Enzyme Flashcards
Quel est l’effet d’une enzyme?
Accélère la réaction mais ne change pas l’équilibre
Que sont les enzymes?
Des catalyseurs biologiques
Sur quels points diffèrent les enzymes des catalyseurs chimiques?
1) Les réactions ont une plus grande vitesse
2) Les conditions des réactions sont plus douces (T° inferieur à 100, pH proche de neutre et pression atmosphérique)
3) Il y’a une plus grande spécificité avec son substrat
4) Les enzymes peuvent être régulées
Que découvre Emil Fischer?
Les enzymes de la glycolyse peuvent distinguer des sucres stéréoisomères
(Hypothèse clé-serrure)?
Aux formes particulières de l’enzyme (serrure) et du substrat (clé) dû aux formes géométriques complémentaires
Qu’est ce qui permet la liaison de substrats aux enzymes?
Complémentarité géométrique + forces non-covalente : Forces de Wan der Waals, ponts H, interactions électrostatiques et interactions hydrophobes
Les enzymes sont très spécifiques …
Aussi bien pour se lier à des substrats chiraux que pour catalyser leurs réactions.
D’où vient cette stéréospécificité?
De leur chiralité inhérente comme toute protéine est formée d’a.a L, elles forment donc des sites actifs asymétriques
Comment est la stéréospécificité des enzymes dans les réactions qu’elles catalysent?
Absolu
Que peuvent aussi permettre les enzymes?
Une distinction prochirale
À quoi participent les groupements fonctionnels des enzymes?
Permette de facilement faire des liaisons covalentes et participer à des réactions acides-bases + interactions entre charges
Utilité des cofacteurs?
sont les dents de l’enzyme et permettent de réaliser des réactions d’oxydo-réduction ainsi que les transferts de groupe
Les deux types de cofacteurs?
Ions métalliques ou coenzymes (molécules biologiques)
Comment sont appelés les cofacteurs lorsqu’ils s’associent que de manière transitoire? + exemple
Cosubstrat (NAD+)
Que sont les groupements prostétiques? + Exemple
Cofacteur qui s’associe de manière permanente (Noyau hème de l’hémoglobine)
Pourquoi les coenzymes doivent revenir à leur état initial?
Parce qu’ils sont modifiés chimiquement lors de la réaction et il faut que le cycle catalytique soit assuré.
Comment les coenzymes qui peuvent se dissocier de l’enzyme font pour revenir à leur état initial?
Une autre enzyme catalyse la réaction de régénération
Comment est appelé le complexe enzyme-cofacteur actif?
Holoenzyme
Comment est appelé le complexe enzyme-cofacteur pas actif?
apoenzyme
Comment s’obtient des cofacteurs indispensables que l’organismes n’arrive pas à synthétiser?
Par l’alimentation
Exemple de coenzyme important dérivé de la vitamine B3?
Nicotinamide et acide nicotinique
Rôle nicotinamide?
Capter les électrons et les redistribués?
À partir de quoi d’autre peut être synthétiser la nicotinamide?
Le tryptophane
Pourquoi les régulations enzymatiques sont-elles importantes?
Pour éviter les pertes
Comment se fait cette régulation?
1) Le contrôle de la disponibilité en enzyme : Quantité dans une cellule dépend à la fois de la vitesse de sa synthèse et celle de sa dégradation
2) Contrôle de l’activité catalytique : Peut être régulée par des modifications conformationnelles ou structurales
À quoi est proportionnelle la vitesse d’une réaction enzymatique?
Concentration de son complexe enzyme-substrat + affnité de la liaison au substrat
Qu’est ce qu’est la régulation allostérique?
L’utilisation d’effecteurs allostériques qui module l’affinité de la liaison du substrat à l’enzyme ainsi que l’activité catalytique de l’enzyme
Quels sont les 6 classes d’enzymes?
Oxydo-réduction, transferase, hydrolase, lyase, isomérase et ligase
Qu’est ce que permettent les études des cinétiques qui explique une importance capitale?
Les affinités de liaison à l’enzyme des substrats et des inhibiteurs
Qu’est ce qu’est le facteur limitant d’une réaction?
La décomposition du complexe activé
Avec quel enzyme a commencé l’étude de la cinétique?
Avec des travaux sur l’invertase
Comment était la réaction proposée?
Elle était composée de 2 réactions complémentaires (formation ES (dans les deux sens) pour se décomposer en E + P (dans 1 seul sens)
Que représente Kcat?
de molécules de substrat converties en produit par unité de temps par un seul site actif de l’enzyme à saturation.
Que signifie Kcat?
Plus la valeur est élevée, plus l’enzyme travaille activement car une grande quantité de substrat est transformé par unité de temps
Qu’est ce qui est la base de la pharmacologie?
Les inhibiteurs enzymatiques
Quels sont les 3 grandes classes d’inhibiteur?
Compétitif, Non compétitif et incompétitif
Compétitif?
1) Compétitif = Compétition entre le substrat et l’inhibiteur pour se lier à l’enzyme car occupe le même espace. Ce qui fait augmenter Km mais laisse Vmax inchangé + peut être réversible ou irréversible
Type de liaisons?
Sois au site actif ou une liaison à un site allostérique (peut soit bloquer le site actif ou soit modifier le site actif)
Non compétitif?
Inhibiteur se lie de manière réversible à un site allostérique et si il est pure diminue Vmax sans changer Km
Dans quel cas l’inhibiteur est mixte?
C’est quand l’inhibiteur non compétitif fait augmenter Km en diminuant Vmax
Incompétitif?
Se lie au complexe enzyme-substrat et fait baisser le Vmax et fait baisser Km. Cependant, va faire bouger la réaction en la déplaçant car encourage formation complexe enzyme substrat donc provoque déplacement de l’équilibre
Sur quelle zone de pH sont actives les enzymes?
Entre 5 et 9
