ENZIMAS Flashcards

1
Q

¿Qué es un catalizador?

A

Son aquellas sustancias que tienen la capacidad de acelerar o aumentar la velocidad de una reacción química SIN CONSUMIRSE en la reacción.

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2
Q

¿Qué es la energía de activación?

A

Es la diferencia entre los niveles de energía del estado basal y del estado de transición.

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3
Q

¿Qué es el estado basal?

A

Es el punto de partida de la reacción y la reacción puede dirigirse hacia la derecha o hacia la izquierda.

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4
Q

¿Qué es el estado de transición o estado activo?

A

Es el momento en el cual ocurren rupturas de enlaces, formación de enlaces y desarrollo de cargas, es decir, es el momento preciso donde hay igual probabilidad de que la reacción puede tomar dirección hacia el sustrato o hacia el producto.

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5
Q

¿Qué es especificidad?

A

Las enzimas son muy específicas: interaccionan con un sustrato, o unos pocos sustratos, y catalizan sólo un tipo de reacción química. El conjunto de enzimas sintetizado en una célula determina qué reacciones se producen en esa célula.

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6
Q

¿Qué es un cofactor?

A

Componente no proteico, termoestable y de baja masa molecular, necesario para la acción de una enzima.

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7
Q

¿Que son las enzimas?

A

Las enzimas son catalizadores biológicos de naturaleza principalmente proteica, es decir, son sustancias que incrementan la velocidad de una
reacción porque DISMINUYEN la ENERGÍA DE ACTIVACIÓN para que ocurra la reacción.

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8
Q

¿porque las enzimas logran disminuir la energía de
activación?

A

Las enzimas logran disminuir la energía de
activación porque interaccionan con el sustrato
para formar un complejo E-S (enzima-sustrato) que
tiene una energía de activación menor que la del
sustrato libre.

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9
Q

¿Que caracteristicas tienen las enzimas?

A

 La mayoria de las enzimas son proteínas, pero algunas son acidos ribonucleicos (ARN) denominadas “ribozimas”.

 Presentan alta especificidad por el sustrato (S)

 Presentan gran capacidad para acelerar las reacciones quimicas

 Actúan en un rango optimo de pH y T (temperatura)

 En medicina se caracterizan por estar implicadas en patologías de origen genetico (ejm: una mutación puede causar una deficiencia en la actividad de una enzima que genera un trastorno en el metabolismo y eso resulta en una patología)

 En medicina es de utilidad en el diagnostico clinico

 Son blancos de farmacos en tratamientos de diferentes patologias

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10
Q

Existen 2 tipos de enzimas, estas pueden ser:

A
  1. Totalmente proteicas (apoenzimas): Cuando nos referimos únicamente a la parte PROTEICA de la enzima se denomina “apoenzima”.
  2. NO totalmente proteicas (holoenzimas):Cuando nos referimos a NO TOTALMENTE PROTEICAS,
    hacemos referencia a las holoenzimas, aquí la enzima esta activa, ya que está se encuentra constituida por la interacción de la apoenzima con el cofactor
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11
Q

¿Que es catalisis?

A

proceso por el cual cambia la velocidad de una reacción química a causa de una sustancia llamada catalizador

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12
Q

¿Que tipo de cofactores existen?

A
  1. Iones inorganicos
  2. Coenzimas
  3. Grupos prosteticos
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13
Q

¿Que son los iones inorganicos?

A

Encargados de interactuar de forma temporal con la enzima en el momento de la catálisis, es decir, ayudan a que la enzima se le facilite la reacción. Ejemplo de iones inorgánicos: hierro (Fe), cobre (Cu), zinc (Zn), etc.

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14
Q

¿Que son las coenzimas?

