EXAM 1 totalité Flashcards
Quels sont les avantages et inconvénients d’utiliser du tissu animal ou des cellules en culture en biologie cellulaire ?
Tissu animal : Avantages : grande quantité de matériel. Inconvénients : difficile à manipuler.
Cellules en culture : Avantages : faciles à manipuler. Inconvénients : pas toujours facile à faire pousser.
Quelle est la différence entre une cellule primaire, immortalisée, et transformée ?
Primaire : Nombre limité de divisions, proche des cellules naturelles.
Immortalisée : Peut se diviser indéfiniment, modifiée génétiquement.
Transformée : Cancéreuse, se divise indéfiniment, forme des tumeurs.
Définis les termes protéine, enzyme, site actif, ligand, substrat et produit.
Protéine : Macromolécule composée d’acides aminés.
Enzyme : Protéine qui catalyse une réaction biochimique.
Site actif : Région de l’enzyme où le substrat se lie.
Ligand : Molécule qui se lie à une autre (souvent à une protéine).
Substrat : Molécule transformée par une enzyme.
Produit : Molécule résultant de la transformation d’un substrat.
Quels sont les types de méthodes utilisées pour étudier les enzymes et organites cellulaires ?
Microscopie, centrifugation, essais enzymatiques, chromatographie.
Quelles sont les limites physiques de la microscopie photonique et électronique ?
Microscopie photonique : résolution limitée à 0,2 µm.
Microscopie électronique : résout jusqu’à 0,1 nm mais nécessite des échantillons fixés.
Quelle est la différence entre le microscope électronique à transmission et à balayage ?
Transmission (TEM) : visualise les structures internes fines.
Balayage (SEM) : visualise la surface en 3D.
Quels sont les types de microscopie photonique ?
Contraste de phase, colorants, fluorescence.
Quels sont les avantages et les limitations de l’utilisation d’anticorps couplés à une molécule fluorescente ou de GFP ?
Avantages : Détecte des molécules spécifiques, visualisation en temps réel.
Limitations : Anticorps nécessitent la fixation des cellules, GFP peut perturber la fonction des protéines.
Qu’est-ce que la déconvolution et la microscopie confocale ?
Déconvolution : Améliore les images en supprimant le flou.
Microscopie confocale : Obtient des images nettes en éliminant la lumière hors focus.
Quels sont les différents organismes modèles utilisés en recherche ?
Levure, C. elegans, Drosophile, Arabidopsis, souris.
Quelle est la différence entre une cellule procaryote et une cellule eucaryote ?
Procaryote : Pas de noyau, unicellulaire.
Eucaryote : Noyau, organites, peut être multicellulaire.
Quelles sont les principales macromolécules dans la cellule ?
Protéines, lipides, glucides, acides nucléiques.
Quels sont les rôles des constituants chimiques de la cellule ?
Protéines : Catalyse et structure.
Lipides : Barrière et signalisation.
Glucides : Énergie.
Acides nucléiques : Stockage de l’information génétique.
Quelles sont les sources d’énergie cellulaire ?
Glucose, acides gras, ATP, GTP.
Comment l’hydrolyse de l’ATP affecte-t-elle les activités cellulaires ?
Fournit l’énergie pour les processus comme le transport actif, la contraction musculaire.
Qu’est-ce que la phosphorylation et ses rôles ?
Ajout d’un groupe phosphate à une protéine, modifiant son activité.
Comment fonctionnent les GTPases de signalisation ?
Elles hydrolysent le GTP en GDP pour activer ou désactiver des voies de signalisation.
Quels sont les niveaux d’organisation des protéines ?
Primaire : séquence d’acides aminés.
Secondaire : hélice alpha ou feuillet bêta.
Tertiaire : repliement en 3D.
Quaternaire : association de plusieurs sous-unités.
Quels sont les types de structures secondaires ?
Hélice alpha et feuillet bêta.
Quel est le rôle des chaperonnes dans le repliement des protéines ?
Aident les protéines à se replier correctement pour éviter les agrégats.
Quels sont les types de liaisons qui stabilisent les protéines ?
Covalentes : ponts disulfure.
Non-covalentes : liaisons hydrogène, interactions hydrophobes, ioniques.
Comment la surface des protéines régule-t-elle leur fonction ?
La nature des acides aminés à la surface détermine les interactions et la localisation des protéines.
Qu’est-ce qu’un domaine protéique ?
