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Enzymes Flashcards

1
Q

En quoi l’enzyme est un catalyseur biologique?

A
  • augmente la vitesse de reaction sans modifier la Keq, et en diminuant l’energie libre d’activation detaG#. Pas de changement de la propriété de la reaction
  • l’enzyme n’apporte pas d’energie, abaisse l’energie qui aurait ete necessaire
  • enzyme intacte a la fin de la reaction
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Q

Comment l’enzyme est regulable?

A

enzymes modifient leur activité catalytique en reponse à des signaux métaboliques

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3
Q

pourquoi une enzyme

A

pour accelerer une reaction thermodynamiquement infavorable

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4
Q

différents types d’enzymes (6)

A 
Oxydoreductase : transfert d'e-
Transférase: transfert d'atomes
Hydrolase: coupure de liaison par h2o
Lyase : coupure de liaison par autre chose
Ligase: cree des liaisons avec conso Atp
Isomerase: isomerisation
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5
Q

Km

A

constante de Michaelis-Menten
chaque enzyme a sa propre constante, qui definit la relation entre enzyme et substrat, la cadence de travail de l’enzyme.

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6
Q

Km est la concentration de …

A

substrat lorsque l’enzyme est à demi-saturation

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7
Q

Km basse

A

haute affinité, faible capacité

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8
Q

haute affinité de Km signifie?

A

enzyme reagit tres fortement aux faibles concentrations

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9
Q

Utilité de la Km

A

prédire si dans des conditions physiologiques:

  • une enzyme opere proche de sa Vmax
  • un changement dans la concentration du substrat change la vitesse
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10
Q

Vmax

A

vitesse de reaction quand l’enzyme est à saturation

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11
Q

Modele de Michaelis-Menten

A
  1. formation du complexe enzy-sub : rapide et reversible

2. formation du produit a partir de ce complexe : + lent

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12
Q

formule de Km

A

lEl lSl / lESl = (k2 + k3) / k1

k3 correspond a v3 : ES -> E + P

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13
Q

Hexokinase km?

Ou fonctionne-t-elle?

A

km 0.05
km basse donc haute satu, faible capa. Fonctionne surtout dans le cerveau qui a besoin de fonctionner quelles que soient les conditions (m si faibles concentrations)

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14
Q

glucokinase

A

km 20
km haute, faible affinité, haute capacité
fonctionne surtout dans le foie, si grande capacité on peut voir ce qu’il se passe au niveau du substrat (penser au telesiege a 6 places)

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15
Q

Km et proportionnalité avec affinité pour substrat

A

km est inversement proportionnel a l’affinité pour le substrat

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16
Q

qu’est ce qui influence la vi?

A

la concentration de substrat, plus il y a de substrat, plus la vitesse augmente

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17
Q

point où la vitesse n’augmente plus?

A

Vmax

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18
Q

ribozymes

A

arn dotés d’activité catalytique, un edes rares enzyme qui n’est pas une protéine

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19
Q

Liaison covalente entre enzyme et substrat?

A

Non (mais des liaisons se forment)

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20
Q

site actif des enzymes?

Localisation?

A

site de liaison du/des substrats, aussi le lieu de la reaction.
-Au fond d’une poche hydrophobe, zone interne de la prot’

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21
Q

Modèle d’ajustement induit?

A

enzyme est flexible, enzyme substrats s’adaptent à leur forme

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22
Q

Pourquoi il y a catalyse sur le site actif?

A
  • augmentation de la concentration des reactants
  • orientation propice des molecules
  • abaissement de deltaG# pour atteindre l’etat de transition
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23
Q

