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Biochimie > enzymes > Flashcards

enzymes Flashcards

1
Q

nommer 5 enzymes et leur outil diagnostic lors de leur présence dans les sérums.

Lors de la mesure de leur présence dans les sérums, quelle variable faut-il s’assurer d’avoir?

A

Aminotransférase: infarctus myocarde et hépatite virale

Amylase: pancréatite aigue

Créatine Kinase: infarctus myocarde et probs musculaires

Lactate déshydrogénase: infarctus et hépatite

Phosphatase acide: cancer prostate

Lors de la mesure: doit tjrs s’assurer de travailler à saturation!! Donc bcp de substrats pour travailler à Vmax.
Permet de comparer normal VS anormal dans les mesures sinon varie ben trop.

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2
Q

Nommer les 2 modèles d’intéractions enzyme-substrat.

Lequel est le favori?

A

Modèle 1: Emil Fisher
Complémentarité des formes

Modèle 2: Daniel Koshland
Enzyme et substrats changent de forme légèrement pour bien s’emboiter

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3
Q

Que signifie E.C. x.x.x.x

A

x: classe
x: sous classe
x: sous sous classe
x: # enzyme particulière

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4
Q

Nommer les 6 classes d’enzymes et les décrire

Truc memo technique : O-T-H-L-I-L

A

Classe 1: Oxydoréductase = Transfert é (gain H+)
ex: NAD, FAD

Classe 2: Transférase = Transfert groupe

Classe 3: Hydrolase = Couper avec molé H2O (hydrolyse)

Classe 4: Lyase = Coupure + formation double lien (H2O, NH3, CO2) Peut former une autre molé avec double lien

Classe 5: Isomérase = Déplacement groupe interne (L-D)

Classe 6: Ligase = Formation lien avec hydrolyse ATP (produit ADP +Pi !!)

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5
Q

Que sont des isoenzymes (isozymes)?

Donner en un exemple.

A

Enzymes qui catalysent les mêmes réactions, mais avec propriétés différentes (dépend des facteurs qui la régulent). Elles agissent sur le même substrat.
Ex: Hexokinase et glucokinase
Les deux font la même job, mais hexokinase a cinétique beaucoup plus rapide
Dépend des besoins laquelle on utilise.

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6
Q

Quelles sont les composantes d’une enzyme complexe?

Définir apoenzyme et holoenzyme.

A

Enzyme complexe:
Apoenzyme + cofacteur = Holoenzyme

Apoenzyme: forme inactive de l’enzyme
Holoenzyme: forme activée par cofacteur

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7
Q

Nommer les 4 types de cofacteurs et leur catégorie respective.

A

Ions libres et ions liés (ions minéraux)

Coenzyme libre et coenzyme lié (coenzyme)
*coenzyme lié= groupe prostétique

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8
Q

Qu’est ce qu’un cofacteur?

Expliquer les différents types de cofacteurs

A

Cofacteur: petite molécule ou ion qui est essentiel à la réaction enzymatique.
PAS une protéine!!

Ions libres: métallo-dépendante (ion dans les parages mais pas attaché à enzyme)
Ions liés: Métallo-enzyme (ions directement sur enzyme)
ex: Ca, Mg, K

Coenzyme libre: petite molé organique associée à enzyme de façon transitoire, rôle de co-substrat! Souvent des dérivés des vits.
ex:NAD+, NADP+, CoA

Coenzyme lié: associé en permanence avec enzyme par lien covalent. (aussi appelé groupe prosthétique).
Souvent des dérivés des vits aussi.
ex: FAD

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9
Q

Nommer 3 vitamines qui sont impliquées dans des coenzymes.

Nommer ces coenzymes et la maladie associée à leur carence.

A

Acide folique (B9)
Coenzyme: Tétrahydrofolate
Maladie: Anémie

Nicotinamide
Coenzyme: Coenzyme NAD et autres
Maladie: Pellagre

Thiamine (B1)
Coenzyme: Thiamine pyrophosphate
Maladie: Béribéri

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10
Q

Un coenzyme peut-il être changé par réaction chimique?

