Enzimas Y Proteinas Flashcards
Que son las proteínas?
Son polímeros formados por aminoácidos. Son las más diversas tanto estructural como funcionalmente.
Cómo se forman las proteínas?
A través de un enlace covalente: Peptidico, en el que el grupo carboxilo del primer aminoácido se une al grupo amino del segundo.
Funciones de las proteínas
Enzimas
Transportadoras
Señalización y mensajeros
Defensas
Movimiento y contracción
Almacenamiento
Comunicación
Carbón alfa
Carbón central que presenta quiralidad, unido a los grupos carboxilo, amino y la cadena lateral.
Le da características diferentes a cada aminoácido
Grupo R
Que significa anfótero
Que puede reaccionar como ácido o base
Aminoácidos esenciales (9)
Isoleucina- leucina- lisina
Treonina- triptofano
Metionina- fenilalanina- Valina
Histidina
Aminoácidos no escenciales (11)
Asparagina- arginina- alanina
Aspartato- glutamato- glutamina
Glicina- prolina- sirina
Tirosina
Cisteina
Aminoácidos a polares alifáticos
Glicina- Alanina- Prolina- Valina
Metionina
Isoleucina- Leucina
Aromáticos
Fenilalanina
Tirptofano- Tirosina
Negativos
Aspartato- glutamato
Positivos
Lisina
Arginina
Histidina
Neutros
Seríana
Treonina
Cisteina
Aspargina
Glutamina
Condicionalmente no escenciales
Metionina —> Cisteina
Fenilalanina —> Tirosina
Cómo se forman los enlaces peptidicos (proceso)
Condensación o deshidratación
Cadenas menores de 50 aminoácidos son
Peptidos
Cadenas de más de 50 aminoácidos
Proteínas
Estructura de la insulina
primaria, dos cadenas lineales unida por enlaces sulfato
La secuencia de … codifica a una proteína diferente
Genes
Si en la hemoglobina se sustituye cierta secuencia de aminoácidos puede dar lugar a una…
Hemoglobina falciforme
Formas de la estructura secundaria de proteínas
Alfa hélice
Beta hoja
La estructura terciaria es formada por
La unión de dos o más estructuras secundarias por la sinteracciones de sus grupos R
Interacciones o enlaces que puede haber el los grupos R de las estructuras terciarias:
Puentes hidrógeno
Puentes disulfuro
Fuerzas London
Fuerzas keeson
Enlaces irónicos
Interacciones hidrofóbicas
(Clasificación de proteínas) “fibrosas”
Cadenas polipéptido as ordenadas en modo paralelo
(Clasificación de proteínas) “Globulares”
Cadenas polipéptido as plegadas en forma esférica o compacta
Clasificación por su composición molecular
Simples
Conjugadas
Grupos prosteticos de las proteínas conjugadas pueden ser
Ribosomas
Lípidos (LDH)
Fosfato (cafeína)
Metal (hemoglobina)
Glucosa (inmonuglobulinas)
Tipo de reacción donde se libera más energía de la que se utiliza
Exergónica (deltaG<0), catabolismo
Tipo de reacción donde se utiliza más energía de la que se libera
Endergónica (delta G> 0) anabólica
Enzima definición
proteínas que aceleran o facilitan una reacción química dentro de un organismo
Parte de la enzima donde se une el sustrato
Sitio activo
El sitio activo es la región donde el … se asocia para:
Sustrato…
1. Disminuir energía de activación
2. Aumentar el número de colisiones productivas
3. Acelerar la velocidad de reacción
Parte proteica de la enzima que se une a la correspondiente coenzima.
Apoenzima
Molécula que se une al sitio activo para AYUDAR en reacción
Coenzima
Compuesto necesario para la actividad de una enzima como catalizador.
Cofactor
Cofactores no proteicos ejemplos
Fe²⁺, Fe³⁺, Mg²⁺, Mn²⁺, Zn²⁺ y Cu²⁺
Conocidos como grupos prostéticos y se unen firmemente a la enzima (Flavina). Es un…
Cofactores Proteicos
Funciones de los cofactores
Estabilizar cargas negativas: para favorecer el plegamiento de proteínas
Atraer y fijar el sustrato para: convertirlo en producto
Facilitar las reacciones de oxido reducción.
Modelo enzimatico donde se presenta una alta especificidad y la interacción es estática y no cambia la forma de la enzima (falta de dinamismo).
Llave cerradura
Modelo enzimatico que es más flexible con la especificidad y la interacción puede inducir cambios conformacionales en la enzima para tener un mejor sitio de unión.
Ajuste inducido
Catalizan reacciones de oxido-reducción (Lactato deshidrogenasa)
Óxidoreductazas
Catalizan la transferencia de grupos metilo, glucosilo o fosforilo
Transferazas
Catalizan la ruptura hidrolítica de enlaces covalentes (amilasa)
Hidrolasas
catalizan la ruptura de enlaces covalentes por eliminación de átomos generando dobles enlaces (piruvato descarboxilasa)
Liasas
catalizan cambios geométricos dentro de una molécula
Isomerasas
catalizan la unión de 2 moléculas utilizando ATP
Ligadas
molécula que se une a una enzima y disminuye su actividad. Esta unión puede ser reversible o irreversible.
Inhibidor enzimatico
Inhibición competitiva
Existencia de 2 moléculas que pueden unirse al sitio activo de la enzima. Por lo que, pelean entre ellos para poder unirse al sitio activo.
Inhibición competitiva alosterica
La enzima posee otro sitio de unión. Al unirse, cambia la forma de la enzima y reduce su actividad catalítica.
Puede controlar la velocidad de reacciones en cascada.
Inhibición no competitiva
Tanto el inhibidor como el sustrato pueden unirse. Pero la unión del inhibidor impide la actividad catalítica de la enzima.
Inhibición mixta
puede unirse a la enzima libre y al complejo enzima-sustrato. implica que el inhibidor tiene diferente afinidad por la enzima en su estado libre y en su estado unido al sustrato.
Comportamiento de cinética enzimatica de orden cero
Velocidad de reacción constante.
Comportamiento de cinética enzimatica de primer orden
La velocidad de reacción es directamente proporcional
Comportamiento de cinética enzimatica de segundo orden
La velocidad de reacción es exponencial
Comportamiento de cinética enzimatica de segundo orden
La velocidad de reacción es exponencial o al cuadrado
Factores que afectan la velocidad de reacción
Cambios en la carga de los aminoácidos.
Cambios en la estructura terciaria
Disociación de iones
Modificación de los grupos funcionales
Enzima digestiva creada en el estómago (peptidasa).
La pepsina
Enzima digestiva creada en el estómago (peptidasa).
La pepsina
Enzima que cataliza la hidrólisis de urea a dióxido de carbono y amoníaco.
Hidrolaza
Enzima hidrolasa que cataliza la conversión de L-arginina en L-ornitina y urea.
Arginina
… temperaturas desnaturalizan a las proteínas perdiendo su estructura terciaria. Se rompen los enlaces no covalentes.
Altas
Un … de cofactores podría generar competencia entre ellos e interrupción de el correcto funcionamiento de la enzima.
Exceso
La velocidad de una reacción enzimática…. con la concentración del sustrato hasta alcanzar un punto máximo donde la enzima se ….
Aumenta… satura
Que indica la constante Km
indica la concentración de sustrato a la cual la velocidad de la reacción es Vmax/2
