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Biochimie > Enzymes > Flashcards

Enzymes Flashcards

1
Q

En quoi l’enzyme est un catalyseur biologique?

A
  • augmente la vitesse de reaction sans modifier la Keq, et en diminuant l’energie libre d’activation detaG#. Pas de changement de la propriété de la reaction
  • l’enzyme n’apporte pas d’energie, abaisse l’energie qui aurait ete necessaire
  • enzyme intacte a la fin de la reaction
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Q

Comment l’enzyme est regulable?

A

enzymes modifient leur activité catalytique en reponse à des signaux métaboliques

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3
Q

pourquoi une enzyme

A

pour accelerer une reaction thermodynamiquement infavorable

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4
Q

différents types d’enzymes (6)

A 
Oxydoreductase : transfert d'e-
Transférase: transfert d'atomes
Hydrolase: coupure de liaison par h2o
Lyase : coupure de liaison par autre chose
Ligase: cree des liaisons avec conso Atp
Isomerase: isomerisation
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5
Q

Km

A

constante de Michaelis-Menten
chaque enzyme a sa propre constante, qui definit la relation entre enzyme et substrat, la cadence de travail de l’enzyme.

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6
Q

Km est la concentration de …

A

substrat lorsque l’enzyme est à demi-saturation

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7
Q

Km basse

A

haute affinité, faible capacité

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8
Q

haute affinité de Km signifie?

A

enzyme reagit tres fortement aux faibles concentrations

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9
Q

Utilité de la Km

A

prédire si dans des conditions physiologiques:

  • une enzyme opere proche de sa Vmax
  • un changement dans la concentration du substrat change la vitesse
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10
Q

Vmax

A

vitesse de reaction quand l’enzyme est à saturation

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11
Q

Modele de Michaelis-Menten

A
  1. formation du complexe enzy-sub : rapide et reversible

2. formation du produit a partir de ce complexe : + lent

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12
Q

formule de Km

A

lEl lSl / lESl = (k2 + k3) / k1

k3 correspond a v3 : ES -> E + P

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13
Q

Hexokinase km?

Ou fonctionne-t-elle?

A

km 0.05
km basse donc haute satu, faible capa. Fonctionne surtout dans le cerveau qui a besoin de fonctionner quelles que soient les conditions (m si faibles concentrations)

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14
Q

glucokinase

A

km 20
km haute, faible affinité, haute capacité
fonctionne surtout dans le foie, si grande capacité on peut voir ce qu’il se passe au niveau du substrat (penser au telesiege a 6 places)

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15
Q

Km et proportionnalité avec affinité pour substrat

A

km est inversement proportionnel a l’affinité pour le substrat

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16
Q

qu’est ce qui influence la vi?

A

la concentration de substrat, plus il y a de substrat, plus la vitesse augmente

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17
Q

point où la vitesse n’augmente plus?

A

Vmax

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18
Q

ribozymes

A

arn dotés d’activité catalytique, un edes rares enzyme qui n’est pas une protéine

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19
Q

Liaison covalente entre enzyme et substrat?

A

Non (mais des liaisons se forment)

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20
Q

site actif des enzymes?

Localisation?

A

site de liaison du/des substrats, aussi le lieu de la reaction.
-Au fond d’une poche hydrophobe, zone interne de la prot’

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21
Q

Modèle d’ajustement induit?

A

enzyme est flexible, enzyme substrats s’adaptent à leur forme

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22
Q

Pourquoi il y a catalyse sur le site actif?

A
  • augmentation de la concentration des reactants
  • orientation propice des molecules
  • abaissement de deltaG# pour atteindre l’etat de transition
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23
Q

Que fait un inhibiteur

A

diminue l’activité enzymatique

24
Q

categories d’inhibiteurs

A
  • specifique

- non specifique

25
Q

inhibiteurs non specifiques?

A

denaturation, 4 sortes:

  • temperature
  • ph
  • alcool
  • metaux lourds
26
Q

inhibiteurs specifiques ?

A

reversibles:
-competitif
-non competitif ou
effecteur allostrique negatif
-irreversible

27
Q

Temperature, en quoi inhibiteur

A

-accelere la reaction en fournissant de lenergie pour franchir la barriere d’activation
Mais elle entraine progressivement la denaturation des proteines, donc sa desactivation

28
Q

ph, pk inhibiteur

A

aux valeurs extremes, il dénature donc desactive la protéine

29
Q

inhibiteur irreversible

A

se lie de facon covalente à un groupe fonctionnel indispensable à l’activité catalytique

30
Q

inhibiteur réversible competitif

A

fixe sur le site actif de l’enzyme reversiblement. Ce sont des analogues structuraux qui augment la Km mais ne changent pas la Vmax.

