EXAM 1 totalité

Question 1

Quels sont les avantages et inconvénients d’utiliser du tissu animal ou des cellules en culture en biologie cellulaire ?

Answer 1

Tissu animal : Avantages : grande quantité de matériel. Inconvénients : difficile à manipuler.
Cellules en culture : Avantages : faciles à manipuler. Inconvénients : pas toujours facile à faire pousser.

Question 2

Quelle est la différence entre une cellule primaire, immortalisée, et transformée ?

Answer 2

Primaire : Nombre limité de divisions, proche des cellules naturelles.
Immortalisée : Peut se diviser indéfiniment, modifiée génétiquement.
Transformée : Cancéreuse, se divise indéfiniment, forme des tumeurs.

Question 3

Définis les termes protéine, enzyme, site actif, ligand, substrat et produit.

Answer 3

Protéine : Macromolécule composée d’acides aminés.
Enzyme : Protéine qui catalyse une réaction biochimique.
Site actif : Région de l’enzyme où le substrat se lie.
Ligand : Molécule qui se lie à une autre (souvent à une protéine).
Substrat : Molécule transformée par une enzyme.
Produit : Molécule résultant de la transformation d’un substrat.

Question 4

Quels sont les types de méthodes utilisées pour étudier les enzymes et organites cellulaires ?

Answer 4

Microscopie, centrifugation, essais enzymatiques, chromatographie.

Question 5

Quelles sont les limites physiques de la microscopie photonique et électronique ?

Answer 5

Microscopie photonique : résolution limitée à 0,2 µm.
Microscopie électronique : résout jusqu’à 0,1 nm mais nécessite des échantillons fixés.

Question 6

Quelle est la différence entre le microscope électronique à transmission et à balayage ?

Answer 6

Transmission (TEM) : visualise les structures internes fines.
Balayage (SEM) : visualise la surface en 3D.

Question 7

Quels sont les types de microscopie photonique ?

Answer 7

Contraste de phase, colorants, fluorescence.

Question 8

Quels sont les avantages et les limitations de l’utilisation d’anticorps couplés à une molécule fluorescente ou de GFP ?

Answer 8

Avantages : Détecte des molécules spécifiques, visualisation en temps réel.
Limitations : Anticorps nécessitent la fixation des cellules, GFP peut perturber la fonction des protéines.

Question 9

Qu’est-ce que la déconvolution et la microscopie confocale ?

Answer 9

Déconvolution : Améliore les images en supprimant le flou.
Microscopie confocale : Obtient des images nettes en éliminant la lumière hors focus.

Question 10

Quels sont les différents organismes modèles utilisés en recherche ?

Answer 10

Levure, C. elegans, Drosophile, Arabidopsis, souris.

Question 11

Quelle est la différence entre une cellule procaryote et une cellule eucaryote ?

Answer 11

Procaryote : Pas de noyau, unicellulaire.
Eucaryote : Noyau, organites, peut être multicellulaire.

Question 12

Quelles sont les principales macromolécules dans la cellule ?

Answer 12

Protéines, lipides, glucides, acides nucléiques.

Question 13

Quels sont les rôles des constituants chimiques de la cellule ?

Answer 13

Protéines : Catalyse et structure.
Lipides : Barrière et signalisation.
Glucides : Énergie.
Acides nucléiques : Stockage de l’information génétique.

Question 14

Quelles sont les sources d’énergie cellulaire ?

Answer 14

Glucose, acides gras, ATP, GTP.

Question 15

Comment l’hydrolyse de l’ATP affecte-t-elle les activités cellulaires ?

Answer 15

Fournit l’énergie pour les processus comme le transport actif, la contraction musculaire.

Question 16

Qu’est-ce que la phosphorylation et ses rôles ?

Answer 16

Ajout d’un groupe phosphate à une protéine, modifiant son activité.

Question 17

Comment fonctionnent les GTPases de signalisation ?

Answer 17

Elles hydrolysent le GTP en GDP pour activer ou désactiver des voies de signalisation.

Question 18

Quels sont les niveaux d’organisation des protéines ?

Answer 18

Primaire : séquence d’acides aminés.
Secondaire : hélice alpha ou feuillet bêta.
Tertiaire : repliement en 3D.
Quaternaire : association de plusieurs sous-unités.

Question 19

Quels sont les types de structures secondaires ?

Answer 19

Hélice alpha et feuillet bêta.

Question 20

Quel est le rôle des chaperonnes dans le repliement des protéines ?

Answer 20

Aident les protéines à se replier correctement pour éviter les agrégats.

Question 21

Quels sont les types de liaisons qui stabilisent les protéines ?

Answer 21

Covalentes : ponts disulfure.
Non-covalentes : liaisons hydrogène, interactions hydrophobes, ioniques.

Question 22

Comment la surface des protéines régule-t-elle leur fonction ?

Answer 22

La nature des acides aminés à la surface détermine les interactions et la localisation des protéines.

Question 23

Qu’est-ce qu’un domaine protéique ?

Answer 23

C’est une région d’une protéine avec une fonction spécifique, indépendante du reste.

