Enzymes 1 Flashcards
- Qu’est-ce qu’une enzyme?
- Rôles (4)? Change la Kea ou pas?
- Caractéristiques (2)?
- Protéine (exception: ribozyme ARN)
- Rôles:
-> Catalyseur biologique (accélère) de réactions biochimiques
-> Ne change pas Keq
-> Augmente la vitesse de réaction
-> Diminue ∆G# - Elle est:
-> SPÉCIFIQUE à son substrat
-> Régulable
Si on ajoute des enzymes à une réaction, elles accélèrent le processus d’apparition des produits
Hydrolyse du saccharose (formule + enzyme catalyseur)
- saccharose + H2O -> glucose + fructose
- Enzyme catalyseur à l’échelle de seconde: saccharase
Types d’enzymes: donner leurs rôles respectifs
- Oxydoréductase
- Transférase
- Hydrolase
- Ligase
- Lyase
- Isomérase
Cinétique enzymatique, qu’est-ce que la vitesse initiale Vi (pour cette réaction)?
Cinétique enzymatique, qu’est-ce que la vitesse maximale Vmax?
Est-ce que certaines enzymes fonctionnent toujours a Vmax?
Relation à 3 concernant les enzymes:
ENZYME - SUBSTRAT - PRODUIT
Qu’est-ce que le modèle Michaelis-Menten? (+équation)
-> Étude de l’activité enzymatique
- Modélise la relation enzyme-substrat
- Équation: (Vmax [S]) / (Km + [S])
-> Si système saturé: [S] -> +infini alors Vi = Vmax
Dans ces conditions, la vitesse dépend des propriétés de l’enzyme définie par la Km
Ez + S -> EzS -> EzP -> Ez + P
Substrat -> «Boite noire» (= association Ez-S multiples sous-réactions) -> Produits
(Avec Ez, S (en exès), P et V mesurables)
Qu’est-ce que la Km?
= Constante de Michaelis-Menten
Km = [S] à Vmax/2
= Concentration de substrat qui permet à l’enzyme de travailler à la moitié de sa vitesse maximale -> Enzyme à demi-saturation
= Indique la cadence de travail d’une enzyme
= Définit la relation enzyme-substrat
Que permet la Km (2)?
Prédire si, dans les conditions physiologiques,
- une enzyme opère proche de sa Vmax
- un changement dans la concentration de substrat va changer sa vitesse
En condition cellulaire: système = ouvert non équilibré en lien avec d’autres voies
-> S et P entrent et sortent du système
Que dire de l’affinité et de la capacité de l’enzyme si Km est basse (EX)?
- Haute affinité (saturabilité)
- Faible capacité
- Ex: Hexokinase (cerveau, muscle)
-> Km = 0,05 mM
-> Continuellement en Vmax (métabolise efficacement le glucose)
Que dire de l’affinité et de la capacité de l’enzyme si Km est élevée (+EX)?
- Faible affinité (=saturaibilité)
- Haute capacité
- Ex: Glucokinase (foie)
-> Km = 10mM
-> Senseur du glucose (changements, adaptation)
Qu’est-ce que le site actif d’une enzyme?
Peut-elle en avoir plusieurs?
-
Site de liaison de/des substrat
= Lieu de la réaction
-> Localisé au fond d’une poche de la zone interne de la prot
-> une enzyme peut avoir plusieurs sites actifs
Pourquoi y’ a-t-il catalyse dans le site actif de l’enzyme (3)?
- Augmentation de la concentration des réactants
- Orientation propice des molécules
- Diminution de ∆G# pour atteindre l’état de transition
2 modèles de site actif d’une enzyme:
-
Clé-serrure: site actif prêt à accueillir du substrat
-> pas de changement de forme -
Ajustement induit: quand le substrat atteint son site actif, cela induit un changement de conformité
->enzyme se referme sur le substrat
Facteurs influençant la réaction biochimique (4):
- pH (chaque Ez a son pH optimal autour de 7)
-
Température (plus on chauffe plus la réaction et rapide mais ATTENTION: extrème -> enzyme dénaturée inhibition non-spécifique)
-> chauffage impossible en milieu cellulaire (enzymes) -
Inhibiteur (réversibles)
-non compétitif
-compétitif
-mixte - Activateur
2 types d’inhibiteurs enzymatiques spécifiques:
- Irréversible: se lient de façon covalente à un groupe fonctionnel
- Réversible: adaptation métabolique et physiologique
3 types d’inhibiteurs réversibles (Ez michaelinnes):
- Compétitifs
- Non-compétitifs
- Mixtes
Inhibiteurs réversibles compétitifs (3)
- Impact sur la Km et la Vmax
- Qu’est-ce qui peut affranchir l’inhibiteur
Analogues structuraux de substrat
-> Augmentent la Km
-> Ne change pas la Vmax
-> Trop grande quantité de substrat peut affranchir l’inhibiteur
Inhibiteurs réversibles non-compétitifs (3 + 3ex)
Non analogues structuraux du substrat
-> Ne change pas la Km
-> Diminue la Vmax
-> Effet sur les propriétés intrinsèques de l’enzyme
-> Ex: typiquement les ions métalliques (cuivre, mercure, argent)
Les activateurs (3+ 2ex)
- Fonctionnement/activation
- Type de modification
- Protéolyse limité activatrice (clivage d’une liaison peptidique d’une proenzyme/zymogène)
- Modification covalente réversible (phosphroylation/déphsophrylation)
- Ex: ions métalliques: calcium, magnésium…
Enzymes allostériques:
- Courbe:
- Caractéristique:
- Possèdent des:
- Coube Sigmoïde
-> Vi accélère à l’approche du K0,5
-> Point d’inflexion au K0,5
-> Vi ralenti brutalement après K0,5 - Coopératif (concerté/séquentiel)
- Ont des EFFECTEURS (positifs/négatifs)
Qu’est-ce qu’un effecteur pour une enzyme allostérique? (2 rôle/2 types)
- Se lient sur les SITES ALLOSTÉRIQUES (≠ site actif)
=> 2 rôles: modulateur ou substrat - 2 Types d’effecteur:
-> Positif, Activateur (augmente affinité envers le substrat)
-> Négatif, Inhibiteur (diminue affinité envers le substrat)
= Réponse physiologique, ADAPTATION très rapide
Qu’est-ce que le principe de coopérativité pour une enzyme allostérique (2 modèles)?
Fixation du substrat sur l’enzyme augmente l’affinité de l’enzyme pour ce même substrat (entre sous-unités d’une enzyme)
—> Déplacement de la courbe à gauche, effet activateur
Deux modèles:
Quel est l’effet de la présence d’un peu de substrat pour une enzyme allostérique (EX d’une réaction sous contrôle allostérique)?
Augmentation de l’affinité de l’enzyme pour ce même substrat (déplacement de la courbe vers la gauche -> effet activateur: K0,5 diminue/Vmax ne change pas)
Ex: la phosphfructokinase (glycolyse) est sous contrôle allostérique
