Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Biochemia Kolos 1 > BIAŁKA > Flashcards

BIAŁKA Flashcards

L-aminokwasy

1
Q

Która forma aminokwasów występuje częściej U człowieka?

A

L-aminokwasy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Aminokwasy alifatyczne

A

Glicyna, Alanina, Walina, Leucyna, Izoleucyna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Aminokwasy zawierające grupę OH

A

Tyrozyna, Seryna, Treonina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Aminokwasy zawierające siarkę

A

Cysteina, Metionina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Iminokwasy

A

Prolina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Aminokwasy zasadowe

A

Lizyna, Arginina, Histydyna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Aminokwasy kwasowe

A

Glu, Gln, Asp, Asn

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Aminokwasy aromatyczne

A

Phe, Tyr, Trp

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Aminokwasy egzogenne

A

Nie są syntezowane w organizmie ludzkim.

Walina, Leucyna, Ile, Met, Phe, Trp, Treonina, Lys, Arg, His

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Aminokwasy endogenne

A

Aminokwasy, które są syntezowane w organizmie ludzkim.

Gly, Ala, Tyr, Pro, Ser, Cys, Glu, Gln, Asp, Asn.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Aminokwasy ketogenne

A

aminokwasy, których metabolizm prowadzi do wytwarzania związków ketonowych. Liz, Leu.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Aminokwasy ketogenne i glukogenne

A

Izoleucyna, Tryptofan, Fenyloalanina, Tyrozyna.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Struktura pierwszorzędowa białek

A

rozwinięta, kolejno po sobie występujące aminokwasy połączone w-w peptydowymi.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Struktura drugorzedowa białek

A

O jej strukturze decyduje struktura pierwszorzędowa. Może mieć formy
a-helisy
b-plyty
b-zwrotu.
Zdefiniowana jest za pomocą kątów torksyjnych.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

a-helisa

A

Wystepuje w 97% przypadków.
Ilość reszt na skok: 3,6.
Skok: 5,4.
Skok na 1 resztę: 0,15

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

3(10) helisa

A

Występuje w 3% przypadków.
Ilość reszt na skok: 3.
Skok: 6.
Skok na 1 resztę: 0,2

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Aminokwasy stabilizujace helise

A

Ala, Val, Leu, Phe, Trp, Met, His, Gln

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Aminokwasy destablizujace helise

A

Gly, Ile, Tyr, Ser, Thr, Asp, Asn, Glu, Lys, Arg

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Jaki aminokwas nazywamy łamaczem helisy?

A

Prolina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Jakie wiązania stablizują helise?

A

Wiązania wodorowe wewnątrzłańcuchowe

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

B-harmonijka/ B-płyta

A

Najbardziej rozwinięty łańcuch.
Periodyczność co 0,7nm.
Łańcuchy mogą być ułożone równolegle lub antyrownolegle.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Jakie wiązania stabilizuja strukturę B-płyty?

A

Wiązania wodorowe tworzące się między grupami sąsiadujących łańcuchów polipeptydowych.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

B-zwroty

A

Tworzą się głównie na powierzchni białek globularnych. Utworzenie wymaga 4 aminokwasów i najczęściej występuje wśród nich Prolina i Glicyna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Oddziaływania niekowalencyjne stabilizujace konformację białka.

A
  • oddziaływania elektrostatyczne
  • wiązania wodorowe
  • oddziaływania hydrofobowe- siły van der Waalsa *mostki disiarczkowe
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

Energia wiązania wodorowego

A

4-13 kJ/mol

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

Energia wiązania kowalencyjnego

A

418 kJ/mol

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

Jak dzielimy białka?

A

1) Globularne: Albuminy, Globuliny, histony, prolaminy, protaminy
2) Fibrylarne: kolageny, keratyny, elastyny

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

Jakie są funkcje białek?

