Enzimas(Introducción) Flashcards

1
Q

Enzimas

A

Son catalizadores enormemente potentes que exhiben una especificidad elevada.
- Aumenta la velocidad de reacción
- Obedecen leyes de la termodinamica.
- Mejoran la velocidad de una reacción química pero no la altera permanentemente.

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2
Q

¿Cual es la funcion de las enzimas?

A

Un catalizador que mejorala velocidad de una reacción química.

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3
Q

¿Los catalizadores (enzimas) proporcionas una via de reacción alternativa que requiere menos energía?

A

Verdadero

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4
Q

¿Cuál es la especificidad(enzima) que se une a un solo tipo de sustrato?

A

Modo de llave y cerradura
(introducida por Emil Fischer en 1890)

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5
Q

Modelo de ajuste inducido
(Daniel Koshland)

A

El sustrato no cabe precisamente en un sitio activo rígido , pueden cambiar la estructura tridimensional.

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6
Q

Interaction de la enzima
(con componentes no proteicos)
Menciona los 3

A

Cofactores enzimáticos(porción no proteica): pueden ser iones(Mg2+ o Zn2+), o moleculas orgánicas complejas, denominadas coenzimas.

Apoenzima(porcino proteica): Componente proteico de una enzima que carece de un cofactor esencial.

Holoenzimas(toda la enzima): Las enzimas intactas con sus cofactores unidos. Sustrato y cofactor(Coenzima) se unen.

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7
Q

¿Como se hace la regulación de actividades enzimáticas?

A

Organizadores pueden controlar las actividades enzimáticas, principalmente por la union de inhibidos o activadores.

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8
Q

¿Que es la enzima alosterica?

A

Tiene un sitio mas activo y se pueden regular más finamente.
Su estructura esta formada de varias subnidades.

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9
Q

Oxidorreductasas

A
  • Oxidación
  • Especificamente electrones
    AH2+B —>A+BH2
    Catalizan reacciones de oxidación reducción en las que alteran el estado de oxidación de uno o más átomos en una molécula.
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10
Q

Transferasas

A

TRANSFIEREN grupos moleculares de una molécula donante a una aceptadora.

A-X+B —> A+B-X

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11
Q

¿Qué incluyen las tranferasas?

A

amino, carboxilio ,carbonilo, metilo, fosforilo y acilo.

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12
Q

Hidrolasas

A

Ruptura de sustratos acompañado de una molécula de agua.

A-B + H20 —> A-0H + H-B

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13
Q

Liasas

A

Adición o eliminación de grupos para formas dobles enlaces.

A=B –> A+ B

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14
Q

Isomerasas

A

Son moléculas de misma composición diferente forma, nadie pierde y nadie gana.

A —> B

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15
Q

Ligasas

A

Catalizan la formación de enlaces entre dos moléculas de sustratos y se requiere ATP.

A + B + ATP –> A-B + ADP + Pi

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16
Q

inhibicion de enzimas

A

Moleculas que reducen la actividad de una enzima.

Contiene medicamentos
- Antibioticos
- conservadores de alimentos
- venenos
-Metabolitos de los procesos bioquímicos normales.

17
Q

Regulación de las enzimas

A
  1. Mantenimiento de un estado ordenado.
  2. Conservación de la energia
  3. Capacidad de respuesta a los cambios ambientales
18
Q

¿Como se logra el control de las vias bioquímicas?

A
  1. Control genetico
  2. Modificación covalente (a que se unen o no)
  3. Regulación alosterica
  4. Compartimentación (Divide)
19
Q

La síntesis de enzimas en respuesta a las necesidades metabólicas cambiantes. Proceso denominado como inducción enzimática que permite a las células responda al cambio en su entorno

A

Control genetico

20
Q

Se produce por la unión covalente de un modulador a una enzima. Esta modificación covalente puede ser reversible cuando las enzimas modifican su función, uniéndose covalentemente a ciertas moléculas.

A

Modificación Covalente

21
Q

¿Tiene mas de un sitio activo y pertenece al control de las vias bioquímicas?

A

regulación alosterica

22
Q
  1. Divide y controla
  2. Barreras de difusión
    3.Condiciones de reacción especializadas.
    4.Control de daños
A

Compartimentación