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BIOQUIMICA > ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE AMINOACIDOS > Flashcards

ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE AMINOACIDOS Flashcards

1
Q

¿Que es un aminoacido?

A

Molecula organica que constituye el componente básico de las proteínas

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Q

¿Que es una proteína?

A

Macromolecula compleja encargada de desempeñar diversas funciones, ademas se encuentran formadas por diferentes aminoacidos

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3
Q

¿Como es la estructura general de un aminoacido?

A

Un aa se encuentra formado por un carbono alfa y unido a el encontramos un grupo amino (H3N), un grupo carboxilo o acido (COOH), un átomo de hidrogeno (H) y una cadena lateral representada por la letra R

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4
Q

¿Que es la cadena lateral o grupo R?

A

Es el encargado de determinar el tipo, las caracteristicas y funcionalidad del aminoacido

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5
Q

¿Como se clasifican los aminoacidos?

A

Su clasificacion se determina porr el grupo R y se clasifican de la siguiente forma:

-NO POLARES
-POLARES

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6
Q

¿Dentro de la clasificación de los aminoacidos NO POLARES, cuales encontramos?

A
  • Núcleo aromatico (fenilalanina, tirosina y triptofano)
  • Cadena alifatica (glicina, alanina, prolina, valina, leucina, isoleucina, metionina)
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7
Q

¿Cuando hablamos de aa NO POLARES, que significa?

A

Que son aa sin carga y predominan en el interior de la proteina ya que NO pueden interactuar con el agua, por ende, tendran un papel de efecto hidrofobo que contribuira a la union de mi grupo prostetico

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8
Q

¿Dentro de la clasificación de los aa POLARES, cuales encontramos?

A
  • Con carga neta:

*Ácidos - (aspartato, glutamato)
*Básicos + (lisina, arginina y histidina)

-Sin carga neta (Serina, treonina, cisteina, asparagina y glutamina)

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9
Q

¿Cuando hablamos de aa POLARES, que significa?

A

Que son aa que predominan en el exterior de la proteina ya que al ser polares tienen capacidad de interactuar con el agua.

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10
Q

¿Los aa presentan isomeria optica?

A

si

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11
Q

¿Que son los isomeros opticos?

A

Son compuestos que presentan la misma formula molecular, pero difieren en la distribución de sus atomos en el espacio

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12
Q

¿Que caracteriza a los isomeros opticos?

A

La presencia de centros quirales

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13
Q

¿Que son los centros quirales?

A

Corresponden a un carbono unido a 4 sustituyentes diferentes, por ende, al presentar esta propiedad la molecula puede desviar la luz polarizada a la izquierda y a la derecha

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14
Q

¿Que aminoacido NO PRESENTA isomeria optica?

A

La glicina, porque su carbono, no es un carbono quiral ya que contiene SOLO 2 sustituyentes diferentes (grupo amino y grupo carboxilo) y los otros 2 son sustituyentes IGUALES

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15
Q

¿Cuales son los aa que forman las proteinas?

A

Los alfa L- aminoacidos

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16
Q

¿Que son los aa esenciales?

A

Son los aa que son ingeridos en la ingesta diaria, ya que nuestro cuerpo NO ES CAPAZ de sintetizarlos

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17
Q

¿Cuales son los aa esenciales?

A

Fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano, valina, arginina, histidina

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18
Q

¿Cuales son los aa sintetizados por el cuerpo?

A

ácido aspartico, ácido glutamico, alanina, asparagina, cisteina, glicina, glutamina, prolina, serina y tirosina

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19
Q

¿Que significa un aa en su forma zwiterionica?

A

Significa que el aa presentan equivalencia de cargas + y -

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20
Q

¿Porque los aa en su forma zwiterionica puede ceder o captar protones?

A

Esto se debe a que presentan un grupo amino (+) y un grupo carboxilo (-) por ende, cuando el aa:

-Capta protones se encarga de protonar el grupo carboxilo, por ende, a pH totalmente ácido los aa se encuentran TOTALMENTE PROTONADOS (tanto su grupo amino como su grupo carboxilo)

-Cede protones del grupo amino a pH básicos, los aa se encuentran TOTALMENTE DESPROTONADOS (tanto el grupo amino como el grupo carboxilo)

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21
Q

¿En donde podemos encontrar al aa en su forma zwiterionica?