A

Enzymy, Strukturalne, Transportowe, Motoryczne, Zapasowe, Sygnałowe, Receptorowe, Kontroli ekspansji genów,
Specjalnej funkcji: immunoglobuliny, priony, białka szoku termicznego

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

Kolejność organizacji kolagenu w ścięgno

A

potrójna helisa tropokolagenu> mikrofibryl > makrofibryl> włókno kolagenowe> ścięgno
włókna kolagenu stabilizowane wiązaniami kowalencyjnymi

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
30
Q

Jakie wiązania stabilizuja strukturę keratyny?

A

Mostki disiarczkowe dzieki duzej zawartosci Cysteiny i w-w kowalencyje

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
31
Q

Jakich aminokwasów jest najwięcej w kolagenie?

A

Gly: 32,7
Pro: 22,1
Ala: 12,00
Nie występuje cysteina!!

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
32
Q

Tropokolagen

A

Podstawowa jednostka strukturalna kolagenu. Składa się z 3 łańcuchów polipeptydowych z których każdy składa się z 1050 aminokwasów.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
33
Q

Ile % masy białek organizmu stanowi kolagen?

A

25% u człowieka 75kg- 6,5-7,5kg

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
34
Q

Dlaczego obecność Ser, Tre i Tyr zwiększa stabilność struktur białkowych?

A

Obecność grup OH zwiększa możliwość powstawania wiązań wodorowych co wspomaga utrzymaniu struktury przestrzennej.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
35
Q

Jakie znaczenie dla struktury białka globularnego ma obecność Pro?

A

Pro jako łamacz helisy powoduje zalamywanie regularnej struktury co umożliwia fałszowanie białka (tworzenie B-zwrotow)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
36
Q

Struktura helisy kolagenowej

A

Ma strukture trimeryczna. 3 lewoskretne helisy skladajace sie na 1 prawoskretna helise. Co 3 aminokwas do Gly.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
37
Q

Dlaczego obecność Gly w cząsteczce tropokolagenu jest ważna dla stabilizacji struktury cząsteczki?

A

Ponieważ Gly stanowi co 3 aminokwas każdej z 3 lewoskretnych helis w miejscach gdzie schodzą się z 3 łańcuchów zazębiają się między sobą i tworzą się tam w-w wodorowe (prostopadle do osi długiej) między wiązaniami peptydowymi.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
38
Q

Kolejność powstawania kolagenu.

A

W ER:
1. Synteza preprokolagenowych łacuchów na ER
2. Hydroksylacja Pro i Lys
W CYTOSOLU:
3. Glikozylacja 5-OH-Lys (wiązania O-glikozylowe)
4. Tworzenie potrójnej helisy prokolagenowej.
(dzięki wiązaniom disiarczkowym przy końcu C
5. Sekrecja
W PRZESTRZENI ZEWNĄTRZKOMÓRKOWEJ:
6. Usuwanie C- i N-końcowych domen- tworzenie tropokolagenu.
7. Tworzenie wiązań krzyżowych (wiązania aldolowe)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
39
Q

W jakim celu następuje post- translacyjna modyfikacja; hydroksylacja Pro i Lys?

A

Zachodzi w ER przed utworzeniem potrójnej helisy.
Do hydroksylacji niezbędne jony F2+ utrzymujące się w postaci zredukowanej dzięki wit. C
Hydroksylacja Pro: stabilizacja struktury, podnosi Tm o 2 stopnie. Następuje dzięki hydroksylazie prolilowej

Hydroksylacja Lys: Następuje aby zapobiec glikozylacji Lys, tworzenie wiązań krzyżowych, Hydroksylaza lizylowa.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
40
Q

Jakie enzymy katalizuje glikozylację Lys-OH

A

glikozylo- i galaktozylo- transferazy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
41
Q

Jak nazywają się enzymy odcinające wolne końce od cząsteczki prokolagenu i jak nazywa się produkt?

A

Enzymy: C-końcowa proteaza, N-końcowa proteaza
Produkt: tropokolagen

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
42
Q

Jaki proces zachodzi z upływem wieku w wolnych przestrzeniach pomiędzy cząsteczkami kolagenu?