Que fait un inhibiteur

A

diminue l’activité enzymatique

24
Q

categories d’inhibiteurs

A
  • specifique

- non specifique

25
inhibiteurs non specifiques?
denaturation, 4 sortes: - temperature - ph - alcool - metaux lourds
26
inhibiteurs specifiques ?
reversibles: -competitif -non competitif ou effecteur allostrique negatif -irreversible
27
Temperature, en quoi inhibiteur
-accelere la reaction en fournissant de lenergie pour franchir la barriere d'activation Mais elle entraine progressivement la denaturation des proteines, donc sa desactivation
28
ph, pk inhibiteur
aux valeurs extremes, il dénature donc desactive la protéine
29
inhibiteur irreversible
se lie de facon covalente à un groupe fonctionnel indispensable à l'activité catalytique
30
inhibiteur réversible competitif
fixe sur le site actif de l'enzyme reversiblement. Ce sont des analogues structuraux qui augment la Km mais ne changent pas la Vmax.
31
comment noyer l'effet d'un inhibiteur competitif
en augmentant la concentration de substrat
32
inhibiteur reversibles non competitifs
pas des analogues structuraux du substrat. se fixe sur un autre site que le site actif. change pas la km mais diminuent la vmax (typiquement les ions metalliques)
33
comment noyer l'effet d'un inhibiteur reversible non competitif
on ne peut pas, augmenter la concentration de substrat ne sert a rien
34
quel est le role d'un activateur
augmenter l'activité catalytique
35
Quels sont les activateurs? | comment activent-ils?
``` ions metalliques (calcium, mg, ..) pas modification covalente réversible: phosphorylation/dephosphorylation ```
36
enzymes allosteriques comment elles se distinguent?
par leur courbe, elle est stigmoide (contrairement a michaelis qui est une hyperbole equilatère)
37
enzyme allosterique, vmax et km?
km tjr 50% de la vmax mais on l'appelle plus Km mais K0.5
38
structure de l'enzyme allosterique
quaternaire, chaque sous unité peut fixer une molecule de substrat
39
comment expliquer le caractere sigmoide de la courbe ?
fixation du substrat sur l'enzyme augmente l'affinité de l'enzyme pour le substrat: effet cooperatif
40
2 modeles de cooperativité
modele concerté | modele séquentiel
41
propriété d'une enzyme
- protéine - catalyseur biologique - specifique a son substrat - regulable
42
site allosterique def
où peut se fixer des effecteurs allosteriques posifits (ou negatifs (inhibiteurs)
43
que se passe t il quand un effecteur se lie au site allosterique
modification de la conformation de l'enzyme, transition allosterique ce qui mene une modif de conformation au niveau du site actif
44
Activateur allosterique
diminue la k0,5 | augmente l'affinité, deplace courbe vers la gauche (besoin de - de substrat pour atteindre vmax)
45
Inhibiteur allosterique
augmente la k0,5 | diminue l'affinité, deplace courbe vers la droite (besoin de + de substrat pour atteindre la vmax)
46
ou se fait la régulation métabolique
au niveau de la réaction limitante
47
caracteristique de la reaction limitante
- doit etre la premiere reaction specifique de la sequence - irreversible (sinon la regulation serait innerfficace) Etape limitante est en debut de chaine
48
Vitesse de réaction de l'étape limitante dépend de:
- dispo des substrats - activité de l'enzyme - concentration de l'enzyme
49
(vitesse de react. limiante depend de la dispo de substrats qui depend de
- lapprovisionnement en precurseurs - competition eventuelle avec une autre reaction - approvisionnement en coenyzme
50
(vitesse de reaction limitante depend de): activté de l'enzyme E qui depend de l'enzyme qui peut etre soumise a
1. activation par proteolyse (irr) 2. activation par fixation d'une prot de controle PC (rev) 3. phosphorylation/dephospho (rev) kinase/phosphatase (activation depend de lenzyme) 4. controle allosterique par liaison reversiblena des effecteurs
51
La regulation metabolique se fait par
- controle allosterique - controle par modification covalente - controle transcriptionnel de la vitesse de reaction limitante
52
controle allosterique, a quel niveau, que delais?
cellulaire (local)
53
covalent (type Phospho\dephospho), a quel niveau? quel delais?
organisme (physiologique) | secondes a minutes
54
controle transcriptionnel a quel niveau, quel delais
cellulaires et/ou organisme | heures a mois
55
Le controle allosterique
adapte la vitesse d'une reaction enzymatique aux conditions locales, immediat et bref
56
controle par modif covalente
adapte la vitesse d'une reaction aux conditions generales (situation physiologiques : situation nutritionnelles de lorganisme par exemple) via hormones clés permet en plus l'amplification de la reponse au signal hormonal
57
controle transcriptionnel
permet une adaptation metabolique a long terme, long mais economies d'energie (synthese de l'enzyme seulement si necessaire)

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