Enzimas Flashcards
¿Cuál es la función de las enzimas?
Aceleran la velocidad de la reacción en relación a la reacción no enzimática (catalizan)
V ó F, La mayoría de las enzimas catalizan en “ambas direcciones”.
Verdadero
¿Cuales serían los posibles efectos de una mutación de la Glucosa-6-fosfatasa?
Efecto principal –> hipoglicemia
Derivados –> Hiperuricemia, aumento lipídico, aumento del ácido láctico.
Enzima que aumenta notoriamente luego de un infarto cardiaco
Creatina quinasa
Para que una reacción sea espontanea…
La energía libre G de los productos debe ser menor que la energía libre G de los reactantes ( ΔGp < ΔGr)
¿Qué efecto tienen las enzimas en la energía libre G de una reacción?
Disminuyen la diferencia de energía libre G en la activación de las reacciones, por lo tanto ocurre más fácilmente.
¿Cuál es la clave para explicar el funcionamiento de las enzimas?
El poseer un sitio activo
V o F, Las enzimas son macromoléculas rígidas
Falso, son macromoléculas flexibles. Gracias a esta naturaleza es posible que se produzca lo que se describe en el modelo de encaje inducido.
Además de la unión y orientación de los sustratos ¿Qué proporciona el sitio activo?
Proporciona específicidad
Describa la primera etapa de la catálisis enzimática
Corresponde a la formación del complejo enzima sustrato en el sitio activo. En esta etapa lo único que hay es interacción especifica entre estos componentes, ya que no ha existido una reacción química. Es reversible.
Describa la segunda etapa de la catálisis enzimática
Ocurre la transformación del sustrato en el sitio activo y la disociación del producto, junto a la liberación de la enzima.
¿Qué roles tienen los aminoácidos en el sitio activo?
1- Unión de los sustratos a la enzima
2- Conversión del sustrato en producto (catálisis propiamente tal)
ojo: No son excluyentes entre sí, un aa. puede cumplir ambas funciones
¿Qué es la quimotripsina?
Es una proteasa pancreática (degrada proteínas rompiendo enlaces peptídicos)
¿Cuáles son las diferencias entre enzimas y catalizadores inorgánicos? Las enzimas funcionan…
1- En condiciones moderadas (pH, Temperatura, Presión)
2- A mayores velocidades
3- Con alta especificidad
4- Con capacidad de regular la catálisis
¿Cuáles son los tipos de especificidad en el sitio activo?
Especificidad Espacial (Estero específica) y Especificidad en sus interacciones Químicas
¿Qué son los cofactores enzimáticos inorgánicos?
Son elementos inorgánicos que promueven el valor catalítico de una enzima.
¿Qué son las coenzimas?
Son cofactores de naturaleza orgánica. Son moléculas orgánicas que permiten que las enzimas realicen la catálisis.
¿Qué son los grupos prostéticos?
Son complejos formados por una enzima y una coenzima unidos por un enlace covalente.
¿Cuáles son las 6 clases de enzimas revisadas?
1- Oxidorreductasa 2- Transferasa 3- Hidrolasas 4- Liasas 5- Isomerasas 6- Ligasas
Mecanismo general de las oxidorreductasas
Catalizan reacciones Redox
Mecanismo general de las Transferasas
Transfieren un grupo o componente químico desde un compuesto químico a otro.
Mecanismo general de las Hidrolasas
Rompen enlaces con la incorporación de una molécula de agua.
Mecanismo general de las Liasas
Transforman un enlace simple en uno doble.
Mecanismo general de las Isomerasas
Transforman un isómero en otro. Ej: desde un enlace doble cis a uno trans.
Mecanismo general de las Ligasas
Permite la reacción entre dos componentes químicos con la participación de un nucleótido que aporta la energía para que ocurra la reacción.
¿Cuál es la función de la glucosa-6-fosfatasa?
Se encarga de la regulación de la glucosa, participa en la etapa final de la gluconeogénesis y la glucogenólisis. Transforma glucosa-6-fosfato en glucosa.
¿A que corresponde la velocidad de una reacción?
al cambio de producto en un tiempo determinado (Δ[P]/Δt)
¿A que corresponde la constante de Michaelis (Km)?
Es el valor de sustrato que se corresponde con la mitad de la velocidad máxima. También nos da una aproximación de la afinidad de una enzima (K2/K1).
V o F. Km es dependiente de la concentración enzimática
Falso, es constante, por lo que depende de las características propias de cada enzima.
Describe la ecuación de Michaelis-Menten
Vo= Vmax[S]/Km+[S]
Vo: Velocidad de la reacción
¿Cuál es la constante catalítica (Kcat)?
Es la constante cinética de la etapa limitante (ES -> E+P). Es el número de moléculas de sustrato convertidas a producto por unidad de tiempo y por molécula de enzima.
Al aumentar la concentración de una enzima…
Aumenta la velocidad máxima de reacción
¿Qué significa que una enzima posea una Km mayor a otra?
Significa que la enzima es menos afín al sustrato
V o F. Una enzima con alta afinidad tiende a saturarse con una menor concentración de sustrato
Verdadero
Enzima que funciona en nuestro organismo como sensor de glicemia y su nivel de especificidad
Glucoquinasa, la cual es muy específica de D-glucosa
¿Cuál es el diagnóstico cinético de un inhibidor competitivo?
- Aumento aparente de Km
- Vmax no varía
- Es compensado por el exceso de sustrato
¿Cuáles son los niveles de regulación de la actividad enzimática? (3)
- Concentración de la enzima
- Regulación alostérica
- Modificaciones químicas covalentes
¿Qué son las enzimas alostéricas?
Enzimas formadas por 2 o más subunidades, cada una con sitios activos y con sitios de unión para moléculas reguladoras de su actividad
¿De qué forma es la curva de un gráfico “velocidad inicial vs concentración del sustrato” de las enzimas alostéricas?
Sigmoide
¿A que se le denomina efecto homotrópico?
Es el efecto que realiza el sustrato sobre el estado de baja afinidad de una enzima, desplazando el equilibrio hacia el estado de alta afinidad
¿A qué se le denomina efecto heterotrópico?
Al efecto que pueden ejercer reguladores alostéricos, los que pueden inhibir o estimular la actividad enzimática. También va a desplazar el equilibrio del estado de la enzima
En cuanto a la regulación química, esta puede ser…
Reversible o irreversible
Ejemplos de modificaciones reversibles son
Fosforilación (la más presente), Adenilación, Uridilación, etc
