Enzyme

Question 1

Quel est l’effet d’une enzyme?

Answer 1

Accélère la réaction mais ne change pas l’équilibre

Question 2

Que sont les enzymes?

Answer 2

Des catalyseurs biologiques

Question 3

Sur quels points diffèrent les enzymes des catalyseurs chimiques?

Answer 3

1) Les réactions ont une plus grande vitesse
2) Les conditions des réactions sont plus douces (T° inferieur à 100, pH proche de neutre et pression atmosphérique)
3) Il y’a une plus grande spécificité avec son substrat
4) Les enzymes peuvent être régulées

Question 4

Que découvre Emil Fischer?

Answer 4

Les enzymes de la glycolyse peuvent distinguer des sucres stéréoisomères

Question 5

(Hypothèse clé-serrure)?

Answer 5

Aux formes particulières de l’enzyme (serrure) et du substrat (clé) dû aux formes géométriques complémentaires

Question 6

Qu’est ce qui permet la liaison de substrats aux enzymes?

Answer 6

Complémentarité géométrique + forces non-covalente : Forces de Wan der Waals, ponts H, interactions électrostatiques et interactions hydrophobes

Question 7

Les enzymes sont très spécifiques …

Answer 7

Aussi bien pour se lier à des substrats chiraux que pour catalyser leurs réactions.

Question 8

D’où vient cette stéréospécificité?

Answer 8

De leur chiralité inhérente comme toute protéine est formée d’a.a L, elles forment donc des sites actifs asymétriques

Question 9

Comment est la stéréospécificité des enzymes dans les réactions qu’elles catalysent?

Answer 9

Absolu

Question 10

Que peuvent aussi permettre les enzymes?

Answer 10

Une distinction prochirale

Question 11

À quoi participent les groupements fonctionnels des enzymes?

Answer 11

Permette de facilement faire des liaisons covalentes et participer à des réactions acides-bases + interactions entre charges

Question 12

Utilité des cofacteurs?

Answer 12

sont les dents de l’enzyme et permettent de réaliser des réactions d’oxydo-réduction ainsi que les transferts de groupe

Question 13

Les deux types de cofacteurs?

Answer 13

Ions métalliques ou coenzymes (molécules biologiques)

Question 14

Comment sont appelés les cofacteurs lorsqu’ils s’associent que de manière transitoire? + exemple

Answer 14

Cosubstrat (NAD+)

Question 15

Que sont les groupements prostétiques? + Exemple

Answer 15

Cofacteur qui s’associe de manière permanente (Noyau hème de l’hémoglobine)

Question 16

Pourquoi les coenzymes doivent revenir à leur état initial?

Answer 16

Parce qu’ils sont modifiés chimiquement lors de la réaction et il faut que le cycle catalytique soit assuré.

Question 17

Comment les coenzymes qui peuvent se dissocier de l’enzyme font pour revenir à leur état initial?

Answer 17

Une autre enzyme catalyse la réaction de régénération

Question 18

Comment est appelé le complexe enzyme-cofacteur actif?

Answer 18

Holoenzyme

Question 19

Comment est appelé le complexe enzyme-cofacteur pas actif?

Answer 19

apoenzyme

Question 20

Comment s’obtient des cofacteurs indispensables que l’organismes n’arrive pas à synthétiser?

Answer 20

Par l’alimentation

Question 21

Exemple de coenzyme important dérivé de la vitamine B3?

Answer 21

Nicotinamide et acide nicotinique

Question 22

Rôle nicotinamide?

Answer 22

Capter les électrons et les redistribués?

Question 23

À partir de quoi d’autre peut être synthétiser la nicotinamide?

Answer 23

Le tryptophane

Question 24

Pourquoi les régulations enzymatiques sont-elles importantes?

Answer 24

Pour éviter les pertes

Question 25

Comment se fait cette régulation?

Answer 25

1) Le contrôle de la disponibilité en enzyme : Quantité dans une cellule dépend à la fois de la vitesse de sa synthèse et celle de sa dégradation
2) Contrôle de l’activité catalytique : Peut être régulée par des modifications conformationnelles ou structurales

Question 26

À quoi est proportionnelle la vitesse d’une réaction enzymatique?

Answer 26

Concentration de son complexe enzyme-substrat + affnité de la liaison au substrat

Question 27

Qu’est ce qu’est la régulation allostérique?

Answer 27

L’utilisation d’effecteurs allostériques qui module l’affinité de la liaison du substrat à l’enzyme ainsi que l’activité catalytique de l’enzyme

Question 28

Quels sont les 6 classes d’enzymes?

Answer 28

Oxydo-réduction, transferase, hydrolase, lyase, isomérase et ligase

Question 29

Qu’est ce que permettent les études des cinétiques qui explique une importance capitale?

Answer 29

Les affinités de liaison à l’enzyme des substrats et des inhibiteurs

Question 30

Qu’est ce qu’est le facteur limitant d’une réaction?

Answer 30

La décomposition du complexe activé

Question 31

Avec quel enzyme a commencé l’étude de la cinétique?

Answer 31

Avec des travaux sur l’invertase

Question 32

Comment était la réaction proposée?

Answer 32

Elle était composée de 2 réactions complémentaires (formation ES (dans les deux sens) pour se décomposer en E + P (dans 1 seul sens)

Question 33

Que représente Kcat?

Answer 33

de molécules de substrat converties en produit par unité de temps par un seul site actif de l’enzyme à saturation.

Question 34

Que signifie Kcat?

Answer 34

Plus la valeur est élevée, plus l’enzyme travaille activement car une grande quantité de substrat est transformé par unité de temps

Question 35

Qu’est ce qui est la base de la pharmacologie?

Answer 35

Les inhibiteurs enzymatiques

Question 36

Quels sont les 3 grandes classes d’inhibiteur?

Answer 36

Compétitif, Non compétitif et incompétitif

Question 37

Compétitif?

Answer 37

1) Compétitif = Compétition entre le substrat et l’inhibiteur pour se lier à l’enzyme car occupe le même espace. Ce qui fait augmenter Km mais laisse Vmax inchangé + peut être réversible ou irréversible

Question 38

Type de liaisons?

Answer 38

Sois au site actif ou une liaison à un site allostérique (peut soit bloquer le site actif ou soit modifier le site actif)

Question 39

Non compétitif?

Answer 39

Inhibiteur se lie de manière réversible à un site allostérique et si il est pure diminue Vmax sans changer Km

Question 40

Dans quel cas l’inhibiteur est mixte?

Answer 40

C’est quand l’inhibiteur non compétitif fait augmenter Km en diminuant Vmax

Question 41

Incompétitif?

Answer 41

Se lie au complexe enzyme-substrat et fait baisser le Vmax et fait baisser Km. Cependant, va faire bouger la réaction en la déplaçant car encourage formation complexe enzyme substrat donc provoque déplacement de l’équilibre

Question 42

Sur quelle zone de pH sont actives les enzymes?

Answer 42

Entre 5 et 9