A

Mineralizacja

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
43
Q

Na czym polega dojrzewanie włókna kolagenu?

A

Tworzenie wiązań poprzecznych pomiędzy fibrylami.
Allizyna utworzona przed utlenienie lizyny lub hydroksylizyna przed OKSYDAZĘ lizylową.
Potrzebne jony Cu2+ i O2

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
44
Q

Między jakimi cząsteczkami występują wiązania krzyżowe i jaki jest cel ich powstania?

A

Między cząsteczkami tropokolagenu. Prowadzi to do wytworzenia i wzmocnienia wyższego szczebla ich organizacji oraz umożliwia powstawanie różnych jego wersji (np. kolagen rogówki, kolagen kości, kolagen ściegien)
Im więcej wiązań krzyżowych tym włókno jest bardziej sztywne. Z wiekiem przybywa wiązań krzyżowych.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
45
Q

Hydroksylaza lizylowa

A

dodaje grupę OH do niektórych lizyn. Wymaga Fe2+ i wt.C

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
46
Q

Hydroksylaza prolilowa

A

dodaje grupę OH do niektórych prolin. Wymaga Fe2+ i wit. C

47
Q

Oksydaza lizylowa

A

przekształca niektóre lizyny i hydroksylizyny w allizyny i hydroksy-allizyny. Te reaktywne aldehydy tworzą poprzeczne usieciowienie. Wymaga Cu 2+ i O2

48
Q

Szkorbut

A

niedobór wit. C
obrzęk dziąseł, krwawienia z powodu kruchych naczyń i wypadanie zębów.

Nie powstaje Pro-OH i Lys-OH.

49
Q

Choroba Menkesa

A

Choroba genetyczna. Mutacja genu kodującego białko wiążące jony Cu2+.
Zmiany w mózgu, wątrobie, nacz. krwionośnych, tk. kostnej.
Niski wzrost, charakterystczne poskręcane stalowe włosy.

Nie powstaje Allizyna bo OKSYDAZA nie działa bez Cu

50
Q

Osteogenesis Imperfecta

Zespół błękitnych białkówek

A

Zaburzenia dojrzewania kolagenu typu I.
Liczne złamania kości i wady rozwojowe uzębienia.
Charakterysteczne twardówki zabarwione na niebiesko

51
Q

Co powoduje mutacja genu strukturalnego kolagenu typu I (Gly -> X)

A

Kolagen jest zwijany od C-końca do N-końca. Jeśli mutacja następuje w pobliżu C-końca to jest letalna bo kolagen od począku będzie się źle zwijał.
Jeśli mutacja blisko N-końca - wada możliwa do przeżycia.
Zmniejszenie ilości Gly w łancuchu uniemożliwia zazębianie się i tworzenie wiązań wodorowych- Słaba stabilizacja.

52
Q

Zespół Ehlersa- Danlosa

A

Choroba genetyczna dziedziczona recesywnie.
Nieprawidłowa budowa kolagenu.
Objawy: patologiczna elastyczność skóry, nadmierna ruchliwość stawów, kruchość naczyń, nieprawidłowe i powolne gojenie się ran.

53
Q

Jakie cechy struktury sprzyjają agregacji białek?

A

Hydrofobowość- dzięki dążeniu do zmniejszenia pow. kontaktu z H20 oddziaływania stają się niewrażliwe na zmianę pH, skład jonowy itp.

54
Q

Jak powstaje struktura trzeciorzędowa białek?

A

W wyniku pofałdowania łańcucha polipeptydowego nie posiadającego na całej długości jednego typu struktury drugorzędowej.

55
Q

Jak powstaje struktura czwartorzędowa?

A

Przez ułożenie wielu łańcuchów polipeptydowych względem siebie w przestrzeni.

56
Q

Co to struktura NATYWNA białka?