Une enzyme?

A

Coenzyme: OUI
Enzyme: NON

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11
Q

Dans quel type de réaction est impliqué le NAD (Nicotinamide adénine dinucléotide)?
Quel est sont type de cofacteur?

A

Dans une réaction d’oxydoréduction:
Pyruvate +NADH —> Lactate + NAD+
On voit bien ici que le NADH a transféré son H+,on a donc une forme réduite (NADH et lactate) et une forme oxydée (NAD+ et pyruvate).
Le NAD est un coenzyme libre

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12
Q

Dans quel type de réaction est impliqué le FAD (Flavine adénine dinucléotide)?
Quelle est son type de cofacteur?
D’où provient le FAD (dérivé de quoi)?

A

Dans une réaction d’oxydoréduction:
Succinate + enzyme FAD —> Fumarate + enzymeFADH2
On voit bien ici qu’il y a un transfert de H+. Il y a la forme réduite (FADH2 et succinate)
et une forme oxydée (FAD et fumarate).
C’est un groupe prosthétique (coenzyme lié).
Le FAD est un dérivé de la riboflavine (vit B2)

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13
Q

Dans quel type de réaction est impliqué la biotine?

Nommer son type de cofacteur.

A

Réaction de carboxylation (liaison) avec enzyme de classe 6 (ligase).
Pyruvate +CO2 +ATP —> Oxaloacétate +ADP +Pi
Coenzyme lié (groupe prosthétique), car va aider CO2 à se lier sur pyruvate

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14
Q

Dans quel type de réaction est impliqué le pyridoxal phosphate?
Quel est son type de cofacteur?

A

Dans une réaction de transamination (aminotransférase NH2)

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15
Q

Nommer 5 facteurs qui influencent la vitesse d’une réaction.
(1 et 2 sont techniquement ensembles).

Existe-t-il une vitesse max pour une réaction?

A
  1. Complexe multi enzymatiques: association physique de plusieurs enzymes qui catalysent des réactions séquentielles à une même endroit (augmente efficacité)
    ex: pyruvate déshydrogénase
  2. Enzymes multi fonctionnelles:
    plusieurs sites actifs sur une même chaîne peptidique (résulte de fusion de plusieurs gènes par évolution)
    ex: Acétyl CoA carboxylase
  3. Présence cofacteurs et coenzymes
  4. Facteurs environnementaux:
    - [ ] enzyme
    - [ ] substrat
    - Température
    - pH
    - Force ionique (sel)
  5. Présence d’inhibiteurs:

Oui il existe une vitesse maximale pour chaque réaction. Même si on rajoute des substrats ça va rien changer

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16
Q

Qu’est ce que le Km.

A

Le Km d’une enzyme est la qté de substrats nécessaire pour atteindre la 1/2 de la Vmax de la réaction.
Il est spécifique à chaque enzyme

17
Q

Comment la T affecte la vitesse de réaction?

A

Les réactions se déroulent mieux dans notre corps entre 30-40 degrés (notamment 37), mais pas toutes les enzymes requiert cette T! Ex chez les crevettes c’est plus bas et les bactéries c’est plus haut!
Changements extrêmes de T dénaturent enzyme.
*Chymotrypsine

18
Q

Comment le pH affecte la vitesse de réactions?

A

Le pH agit sur:

  • Liaison substrat-enzyme
  • Activité catalytique enzyme
  • Ionisation substrat
  • Dénaturation enzyme
19
Q

Qu’est ce que la loi de Michaelis-Menten?

Quelle en est l’équation?

A

Équation qui représente la relation entre [ ] substrat et vitesse de réaction.

Elle requiert:

  • connait la V0
  • [substrat] &raquo_space;> [enzyme]
  • [substrat] constante!!
Équation:
         Vmax [S]
 v =  -------------
          Km + [S] 
Km et Vmax sont spécifiques à chaque enzyme
20
Q

Dans la cinétique d’une réaction enzymatique, que signifie k et Kcat?

