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Biochemie Für Mediziner > Erythrocyten > Flashcards

Erythrocyten Flashcards

1
Q

Wo findet die Erythropoese statt?

A

Im Knochenmark

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Q

Wodurch wird die Erythropoese stimuliert?

A

Durch Erythropoetin EPO

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3
Q

Wo wird EPO gebildet?

A

In den peritubulkuären Zellen der Nierenrinde

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4
Q

Wovon ist die Bildung des Erythropoetins abhängig?

A

Vom O2-Partialdruck:

Bei Hypoxie: Synthese von EPO steigt

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Q

Wie heißen die Vorläuferzellen der Erythrozyten? Worin unterscheiden sie sich?

A

Retikulozyten haben Mitochondrien, Ribosomen, synthetisieren Hämoglobin

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6
Q

Nenne wichtige Schritte der Hämbiosynthese und wo sie stattfinden

A
  1. Glycin + Succinyl-CoA —> 5-Aminolävulinat (Mitochondrium)
  2. 2x 5-Aminolävulinat kondensiert zu Porphobilinogen (Zytosol)
  3. Porphobilinogen —> —> Koproporphyrinogen III (Zytosol)
  4. Decarboxylierung und Oxidation von Koproporphyrinogen III (Mitochondrienmatrix) —> konjugierte Doppelbindungen entstehen => Hämgruppe
  5. Beladung des Porphyrinrings mit Fe2+ (Mitochondrienmatrix)
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7
Q

Was ist der geschwindigkeitsbetimmende Schritt der Hämbiosynthese?

A

Glycin + Succinyl-CoA —> 5-Aminolävulinat durch delta-ALA-Synthase

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8
Q

Lebensdauer von Eryhtrozyten

A

120 Tage

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9
Q

Wo werden Erythrozyten abgebaut?

A

In Milz, Leber, Knochenmark durch Makrophagen

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10
Q

Wie wird das Hämoglobin abgebaut?

A

Hämoglobin wird zu Bilirubin abgebaut, mit Glucuronsäure konjugiert und über die Galle ausgeschieden
1. durch Häm-Oxygenase wird die Oxidation einer Methinbrücke eingeleitet
—> Porphyrinring wird geöffnet, Freisetzung von CO, Reaktionsprodukt: Biliverdin
2. Biliverdin wird zu Bilirubin reduziert

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11
Q

Wie liegt Bilirubin im Körper vor?

A
  • im Blut: an Albumin gebunden = indirektes Bilirubin
  • in der Leber: Bilirubin wird mit Glucuronsäure konjugiert —> Bilirubin-Diglucuronid = direktes Bilirubin —> Transport in die Galle möglich
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12
Q

Größe und Form von Erythrozyten

A

7,5 µm, bikonkave Scheibe

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13
Q

Membranproteine, die das Cytoskelett und Erythrozytenmembran verbinden

A
  • Bande-3-Protein

- Glycophorin

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14
Q

Woraus besteht das Zytoskelett der Erythrozyten? Welche Adapterproteine sind vorhanden?

A
  • Spectrin
  • Adapterprotein: Ankyrin verbindet Spectrinnetzwerk mit Bande-3-Protein
  • Bande-4.1-Protein und Actin verknüpfen Glycophorin
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15
Q

Was sind die Aufgaben von Hämoglobin?

A

Sauerstofftransport
CO2-Transport
Puffert Blut

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16
Q

Aufbau von Hämoglobin

A
  • Tetramer, bestehend aus jeweils 2 alpha- und beta-Untereinheiten
  • UE besteht aus alpha-/beta-Globin und Häm = prosthetische Gruppe
  • Häm: planares Porphyrinringsystem und zentrales Fe2+
  • O2 bindet über Fe2+
17
Q

Welche Bedeutung hat die Kooperativität der O2-Bindung an die Globinuntereinheiten?

