosylation
30
Protéines de liaisons BiP?
Se lient sur les mal repliées et recouvrent le signal de sortie du RER sur la protéine. Ces protéines mal repliées seront finalement évacuées du RE pour être dégrader dans le cytosol.
31
Qu'est-ce que la réponse à plusieurs repliements incorrects (RE)?
Accumulation de protéines mal repliées provoque un r'n qui engendrera une formation supplémentaire de chaperons facilitant le repliement protéique et une augmentation de la dégradation des protéines dans le cytosol.
32
Agrégats tubulaires vésiculaires?
Fusions de vésicules dérivées du RE transportant les protéines du RER vers l'appareil de Golgi. Ils fusionnent avec la mb du golgi pour libérer leur contenu. «container»
33
Fusion homo vs hétérotypique? De quel type est celle des agrégats tubulaires vésiculaires (fusion des différentes vésicules)?
Homo : fusion de mb provenant du même compartiment Hétérotypique : différents compartiments Agrégats tubulaires vésiculaire = homotypique.
34
Que nécessite la fusion homotypique?
Jeu de SNARE correspondants (t et v)
35
En quoi consiste la voie rétrograde (Appareil de Golgi)?
Recapture des protéines résidentes du RE pour les ramener au RE.
36
Quelles sont les étapes de maturation des glycoprotéines dans le golgi?
1. Phosphorylation des oligosaccharides sur les protéines lysosomales. 2. Élimination du mannose 3. Élimination du mannose, Addition du GlcNAc 4. Addition de Gal et de NANA 5. Sulfatation des tyrosines et des glucides
37
Modèle de transport par vésicules VS modèle de maturation des citernes. Expliquer.
1 : Selon de modèle de transport vésiculaire, l’appareil de Golgi est une structure relativement statique, dont les enzymes sont maintenues en place, tandis que les molécules en transit sont véhiculées à travers les citernes de façon séquentielle, transportées par les vésicules de transport. 2 : modèle de maturation des citernes considère l’appareil de Golgi comme une structure dynamique dans laquelle les citernes elles-mêmes se déplacent.
38
Oligosaccharides complexes VS riches en mannose?
Oligosaccharide complexe : Produit par l’élagage de l’oligosaccharide d’origine ajouté à la protéine dans le RE, puis l’addition d’autres sucres. Oligosaccharide riche en mannose : Élagué, mais aucun nouveau sucre ne lui est ajouté dans l’appareil de Golgi. Contiennent de nombreux résidus de mannose
39
Pourquoi le pH des lysosomes est-il acide?
Car les hydrolases dans les lysosomes nécessitent un pH bas (4-5) pour bien fonctionner. De plus, le fait de regrouper ces enzymes protègent les autres éléments du cytosol.
40
Modèle de maturation des lysosomes?
Endosome tardif (fusionnent avec endosomes préexistant pour former) -> Endolysosome (fusionnent entre eux) -> Lysosome
41
3 voies d'approvisionnement en substrats pour les lysosomes?
1- Endocytose (par vésicules) 2-Autophagie : Digestion par les lysosomes d’une cellule de ses propres organites usés. 3-Phagocytose (phagocyte englobent des ''objets'' pour former un phagosome qui sera transformé en lysosome.
42
M6P?
Mannose-6-phosphate ->C'est un marqueur présent sur les hydrolases qui sera détecté dans le réseau trans-golgien de l'appareil de Golgi (Récepteur protéique au M6P) permettant de les reconnaître
43
Comment fonctionne la calnexine et la calréticuline?
Elles se lient sur les protéines incomplètement repliées comportant un seul glucose terminal. Ce glucose est retiré par une glucosidase, ce qui libère la calnexine (ou calréticuline). La glycosyltransférase détermine donc alors si la protéine est bien repliée ou non. Si non, la glycosyltransférase ajoute un glucose à la protéine lui rendant ainsi à nouveau son affinité pour la calnexine (ou calréticuline)

Biologie moléculaire (2 decks)

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