A

k: constante équilibre de la réaction
Kcat: nbre molés de substrat converti en produits / sec

21
Q

Nommer une autre utilisation des enzymes comme outil diagnostic autre que repérer des anomalies.
Donner les 4 enzymes utilisées.

A

Une autre utilisation des enzymes serait pour mesurer la qté de substrats.
Avec une qté fixe d’enzymes et la courbe de référence pour l’enzyme on peut calculer la qté de substrats.
1. Glucose oxydase pour la Glycémie
2. Cholestérol oxydase pour Cholestérol plasmatique
3. Lipase et glycérol oxydase pour Triacylglycérol plasmatique
4 Uréase pour Urémie

22
Q

Quelle est l’équation de Lineweaver- Burk et à quoi sert-elle?

A

C’est une équation dérivée de celle de Michaelis et elle permet de déterminer plus facilement la Vmax d’une réaction grâce à la pente de la droite obtenue
Km
Pente = ——
Vmax

23
Q

Nommer les 4 types d’inhibitions enzymatique.

Les expliquer et dire ce qu’il se passe à Vmax et Km.

A
  1. Compétitive
    Soit substrat se lie a enzyme soit inhibiteur se lie (prend sa place).
    Vmax change PAS (prend plus de temps atteindre Vmax, mais va l’atteindre)
    Km AUGMENTE (besoin plus substrats pour atteindre vmax, car inhibiteur prend place sur certaines enzymes)
    ex: statines (traite hypercholestérolémie)
    Ibuprofène
    Célébrex
  2. Non compétitive
    L’inhibiteur se lie soit enzyme seule ou au complexe formé enzyme-substrat (requiert 1 étape de plus pour réaction)
    Vmax DIMINUE
    Km change PAS
  3. Incompétitive
    Bloque la réaction en se liant au complexe direct (jamais à enzyme seule)
    Vmax DIMINUE
    Km DIMINUE
  4. Irréversible
    Liaison de l’inhibiteur est permanente et doit ensuite créer une nouvelle enzyme. Affecte de 2 façons:
    - Désactive enzyme (réaction peut juste plus se passer)
    - Modifie enzyme pour arrêter production de ses produits (switch son activité)
    ex: aspirine
24
Q

Qu’est ce qu’une enzyme allostérique?

Expliquer inhibition et activation allostérique.

Donner un exemple d’une enzyme à régulation allostérique d’activation

A

C’est une enzyme qui ne suit pas la courbe régulière de Michaelis, mais plutôt une courbe sigmoïdale.
Son activité peut être modifiée par un effecteur allostérique (peut soit activer ou inhiber enzyme).
Elles contiennent souvent plusieurs sous-unités et sont des points de contrôle des réactions.

inhibition allostérique:
l’effecteur va venir se lier à l’enzyme et déformer son site actif pour pas que le substrat puisse venir se lier.

activation allostérique:
l’effecteur va venir se lier à l’enzyme et former son site actif pour que le substrat puisse venir se lier.

Protéine Kinase A:
l’activateur allostérique (cAMP) va venir se lier à enzyme qui porte des sous unités qui catalysent une autre réaction et favoriser leur libération en changeant la forme du site actif (va eject les sous unités qui vont ensuite pouvoir aller catalyser leur réaction respective)

25
Q

Qu’est ce que le rétrocontrôle par le produit?

A

C’est un mécanisme par lequel l’accumulation de produits va favoriser l’inhibition de la chaîne de réaction.

26
Q

Quels sont les modes de régulation des enzymes allostériques:

A

Phosphorylation: ajout ou retrait P va activer enzyme.
Kinase: ajout PO4
Phosphatase: retrait PO4

\+ à long terme/ irréversible :
-Activation par clivage
(mécanisme protecteur)
-Dégradation enzyme
-Synthèse nouvelles enzymes
(change transcription des gènes par diète lipides/ glucides, exercice, maladie, ...)

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