Estructura y Función de Aminoácidos y Proteínas Flashcards

1
Q

Las proteínas son:

A

Polímeros de alto peso molecular que desempeñan diferentes funciones según su diversidad estructural.

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2
Q

Estructura primaria de una proteína

A

Secuencia de aminoácidos (son 22) que se entrelazan entre sí en una infinidad de combinaciones. Esta secuencia de aminoácidos se unen mediante enlaces covalentes entre los grupos carboxilo y amino de los Carbono alfa de dos aminoácidos consecutivos.

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3
Q

Estructura secundaria de una proteína

A

La secuencia de aminoácidos se pliega entre sí.

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4
Q

Estructura terciaria de una proteína

A

Las cadenas laterales de los aminoácidos interaccionan. Poseen una estructura tridimensional única.

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5
Q

Estructura cuaternaria de una proteína

A

Subunidades de cadenas polipeptídicas independientes interaccionan.

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6
Q

Los alfa-aminoácidos son compuestos orgánicos, formados estructuralmente por:

A

Un grupo amino (alfa-NH2), un grupo carboxílico (alfa-COOH), que se unen a un carbono asimétrico (Calfa o C2 en IUPAC) que está entrelazado a un hidrógeno (H) y a un radical (R).

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7
Q

La excepción a la estructura aminoácidica es:

A

Prolina, es alfa-iminoácido.

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8
Q

Los aminoácidos, a excepción de la glicina, son ópticamente

A

Activos, poseen una configuración de L.

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9
Q

En cuanto a las propiedades ácido-base de los aminoácidos, estos poseen:

A

Almenos dos grupos ionizables. Cabe considerar, que el estado de protonación depende del valor del pH de la solución acuosa en la que se encuentra y de los valores de pKa de sus grupos ionizables (el grupo carboxílico tiene un valor de pKa entre el rango 2-3 mientras que el grupo amino uno de 10).

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10
Q

A un pH bajo 2, los grupos ionizables se encuentran:

A

Protonados, con carga positiva.

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11
Q

A un pH sobre 9, los grupos ionizables se encuentran:

A

Desprotonados, con carga negativa.

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12
Q

En un pH neutral, los aminoácidos se encuentran:

A

Como ión dipolar (zwitterion). En otras palabras, el grupo carboxílico se encuentra desprotonado y el grupo amino protonado. Cabe destacar, que no tiene carga neta y no migra al ser sometido a un campo eléctrico.

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13
Q

El punto isoeléctrico (pI) es:

A

El valor del pH en el cual predomina la forma ión dipolar del aminoácido. Cabe destacar que el pI de un aminoácido en solucion acuosa se puede determinar mediante titulación ácido-base.

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14
Q

Titulación ácido base=

A
pK = pH + log (base conjugada)/(ácido sin disociar)
pK= valor del pH cuando (R-COOH)=(R-COO-) para el grupo carboxílico y (R-NH3+)=(R-NH2) para el grupo amino. Cuando no existen radicables ionizables, el pI corresponde al promedio entre ambos pKa.
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15
Q

Las proteínas están constitudas por

A

Uno o más polipéptidos, es decir, polímeros formados por aminoácidos unidos mendiante un enlace peptídico.

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16
Q

Las proteínas oligoméricas están formadas por

A

Varias cadenas individuales denominadas protómeros o subunidades.

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17
Q

La insulina es una proteína

A

Muy pequeña, posee 51 aminoácidos, versus los 300 que suelen tener otras proteínas.

18
Q

Desde el punto de vista conformacional, encontramos proteínas:

A

Globulares y fibrilares o fibrosas.

19
Q

Las proteínas fibrilares o fibrosas se caracterizan por:

A

Tener forma de cilindro o de láminas. Poseen cadenas paralelas y extendidas, son insolubles en solución acuosa y poseen función estructurl o de protección.

20
Q

Las proteínas globulares se caracterizan por:

A

Tener forma esférica, poseer cadenas de plegamiento compactas, además de funciones dinámicas como catálisis y transporte.

21
Q

El enlace peptídico une aminoácidos entre sí, mediante:

A

La condensación del grupo alfa-amino de un aminoácido con el grupo alfa-carboxilo de otro, perdiendo una molécula de agua en el proceso.

22
Q

Las proteínas poseen en sus extremos:

A

Un extremo de residuo de aminoácido con su grupo alfa-amino libre (extremo N terminal) y en el otro un residuo con un grupo alfa-carboxilo libre (extremo C terminal).

