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BIochimie > Enzymes > Flashcards

Enzymes Flashcards

1
Q

Qu’est ce qu’une protéine?

A

Polymère d’acides aminés reliés par des
liaisons peptidiques
 Structure en trois dimensions (parfois
quatre pour certaines enzymes)

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Q

Expliquez brièvement une Structure primaire d’une Pts.

A

L’ordre dans lequel les AA sont liés

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3
Q

Expliquez brièvement une Structure secondaire d’une Pts.

A

L’organisation dans l’éspace des AA qui sont proches les uns des autres dans la structure primaire

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4
Q

Expliquez brièvement une Structure tertiaire d’une Pts.

A

le repliment complet d’une protéine dans l’espace

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5
Q

Expliquez brièvement une Structure quaternaire d’une Pts.

A

C’est l’association d’une ou de plusieurs chaines de polypeptides

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6
Q

Quelle est l’importance de la structure
tridimensionnelle. Elle dpend de quoi?

A
  1. Dépend de la séquence des acides
    aminés, chacun ayant une chaîne
    latérale spécifique
  2. Dépend du milieu dans lequel baigne la
    protéine
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7
Q

Qu’est ce une enzyme?

A
  1. Protéine
  2. Chez les organismes vivants
  3. Avec un pouvoir catalytique
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8
Q

C’est quoi un biocatalyseur

A
  1. Il abaisse l’énergie d’activation de la réaction
  2. Il acc.lère la vitesse de réaction
    3.Il est spécifique aux substrats
  3. Il ne réagit pas lors de la réactio ( il est retrouvé intact avec les produits)
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9
Q

Définit une enzyme: Simple , Apoenzyme, holoenzyme et cofacteur

A

Enzyme simple: uniquement des A.A.
Holoenzyme : apoenzyme + cofacteur
Cofacteur: peut être organique une vitamine ou vitamine modifiée ou un minéral (Zn, Ca, Mg…)

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10
Q

NAD, NADP provient de….

A

Niacine B3

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11
Q

FAD, FMN provient de …..

A

Riboflavine B2

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12
Q

Dans le graphe vitesse en fonction du temps que représente la première partie du graphe

A

Zone A : Vitesse initiale (constante) : Vitesse quand il n’y a pas
encore assez de produit pour qu’ils retournent en substrat

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13
Q

vitesse initiale en fonction du substrat la première partie du graphe elle est proportionnelle à la concentration de l’enzyme . Vrai ou faux

A

Faux. La vitesse est croissante et elle est propotionnelle à la concentration du substrat

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14
Q

vitesse initiale en fonction du substrat la deuxième partie du graphe elle est proportionnelle à la concentration de l’enzyme . Vrai ou faux

A

Vrai. Si l’on augmente la concentration de l’enzyme la V max augmente mais pas lorsu’on augment la concentration du substrat.

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15
Q

Que signifie la Vmax (vitesse maximale)

A

V max , c’est la vitesse initiale à laquelle l’enzyme est saturée de substrat

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16
Q

Quels sont les effets d’une variation
de la concentration de l’enzyme
sur la vitesse (initiale) de réaction
dans des conditions où la
concentration en substrat est très
élevée (saturante; en excès par
rapport aux concentrations d’enzyme)

A

Lorsqu’on augmente la concentrationd e l’enzyme on augmente la vitesse maximale. À adonne une droite linéaire ou l’on peut extrapoler. d’ou l’importance de doser l’activité enzymatique et non la concentration de l’enzyme.

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17
Q

Nommer deux facteur qui peuvent influencer l’activité enzymatique.

A

Le PH et la température

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18
Q

quels sont les mécanismes pour controler les réactions enzymatiques dans les cellules?

A
  1. Controler la quantité (induction ou repression)
  2. Controler l’efficacité de l’enzyme par allostérie et modification covalente.
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19
Q

Toutes les enzymes sont sujettes au controle par induction repression Vrai ou faux.

A

Faux. Il existe des enzymes constitutives et leur activité dépend de la présence du substrat.

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20
Q

Expliquer l’allostérie ?

A

Un mécanisme ou l’effecteur allostérique (positif ou négatif) se lie (lien non covalent) à son site et modifie l’affinité de l’enzyme pour le substrat (de manière reversible)

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21
Q

la phosphorylation est une modification covalente Vrai ou faix

A

Vrai. Elle va modifier l’enzyme et favoriser le contact avec le substrat

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22
Q

La phosphorylation est une modification reversible Vrai ou faux

A

Vrai elle est reversible apres l’activité, il y a une déphosphorylation par des phosphatases.

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23
Q

Toute sles enzymes sont succeptibles à ces mécanismes de controle ? Vrai ou faux

A

Non, seulement les enzymes qui font de sréaction irrevesibles et des réactions limitantes dans le svoies métaboliques. Les autres enzymes ne sont pas régulées par cl’alostérie et les modifications covalentes.

24
Q

Les mécanismes de controle qui permettent uen adaptation rapide sont:

A

Allostérique et modification covalentes

25
Q

Les mécanismes de controle qui permettent uen adaptation lente sont:

A

L’induction et la répression.