A

Son moléculas orgánicas más grandes que se encargan de interactuar temporalmente con la
enzima para facilitar la catálisis a partir del transporte de estas moléculas orgánicas, es decir, funcionan como trasportadores ya que ayudan a que el sustrato se acerque al sitio de acción o sitio activo de la enzima. Ejemplo de coenzimas: la coenzima A o el NADH (el NADH transporta los electrones de un compuesto que acaba de ser oxidado hacia la cadena transportadora de electrones para obtener energía en forma de ATP).

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15
Q

¿Que son los grupos prosteticos?

A

Los grupos prostéticos pueden ser iones o coenzimas, sin embargo, la diferencia
esta es que se va a unir de forma COVALENTE, es decir, pueden unirse a la enzima de forma constante.

Ejemplo de grupos prostéticos: los cobres, los grupos hemo (facilitan el traspaso de los electrones) constante

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16
Q

¿En base a que se clasifican las enzimas?

A

Se clasifican en base a la reacción que catalizan, ya que no cualquier enzima puede trabajar con
cualquier sustrato.

17
Q

¿Como se clasifican las enzimas?

A
  1. Oxidorreductasas
  2. Transferasas
  3. Hidrolasas
  4. Liasas
  5. Isomerasas
  6. Ligasas
18
Q

¿Que funcion tienen las oxidorreductasas?

A

Las oxidorreductasas se encargan de transferir electrones o protones de un sustrato a otro.

19
Q

Ejemplo de oxidorreductasa

A

El NAD actuaría como un cofactor, específicamente como una coenzima, brindándole ayuda a la enzima para que pueda llevar a cabo la reacción.

¿Cómo sucede?
El NAD actuara como un transportador ya que tomará los electrones que la enzima acaba de quitarle a su sustrato y viajara a través de la cadena transportadora de electrones para poder transferirlos a los complejos proteicos. Por ende:

  • Cuando el NAD se encuentra oxidado se va a encontrar identificado como NAD, ya que ha perdido el electrón y su protón.
  • Cuando el NAD se encuentra reducido va a agregársele la H, es decir, quedara como NADH ya que al reducirlo se le está dando el electrón y el protón ya que estos siempre viajan acompañados.
19
Q

Ejemplo de oxidorreductasa

A

El NAD actuaría como un cofactor, específicamente como una coenzima, brindándole ayuda a la enzima para que pueda llevar a cabo la reacción.

¿Cómo sucede?
El NAD actuara como un transportador ya que tomará los electrones que la enzima acaba de quitarle a su sustrato y viajara a través de la cadena transportadora de electrones para poder transferirlos a los complejos proteicos. Por ende:

  • Cuando el NAD se encuentra oxidado se va a encontrar identificado como NAD, ya que ha perdido el electrón y su protón.
  • Cuando el NAD se encuentra reducido va a agregársele la H, es decir, quedara como NADH ya que al reducirlo se le está dando el electrón y el protón ya que estos siempre viajan acompañados.
20
Q

¿Cuál es la función de las transferasas?

A

Son encargadas de transferir un grupo químico especifico

21
Q

Ejemplo de transferasas

A

Las transaminasas son enzimas de tipo transferasas que trabajan como sustrato, es decir, que tienen distintos aminoácidos. Estas se encargarán de tomar el grupo amino del aminoácido y transferírselo a otro compuesto. Por otra parte, las transaminasas llevan adelante su reacción cuando es necesario utilizar el esqueleto
carbonado de los aminoácidos para obtener energía.

22
Q

Ejemplo de transferasas

A

Las transaminasas son enzimas de tipo transferasas que trabajan como sustrato, es decir, que tienen distintos aminoácidos. Estas se encargarán de tomar el grupo amino del aminoácido y transferírselo a otro compuesto. Por otra parte, las transaminasas llevan adelante su reacción cuando es necesario utilizar el esqueleto
carbonado de los aminoácidos para obtener energía.

23
Q

¿Que función tienen las hidrolasas?

A

Son las encargadas de llevar a cabo reacciones de hidrolisis (ruptura de enlaces)

24
Q

Ejemplo de hidrolasas

A

Las fosfatasas son las encargadas de sacar el fosfato (desfosforilar) a determinada enzima, en cambio, las quinasas son las encargadas de colocar fosfatos (fosforilar) a determinada enzima. Además, continuando con el ejemplo, las fosfatasas al ser una enzima hidrolasa, lo que harán es romper el enlace que hay entre el fosfato y
la enzima para desencadenar la activación o inhibición de la actividad enzimática.

25
Q

Ejemplo de hidrolasas

A

Las fosfatasas son las encargadas de sacar el fosfato (desfosforilar) a determinada enzima, en cambio, las quinasas son las encargadas de colocar fosfatos (fosforilar) a determinada enzima. Además, continuando con el ejemplo, las fosfatasas al ser una enzima hidrolasa, lo que harán es romper el enlace que hay entre el fosfato y
la enzima para desencadenar la activación o inhibición de la actividad enzimática.

26
Q

¿Que funcion tienen las liasas?

A

Son las encargadas de agregar o quitar un grupo funcional a un doble enlace, es decir, que las liasas
pueden agregar un grupo funcional desarmando el doble enlace o puede sacar el grupo funcional ocasionando que se tenga que formar de manera obligatoria un doble enlace para poder estabilizarlo nuevamente.

27
Q

Ejemplo de liasas

A

Por ejemplo, el carbono presenta en su última orbita 4 electrones, por ende, deberá formar 4 enlaces para poder estar estable. Teniendo en cuenta lo anterior, en caso de que el carbono entable un doble enlace con otro átomo se encontraría compartiendo 2 electrones y los 2 electrones restantes los estaría compartiendo con otros 2 compuestos para poder estar estable. Sin embargo, sí se agrega un grupo funcional extra, el carbono va a romper o desarmar ese doble enlace previo para poder unirse con este grupo funcional quedando nuevamente de manera estable ya que estaría compartiendo sus 4 electrones. De igual forma se debe tener en cuenta que, así como las
liasas pueden colocar un grupo funcional, también pueden quitarlo, por ende, si se le quita este grupo funcional al carbono, este deberá volver a generar un doble enlace para poder estabilizarse nuevamente.

28
Q

¿Las enzimas pueden catalizar reacciones en ambos sentidos?

A

SI

29
Q

¿Que funcion tienen las isomerasas?

A

Son las encargadas de la interconversión de isómeros, es decir, reacomodan los átomos para
convertir a un compuesto en su isómero

30
Q

Ejemplo de las isomerasas

A

La glucosa-6-fosfato isomerasa, ya que esta enzima va a catalizar la glucosa-6-fosfato en fructosa-6-
fosfato.

31
Q

¿Que función tienen las ligasas?

A

Son enzimas que catalizan reacciones específicas de unión de determinado sustrato con gasto de
moléculas de alta energía, es decir, con gasto de ATP.

32
Q

¿Qué es el sitio activo de una enzima?

A

El sitio activo es el lugar específico donde se une el sustrato a la enzima.

33
Q

¿Cómo está constituido el sitio activo de una enzima?

A

El sitio activo está formado por cadenas laterales de aminoácidos que tienen características complementarias a la estructura del sustrato.

34
Q

Las enzimas se encuentra constituido por cadenas laterales de aminoácidos con características complementarias a la estructura del sustrato (afinidad), por ende:

A
  • Si el sustrato tiene carga positiva (S+) en el sitio activo predominaran aminoácidos ácidos ya que
    presentan carga negativa, determinando la especificidad de la enzima, ya que como mencionamos anteriormente en su clasificación: “no cualquier enzima puede trabajar con cualquier sustrato, por ende, para cada reacción hay una enzima”.

-Si el sustrato tiene carga negativa (S-) en el sitio activo predominarán aminoácidos básicos ya que
presentarán carga positiva.

-Si el sustrato es hidrofóbico, las cadenas laterales de los restos de aminoácidos que van a estar en
el sitio activo van a ser cadenas laterales de aminoácidos hidrofóbicos.