Estructura y Función de Aminoácidos y Proteínas Flashcards
Las proteínas son:
Polímeros de alto peso molecular que desempeñan diferentes funciones según su diversidad estructural.
Estructura primaria de una proteína
Secuencia de aminoácidos (son 22) que se entrelazan entre sí en una infinidad de combinaciones. Esta secuencia de aminoácidos se unen mediante enlaces covalentes entre los grupos carboxilo y amino de los Carbono alfa de dos aminoácidos consecutivos.
Estructura secundaria de una proteína
La secuencia de aminoácidos se pliega entre sí.
Estructura terciaria de una proteína
Las cadenas laterales de los aminoácidos interaccionan. Poseen una estructura tridimensional única.
Estructura cuaternaria de una proteína
Subunidades de cadenas polipeptídicas independientes interaccionan.
Los alfa-aminoácidos son compuestos orgánicos, formados estructuralmente por:
Un grupo amino (alfa-NH2), un grupo carboxílico (alfa-COOH), que se unen a un carbono asimétrico (Calfa o C2 en IUPAC) que está entrelazado a un hidrógeno (H) y a un radical (R).
La excepción a la estructura aminoácidica es:
Prolina, es alfa-iminoácido.
Los aminoácidos, a excepción de la glicina, son ópticamente
Activos, poseen una configuración de L.
En cuanto a las propiedades ácido-base de los aminoácidos, estos poseen:
Almenos dos grupos ionizables. Cabe considerar, que el estado de protonación depende del valor del pH de la solución acuosa en la que se encuentra y de los valores de pKa de sus grupos ionizables (el grupo carboxílico tiene un valor de pKa entre el rango 2-3 mientras que el grupo amino uno de 10).
A un pH bajo 2, los grupos ionizables se encuentran:
Protonados, con carga positiva.
A un pH sobre 9, los grupos ionizables se encuentran:
Desprotonados, con carga negativa.
En un pH neutral, los aminoácidos se encuentran:
Como ión dipolar (zwitterion). En otras palabras, el grupo carboxílico se encuentra desprotonado y el grupo amino protonado. Cabe destacar, que no tiene carga neta y no migra al ser sometido a un campo eléctrico.
El punto isoeléctrico (pI) es:
El valor del pH en el cual predomina la forma ión dipolar del aminoácido. Cabe destacar que el pI de un aminoácido en solucion acuosa se puede determinar mediante titulación ácido-base.
Titulación ácido base=
pK = pH + log (base conjugada)/(ácido sin disociar) pK= valor del pH cuando (R-COOH)=(R-COO-) para el grupo carboxílico y (R-NH3+)=(R-NH2) para el grupo amino. Cuando no existen radicables ionizables, el pI corresponde al promedio entre ambos pKa.
Las proteínas están constitudas por
Uno o más polipéptidos, es decir, polímeros formados por aminoácidos unidos mendiante un enlace peptídico.
Las proteínas oligoméricas están formadas por
Varias cadenas individuales denominadas protómeros o subunidades.
La insulina es una proteína
Muy pequeña, posee 51 aminoácidos, versus los 300 que suelen tener otras proteínas.
Desde el punto de vista conformacional, encontramos proteínas:
Globulares y fibrilares o fibrosas.
Las proteínas fibrilares o fibrosas se caracterizan por:
Tener forma de cilindro o de láminas. Poseen cadenas paralelas y extendidas, son insolubles en solución acuosa y poseen función estructurl o de protección.
Las proteínas globulares se caracterizan por:
Tener forma esférica, poseer cadenas de plegamiento compactas, además de funciones dinámicas como catálisis y transporte.
El enlace peptídico une aminoácidos entre sí, mediante:
La condensación del grupo alfa-amino de un aminoácido con el grupo alfa-carboxilo de otro, perdiendo una molécula de agua en el proceso.
Las proteínas poseen en sus extremos:
Un extremo de residuo de aminoácido con su grupo alfa-amino libre (extremo N terminal) y en el otro un residuo con un grupo alfa-carboxilo libre (extremo C terminal).
Para romper el enlace peptídico, se necesita de:
- HCl concentrado y caliente (120°C)
- Acción de bases fuertes, a través de hidrólisis quimicas.
- Enzimas proteolíticas como la pepsina o tripsina (hidroliza enzimáticamente).
El enlace peptídico es rígido y planar por
La resonancia de un par de electrones entre el oxígeno carbonílico y el N del grupo amino.