A

En el punto isoelectrico ya que va presentar carga neta cero, es decir, hay una equivalencia en las cargas tanto positivas como negativas

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22
Q

¿Que es el punto isoelectrico?

A

Valor de pH al cual el aa presenta carga neta cero, por ende:

-Si pH<(menor) a el pi la carga neta sera POSITIVA
-Si pH >(mayor) a pi la carga neta será NEGATIVA

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23
Q

¿Que es la curva de titulación?

A

Es la encargada de mostrar el comportamiento de un aa a distintos pH, ademas, permite visualizar el punto isoelectrico y la zona buffer del aa

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24
Q

¿Que es la zona buffer?

A

zona que se localiza en los PKA de la curva y es aqui donde el pH se mantiene constante

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25
Q

¿Como se calcula el punto isoelectrico de un aa neutro?

A

Pi= (pka1+pka2)/2

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26
Q

¿Como se calcula el punto isoelectrico de un aa ácido?

A

Pi= (pk1+pkR)/2

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27
Q

¿Como se calcula el punto isoelectrico de un aa básico?

A

Pi= (pkR+pk2)/2

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28
Q

¿pkR esta presente en todos los aa?

A

NO, solo esta en aa ácidos y básicos

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29
Q

¿Que es pka?

A

Son los encargados de representar el pH en donde el aa presenta cargas iguales, es decir, presenta la misma cantidad de cargas protonadas y desprotonadas ocasionando un equilibrio en el aa

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30
Q

¿Donde se ubican los pka?

A

Se ubican en medio de la zona buffer

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31
Q

¿Como se desprotona el aa básico?

A

Primero se desprotona el grupo carboxilo, luego el grupo amino del grupo R y posteriormente se desprotona el grupo amino de la estructura general del aa

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32
Q

¿Como se desprotona el aa ácido?

A

Primero se desprotona primero el grupo carboxilo de la estructura general del aa, despues se desprotona el grupo carboxilo del grupo R y por ultimo se desprotona el grupo amino de la estructura general del aa

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33
Q

¿Como se encuentran unidos entre si los aa?

A

Se unen por medio del enlace peptidico

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34
Q

¿Que caracteriza al enlace peptidico?

A

Se caracteriza por ser fuerte, covalente y de tipo amida

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35
Q

¿Como se forma el enlace peptidico?

A

Se forma por condensación ya que libera una molecula de agua

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36
Q

¿De que depende la función de las proteinas?

A

Depende de su estructura tridimensional y conformacional nativa o única.

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37
Q

¿De que depende la función de las proteinas?

A

Depende de su estructura tridimensional y conformacional nativa o única.

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38
Q

¿Porque la fx de las proteinas depende de su estructura tridimensional y conformacional nativa?

A

Por que la información que permite realizar esa conformación se halla en la secuencia de aminoácidos de la cadena polipeptídica, que se
encuentra unida por enlaces covalentes fuertes.

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39
Q

¿Que es la conformacion nativa o unica de una proteina?

A

Es la conformación energéticamente más favorable porque permite el mayor número de interacciones posibles determinada por la secuencia de aminoácidos

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40
Q

¿Como se encuentra estabilizada la conformación nativa o unica de una proteina?

A

se encuentra estabilizada por interacción covalente, interacciones débiles (no covalentes) intermoleculares y con el agua circundante.

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41
Q

¿Cuales son las interacciones debiles (no covalentes) que estabilizan la conformación nativa o unica de una proteina?

A
  1. Interacciones electroestaticas
  2. Fuerzas de Van deer Wals
  3. Puentes de hidrogeno
  4. Interacciones hidrofobicas
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42
Q

¿Que son las interacciones electroestaticas?

A

Son aquellas que se establecen entre grupos de cargas opuestas, ejemplo ion – ion (presentan una sola carga), dipolo (presentan dos cargas diferentes)

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43
Q

¿Que son las fuerzas de Van deer Wals?

A

Son interacciones electroestáticas débiles que se establecen en grupos de átomos que poseen una distribución asimétrica de carga (dipolo), ejemplo: dipolo – dipolo.

44
Q

¿Que son los puentes de hidrogeno?

A

Son interacciones electroestáticas complejas que se establecen entre un átomo de hidrogeno unido a un elemento muy electronegativo (oxígeno, nitrógeno, flúor).

45
Q

¿Que son las interacciones hidrofobicas?

