Enzymologie Flashcards

0
Q

Qu’est-ce qu’une protéine ?

A

Polymère d’AA reliés par liaisons peptiques

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1
Q

Terminologie des enzymes

A
  • Protéines vraies ou holoproteines : uniquement des protéines (chymotrypsine)
  • Hétéroprotéines : apoproteines + co facteurs (gpt prothétiques)
  • Mono ou multimerique (lysozyme)
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2
Q

Groupement caractéristique d’u nAA?

A

Amine et acide carboxylique

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3
Q

À quoi correspond la structure primaire d’une protéine ?

A

La structure I correspond à l’enchainement d’AA

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4
Q

Structure secondaire ?

A

Dépend de la séquence en AA ; hélice alpha, feuillet beta, et structure non définie

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5
Q

Structure tertiaire ?

A

Repliement de la structure II

Donne l’activité biologique

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6
Q

Structure quaternaire ?

A

CErtaines protéines (multimérique) nécessite pour être active

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7
Q

Catégorie d’AA ?

A
  • Non polaire
  • R : Noyau aromatique
  • R : chargé négativement
  • R : chargé positivement
  • Polaire non chargé
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8
Q

Qu’est-ce qu’une abzyme?

A

AC + enzyme

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9
Q

Les trois grands types de réactions et leurs caractéristiques ?

A
  • Réaction endergoniques (nécessite de l’NRJ) deltaG>0

- Réaction exgergonique (libère de l’NRJ) deltaGNRJ libre)

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10
Q

Qu’est-ce que l’NRJ d’activation ?

A

énergie permettant d’atteindre l’état de transition instable qui permet la réaction

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11
Q

Rôle du catalyseur ?

A

Abaisser l’NRJ d’activation, la catalyse joue uniquement sur l’activation des produits

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12
Q

Preuves expérimentales du complexe ES ?

A

Concentration en E constante et augmentation du S, atteinte d’une Vmax, tout les sites de E occupé, sans E pas de limite
Cristallographie

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13
Q

Comment se forme le complexe ES ?

A

Ajustement de son site actif à son S via complémentarité forme E/S
attractions faibles
liaisons réversibles
(liaisons covalentes transitoires)

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14
Q

Description site actif

A

5 % de la surface de l’E
accueil cofacteurs, coenzymes, et S
Poche non polaire

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15
Q

Mécanisme d’action de la chymotrypsine

A
  • Hydrolyse les peptides
  • Hydrolyse la liaison peptidique après un AA à chaîne hydrophobe ou aromatique

E-OH + X-C=O
R

E-O-C=O (acyl enz) + H-X
        R
Desacylations + H2O : 
E-OH + HO-C=O 
                    R
16
Q

Qu’est-ce que l’état préstationnaire ?

A

Moment avant l’apparition de P
État très rapide
Formation de ES

17
Q

Qu’est ce que l’équilibre ?

A

Lorsque P arrive à saturation

C’est l’équilibre entre [S] et [P]