Estrutura Das Proteinas Flashcards

1
Q

O que é a estrutura primária das proteínas?

A

A sequência de aminoácidos em uma cadeia proteica, destacando as ligações covalentes (peptidicas e dissulfeto em cistinas)

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2
Q

a estrutura primária das proteínas é predeterminada pela …..

A

sequência de nucleotídeos do gene (códon) - exceto sec

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3
Q

Por que o sec (selenocisteina) é uma exceção?

A

Por que esse aminoácido é predeterminado pelo anticodon tRNAsec (ele carrega uma serina a ser modificada)

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4
Q

A estrutura primária das proteínas pode ser modificada, contanto que:

A
  • as variações ocorram em regiões não críticas (que não afetam a estrutura e consequentemente função) - ao menos que se troque por um aminoácido com estrutura similar
  • confiram alguma vantagem adaptativa
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5
Q

As variações na estrutura primária podem ocorrer dentro de uma mesma espécie ou entre espécies diferentes. Cite os dois tipos de variação dentro de uma mesma espécie

A

Polimorfismo (populacional)
Isoformas (variam de acordo com o tecido, local celular ou estágio do desenvolvimento) - mas possuem a mesma função
Isozimas (enzimas que catalisam a mesma reação)

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6
Q

Cite um exemplo de aminoácido que varia entre as espécies. Qual seu tipo de variação?

A

Insulina; modificação pós tradicional através da redução da cadeia primária (para ativar-se, deve perder o peptídio C)

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7
Q

Cite um aminoácido exemplo de variação durante o desenvolvimento embrionário.

A

Hemoglobina

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8
Q

Cite um exemplo de aminoácido de variação tecido-específica

A

creatina cinase (CK)

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9
Q

Qual a importância da creatina cinase? Qual são suas três formas de variação e onde atuam?

A

A dosagem de CK no plasma ajuda no diagnóstico de doenças;
CK1/BB= cérebro
CK2/MB= músculo cardíaco
CK3/MM= músculo esquelético

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10
Q

A estrutura secundária das proteínas caracteriza a primeira dobra em hélice. Elas podem ser estáveis, que apresentam um ……… e indefinidas ou aleatórias, que são …….

A

Padrão estrutural; não repetitivas (sem padrão regular)

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11
Q

a estrutura secundária das proteínas pode ser em …… ou ……

A

alfa hélice ou beta conformação (folha beta)

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12
Q

O que caracteriza a conformação alfa hélice na estrutura secundária?

A

É uma cadeia polipeptidica enrolada entorno de um eixo central. É mantida por pontes de hidrogênio entre átomos de ligações peptidicas

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13
Q

Qual a diferença da localização dos radicais R em relação a estrutura em alfa hélice e beta conformação?

A

Alfa hélice = radicais para fora (em proteínas, para a direita)
Beta conformação = radicais para cima ou para baixo

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14
Q

Quais fatores podem desestabilizar a estrutura em alfa hélice?

A

A presença de Gly (glicina)- flexibilidade
Presença de Pro (prolina)- torção
Proximidade - se carregados, polaridade, forma ou volume

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15
Q

O que é a estrutura secundária em beta conformação?

A

Estrutura estendida em zigue-zague, mantidas por pontes de hidrogênio perpendiculares a espinha dorsal da cadeia (segmentos de uma mesma cadeia ou diferentes)

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16
Q

um segmento pode ser paralelo ou antiparalelo em relação as regiões ……… dos ……. Segmentos na conformação beta.

A

n-terminal dos diferentes segmentos

17
Q

O que é uma família proteica?

A

Quando as proteínas possuem semelhança na estrutura primária e/ou terciária e na sua função

18
Q

O que é uma superfamília proteica?

A

São famílias agrupadas por alguma semelhança estrutural/ mesmo motivo, na sequência de aminoácidos e funcional

19
Q

A família e a superfamília proteica possuem relação …….

A

evolutiva

20
Q

O que é a estrutura terciária das proteínas?

A

É o arranjo tridimensional de todos os átomos de uma proteína

21
Q

Qual a diferença entre proteínas fibrosas e globulares? Qual mais abundante?

A

Fibrosas= longos filamentos; formadas por um único tipo de estrutura secundária ; baixa solubilidade em água, com funções principalmente estruturais

Globulares= relativamente solúveis em água; possuem DIVERSOS tipos de estruturas SECUNDÁRIAS ; cada proteína possui o seu padrão de enovelamento; mais abundantes. Funções hormonais, reguladoras, transportadoras..

22
Q

Quais são os dois tipos de PADRÃO DE ENOVELAMENTO da estrutura terciária das proteínas?

A

Motivo/ estrutura supersecundaria e domínio

23
Q

Descreva o padrão de enovelamento da estrutura supersecundaria. Quais são seus tipos?

A

Combinação de estruturas secundárias e a conexão entre elas. Pode ser todo alfa, todo beta, alfa/beta (intercalados) ou alfa + beta (pouco separados)

24
Q

Um único motivo pode abranger toda proteína. V ou F?

A

Verdadeiro

25
Q

O que é o padrão de enovelamento de domínio?

A

São o conjunto de motivos, unidades funcionais da proteína, que são independentemente estáveis (cada uma possui sua função)

26
Q

Quais são as ligações que mantém a estrutura terciária?

A

São as interações que ligam os RADICAIS DOS AMINOÁCIDOS
Iônicas, hidrofóbicas, pontes dissulfeto e pontes de hidrogênio

27
Q

O que são as pontes dissulfeto? Onde elas podem ser encontradas?

A

São ligações covalentes entre dois enxofres (S). Podem ser encontradas em aminoácidos não adjacentes em proteínas

28
Q

Cite um hormônio que possui em sua molécula proteica pontes dissulfeto

A

Insulina (cadeias A e B ligadas por pontes dissulfeto)

29
Q

O que é a estrutura quaternária das proteínas?

A

É o modo pelo qual duas ou mais cadeias polipeptidicas interagem para formar uma proteína. (Cada cadeia deve apresentar os três níveis estruturais)

30
Q

O que são proteínas monomericas?

A

Proteinas com uma cadeia polipeptidica

31
Q

O que é um multímero?

A

Proteinas com duas ou mais cadeias polipeptidicas associadas de MODO NÃO COVALENTE

32
Q

Qual é o nome de uma unidade de cadeia de um multimero?

A

Monômero ou subunidade

33
Q

As ligações dissulfeto são incomuns em proteínas globulares, sendo a excessão a insulina. V ou F?

A

Verdadeiro

34
Q

O que são proteínas intrinsicamente desordenadas? Cite um exemplo

A

São proteínas que podem interagir com múltiplos ligantes, pois não possuem uma estrutura definida. Exemplo: p27 (controla a divisão celular nos mamíferos)

35
Q

Qual par de aminoácidos pode formar ligações iônicas ao ficarem próximos na estrutura tridimensional da proteína?

A

Lys-Asp