C’est une région d’une protéine avec une fonction spécifique, indépendante du reste.
Quelles sont les composantes des membranes biologiques et leurs rôles ?
Lipides : barrière structurelle.
Protéines : transport, signalisation.
Glucides : reconnaissance cellulaire.
Quelles sont les caractéristiques des lipides membranaires ?
Amphipathiques, avec une tête hydrophile et des queues hydrophobes.
Quels sont les différents types de lipides membranaires ?
Phospholipides : structure principale.
Glycolipides : rôle dans la reconnaissance cellulaire.
Cholestérol : régule la fluidité membranaire.
Comment les lipides et protéines se déplacent-ils dans la bicouche lipidique ?
Ils diffusent latéralement, mais les flip-flop (changement de feuillet) sont rares pour les lipides.
Quel est l’effet de la composition de la membrane sur sa fluidité ?
Plus de chaînes courtes et insaturées augmente la fluidité, le cholestérol la diminue à haute concentration.
Qu’est-ce qu’un radeau lipidique ?
Une région de la membrane enrichie en cholestérol et sphingolipides, qui regroupe des protéines spécifiques.
Quels sont les rôles de signalisation des lipides membranaires ?
Ils participent à la signalisation en formant des sites de liaison pour les protéines impliquées dans des voies de signalisation.
Quels sont les types d’association des protéines avec la membrane ?
Intégrales : traversent la membrane.
Périphériques : attachées à la surface de la membrane.
Ancrées aux lipides : liées de manière covalente à des lipides.
Quelle est la structure de la mitochondrie ?
Membrane externe, membrane interne (crêtes), matrice et espace intermembranaire.
Quelle est l’origine des mitochondries ?
Elles proviennent d’une bactérie endosymbiotique.
Quelles sont les caractéristiques des maladies mitochondriales ?
Elles affectent la production d’énergie, et leur transmission peut être nucléaire ou mitochondriale.
Quel est le mécanisme d’import des protéines mitochondriales ?
Les complexes TOM, TIM23, TIM22, SAM, et OXA aident à transporter et insérer les protéines dans les mitochondries.
Comment l’ATP est-il produit à partir du pyruvate ?
Le pyruvate est converti en acétyl-CoA dans la mitochondrie, entrant dans le cycle de Krebs, puis la chaîne respiratoire produit de l’ATP via la phosphorylation oxydative.
Quelles sont les origines et les rôles des espèces réactives d’oxygène (ERO) ?
Produites lors de la respiration mitochondriale, elles peuvent causer des dommages oxydatifs mais aussi participer à la signalisation cellulaire.
Quelle est l’importance des crêtes mitochondriales ?
Elles augmentent la surface pour la phosphorylation oxydative, améliorant ainsi la production d’ATP.
Quels sont les rôles de la dynamique des mitochondries ?
La fusion et la fission permettent d’adapter la fonction mitochondriale aux besoins énergétiques et de réparer les mitochondries endommagées.
Quels sont les autres rôles des mitochondries, en dehors de la production d’ATP ?
Régulation du calcium, apoptose, production d’espèces réactives d’oxygène, et maintien des cellules souches.
Quels sont les mécanismes de contrôle de la qualité des mitochondries ?
Les protéines endommagées sont dégradées, et les mitochondries défectueuses sont éliminées par mitophagie.
Quels sont les rôles des peroxysomes ?
Dégradation des acides gras, neutralisation des radicaux libres, et synthèse des plasmalogènes.
Comment les peroxysomes sont-ils régulés ?
Par le contrôle de leur nombre et de leur fonction en réponse aux besoins cellulaires.
Quels sont les mécanismes d’import des protéines dans les peroxysomes ?
Importation via des récepteurs spécifiques pour les protéines contenant des séquences signal peroxysomales.
Quels sont les deux types de maladies liées aux peroxysomes ?
Syndrome de Zellweger : absence de peroxysomes fonctionnels.
Adrénoleucodystrophie : défaut dans la dégradation des acides gras à très longue chaîne.
Quelle est la nature de l’ubiquitine et son rôle ?
C’est une petite protéine qui marque d’autres protéines pour leur dégradation par le protéasome.
Quel est le processus d’ubiquitination ?
Il consiste en l’ajout d’une chaîne d’ubiquitine à une protéine cible, signalant sa dégradation.
Quelle est la fonction du protéasome ?
Il dégrade les protéines marquées par l’ubiquitine en petits peptides.
