Enzymki Flashcards
Czym jest enzym?
Białko globularne wielo lub jednojednostkowe (raczej złożone), rozpuszczalne w H2O, hydrofobowe.
Gdzie w organizmie znajdują się enzymy?
Wszędzie. Są syntezowane w komórce i wydzielanie przez nie.
Holoenzym (aktywny)
Apoenzym (nieaktywny) + kofaktor
Co to rybozymy?
Kwasy nukleinowe spełniające rolę enzymów -
biokatalizatorów
Co to kofaktor?
Niebiałkowy związek chemiczny potrzebny enzymowi do katalizowania określonej reakcji chemicznej
Jak nazywają się połączenia enzymu z kofaktorem w zależności od rodzaju kofaktora?
Grupa prostetyczna- silnie, kowalencyjnie związany kofaktor i enzym
Koenzym - luźno, niekowalencyjnie związany kofaktor z enzymym
Metaloenzym - Jony metali związane z enzymem.
(Zn, Mg, Mn, Cu, Ca)
Centrum aktywne enzymu
Hydrofobowe środowisko (szczelina lub zagłębienie niedostępne dla cząsteczek wody).
W centrum aktywnym znajduje się układ reszt aminokwasowych z polarnymi grupami biorącymi udział w wiązaniu substratu i katalizie.
Co dzieje się z enzymem po związaniu substratu?
Następuje zmiana konformacji enzymu.
Czy enzym i substrat różnią się rozmiarami?
Tak, enzym jest o wiele większy od swoich substratów
Co wpływa na powstanie kompleksu enzym- substrat?
- rozproszenie i ruchliwość cząsteczek
- uwodnienie substratu
- stabilność utrwalonej struktury substratów
Jakie są modele oddziaływania enzym-substrat?
1) model zamka i klucza
2) model wzbudzonego dopasowania (aktualny)
Co zakłada model wzbudzonego dopasowania?
Wytworzenie konformacji stanu przejściowego: może dojść do przekształcenia substratu i dopasowania do centrum aktywnego które również ulega zmianie.
Umożliwia to łatwiejsze przekształcenie substratu
Jak działają enzymy?
Przyspieszenie reakcji przez obniżenie energii aktywacji (stabilizacja stanu przejściowego)
Cechy charakteryzujące enzymy jako katalizatory
- Sprawność (wydajność)
- Swoistość
- Funkcjonowanie w łagodnych warunkach
- Możliwość regulowania aktywności
Ile razy enzymy przyspieszają reakcję?
10^6 - 10^12
Rodzaje swoistości enzymów:
1) względem katalizowanej reakcji
2) względem substratu
- stereospecyficzność
- specyficzność absolutna
Klasy enzymów:
- Oksydoreduktazy
- Transferazy
- Hydrolazy
- Liazy
- Izomerazy
- Ligazy
Jakie reakcje katalizują oksydoreduktazy?
Reakcje utleniania i redukcji
Jakie podgrupy enzymów znajdują się wśród oksydoreduktaz?
- dehydrogenazy
- reduktazy
- oksydazy
- peroksydazy
- oksygenazy
- katalazy
Wymień koenzymy dehydrogenazy
NAD+, NADP+, FAD, FMN, DPT, liponian
W jaki sposób działają na sybstraty dehydrogenazy?
Zabierają wodór i powodują utworzenie wiązania podwójnego. np. dehydrogenaza alkoholowa
NAD+ -> NADH + H+
Wymień koenzymy oksydaz?
FAD, FMN
W jaki sposób działa oksydaza?
Utlenienie O2 to H2O2
Jakie są rodzaje oksygenazaz?
Monooksygenazy, dioksygenazy
Wymień koenzymy oksygenaz
NADP+, hem, wit. C
Jak działają katalazy?
Redukcja H2O2 do H2O
2H2O2 -> 2H2O + O2
Jakie reakcje katalizują transferazy?
reakcje przenoszenia fragmentów substratów, przenoszenie grup
Jakie podgrupy enzymów znajdują się wśród transferaz?
Aminotransferazy Kinazy Tranalodazy Fosfomutazy Syntazy
Koenzym aminotransferazy
PLP fosforan pirydoksalu
Jakie reakcje katalizują hydrolazy?
reakcje hydrolitycznego rozszczepienia substratów np.: peptydazy, glikozydazy, nukleazy, estrazy, lipazy, fosfatazy
Jakie reakcje katalizują liazy?
odłączenie grup bez udziału cząsteczek wody lub dołączenie grup do wiązań podwójnych
Jakie reakcje katalizują izomerazy?
reakcje przekształcania substratu w jego izomer
Jakie reakcje katalizują ligazy?
reakcje łączenia substratów (tworzenia wiązań) w sprzężeniu z hydrolizą związku wysokoenergetycznego, odszczepienie kwasu fosforowego od ATP
Koenzym witaminy B1 (tiamina)
difosfotiamina (DPT)
Koenzym witaminy B2 (ryboflawina)
mononukleotyd flawinowy (FMN) dinukleotyd flawino- adeninowy (FAD)
Koenzym witaminy PP/ B3 (niacyna)
dinukleotyd nikotynamido-adeninowy (NAD+) fosforan dinukleotydu (NADP+)
Koenzym kwasu pantoteinowego (B5)
Koenzym A
Koenzym pirodyksyny (B6)
Fosforan pirodyksalu (PLP)
Koenzym Biotyny (wit. H)
biocytyna
Koenzym kwasu foliowego
tetrahydrofolian (THF)
Koenzym Cyjanokobalaminy (wit. B12)
adenozylokobalamina
metylokobalamina
Od czego zależy szybkość powstawania produktów i ubytku substratów
- od początkowych stężeń substratów
- T
- p
- rodzaju rozpuszczalnika
- rodzaju i stężenia katalizatora