Enzyme 1 Flashcards

1
Q

Une réaction exergonique est dite

A
  • spontané
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Q

Spontané ne signifie pas instantanée, expliquer.

A
  • Spontané = perte d’énergie
  • instantanée = cinétique
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Q

Une enzyme spécifique… La réaction

A
  • Catalyse (accélère)
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4
Q

Première enzymes ont été extraite des

A
  • Levure
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5
Q

Oxydoreductase

A

_ Transfert d’ électrons

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6
Q

Transférase

A
  • Transfert atomes ou grpe
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7
Q

Hydrolyse

A
  • Casse liaison par H20
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8
Q

Lyase ou synthèse

A
  • Coupe / crée liaisons
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9
Q

Ligase ou synthétase

A
  • Crée liaison grâce à ATP
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10
Q

Delta G#, c’est quoi ?

A
  • Différence état initial et de transition
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11
Q

Enzyme c’est une

A
  • Protéine
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12
Q

V/f : les enzymes peuvent subir des mutations.

A
  • Vrai, cou c’est une protéine
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13
Q

Cmt agit enzymes sur vitesse

A
  • Catalyse = augmente vitesse et diminue delta G#
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14
Q

L’enzyme agit elle sur Keq

A
  • Non
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15
Q

V/f : Enzyme est spécifique à son substrat

A
  • Vrai
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16
Q

Enzyme réagit elle aux evenements de la cellule

A

_ Oui, elle est réglable

17
Q

Quelle est la condition Max pou que l’enzyme agisse ?

A
  • Max substrat
  • min produit
18
Q

V/f : [enzyme] est variable

A
  • Faux, sa […] est constante c’est la [substrat] qui change
19
Q

La vitesse initiale sur la courbe est équivalent à ?

A
  • Tangente de la courbe
20
Q

Qu’est ce qui influence la vitesse initiale

A
  • [Substrat]
    1. Plus y en a, plus vitesse haute
21
Q

Est ce que l’enzque est saturable ?

A
  • Oui, on atteint vitesse max.
22
Q

Où se lie le substrat (glucose) sur l’enzyme (hexokinase) → michaelis-menten

A
  • Site de liaison → liaison = altération conformation
23
Q

Km calcul pour e+s → e+p

A
  • [Enzyme] [substrat] / [es]
  • K2 +K3/ K1 (slide 20)
24
Q

Initiale vitesse michaelis - menten calcul → gd tend vers l’infini signifie quoi ?

A
  • Vmax [s] / km +[s]
  • Qd substrat tend vers l’infini on a vi=vmax
25
Que definit km
- Définit les propriétés de l'enzyme - [S] qui permet à l'enzyme de travailler à la moitié de sa vitesse maximale
26
À Vmax que se passe t il pour l'enzyme ?
- complètement saturée
27
Km basse signifie
- haute affinité (saturable) - faible capacité
28
La km de l'hexokinase est > ou < glucokinase
- plus basse que celle de la glucokinase
29
Quelles sont les deux modèle du site actif de l'enzyme ?
- clé serrure - ajustement induit
30
Modèle clé serrure, c'quoi
- les substrats se lie sur le site actif comme une clé - augmente les chances de créer un produit
31
Modèle d'ajustement induit c'quoi
- lie site actif et change conformation
32
Facteurs influençant la réaction et l'activité de l'enzyme
- pH - température
33
Que cause une dénaturation des protéines (à l'extrême)
- Inhibition non spécifique
34
Exemple de inhibiteur compétitif
- cyanure avec cytochrome oxydase - important pour mvt resp pulmonaire
35
Inhibiteurs non-competitif exemple
- Ions métallique (cuivre, mercure, argent)
36
Pourquoi inhibiteur non compétitif diminue la V max sans change Km
- Lie un autre site que site actif :↓ enzyme fonctionnelle (catalyse moins bien) - v max ↓ car - d'enzyme actif n'est disponible
37
Enzyme allostérierique négatif cause quoi ?
- module K0,5 ce qui veux dire que besoin de plus de S pour atteindre vmax/2