A

Fuerzas a través de las cuales los compuestos hidrofóbicos tienden a agruparse en un medio acuoso a causa de la repulsión del agua.

46
Q

¿Cuales son las interacciones COVALENTES que estabilizan la conformación nativa o unica de una proteina?

A

Puentes disulfuro

47
Q

¿Que son los puentes disulfuro?

A

Son el resultado de la unión de las cadenas laterales de 2 cisteínas por reacción de oxidación,
solamente se encuentran en proteínas extra citosólicas dado que el citosol es un ambiente reductor.

48
Q

¿Las proteinas se clasifican segun?

A
  1. Según su función
  2. Según su composición química
  3. Según su forma
  4. Según el número de subunidades
49
Q

¿Como se clasifican las proteinas segun su funcion?

A
  1. Estructurales: Colágeno, elastina, queratina, etc.
  2. Enzimas: ADN- polimerasa, catalasa, hexoquinasa, etc.
  3. Transporte: Hemoglobina, mioglobina, seroalbúmina, etc.
  4. Reserva: Caseína, ovoalbúmina, ferritina, etc.
  5. Defensa: Inmunoglobulina (anticuerpos), trombina, fibrinógeno, etc.
  6. Contráctiles: Actina, miosina, dineína, etc.
  7. Hormonal: Insulina, hormona del crecimiento (GH), etc.
  8. Toxinas: Toxina botulínica, veneno de serpientes, etc.
50
Q

¿Como se clasifican las proteinas segun su composicion quimica?

A
  1. Simples: Son aquellas que están formadas únicamente por aminoácidos, ejemplo: glicina, glutamato, serina, etc.
  2. Conjugadas: Son aquellas que están formadas por aminoácidos y un grupo prostético (otro
    componente), ejemplo: lipoproteína, fosfoproteína, metaloproteína, etc.
51
Q

¿Como se clasifican las proteinas segun (conformacion tridimensional)

A

-Globulares
-Fibrosas

52
Q

Caracteristicas de las proteinas globulares

A

Globulares:
 Proteínas donde no predomina ningún eje sobre otro
 Se pliegan sobre si mismas
 Tienen forma ovoide o esferoide
 Presentan regiones con diferentes tipos de estructura secundaria, para después dar paso a la
estructura terciaria, ejemplo: hélice alfa, una conformación beta, un codo que permita otra
conformación beta y se asocien entre si para forman una lámina beta.
 Son solubles en un medio acuoso debido a su plegamiento ya que ocultan el componente
hidrofóbico en su interior
 Son las que tienen mayor actividad funcional
 Ejemplo: enzimas, anticuerpos, hemoglobina, hormonas, etc.

53
Q

Caracteristicas de las proteinas fibrosas

A

 Las proteínas se ordenan paralelamente
 Constituyen o forman fibras o laminas extendidas
 Presentan un único tipo de estructura secundaria, es por esto que no es posible su
plegamiento sobre si mismas porque colapsarían, ejemplo: las alfa queratinas son todas alfa
hélice, el colágeno es todo hélice de colágeno (hélice levógira)
 Son insolubles en medio acuoso debido a que sus cadenas NO se pliegan y quedan expuestos sus
componentes hidrofóbicos
 Participan en la constitución de estructuras de sostén
 Ejemplo: alfa queratinas que forman pelo, uñas, colágeno, etc.

54
Q

¿Como se clasifican las proteinas segun el numero de subunidades?

A
  1. Monoméricas: Constituidas por una única cadena polipeptídica, ejemplo: mioglobina
  2. Oligoméricas: Constituida por más de una cadena polipeptídica, ejemplo: hemoglobina
55
Q

¿Como esta formada los niveles de organizacion de las proteinas?

A
  1. Estructura primaria
  2. Estructura secundaria
  3. Estructura terciaria
  4. Estructura cuaternaria
56
Q

¿En que consiste la estructura primaria?

A

Son secuencias de aminoácidos unidos entre sí por enlaces peptídicos que resultan de la condensación de aminoácido por unión de tipo amida, la secuencia de cada proteína es única y
determinará la estructura tridimensional de la proteína.

57
Q

¿Que estabiliza la estructura primaria?

A

Los enlaces peptídicos.

58
Q

¿En que consiste la estructura secundaria?