23
Q

Para romper el enlace peptídico, se necesita de:

A
  • HCl concentrado y caliente (120°C)
  • Acción de bases fuertes, a través de hidrólisis quimicas.
  • Enzimas proteolíticas como la pepsina o tripsina (hidroliza enzimáticamente).
24
Q

El enlace peptídico es rígido y planar por

A

La resonancia de un par de electrones entre el oxígeno carbonílico y el N del grupo amino.

25
Q

El enlace peptídico posee un carácter

A

Parcial de doble enlace.

26
Q

Las cadenas polipeptídicas producto del enlace peptídico con carácter parcial de doble enlace, adquieren:

A

Estructuras regulares y periódicas, que determinan la estructura secundaria.

27
Q

La estructura primaria es revelante porque determina… Por ende, ante una mutación genética en la secuencia aminoácidica, altera….

A

Determina las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria. Por ende, una mutación genética que provoque un cambio de un aminoácido en la secuenia aminoacídica puede alterar la estructura tridimensional de la proteína y su función biológica.

28
Q

Podemos tener la misma cantidad de aminoácidos y los mismos, pero con una distinta secuencia, ¿esto genera una proteína igual estructuralmente?

A

No, van a ser dos proteínas estructuralmente distintas.

29
Q

La estructura secundaria describe…

A

La distribución espacial de los átomos adyacentes en la estructura primaria del esqueleto polipeptídico. Se clasifica en estructura alfa-hélice y la hoja beta-plegada.

30
Q

La estructura alfa-hélice de la estructura secundaria, corresponde a un…

A

Enrollamiento dextrógiro en torno a un eje vertical imaginario. La estructura de las cadenas laterales de los aminoácidos (aa) se orientan hacia el exterior de la estructura helicoidal.

31
Q

La alfa-hélice se estabiliza mediante uniones tipo….

A

Puentes de hidrógeno intracatenarios entre el H (está unido a N) de un enlace peptídico y el O (unido a C) de otro enlace peptídico a una distancia de 3aa.

32
Q

Los puentes de hidrógeno intracatenarios de la estructura alfa-hélice otorgan…

A

Rígidez estructural al nivel secundario de la proteína, por ende, el solvente es incapaz de penetrar el interior de la estructura, y se da una solvatación externa de los grupos R polares por el agua, mediante interacciones de tipo puentes de hidrógeno.

33
Q

La hoja beta-plegada, puede formar puentes de hidrógeno, estabilizándose, entre el H unido al H de un enlace peptídico y el O unido al grupo carbonilo (C) de otro enlace peptídico. Esto, entre cadenas….

A

Entre una misma cadena polipeptídica, como también entre cadenas polipeptídicas independientes, dispuestas de forma paralela o antiparalela.

34
Q

La estructura terciaria de una proteína corresponde a…

A

Distribución espacial de todos los átomos de los segmentos de una proteína. Esta se estabiliza mediante interacciones de las cadenas laterales R de los aminoácidos.

35
Q

Las interacciones hidrófobicas de la estructura 3aria son:

A

Uniones apolares generadas por fuerzas de Van der Waals entre la unión de radicales alifáticos y/o aromáticos. Son la principal fuente de estabilidad de la estructura 3aria. Se repelen por solventes como el agua, lo que lleva a que interactuen los grupos polipeptídicos los unos con otros, y que la proteína se pliegue, adquiriendo su estructura terciaria.

36
Q

Los puentes de hidrógeno de la estructura terciaria:

A

Se forman entre el H de raciales -OH y -NH2, y el oxígeno o nitrógeno de otros radicales.

37
Q

Las uniones electroestáticas o salinas de la estructura 3aria son:

A

Interacciones de carga entre grupos aminos protonados y grupos carboxilatos de las cadenas laterales.

38
Q

Los enlaces puente disulfuro de la estructura 3aria son:

A

Importantes para la estabilización de la proteína, son uniones de tipo covalente y cuya ruptura requiere de un agente reductor. Se forman entre los residuos de císteina presentes en las cadenas polipeptídicas (grupos -SH), ya sea entre una misma cadena o cadenas distintas.

39
Q

La estructura cuaternaria se refiere a que ciertas proteínas son oligoméricas, es decir, están formadas por…

A

Dos o más cadenas polipeptídicas, que se unen entre sí mediante enlaces de tipo puentes de hidrógeno, interacciones electroestáticas o salinas, e interacciones apolares. NO SE UNEN POR PUENTES DISULFURO (COVALENTES).

40
Q

La desnaturalización de una proteína, significa que…

A

Pierde su estructura 4aria, 3aria y 2aria, sin afectar la estructura primaria. La proteína pierde su función o actividad biológica. Puede ser reversible o irreversible, además de causarse por pH extremos, calor, tratamiento con agentes químicos (urea y sales de guanidinio) o con solventes orgánicos y sales de metales pesados.