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Bioca > Enzimas Y Proteinas > Flashcards

Enzimas Y Proteinas Flashcards

1
Q

Que son las proteínas?

A

Son polímeros formados por aminoácidos. Son las más diversas tanto estructural como funcionalmente.

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Q

Cómo se forman las proteínas?

A

A través de un enlace covalente: Peptidico, en el que el grupo carboxilo del primer aminoácido se une al grupo amino del segundo.

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3
Q

Funciones de las proteínas

A

Enzimas
Transportadoras
Señalización y mensajeros
Defensas
Movimiento y contracción
Almacenamiento
Comunicación

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4
Q

Carbón alfa

A

Carbón central que presenta quiralidad, unido a los grupos carboxilo, amino y la cadena lateral.

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5
Q

Le da características diferentes a cada aminoácido

A

Grupo R

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6
Q

Que significa anfótero

A

Que puede reaccionar como ácido o base

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7
Q

Aminoácidos esenciales (9)

A

Isoleucina- leucina- lisina
Treonina- triptofano
Metionina- fenilalanina- Valina
Histidina

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8
Q

Aminoácidos no escenciales (11)

A

Asparagina- arginina- alanina
Aspartato- glutamato- glutamina
Glicina- prolina- sirina
Tirosina
Cisteina

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9
Q

Aminoácidos a polares alifáticos

A

Glicina- Alanina- Prolina- Valina
Metionina
Isoleucina- Leucina

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10
Q

Aromáticos

A

Fenilalanina
Tirptofano- Tirosina

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11
Q

Negativos

A

Aspartato- glutamato

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12
Q

Positivos

A

Lisina
Arginina
Histidina

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13
Q

Neutros

A

Seríana
Treonina
Cisteina
Aspargina
Glutamina

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14
Q

Condicionalmente no escenciales

A

Metionina —> Cisteina
Fenilalanina —> Tirosina

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15
Q

Cómo se forman los enlaces peptidicos (proceso)

A

Condensación o deshidratación

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16
Q

Cadenas menores de 50 aminoácidos son

A

Peptidos

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17
Q

Cadenas de más de 50 aminoácidos

A

Proteínas

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18
Q

Estructura de la insulina

A

primaria, dos cadenas lineales unida por enlaces sulfato

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19
Q

La secuencia de … codifica a una proteína diferente

A

Genes

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20
Q

Si en la hemoglobina se sustituye cierta secuencia de aminoácidos puede dar lugar a una…

A

Hemoglobina falciforme

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21
Q

Formas de la estructura secundaria de proteínas

A

Alfa hélice
Beta hoja

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22
Q

La estructura terciaria es formada por

A

La unión de dos o más estructuras secundarias por la sinteracciones de sus grupos R

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23
Q

Interacciones o enlaces que puede haber el los grupos R de las estructuras terciarias:

A

Puentes hidrógeno
Puentes disulfuro
Fuerzas London
Fuerzas keeson
Enlaces irónicos
Interacciones hidrofóbicas

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24
Q

(Clasificación de proteínas) “fibrosas”

A

Cadenas polipéptido as ordenadas en modo paralelo

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25
Q

(Clasificación de proteínas) “Globulares”

A

Cadenas polipéptido as plegadas en forma esférica o compacta

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26
Q

Clasificación por su composición molecular

A

Simples
Conjugadas

27
Q

Grupos prosteticos de las proteínas conjugadas pueden ser

A

Ribosomas
Lípidos (LDH)
Fosfato (cafeína)
Metal (hemoglobina)
Glucosa (inmonuglobulinas)

28
Q

Tipo de reacción donde se libera más energía de la que se utiliza

A

Exergónica (deltaG<0), catabolismo

29
Q

Tipo de reacción donde se utiliza más energía de la que se libera

A

Endergónica (delta G> 0) anabólica

30
Q

Enzima definición

A

proteínas que aceleran o facilitan una reacción química dentro de un organismo

31
Q

Parte de la enzima donde se une el sustrato

A

Sitio activo

32
Q

El sitio activo es la región donde el … se asocia para:

A

Sustrato…
1. Disminuir energía de activación
2. Aumentar el número de colisiones productivas
3. Acelerar la velocidad de reacción

33
Q

Parte proteica de la enzima que se une a la correspondiente coenzima.