A

Es el plegamiento que adopta la estructura primaria a lo largo de un eje. Existen diferentes tipos de estructuras secundarias, entre ellas encontramos:

  1. Alfa helice
  2. Conformacion beta o hoja beta plegada
59
Q

¿En que consiste la estructura secundaria de tipo alfa helice?

A

Es el plegamiento que adopta la estructura primaria a lo largo de un eje formando una hélice
dextrógira, esto quiere decir que gira hacia el sentido derecho.

60
Q

¿Como se encuentran estabilizada las alfa helice?

A

Está estabilizado por puentes de hidrógeno intracatenarios (hidrogeno- oxigeno del enlace peptídico de 4 aminoácidos de distancia,
ya que cada vuelta está constituida por 3.6 residuos de aminoácidos)

61
Q

¿Los aminoácidos que tienen el R demasiado corto pueden formar alfa hélice?

A

NO, ejm: glicina y prolina

62
Q

¿Que significa intracatenarios?

A

Una misma tira de aminoácidos.

63
Q

¿Que significa intercatenarios?

A

Más de una cadena de aminoácidos

64
Q

¿En que consiste la estructura secundaria de tipo conformacion beta o hoja beta plegada?

A

Son aquellas que daran origen a:
1. lamina beta (lamina beta paralela y lamina beta anti-paralela)
2. Giros beta

65
Q

¿En que consiste la estructura secundaria de tipo conformacion beta o hoja beta plegada?

A

Son aquellas que daran origen a:
1. lamina beta (lamina beta paralela y lamina beta anti-paralela)
2. Giros beta

66
Q

¿En que consiste la lamina beta?

A

La cadena polipeptídica se encuentra lo más extendida posible y presenta forma de zig – zag.

67
Q

¿Las cadenas con conformación beta se asocia entre si mediante?

A

puentes de hidrogeno intercatenarios entre una cadena y la otra

68
Q

¿Que tipo de laminas beta tenemos?

A
  1. lamina beta paralela
  2. lamina beta anti-paralela
69
Q

Lamina beta paralela

A

Todas las laminas betas que se asocian van en la misma dirección, ejemplo: amino a carboxilo o carboxilo a amino.

70
Q

Lamina beta anti - paralela

A

Es anti – paralela cuando las cadenas que se asocian lo hacen en sentido opuesto, ejemplo: cuando una cadena va desde un extremo amino a
un extremo carboxilo y la otra cadena se asocia porque va desde un extremo carboxilo a
un extremo amino.

71
Q

¿En que consisten los giros beta?

A

Son giros o dobleces dentro de la cadena constituido por 4 residuos, además se encuentra estabilizado por puente de hidrogeno intercatenarios, tenemos de tipo I y tipo II
clasificados según su orientación.

Se ubican en regiones de interacción con las distintas hojas plegadas, ya sean paralelas o antiparalelas.

72
Q

¿En que consiste la estructura terciaria?

A

Es la estructura tridimensional completa que resulta del plegamiento tridimensional de
una cadena polipeptídica sobre sí misma

73
Q

Ejemplo de estructura terciaria

A

las proteínas globulares permiten que en este tipo de proteínas los restos de aminoácidos hidrofóbicos queden anclados en el interior del ovoide o esferoide que se forma y en la periferia quedan los restos de aminoácidos hidrofílicos, de modo que esta estructura globular
resulte soluble en agua.

74
Q

¿Como se encuentran estabilizadas la estructura terciaria?

A
  1. La interacciones principal que estabiliza la estructura terciaria es:
    “Interacciones hidrofóbicas entre los restos de aminoácidos (grupos R)”
  2. Interacciones fuertes (covalentes) son:
    “Puentes disulfuro (es el único enlace covalente que puede estabilizar la estructura terciaria),
    esta interacción SOLAMENTE ocurre extra citosolicamente”
  3. Las interacciones débiles (no covalentes) son:
     Fuerzas de Van der Waals
     Puentes de hidrogeno
     Interacciones electroestáticas
     Apilamiento o stacking de los grupos aromáticos
75
Q

¿En que consiste la estructura cuaternaria?

A

La estructura cuaternaria la presentan aquellas proteínas que tengan mas de una cadena polipeptídica, es decir, proteínas oligoméricas, en ese caso cada una de las cadenas que forman parte de esa proteína oligomérica recibe el nombre protomeros.

76
Q

¿La estructura cuaternaria se encuentra estabilizada por?

