Examen 1 Flashcards
Quels sont les deux premiers principes de la thermodynamique?
1-l’énergie interne d’un système isolé est constante. Pour tous les systèmes il y a Conservation de l’énergie
2-l’univers tend spontanément vers un désordre maximal. Passage de l’ordre vers le désordre = entropie. Pour qu’une réaction soit spontanée, le désordre doit être maximal
VF? si le delta H est positif, la réaction sera spontanée
Faux
Si le pKa est grand, l’acide est (fort/faible)
faible
VF? Les nucléotides sont des molécules ubiquitaires.
Vrai
Quels sont les noms des molécules à la base des bases azotées?
Purine et pyrimidine
VF? La purine contient 1 cycle.
Faux, 2 cycles
Quels sont les bases azotées qui sont des dérivés de la purine?
Adénine, guanine
Quel est le type de liaison entre les nucléotides?
Liens phosphodiesters
Qu’est-ce qu’un promoteur?
Séquence servant de site de liaison aux facteurs de transcription.
Qu’est-ce qu’un facteur de transcription?
Protéines qui activent ou inhibent la transcription selon les besoins de l’organismes.
Qu’est-ce que l’ARN polymérase?
L’enzyme qui permet la transcription.
Comment appelle-t-on la séquence de fin de transcription?
La séquence de terminaison.
Dans quel sens l’ADN est-il lu?
3 prime 5 prime
Dans quel sens l’ARN est-il produit?
5 prime 3 prime
Quels groupements fonctionnels composent la structure des acides aminés?
NH2, COOH, H et une chaine latérale.
Les acides aminés peuvent être tant des acides que des bases. On dit donc qu’ils sont …
amphotères
Quels groupements se lient pour former les liaisons peptidiques?
Les groupements COOH et NH2 se lient pour former une liaison CO-NH
Quelle est la définition du peptide?
2 acides aminés ou plus.
Quelles sont les fonctions des protéines de fonction?
Catalyser, transporter, réguler l’expression génique, protéger.
Qu’est-ce qu’une structure supersecondaire?
Combinaison particulière de structures secondaires.
Qu’est-ce que la structure tertiaire?
Repliement global des structures secondaires et supersecondaires
Qu’est-ce qu’un domaine?
Un polypeptide de plus de 200 aa, qui a des fonctions indépendantes.
Qu’est-ce que la structure quaternaire?
Assemblage de plusieurs polypeptides. Stabilisé par des liaisons hydrophobes, des ponts disulfure et des ions.
Qu’est-ce que permet la structure quaternaire?
Repliement des protéines, dégradation des protéines mal repliées, détermine la fonction de la protéine.
VF? Les protéines de structure sont solubles dans l’eau.
Faux
Qu’est-ce qu’un enzyme simple?
1 chaine de polypeptide
Qu’est-ce qu’un holoenzyme?
Requiert un cofacteur
Quels sont les deux types de cofacteurs?
inorganiques et organiques
Quels sont les deux types de cofacteurs organiques?
Cosubstrat et groupement prosthétique
VF? le cosubstrat est toujours présent sur l’enzyme?
Faux
Comment appelle-t-on plusieurs protéines liées ensemble non physiquement?
Un complexe multienzymatique
VF? Un proenzyme est toujours actif.
Faux. Inactif sans son coenzyme.
Qu’est-ce qui influence la vitesse d’une réaction enzymatique?
Concentration du substrat et de l’enzyme, température, pH
VF? Plus le Km est petit, plus l’affinité est grande.
Vrai
Quelles sont les trois types de réactions à 2 substrats?
Séquentielle ordonn.e, séquentielle aléatoire, ping-pong
Quels sont les deux modes de régulation enzymatique?
Allostérique et la phosphorylation
Quelle protéine catalyse la phosphorylation?
kinase
Quelle protéine catalyse la déphosphorylation?
phosphatase