Question 24

Quelles sont les composantes des membranes biologiques et leurs rôles ?

Answer 24

Lipides : barrière structurelle.
Protéines : transport, signalisation.
Glucides : reconnaissance cellulaire.

Question 25

Quelles sont les caractéristiques des lipides membranaires ?

Answer 25

Amphipathiques, avec une tête hydrophile et des queues hydrophobes.

Question 26

Quels sont les différents types de lipides membranaires ?

Answer 26

Phospholipides : structure principale. Glycolipides : rôle dans la reconnaissance cellulaire. Cholestérol : régule la fluidité membranaire.

Question 27

Comment les lipides et protéines se déplacent-ils dans la bicouche lipidique ?

Answer 27

Ils diffusent latéralement, mais les flip-flop (changement de feuillet) sont rares pour les lipides.

Question 28

Quel est l’effet de la composition de la membrane sur sa fluidité ?

Answer 28

Plus de chaînes courtes et insaturées augmente la fluidité, le cholestérol la diminue à haute concentration.

Question 29

Qu'est-ce qu’un radeau lipidique ?

Answer 29

Une région de la membrane enrichie en cholestérol et sphingolipides, qui regroupe des protéines spécifiques.

Question 30

Quels sont les rôles de signalisation des lipides membranaires ?

Answer 30

Ils participent à la signalisation en formant des sites de liaison pour les protéines impliquées dans des voies de signalisation.

Question 31

Quels sont les types d’association des protéines avec la membrane ?

Answer 31

Intégrales : traversent la membrane. Périphériques : attachées à la surface de la membrane. Ancrées aux lipides : liées de manière covalente à des lipides.

Question 32

Quelle est la structure de la mitochondrie ?

Answer 32

Membrane externe, membrane interne (crêtes), matrice et espace intermembranaire.

Question 33

Quelle est l'origine des mitochondries ?

Answer 33

Elles proviennent d'une bactérie endosymbiotique.

Question 34

Quelles sont les caractéristiques des maladies mitochondriales ?

Answer 34

Elles affectent la production d'énergie, et leur transmission peut être nucléaire ou mitochondriale.

Question 35

Quel est le mécanisme d’import des protéines mitochondriales ?

Answer 35

Les complexes TOM, TIM23, TIM22, SAM, et OXA aident à transporter et insérer les protéines dans les mitochondries.

Question 36

Comment l’ATP est-il produit à partir du pyruvate ?

Answer 36

Le pyruvate est converti en acétyl-CoA dans la mitochondrie, entrant dans le cycle de Krebs, puis la chaîne respiratoire produit de l’ATP via la phosphorylation oxydative.

Question 37

Quelles sont les origines et les rôles des espèces réactives d’oxygène (ERO) ?

Answer 37

Produites lors de la respiration mitochondriale, elles peuvent causer des dommages oxydatifs mais aussi participer à la signalisation cellulaire.

Question 38

Quelle est l'importance des crêtes mitochondriales ?

Answer 38

Elles augmentent la surface pour la phosphorylation oxydative, améliorant ainsi la production d’ATP.

Question 39

Quels sont les rôles de la dynamique des mitochondries ?

Answer 39

La fusion et la fission permettent d’adapter la fonction mitochondriale aux besoins énergétiques et de réparer les mitochondries endommagées.

Question 40

Quels sont les autres rôles des mitochondries, en dehors de la production d’ATP ?

Answer 40

Régulation du calcium, apoptose, production d’espèces réactives d’oxygène, et maintien des cellules souches.

Question 41

Quels sont les mécanismes de contrôle de la qualité des mitochondries ?

Answer 41

Les protéines endommagées sont dégradées, et les mitochondries défectueuses sont éliminées par mitophagie.

Question 42

Quels sont les rôles des peroxysomes ?

Answer 42

Dégradation des acides gras, neutralisation des radicaux libres, et synthèse des plasmalogènes.

Question 43

Comment les peroxysomes sont-ils régulés ?

Answer 43

Par le contrôle de leur nombre et de leur fonction en réponse aux besoins cellulaires.

Question 44

Quels sont les mécanismes d'import des protéines dans les peroxysomes ?

Answer 44

Importation via des récepteurs spécifiques pour les protéines contenant des séquences signal peroxysomales.

Question 45

Quels sont les deux types de maladies liées aux peroxysomes ?

Answer 45

Syndrome de Zellweger : absence de peroxysomes fonctionnels. Adrénoleucodystrophie : défaut dans la dégradation des acides gras à très longue chaîne.

Question 46

Quelle est la nature de l'ubiquitine et son rôle ?

Answer 46

C’est une petite protéine qui marque d'autres protéines pour leur dégradation par le protéasome.

Question 47

Quel est le processus d'ubiquitination ?

Answer 47

Il consiste en l'ajout d'une chaîne d'ubiquitine à une protéine cible, signalant sa dégradation.

Question 48

Quelle est la fonction du protéasome ?

Answer 48

Il dégrade les protéines marquées par l'ubiquitine en petits peptides.