A
  1. Fuerza estabilizadora principal es:
    “ Interacciones hidrofobicas”
  2. Interacciones débiles (no covalentes):
     Interacciones electroestáticas
     Interacciones o fuerzas de Van der Waals

IMPORTANTE: Si es una proteína extra citosólica presentara puentes disulfuro

77
Q

¿Como se le denomina a la perdida de la estructura de una proteina?

A

Desnaturalización e hidrolisis

78
Q

¿En que consiste la desnaturalización?

A

Perdida de la conformación nativa por ruptura de los enlaces débiles, es decir, perdida de la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria en caso de tenerla, sin embargo, la estructura primaria se
conserva.

79
Q

¿El proceso de desnaturalización se puede dar por?

A

Agentes fisicos y agentes quimicos

80
Q

¿Que agentes fisicos puede ocasionar la desnaturalización de una proteina?

A

Dentro de los físicos tenemos:
 Ultrasonido
 Microondas
 Temperaturas extremas (frío o calor)
 Radiaciones ionizantes

81
Q

¿Que ocasionan la desnaturalización por agentes fisicos en una proteina?

A

Los agentes físicos alteran los estados
vibracionales de los enlaces llevando a la
desestabilización de estas estructuras

82
Q

¿Que agentes quimicos pueden ocasionar la desnaturalizacion de una proteina?

A

Dentro de los químicos tenemos:
 Detergentes
 Cambios de pH
 Sustancias reductoras, oxidantes

83
Q

¿Cuales son las consecuencias de la desnaturalización?

A

 Perdida de la función biológica: Porque la función de una proteína depende de su conformación.

 Insolubilidad en agua de las proteínas globulares: La pérdida de la estructura terciaria de las proteínas globulares, determina que los restos de aminoácidos hidrofóbicos que se hallaban dentro de la esfera queden expuestos al medio acuoso tornándose insolubles en agua.

84
Q

¿La desnaturalización de una proteina es reversible?

A

La desnaturalización es reversible siempre y cuando la estructura primaria de la proteina se mantenga intacta, pues se puede retirar el agente desnaturalizante y la proteína recupera su conformación nativa porque recordemos que la información de la conformación nativa se encuentra en la secuencia de los aminoácidos, es decir, en la estructura primaria.

85
Q

¿En que caso no ocurre la desnaturalización?

A

Si tenemos puentes disulfuro formando parte de las fuerzas que estabilizan a los diferentes niveles
estructurales de la proteína se utiliza betamercaptoetanol para romper los puentes disulfuro y desnaturalizarla, sin embargo, si retiramos este desnaturalizante puede ocurrir que los puentes disulfuro no se formen en posiciones correctas y la proteína no adquiera su conformación nativa.

86
Q

¿En que consiste la hidrolisis?

A

Es la perdida de todos niveles de estructura de la proteína, es decir, estructura primaria,
secundaria, terciaria y cuaternaria, por medio de la ruptura del enlace peptídico. Esto también lo realizan las proteasas digestivas.

87
Q

¿Que tipo de tecnicas de cuantificacion, separacion y purificación de las proteinas existen?

A
  1. Tecnica de cuantificacion: Espectrofotometría
  2. Técnicas de separación y purificación: Electroforesis
88
Q

¿En que consiste la espectofotometría?

A

Proceso mediante el cual podemos medir la luz que absorbe una sustancia. Las sustancias que tienen doble enlace conjugado son capaces de absorber la luz a una cierta longitud de onda

89
Q

Ejemplo de espectofotometría

A

Para la proteína se usa 280 nanómetros, a
través de una cubeta en la que se encuentra la
proteína, esta proteína absorbe parte de la luz y va a dejar pasar lo que no absorbe, y el detector dará un resultado llamado absorbancia.

 A mayor absorbancia mayor concentración.
 A menor absorbancia menor concentración.

90
Q

¿Que es un espectrofotómetro?

A

Lente que poseen una lampara que emite luz de las distintas longitudes de onda, un monocromador, el cual permite que podamos elegir la longitud de onda en la cual queremos medir.

91
Q

¿Que aa pueden absorver la luz ultravioleta para permitir su cuantificación?

A

los aminoácidos aromáticos

92
Q

¿Como podemos calcular la espectrofotometria?