A

Struktura, w której białko pełni maksimum swoich możliwości.
Taką strukturę białka przyjmują w środowisku wodnym o pH~7, temperaturze pokojowej o zakresie 20-40C

57
Q

CHAPERONY- białka opiekuńcze

A

Wielopodjednostkowe ATP-azy których zadaniem jest wspomaganie poprawnego fałdowania białek w celu uzyskania struktury natywnej.
Wiążą się częściowo sfałdowanym białkami i zabezpieczają ich reszty hydrofobowe aby uniknąć przedwczesnego sfałdowania.
Zapobiegają agregacji zdenaturowanych białek umożliwiając ich renaturację.

58
Q

Białko szoku termicznego

A

Hsp60

59
Q

Co może spowodować nieprawidłowo sfałdowane białko?

A
  • utrata funkcji biologicznej
  • nabywanie toksyczych właściowości
  • agregacja i tworzenie złogów w tkankach
60
Q

Jak komórki radzą sobie z nieprawidłowymi białkami?

A

Ubikwityna- Proteasom : Wewnątrzkomórkowe trawienie białek w proteasomach po ubikitynacji

61
Q

W jakiej strukturze białko łatwiej agreguje?

A

beta

62
Q

Przykłady chorób konformacyjnych

A

Choroba Alzheimera- peptyd B-amyloidowy
BSE- białko prionowe
Choroba Huntingtona- huntingtina
Choroba Parkinsona- a-synukleina

63
Q

Co odróżnia białko prionowe chorobotwórcze (PrPsc) od białka prionowego komórkowego normalnego (PrPc)?

A

W białku prionowym patogennym udział struktur beta-harmonijkowych jest większy niż w proteinach prionowych normalnych.

64
Q

Kiedy będzie najsilniejsza interakcja między dwiema płytami B?

A

Gdy co 2 reszta aminokwasowa będzie niepolarna

65
Q

Kiedy będzie najsilniejsza interakcja między dwiema a-helisami?

A

Gdy co 4 reszta aminokwasowa będzie niepolarna

66
Q

Funkcje hemoprotein

A
  • transport tlenu (Hb)
  • przechowywanie O2 w mięśniach (Mob)
  • Transport elektronów (cytochromy)
  • enzymy rozkładające H2O2 (peroksydazy)
67
Q

Mioglobina

A

153 aminokwasy
16 700 kDa
75% łańcucha to a-helisa, 8 segmentów A-H
we wnętrzu cząsteczki głównie: Leu, Val, Met, Phe
Hem w kieszeni hydrofobowej

68
Q

Hemoglobina A (a2, b2)

A

65kDa
a- 141 aminokwasów
N-Walina C-Arginina

b- 146 aminokwasów
N-Walina C-Histydyna
struktura anologiczna do mioglobiny

69
Q

Zawartość hemoglobiny w organizmie

A

Stężenie Hb w krwinkach:
5mM - 33% wagi krwinki czerwonej
12-18g hemoglobiny w 100ml krwi

70
Q

Na jakim stopniu utlenienia jest żelazo w hemoglobinie?

A

Fe2+

71
Q

Czynniki pozwalające utrzymać jon żelaza na stopniu utlenienia 2+

A
  1. Hydrofobowe otoczenie układu hemowego we wnętrzu kieszeni globiny
  2. Stabilizacja kompleksu hem-globina wiązaniami koordynacyjnymi z resztami histydyn
    W KRWINKACH CZERWONYCH:
  3. Enzymy:
    -reduktaza methemoglobiny (flawoproteina)
    -reduktaza askorbinowa i reduktaza glutationowa
72
Q

Wartość P50 dla mioglobiny

A

1 torr (1mm Hg)

73
Q

Równanie obrazujące krzywą nasycenia mioglobiny tlenem

A

Y= pO2/(pO2 + P50)

74
Q

Jak nazywa się hemoglobina utlenowana?

A

Oksyhemoglobina

75
Q

Jak nazywa się hemoglobina odtlenowana?

