Enzimas e coenzimas Flashcards
O que são enzimas?
Enzimas são proteínas que atuam como catalisadores biológicos, acelerando reações químicas específicas no organismo sem serem consumidas no processo.
Quais são os 6 grupos de classificação geral das enzimas?
As enzimas são classificadas em seis grupos principais:
Oxirredutases
Transferases
Hidrolases
Liases
Isomerases
Ligases
Muitas vezes uma enzima precisa de grupamentos não-proteicos para exercer sua função catalítica, como o ferro, por exemplo. Como chamamos estes grupos de moléculas não-proteicas?
Esses grupamentos não-proteicos são chamados de cofatores. Eles podem ser íons inorgânicos ou moléculas orgânicas (coenzimas).
Como chama-se o local onde liga-se o substrato em uma enzima?
O local onde o substrato se liga à enzima é chamado de sítio ativo.
Existe uma antiga teoria afirmando que a interação enzima-substrato é um processo rígido, inflexível. Ela afirma que a enzima é exatamente complementar ao seu substrato. Que teoria é essa?
Essa teoria é conhecida como modelo chave-fechadura.
Existe uma outra teoria que diz que o substrato induz mudanças conformacionais na enzima permitindo que ela atinja a forma necessária para que o processo catalítico ocorra. Neste caso, a complementariedade entre enzima-substrato se dá no estado de transição. A que teoria estamos nos referindo?
Estamos nos referindo à teoria do encaixe induzido.
De que forma as enzimas aceleram as reações químicas?
As enzimas aceleram as reações químicas diminuindo a energia de ativação necessária para a reação ocorrer.
Defina sítio alostérico.
O sítio alostérico é uma região da enzima, diferente do sítio ativo, onde moléculas reguladoras (efetores ou inibidores) podem se ligar e modificar a atividade enzimática.
Qual a forma encontrada pelas enzimas para conseguir reduzir barreira energética existente entre S e P?
As enzimas estabilizam o estado de transição, reduzindo a energia de ativação e facilitando a conversão de substrato (S) em produto (P).
Que tipos gerais de catálise podem realizar as enzimas?
As enzimas podem realizar catálise ácida-base, catálise covalente e catálise por íon metálico, entre outros tipos.
Qual a vantagem de existir compartimentalização celular para as enzimas?
A compartimentalização celular permite que reações específicas ocorram em ambientes controlados, aumentando a eficiência e evitando interferências entre diferentes vias metabólicas.
Em relação ao comportamento cinético das enzimas, desenhe o gráfico da Velocidade inicial (Vo) x concentração do substrato e identifique a Vmax e Km. Quando a velocidade Vmax da reação é atingida?
Em um gráfico Vo vs. [S], a Vmax é atingida quando todas as enzimas estão saturadas com o substrato. A Km é a concentração de substrato na qual Vo é metade de Vmax.
Para as enzimas que seguem a cinética de Michaelis-Menten, o que poderia significar um menor Km em relação a afinidade da enzima pelo substrato?
Um menor Km indica uma maior afinidade da enzima pelo substrato.
Quais são os tipos e subtipos de inibição enzimática? Explique cada um deles.
Inibição competitiva: O inibidor compete com o substrato pelo sítio ativo.
Inibição não competitiva: O inibidor se liga a um sítio alostérico, independentemente do substrato.
Inibição mista: O inibidor pode se ligar à enzima com ou sem o substrato presente.
Quais fatores podem afetar a atividade enzimática? Explique.
Fatores como pH, temperatura, concentração de substrato, presença de inibidores e cofatores podem afetar a atividade enzimática.
O que é desnaturação enzimática?
Desnaturação enzimática é a perda da estrutura tridimensional da enzima, resultando na perda de sua atividade catalítica.
O que são chaperonas?
Chaperonas são proteínas que ajudam no dobramento correto de outras proteínas, garantindo que alcancem sua conformação funcional.
Quais os tipos de regulação enzimática?
A regulação enzimática pode ser feita por modificação covalente, regulação alostérica, controle da quantidade de enzima, inibição por feedback, entre outros.
Qual o tipo mais comum de regulação covalente? Ela envolve quais aminoácidos?
O tipo mais comum de regulação covalente é a fosforilação, que geralmente envolve aminoácidos como serina, treonina e tirosina.
Na prática, como interfere a:
Ausência de inibidores:
Inibidor Competitivo:
Inibidor não competitivo:
Na ausência de inibidor: Curva que atinge a Vmax mais alta.
Na presença de um inibidor competitivo: Curva que atinge a Vmax igual à ausência de inibidor, mas com um Km maior.
Na presença de um inibidor não competitivo: Curva que atinge uma Vmax menor, mas com um Km semelhante à ausência de inibidor.
O que é Km de uma substancia
Km é a concentração de substrato na qual a velocidade da reação atinge metade de sua velocidade máxima (Vmax).
Quanto menor o valor de Km, maior a afinidade da enzima pelo substrato.
Uma enzima com um Km alto tem uma baixa afinidade por seu substrato.