A

Por la ley de Lambert -Beer

93
Q

Formula de Lambert -Beer

A

A=Ɛ L C

A: absorbancia de la sustancia a una longitud de onda determinada
Ɛ: absortividad molar (coeficiente de extincion molar) absorbancia de una solucion 1M del compuesto (sv, T, l) Unidades: concentracion x cm
L: longitud del camino optico en la cubeta (en cm)
C: concentracion de la sustancia en la solucion

94
Q

¿En que consiste la electroforesis?

A

Técnica de separación de moléculas por medio de su migración al entrar en contacto con un campo eléctrico.

95
Q

¿Que se necesita para realizar la electroforesis?

A
  1. Una fuente de energía para generar la carga eléctrica
  2. Medio de soporte para que ocurre la separación: sobre papel, gel o disolución
  3. Una solución amortiguadora (Buffer) para mantener el pH constante (8.6)
96
Q

¿Que debemos tener en cuenta para llevar a cabo la electroforesis?

A

Debemos tener en cuenta si la proteína se encuentra en su estado nativo o desnaturalizante. Por ende, a partir de esto podemos saber que propiedades se observan en la proteína y que tipo de soporte voy a utilizar (papel, gel o disolución).

97
Q

¿Como se lleva a cabo la electroforesis?

A

La electroforesis consiste en:
1. Sembrar una proteína en soporte o gel
2. Aplicar un campo eléctrico, es decir, se enchufa a una fuente eléctrica. Las proteínas al ser moléculas que se cargan a un cierto pH, estas proteínas van a tener cierta carga, va a hacer que migren hacia el polo positivo o al polo negativo, se trabaja a un pH 8.6 en donde todas las proteínas están cargadas negativamente migrando hacia el polo positivo, de esta manera las proteínas se van a ir separando y se van a separar según su relación carga.

Por ende:
 Aquellas proteínas más pequeñas y más
cargadas van a migrar o a correr más rápido
hacia el polo positivo

 Aquellas proteínas más grandes y más
pesadas van a quedar más retenidas hacia el
polo negativo.

98
Q

¿Que se debe tener en cuenta en la separacion de las proteinas?

A

 Las proteínas desnaturalizadas se separan según su masa (peso)

 La proteína en su estado nativo se separa según su relación carga – masa (peso)

99
Q

Mioglobina

A

 Proteína ubicada en el musculo

 Proporciona reserva de oxígeno en el músculo, por ende, cuando competimos en una maratón y el musculo se fatiga o se ocasionan calambres, sucede porque esa reserva de oxígeno en el músculo se a agotado.

 La mioglobina esta compuesta hasta la estructura terciaria.

 Formada por alfa hélice, además, estás alfa hélice se encuentran interrumpidas por la presencia de giros beta, es decir, que, si la alfa hélice se encuentra girando y se encuentra con un giro beta, ocasiona que la alfa hélice cambie de dirección.

 Presenta dos formas: oxihemoglobina (unido a oxígeno) y desoxihemoglobina (sin oxígeno).

100
Q

Hemoglobina

A

 Proteína ubicada en los glóbulos rojos

 Se encarga de transportar oxígeno en la sangre

 La hemoglobina esta compuesta hasta la estructura cuaternaria

 4 cadenas polipeptídicas (2 alfa (rosa) y 2 beta (amarilla)), es decir, presenta hasta la estructura cuaternaria
 Presenta dos formas: oxihemoglobina (unido a oxígeno) y desoxihemoglobina (sin oxígeno).

101
Q

¿La hemoglobina y la mioglobina se encuentra compuesta por que grupo prostetico?

A

Por el grupo hemo, esta es una molécula adicional que hacen que su función se desarrolle de una mejor manera

102
Q

¿Como esta formado el grupo hemo?

A

Grupo formado por:

Una porfirina unido a un hierro central vemos que esta conformada por pirrol, grupo metil, grupo vinil, etc.

103
Q

¿el grupo hemo es el sitio donde se va a unir el?

A

oxígeno

104
Q

¿Cuales son las dos formas de la afinidad de la hemoglobina?

A
  1. Estado T (tenso)
  2. Estado R (relajado)
105
Q

¿Que es el estado T (tenso) de la hemoglobina?

A

Es el estado en el que la hemoglobina está SIN OXIGENO (desoxihemoglobina).

106
Q

¿Que es el estado R (relajado) de la hemoglobina?

A

Es el estado en que la hemoglobina tiene AFINIDAD POR EL OXIGENO.

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