31
Q

comment noyer l’effet d’un inhibiteur competitif

A

en augmentant la concentration de substrat

32
Q

inhibiteur reversibles non competitifs

A

pas des analogues structuraux du substrat. se fixe sur un autre site que le site actif. change pas la km mais diminuent la vmax (typiquement les ions metalliques)

33
Q

comment noyer l’effet d’un inhibiteur reversible non competitif

A

on ne peut pas, augmenter la concentration de substrat ne sert a rien

34
Q

quel est le role d’un activateur

A

augmenter l’activité catalytique

35
Q

Quels sont les activateurs?

comment activent-ils?

A 
ions metalliques (calcium, mg, ..)
pas modification covalente réversible: phosphorylation/dephosphorylation
36
Q

enzymes allosteriques comment elles se distinguent?

A

par leur courbe, elle est stigmoide (contrairement a michaelis qui est une hyperbole equilatère)

37
Q

enzyme allosterique, vmax et km?

A

km tjr 50% de la vmax mais on l’appelle plus Km mais K0.5

38
Q

structure de l’enzyme allosterique

A

quaternaire, chaque sous unité peut fixer une molecule de substrat

39
Q

comment expliquer le caractere sigmoide de la courbe ?

A

fixation du substrat sur l’enzyme augmente l’affinité de l’enzyme pour le substrat: effet cooperatif

40
Q

2 modeles de cooperativité

A

modele concerté

modele séquentiel

41
Q

propriété d’une enzyme

A
  • protéine
  • catalyseur biologique
  • specifique a son substrat
  • regulable
42
Q

site allosterique def

A

où peut se fixer des effecteurs allosteriques posifits (ou negatifs (inhibiteurs)

43
Q

que se passe t il quand un effecteur se lie au site allosterique

A

modification de la conformation de l’enzyme, transition allosterique ce qui mene une modif de conformation au niveau du site actif

44
Q

Activateur allosterique

A

diminue la k0,5

augmente l’affinité, deplace courbe vers la gauche (besoin de - de substrat pour atteindre vmax)

45
Q

Inhibiteur allosterique

A

augmente la k0,5

diminue l’affinité, deplace courbe vers la droite (besoin de + de substrat pour atteindre la vmax)

46
Q

ou se fait la régulation métabolique

A

au niveau de la réaction limitante

47
Q

caracteristique de la reaction limitante

A
  • doit etre la premiere reaction specifique de la sequence
  • irreversible (sinon la regulation serait innerfficace)

Etape limitante est en debut de chaine

48
Q

Vitesse de réaction de l’étape limitante dépend de:

A
  • dispo des substrats
  • activité de l’enzyme
  • concentration de l’enzyme
49
Q

(vitesse de react. limiante depend de la dispo de substrats qui depend de

A
  • lapprovisionnement en precurseurs
  • competition eventuelle avec une autre reaction
  • approvisionnement en coenyzme
50
Q

(vitesse de reaction limitante depend de): activté de l’enzyme E qui depend de l’enzyme qui peut etre soumise a

A
  1. activation par proteolyse (irr)
  2. activation par fixation d’une prot de controle PC (rev)
  3. phosphorylation/dephospho (rev)
    kinase/phosphatase (activation depend de lenzyme)
  4. controle allosterique par liaison reversiblena des effecteurs
51
Q

La regulation metabolique se fait par

A
  • controle allosterique
  • controle par modification covalente
  • controle transcriptionnel

de la vitesse de reaction limitante

52
Q

controle allosterique, a quel niveau, que delais?

A

cellulaire (local)

53
Q

covalent (type Phospho\dephospho), a quel niveau? quel delais?

A

organisme (physiologique)

secondes a minutes

54
Q

controle transcriptionnel a quel niveau, quel delais

A

cellulaires et/ou organisme

heures a mois

55
Q

Le controle allosterique

A

adapte la vitesse d’une reaction enzymatique aux conditions locales, immediat et bref

56
Q

controle par modif covalente

A

adapte la vitesse d’une reaction aux conditions generales (situation physiologiques : situation nutritionnelles de lorganisme par exemple) via hormones clés
permet en plus l’amplification de la reponse au signal hormonal

57
Q

controle transcriptionnel

A

permet une adaptation metabolique a long terme, long mais economies d’energie (synthese de l’enzyme seulement si necessaire)

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