26
Q

C’est quoi un inhibiteur compétitif?

A

Il va compétitionner avec le substrat pour se lier à l’enzyme. S’il y a beaucoup de substrat il peut -être déplacer

27
Q

C’est quoi un inhibiteur non compétitif?

A

Un inhibiteur non compétitif, il se lien à l’enzyme au site catalytique ou autre et change sa configuration elle devient non fonctionnelle.

28
Q

Vrai ou faux, l’inhibiteur compétitif change le V Max de la réaction?

A

Faux, le Vmax d’une réaction avec un inhibiteur compétitif ne change pas le Vmax.

29
Q

l’inhibiteur non compétitif ne change pas le V max d’uen réaction. Vrai ou faux

A

Faux, l’inhibiteur non compétitif cahnge le Vmax car il enlève en quelque sorte des enzymes de la circulation, donc la concentrationdes enzymes baisse = V max plus bas.

30
Q

Que contien les sucs secrétés par le pancréas?

A

Des enzymes et du bicarbonate pour neutraliser le PH du bol alimentaire provenant de l’estomac.

31
Q

Quelles sont les enzymes pancréatiques?

A

Protéases: Trypsine, chemotrypsine, carboxypeptidase A et B et Élastase.
Lipase.
Amylase pancréatique.

32
Q

Sous quelle forme elles sont secrété et pourquoi?

A

Une forme de proenzyme pour ne pas détruire la paroie du Pancréas.

33
Q

Quel est le PH optimal de l’elastine?

A

PH: 10

34
Q

PH optimal de la Gastrine

A

PH: 1 à 2

35
Q

PH optimal de la trypsine, chémotrypsine , carboxypeptidase A et B.

A

PH: 7.5 à 8.5

36
Q

L’élastase est secrétée sou forme d’………………………dans le ……………….

A

Proélastase, le pancréas.

37
Q

La…………………….transforme la ……………….en chémotrypsine dans le ………………

A

Trypsine, chémotrypsinogène

38
Q

La…………………….transforme la ……………….en carboxypeptidase A /B dans le ………………

A

Trypsine, Procarboxylase, pancreas

39
Q

Tryspsinogène est transformé en trypsine par………. et ………………………..

A

Endopeptidase et uen trypsine.

40
Q

La lipase hydrolyse un TG en

A

Ag et DAG

41
Q

L’amylase hydrolise les liens……. de l’amidon et donne………, ………… et …………comme produits

A

Alpha 1-4,
Maltose
Maltotriose
Dextrine

42
Q

Saccharase hysdrolyse le saccharose en……..et ……..

A

Glu et Fructose

43
Q

La lactase hydrolyse le lactose en ……….. et ………………

A

Glucose et galactose

44
Q

La saccharase avec activité maltasique a comme substrat………….. et donne le ………………comme produit

A

maltose et donne 2 molécules de glucose

45
Q

La saccharase avec acitivité isomalatasique à comme substrat ………………..et donne le …………………….et le ………… comme produit

A

lien alpha 1-6 (dextrine) et donne maltose et maltotriose.

46
Q

Où ces enzymes (saccharase et lactase) sont-elles synthétisées et où agissent-elles?

A
  1. Synthèse dans les entérocytes
  2. Activité au niveau de la face externe de la membrane plasmique qui recouvre les microvillosités.
47
Q

Immédiatement après une gastroentérite, pourquoi est-il préférable de
ne pas consommer des produits laitiers
pendant quelques jours ?
A. Pas de raison; c’est une légende urbaine
B. Parce que je vais continuer à avoir la
diarrhée et/ou des ballonnements et/ou
des gaz

A

B. car la lactase est la première a être enlevée par la diarrhée et donc uen diarrhée osmotique .

48
Q

La modification de Proenzyme à
Enzyme est un processus irréversible.
Est-ce la même chose pour la
modification covalente ?
 Oui
 Non

A

Non , les modifications covalentes sont reversibles.

49
Q

Sang total = Plasm +éléments figurés du sang. Vrai ou faux

A

Vrai

50
Q

PLasma contient les protéines de coagulation. Vrai ou Faux

A

Vrai, car collecté dans des tubes avec des anti-coagulents

51
Q

Le sérume ne contient pas des protéines collagulatrices. Vrai ou faux

A

Vrai, car il est collecté avec coagulation sanguine puis centrifugation.

52
Q

Que signifie unité U/L, qu’il faut définir

A

C’est la quantité d’enzyme qui catalyse 1 micromole 10 -6 de substrat par minute.
C’est une capacité catalytique.

53
Q

Quand faut-il mesure l’AST et ALT

A

Uen atteinte hépatique +++++ et bilière ++

54
Q

Quand faut il mesurer le GGT

A

Choléstase
comsommatio chronique d’alcool.

55
Q

Quand faut-il mesurer Phosphatse alcaline (ALP)

A

Choléstase
Atteinte osseuse.

56
Q

Quand faut-il mesure la Lipase et l’amylase

A

Une atteinte pancréatique.

BIochimie (5 decks)

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