A

Apoenzima

34
Q

Molécula que se une al sitio activo para AYUDAR en reacción

A

Coenzima

35
Q

Compuesto necesario para la actividad de una enzima como catalizador.

A

Cofactor

36
Q

Cofactores no proteicos ejemplos

A

Fe²⁺, Fe³⁺, Mg²⁺, Mn²⁺, Zn²⁺ y Cu²⁺

37
Q

Conocidos como grupos prostéticos y se unen firmemente a la enzima (Flavina). Es un…

A

Cofactores Proteicos

38
Q

Funciones de los cofactores

A

Estabilizar cargas negativas: para favorecer el plegamiento de proteínas
Atraer y fijar el sustrato para: convertirlo en producto
Facilitar las reacciones de oxido reducción.

39
Q

Modelo enzimatico donde se presenta una alta especificidad y la interacción es estática y no cambia la forma de la enzima (falta de dinamismo).

A

Llave cerradura

40
Q

Modelo enzimatico que es más flexible con la especificidad y la interacción puede inducir cambios conformacionales en la enzima para tener un mejor sitio de unión.

A

Ajuste inducido

41
Q

Catalizan reacciones de oxido-reducción (Lactato deshidrogenasa)

A

Óxidoreductazas

42
Q

Catalizan la transferencia de grupos metilo, glucosilo o fosforilo

A

Transferazas

43
Q

Catalizan la ruptura hidrolítica de enlaces covalentes (amilasa)

A

Hidrolasas

44
Q

catalizan la ruptura de enlaces covalentes por eliminación de átomos generando dobles enlaces (piruvato descarboxilasa)

A

Liasas

45
Q

catalizan cambios geométricos dentro de una molécula

A

Isomerasas

46
Q

catalizan la unión de 2 moléculas utilizando ATP

A

Ligadas

47
Q

molécula que se une a una enzima y disminuye su actividad. Esta unión puede ser reversible o irreversible.

A

Inhibidor enzimatico

48
Q

Inhibición competitiva

A

Existencia de 2 moléculas que pueden unirse al sitio activo de la enzima. Por lo que, pelean entre ellos para poder unirse al sitio activo.

49
Q

Inhibición competitiva alosterica

A

La enzima posee otro sitio de unión. Al unirse, cambia la forma de la enzima y reduce su actividad catalítica.
Puede controlar la velocidad de reacciones en cascada.

50
Q

Inhibición no competitiva

A

Tanto el inhibidor como el sustrato pueden unirse. Pero la unión del inhibidor impide la actividad catalítica de la enzima.

51
Q

Inhibición mixta

A

puede unirse a la enzima libre y al complejo enzima-sustrato. implica que el inhibidor tiene diferente afinidad por la enzima en su estado libre y en su estado unido al sustrato.

52
Q

Comportamiento de cinética enzimatica de orden cero

A

Velocidad de reacción constante.

53
Q

Comportamiento de cinética enzimatica de primer orden

A

La velocidad de reacción es directamente proporcional

54
Q

Comportamiento de cinética enzimatica de segundo orden

A

La velocidad de reacción es exponencial

55
Q

Comportamiento de cinética enzimatica de segundo orden

A

La velocidad de reacción es exponencial o al cuadrado

56
Q

Factores que afectan la velocidad de reacción

A

Cambios en la carga de los aminoácidos.
Cambios en la estructura terciaria
Disociación de iones
Modificación de los grupos funcionales

57
Q

Enzima digestiva creada en el estómago (peptidasa).

A

La pepsina

58
Q

Enzima digestiva creada en el estómago (peptidasa).

A

La pepsina

59
Q

Enzima que cataliza la hidrólisis de urea a dióxido de carbono y amoníaco.

A

Hidrolaza

60
Q

Enzima hidrolasa que cataliza la conversión de L-arginina en L-ornitina y urea.

A

Arginina

61
Q

… temperaturas desnaturalizan a las proteínas perdiendo su estructura terciaria. Se rompen los enlaces no covalentes.

A

Altas

62
Q

Un … de cofactores podría generar competencia entre ellos e interrupción de el correcto funcionamiento de la enzima.

A

Exceso

63
Q

La velocidad de una reacción enzimática…. con la concentración del sustrato hasta alcanzar un punto máximo donde la enzima se ….

A

Aumenta… satura

64
Q

Que indica la constante Km

A

indica la concentración de sustrato a la cual la velocidad de la reacción es Vmax/2

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