A

Deoksyhemoglobina

76
Q

Jakie są oddziaływania między podjednostkami hemoglobiny a-B i a-a/ a-B

A

a-B silne oddziaływania hydrofobowe

a-a/ B-B słabsze wiązania jonowe

77
Q

Jakie są skutki utlenienia przynajniej jednej podejdnostki hemoglobiny?

A

Zmiana konformacji całego tetrameru, wciągnięcie jonu żelaza w płaszczyznę hemu

78
Q

Allosteria

A

Zmiana powinowactwa chemicznego białka do cząsteczek przez zmianę konformacji. Np. zmiana powinowactwa enzymów do substratów

79
Q

Efekt allosteryczny

A

Odwracalna zmiana konformacji białka i aktywności biologicznej na skutek przyłączenia tzw. efektora allosterycznego.
Odgrywa istotną rolę w aktywności enzymatycznej.

80
Q

Efektor allosteryczny

A

Związek chemiczny łączące się z centrami allosterycznymi podjednostek enzymatycznych. Efektor nie zmienia struktury pierwszorzędowej ale zmienia strukturę przestrzenną.
Efektory mogą być negatywne lub pozytywne

81
Q

Jaki skutek dla cząsteczki hemoglobiny ma zmiana formy T (deoksy-hb) na R (oksy-hb)

A

Rozluźnienie wiązań pomiędzy heterodimerami oraz zmniejszenie niszy między podejdnostami B

82
Q

2,3- BPG

2,3- bisfosfoglicerynian

A

Stężenie 2,3-BPG = stężeniu hemoglobiny
Wiąże się z cząsteczką hemoglobiny 1:1.
Wymusza kooperatywność
Wzrost stężenia stabilizuje formę T oraz ułatwia oddawanie tlenu.
Wzrost stężenia powstaje na skutek: przebywania na dużych wysokościach, niedotlenienia, palenia papierosów

83
Q

efekt homotropowy kooperacji

A

ligandami są takie same cząsteczki wiązane w różnych obszarach białka, np. O2

84
Q

efekt heterotropowy kooperacji

A

przyłączenie jednego rodzaju cząsteczki zmienia powinowactwo do innego rodzaju cząsteczki, np. efekt Bohra- CO2, H+, 2,3-BPG

85
Q

kooperacja dodatnia (pozytywna)

A

zwiększone powinowactwo do wiązania cząsteczki w wyniku wiązania innej cząsteczki

86
Q

kooperacja ujemna (negatywna)

A

obniżenie zdolności wiązania danego ligandu w wyniku wiązania innej cząsteczki

87
Q

Ile wynosi P50 dla hemoglobiny?

A

26 torrów w pH 7,4

88
Q

Jaką wartść ma P50 dla hemoglobiny płodowej (HbF) i dlaczego?

A

P50 (HbF)=19mm Hg a P50 (HbA)= 27mm Hg

Aby tlen z krwi matki mogła przenikać do krwi dziecka

89
Q

Jakim typem kooperacji jest wiązanie tlenu przez hemoglobinę?

A

Kooperacja dodatnia bo K1>K2>K3>K4

90
Q

Efektory dodatnie przejścia HbT w HbR

A

O, CO

91
Q

Efektory ujemne przejścia HbR w Hbt

A

H+, CO2, 2,3-BPG

92
Q

Efekt Bohra dla spadku pH

A

wzrost: 2,3-BPG, CO2, T

93
Q

Efekt Bohra dla wzrostu pH

A

spadek: 2,3-BPG, CO2, T

94
Q

Jak efekt Bohra wpływa na oddawanie tlenu przez oksyhemoglobinę?

A

wzrost pH oraz CO2 w kapilarach powoduje łatwiejsze oddawanie tleny przez oksyHb

95
Q

Która hemoglobina jest mocniejszym kwasem?

A

HbR (oksyhemoglobina) bo HbT ma tendencję do przyłączania H+ a po utelnowaniu je oddaje

96
Q

W jaki sposób jest transportowany CO2 w organizmie?