A
  • effektiver O2-Transport
  • sigmoidales Verlauf der O2-Sättigungskurve des Hämoglobins
  • durch Bindung eines O2 wird die Affinität für weiteres O2 erhöht
  • partiell desoxygeniertes Hämoglobin gibt O2 leichter ab
18
Q

Was sind die unterschiedlichen Konformationen des Hämoglobintetramers?

A

T-Zustand (tense): desoxygeniert, geringere O2-Affinität

R-Zustand (relaxed): oxygeniert

19
Q

Wodurch wird die O2-Abgabe aus dem Blut in den Kapillaren erleichtert?

A
  1. Durch den allosterischen Effektor 2,3-Bisphosphoglycerat
    —> bei hoher Konzentration: Rechtsverschiebung der O2-Bindungskurve
    - Bindungsstelle für 2,3-Bisphosphoglycerat nur im T-Zustand zugänglich, stabilisiert diesen —> O2-Abgabe bei niedrigen Partialdrucken erleichtert
  2. durch niedrige H+-Konzentration Rechtsverschiebung der O2-Bindungskurve = Bohr-Effekt (T-Zustand wird stabilisiert)
20
Q

Wodurch wird die Pufferfunktion des Hämoglobins ermöglicht?

A

Durch 38 Histidinreste —> können H+ aufnehmen

21
Q

Wie gewinnen Erythrozyten Energie?

A

Erhaltungsstoffwechsel über Glucose: anaerobe Glycolyse —> Pyruvat/Lactat

22
Q

Wodurch schützen sich Erythrozyten vor oxidativen Schäden?

A

Mit reduzierendem Glutathion GSH: H2O2 und Disulfidbrücken werden oxidiert, ein Glutathiondimer GSSG entsteht (Enzym: Glutathion-Peroxidase)

23
Q

Welche Rolle spielt die Glucose-6-Phosphatdehydrogenase bei Erythrozyten?

A
  • durch Glucose-6-Phosphatdehydrogenase wird Reduktionsäquivalent NADPH erzeugt
  • NADPH wichtig um H2O2 und Disulfidbrückenbindungen durch Glutathionreduktase zu reduzieren
24
Q

Was für eine Rolle spielt Glutathion (=GSH) in Erythrozyten?

A
  • GSH reduziert H2O2 und Disulfidbrücken

- GSH schützt vor Oxidation —> nur Fe2+ kann O2 binden, Fe3+ nicht

25
Q

Welche Hämoglobinopathien gibt es?

A

Thalassämie: verminderte Expression von Globinketten

Anomale Hämoglobine: AS-Austausch in einer der Globuline

26
Q

beta- Thalassämie

A
  • Beta-Globin fehlt —> Hämoglobin A0 kann nicht gebildet werden
  • Lebensdauer von Erythrozyten erniedrigt
  • Bluttransfusionen nötig
27
Q

Sichelzellanämie

A
  • GAG —> GTG im beta-Globin-Gen
  • Glutamat (hydrophil) —> Valin (hydrophob)
  • Hämoglobinvariante HbS entsteht
  • desoxygeniertes HbS bildet fibrillenartige Polymere —> mechanische Flexibilität der Erys geht verloren
  • Erys verstopfen Gefäße —> Minderdurchblutung
28
Q

Glucose-6-Phosphatdehydrogenase-Mangel

A
  • Pentosephosphatweg beeinträchtigt: NADPH wird nicht gebildet
    —> Reparatur oxidativer Schäden nicht möglich
29
Q

Aufbau eines Häm-Moleküls

A
  • Tetrapyrrol: 4 Pyrrolringe sind über Methinbrücken (Porphin) verbunden

Substituenten:

  • 4 Methylgruppen
  • 2 Vinylgruppen
  • 2 Propionylgruppen

Zentrales Metallion: Fe2+ ist kovalent mit Histidinrest verknüpft

Biochemie Für Mediziner (6 decks)

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