A
  1. CO2 dyfunduje z tkanek do krwi gdzie we wnętrzu krwinek ANHYDRAZA WĘGLANOWA katalizuje reakcję CO2 + H2O -> H2CO3 -> H+ + HCO3-
  2. HCO3- dyfunduje z krwinek do osocza, z równoczesną dyfuzją Cl- do krwinek. (80% transportu)
  3. H+ w krwinkach buforowane przez Hb
  4. CO2 transportowane przez Hb w formie karbamidów (15% transportu)
97
Q

Dlaczego transport tlenu wymaga Hb?

A

100ml osocza rozpuszcza 0,284 ml O2
100ml krwi (12,6-18,4 g Hb) transportuje 20ml tlenu
Dzięki Hb transport tlenu jest zwiększony 70x

98
Q

Jaki wpływ ma NO na organizm?

A

wpływa na

  • przewodzenie impulsu nerwowego
  • agregacja płytek krwi
  • rozluźnienie m. gładkich naczyć
  • działanie cytotoksyczne kom. ukł. odpornościowego
99
Q

Gdzie NO jest syntezowany w organizmie?

A

W śródbłonku naczyń

100
Q

Która Hb ma większe powinowactwo do NO?

A

HbR (oksy-Hb)

101
Q

Gdzie wiąże się NO w Hb?

A

z resztą Cys w łańcuchu B - tworzy NITROZOTIOL

102
Q

Jaka jest funkcja NITROZOTIOLU?

A

Jest transportowany do rejonów o niskim pO2, gdzie uwalnia NO co w rezultacie powoduje rozszerzenie naczyń i lepsze utlenowanie tkanek

103
Q

Co wywołuje anemię hemolityczną?

A

Zmniejszenie rozpuszczalności, anemia sierowata= HbS

104
Q

Co wywołuje sinicę?

A

spadek powinowctwa Hb do O2

105
Q

Co wywołuje policytemię?

A

wzrost powinowactwa Hb do O2

106
Q

Co wywołuje sinice?

A

Utlenienie żelaza hemowego (HbM Fe3+))

Spadek powinowactwa Fe do tlenu. Przeżywają tylko heterozygoty.

107
Q

Co wywołuje powstanie ciałek Heinza?

A

Niestabilna Hb, dysocjacja, utrata hemu

108
Q

Co wywołuje spadek zawartości Hb?

A

Defekt syntezy Hb, Talasemie (niewystarczające wytwarzanie podjednostek a i B)

109
Q

Jakie zmiany w budowie Hb i krwinek powoduje HbS?

A
  • zmiana łańcucha B6 Glu-Val
  • deoksy HbS polimeryzuje w erytrocytach co porwadzi do zmiany ich kształtu
  • bardzo krótki czas życia erytrocytów (5-6dni) dzięki temu chorzy na HbS są odporni na malarię
  • zawały tkankowe bo łatwo agreguje
110
Q

HbC

A

mutacja B6 Glu- Lys

- powstają kryształy HbC w erytrocytach

111
Q

Rodzaje B-talasemii

A

MINOR- niewielka anemia (delecja)
MAJOR- brak wytwarzania B-globiny (nonsens)
INTERMEDIA- wytwarzana mała ilość B-globiny (zmiana sensu)

112
Q

Który rodzaj talasemii a jest letalny?

A 
Hb Barts ( ten typ stanowi 80%)
Zbydowana w 4 łancuchów gamma, u zdrowych ludzi występuje w życiu płodowym ale zanika zaraz po urodzeniu
113
Q

Ile funkcjonalnych genów koduje a-globinę?

A

4

114
Q

HbH

A

hemoglobina występują przy a-talasemii
Jest zbudowana z czterech łańcuchów globinowych typu beta, a jej synteza wynika z wytwarzania bardzo krótkiego łańcucha alfa. Ta Hb ma zwiększone powinowactwo do wiązania O2 ale go nie oddaje do tkanek

Biochemia Kolos 1 (2 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions